4.

Protide

4.1. Aspecte generale.

Categoria Funcţia generală Exemple Rol biologic
Clasificare

Cataliza reacţiilor Anhidraza Protidele constituie componenţii

Enzime Accelerarea schimburilor de CO2
biochimice carbonică
cei mai importanţi ai tuturor
Organizarea şi Constituent al tendoanelor, cartilagiilor, vieţuitoarelor şi în special ai
Proteine de Colagen,
structură
consolidarea celulelor şi
Elastina ţesutului conjunctiv organismelor cu organizare
structurilor superioară. Ele ocupă un loc
Facilitarea transportului
central în structura materiei vii
Proteine de Permeaza Asigură trecerea şi acumularea
ionilor sau moleculelor la lactozei în celula bacteriană şi joacă un rol de prim ordin în
transport lactozei
traversarea membranei funcţionarea ei. În ţesuturile
animalelor proteinele reprezintă
Proteine de Neutralizează structurile Imunoglobuline Fixează specific structurile străine 10 – 20%, în timp ce glucidele şi
apărare străine (anticorpi) (antigene) şi favorizează eliminarea lor
lipidele, împreună, 1-5%. Prin
urmare, protidele formează
Proteine de Nutriţia paleativă a
Ovoalbumina Proteina principală a oului
materialul de bază al celulei.
rezervă descendenţilor Conţinutul în protide al unor
(ouă, cereale)
ţesuturi animale şi vegetale este
Detecţia şi transducţia următorul (% din ţesutul
Receptori semnalelor chimice, Rodopsina Captarea fotonilor în retină
proaspăt):
electrice, luminoase
Receptori
muşchi 18-23
Modulatori ai expresiei Controlează metabolismul azotat seminţe de cereale 10-
de Gena 4p
genelor
transcripţie 13
ficat 18-19
Comunicarea chimică Asigură intrarea şi consumul glucozei seminţe de leguminoase 23-
Hormoni Insulina în ţesuturile vertebratelor
între ţesuturi şi organe 40
rinichi 16-17
frunze 1-3
inimă 16-18 fructe 0,3-1
Protidele alcătuiesc clasa cea mai diversă dintre toate componentele sistemelor vii. Se cunosc mii de protide iar
numărul diverselor tipuri de astfel de compuşi este enorm. Totodată, protidele sunt foarte specifice şi structura lor este
caracteristică numai pentru anumite organisme în care ele s-au format.
Protidele îndeplinesc funcţii fiziologice foarte variate, ca o reflectare a unui înalt grad de organizare structurală şi de
specializare. (Tabelul 2 )
În felul acesta, protidele şi derivaţii lor joacă un rol hotărâtor în toate procesele şi fenomenele vieţii ceea ce înseamnă
că sunt principalii purtători materiali ai vieţii.
Compoziţia elementară de bază a protidelor, indiferent de natura şi provenienţa lor, este în general, similară. Toate
sunt substanţe cel puţin cuaternare şi conţin întotdeauna C, H, O şi N; unele conţin şi S şi/sau P, iar altele şi metale:
Fe, Mn, I, Cu, Zn etc. Proporţia elementelor chimice de bază este următoarea: C aprox. 50%, H ~ 7%, oxigen ~ 23%;
azot ~ 16%; S până la 3%.
Tabelul 2
Diversitatea funcţiilor protidelor
 2

În grupa protidelor se clasifică, în mod convenţional, toţi compuşii chimici care prin hidroliză eliberează aminoacizi,
precum şi aminoacizii înşişi. În funcţie de numărul aminoacizilor constituenţi, ca şi a existenţei unor compuşi de
natură neprotidică în structura lor, protidele se clasifică astfel: (Figura 4.1.)
Aminoacizi
Oligopeptide
PROTIDE Peptide
Polipeptide
Proteine simple
Proteine
Proteine conjugate
Fig. 4.1. Schema clasificării protide
4.2. Aminoacizi

Aminoacizii reprezintă unităţile structurale de bază ale proteinelor, compuşi macromoleculari a căror moleculă este
alcătuită din resturi de -aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin fierberea lor în cantităţi suficiente de
acizi sau baze concentrate, sau sub acţiunea enzimelor proteolitice, se obţine un amestec de -aminoacizi, la care
grupa aminică primară şi grupa carboxil sunt legate la acelaşi atom de carbon.
Aminoacizii pot fi consideraţi derivaţi ai acizilor organici obţinuţi prin substituirea unuia sau unor atomi de H cu grupe
aminice.
Din proteine, prin hidroliză, se eliberează 19-25 -aminoacizi, însă de regulă se obţin 20 de -aminoacizi.
Diferenţierea aminoacizilor este determinată de natura radicalului R, care constituie catena laterală a fiecărui
aminoacid şi care influenţează particularităţile funcţionale şi specifice ale proteinelor ce-i conţin.
Mai jos sunt redate trei moduri de reprezentare a unui -aminoacid:

+
H NH2 NH3
 OH O-
R C NH2
R R
COOH O O
A B C
unde R – radical, adică un grup de atomi din molecula aminoacidului, legat de atomul de carbon α şi care nu ia parte
la formarea lanţului polipeptidic.
 A şi B nu pot exista la nici un pH fiziologic, dar pot fi utilizate în mod formal atunci când se discută chimia
aminoacizilor;
 C este structura ionică a unui aminoacid la pH-ul fiziologic.

4.2.1. Aminoacizi existenţi în proteine

Aminoacizii existenţi în proteine se pot clasifica după mai multe criterii. În funcţie de structura radicalului R se pot
împărţi în alifatici şi nealifatici (ciclici). O altă clasificare se poate face în funcţie de reacţia lor: aminoacizi neutri, bazici
şi acizi.
Aminoacizi neutri au câte o singură grupă aminică şi o singură grupă carboxil, în timp ce la cei bazici există o grupă
aminică suplimentară. În aminoacizii cu caracter acid există două grupe carboxilice şi una aminică.
Cea mai raţională clasificare este cea care se bazează pe polaritatea radicalilor aminoacizilor. La pH 7, adică la pH–ul
ce corespunde condiţiilor intracelulare, radicalii R se subîmpart în nepolari ( hidrofobi), polari sau neîncărcaţi,
încărcaţi pozitiv şi încărcaţi negativ. În concordanţă cu aceasta, aminoacizii care intră în structura proteinelor se pot
subîmpărţi în patru clase:
a) cu radicali nepolari (sau hidrofobi);
b) cu radicali polari neutri (neîncărcaţi);
c) cu radicali polari încărcaţi pozitiv;
d) cu radicali polari încărcaţi negativ.

a) Aminoacizi cu radicali nepolari

În această clasă intră patru aminoacizi alifatici (alanina, valina, leucina, izoleucina), doi aminoacizi aromatici
(fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf (metionina) şi un iminoacid (prolina). Caracteristica generală a tuturor
acestor aminoacizi o constituie solubilitatea lor mai mică în apă în comparaţie cu cea a aminoacizilor polari.
Componentul cel mai slab hidrofob al acestei clase este alanina care este astfel aproape de graniţa dintre aminoacizii
nepolari şi cei cu radicali polari neutri.
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
3 3 3 3
CH3 CH CH2 CH
H3C CH3 CH C2H5
H3C
H3C CH3
Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Izoleucina (Ile)
 4

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- H2C CH2

3 3 3
CH2 CH2 (CH2)2 H2C COO-
NH +
S CH3 2

NH
Fenilalanina (Phe) Triptofanul (Trp) Metionina (Met) Prolina (Pro)
Datorită radicalului alifatic R, alanina, valina, leucina, izoleucina şi metionina participă la interacţiuni hidrofobe cu alte
resturi de radicali R ai unor aminoacizi ce aparţin aceleiaşi clase. Catena laterală fenilică a fenilalaninei şi ciclul indolic
al triptofanului sunt, de asemenea, capabili de a interacţiona hidrofob. Atomul de hidrogen de la azotul ciclului indolic
poate să participe la formarea legăturilor de hidrogen cu alte grupe localizate în interiorul globulei proteice.
În această grupă intră şi prolina, un α-iminoacid care conţine o amină secundară în ciclul pirolidinic. Prezenţa restului
de prolină în lanţul polipeptidic al proteinei îi permite acestuia să se răsucească şi să se adune.
Aminoacizii aromatici sunt responsabili de proprietatea pe care o au majoritatea proteinelor de a prezenta absorbţie în
ultraviolet (UV), cu un maxim între 275 şi 285 nm.
Dintre toţi aminoacizii aromatici, cea mai mare absorbţie o prezintă triptofanul.
b) Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi
Această clasă include un aminoacid alifatic – glicina (glicocol), doi hidroxi-aminoacizi (serina şi treonina), un
aminoacid cu sulf (cisteina), un aminoacid aromatic (tirozina) şi două amide (asparagina şi glutamina). Aceşti
aminoacizi sunt mai solubili în apă decât aminoacizii cu radicali nepolari deoarece grupele lor polare pot forma legături
de hidrogen cu moleculele de apă:
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
3 2 3 3 3
CH2OH CH OH CH2 SH
CH3
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) Cisteina (Cys)

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
CH2 CH2 CH2
CO NH2 CH2
CO NH2

OH
Tirozina (Tyr) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln)

c) Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acizi)

În această clasă intră doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic) care la pH 7 prezintă o sarcină totală negativă
datorită grupei carboxilice β- şi γ-, respectiv.

+H N CH COO- +H N CH COO-
3 3
CH2 CH2

COO- CH2
COO-
Acidul aspartic (Asp) Acidul glutamic (Glu)

d) Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici)

Această clasă cuprinde doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina) şi un aminoacid slab bazic (histidina) care la pH 7
sunt capabili să primească un proton şi să se încarce pozitiv. Grupa ε – amino a lizinei, grupa guanil a argininei şi
ciclul imidazolic al histidinei se protonizează cu formarea următoarelor structuri:
 +H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
3 3 3
CH2 (CH2) CH2
3
CH2 NH +
CH2 + HN NH
C NH2
+
CH2 NH3 NH2
Lizina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)

Fiecare proteină nu conţine neapărat toţi aminoacizii menţionaţi în această clasificare, iar aminoacizii care intră în
structura diferitelor proteine în mod permanent, se găsesc în acestea în cantităţi inegale.

4.2.2. Aminoacizi rari în proteine

Pe lângă aminoacizii care se întâlnesc permanent în proteine, există şi aminoacizi prezenţi numai în anumite proteine.
Astfel, în compoziţia colagenului şi gelatinei intră aminoacizii hidroxilizină şi hidroxiprolină, în compoziţia
tireoglobulinei intră aminoacidul tiroxina care are proprietăţi hormonale, iar în elastină – aminoacidul desmozină.
Structura dezmozinei îi permite să lege patru lanţuri polipeptidice într-o structură radială. De aceea, elastina diferă de
celelalte proteine fibroase prin faptul că este capabilă să sufere o întindere în două sensuri

+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-

3 3 3
(CH2) CH2 +H N (CH2) +
2 3 2 NH3
CH OH
HC (H2C) (CH2) CH
2 2
CH2 NH2 +
i
-OOC COO-
i N
Hidroxilizina
O (CH2)
4
+H N CH COO-
HO HC CH2 3

H2C CH COO- i i
NH + OH
2
Hidroxiprolina Tiroxina Dezmozina

Aminoacizii care se găsesc mai rar în proteine reprezintă de fapt derivaţi ai aminoacizilor obişnuiţi şi sub aspect
genetic se deosebesc de aceştia deoarece nu sunt codificaţi de codoni.

4.2.3. Aminoacizi neproteici

În afara aminoacizilor care intră în compoziţia proteinelor, s-au izolat din plante, animale şi microorganisme mai mult
de 150 de aminoacizi care există fie în stare liberă, fie în stare combinată (în peptide inferioare), dar niciodată în
proteine. În majoritatea, ei reprezintă derivaţi ai α-aminoacizilor, dar pot fi şi derivaţi β, γ şi δ-aminoacid. Printre aceşti
aminoacizi se pot menţiona:
β-Alanina, intră în compoziţia vitaminei B3 (acid pantotenic) şi a derivatului său – coenzima A; se găseşte de
asemenea în peptidele naturale carnozina şi anserina:

H2N CH2 CH2 COOH

Alanina
Acidul γ-aminobutiric se găseşte în plante, precum şi în ţesutul nervos al mamiferelor şi păsărilor. Participă în
calitate de agent chimic în transmiterea impulsurilor nervoase.
H2N (CH2) COOH
3
Acidaminobutiric
 6

Ornitina şi citrulina sunt intermediari importanţi ai biosintezei ureei. Citrulina este precursorul direct al argininei.
+H N CH COO-
3
+H N CH COO-
3 (CH2)
3
(CH2) NH
3
NH2 C O
NH2
Citrulina
Ornitina
Acidul α,ε– diaminopimelic se găseşte în cantităţi importante în membrana celulei
bacteriene.

Sarcozina este un produs intermediar de metabolism al compuşilor cu un singur atom de carbon; intră în compoziţia
unei grupe de antimetaboliţi ai actinomicetelor. Este un derivat metilat al glicinei:

Betaina este un produs intermediar al metabolismului lipidelor; este derivatul trimetilat al glicinei existent în ţesuturile
animalelor şi plantelor. Betaina din sfecla de zahăr intră în aşa-numitul „azot vătămător” ce împiedică cristalizarea
zaharozei şi diminuează randamentul fabricilor de zahăr.
H3C
+
H3C N CH2 COO-
H3C
Betaina

Homoserina este un produs intermediar de metabolism care se găseşte în ţesuturile animale şi vegetale.
H2N CH COOH
CH2
I
CH2 OH
Homoserina
Aminoacizi neesenţiali şi esenţiali. În organismul majorităţii animalelor şi al omului se sintetizează aproximativ
jumătate din aminoacizii necesari pentru sinteza proteinelor. Aceştia se numesc aminoacizi banali sau neesenţiali :
glicina, alanina, serina, cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic, prolina. Ceilalţi aminoacizi (10) nu pot fi
sintetizaţi de aceste organisme. Ei trebuie să pătrundă în organism cu hrana şi de aceea se numesc aminoacizi
esenţiali (indispensabili) : valina, leucina, izoleucina, treonina, lizina, histidina, arginina, fenilalanina, triptofanul,
metionina. Tipul aminoacizilor esenţiali este oarecum diferit pentru diverse organisme animale.

4.2.4. Proprietăţile generale ale aminoacizilor

Proprietăţile fizice
Aminoacizii sunt substanţe incolore în majoritatea cazurilor, cristalizate, care se topesc la temperaturi înalte (mai
mari de 250C), descompunându-se. Sunt solubili în apă şi insolubili în eter.
Peptidele sunt compuşi care iau naştere ca rezultat al formării legăturilor peptidice între resturile unui număr restrâns
de aminoacizi. Legătura peptidică este o legătură puternic covalentă ce se formează în reacţia dintre doi aminoacizi
cu eliminare de apă între grupa -carboxilică şi grupa -aminică:

H2N CH COOH + H2N CH COOH

-H2O
H2N CH CONH CH COOH
R1 R2 R1 R2
aminoacid aminoacid dipeptid

PEPTIDE
Peptidul care conţine două resturi de aminoacizi se numeşte dipeptid, cel care conţine trei resturi se numeşte
tripeptid, ş.a.m.d. În general, peptidele constituite din două până la zece resturi de aminoacizi se definesc ca
oligopeptide, iar cele a căror structură este formată din zece până la sute de resturi de aminoacizi se definesc ca
polipeptide.
Pentru stabilirea denumirii chimice a peptidelor, de regulă primul rest de aminoacid este considerat cel ce are grupa
aminică liberă (N-terminal), şi ultimul, cel cu grupa carboxilică liberă (C-terminal). Dacă aminoacidul participă la
legătura peptidică prin grupa sa carboxilică, atunci el este privit ca un radical acil şi în consecinţă primeşte terminaţia
„il”. Aminoacidul final care conţine grupa carboxilică liberă nu îşi schimbă denumirea. Ca urmare, pentru denumirea
unei peptide se indică succesiv denumirea fiecărui aminoacid component cu adăugarea sufixului „il”, cu excepţia
aminoacidului C-terminal.
De exemplu, dacă un dipeptid este format din glicină şi alanină, atunci el poate fi, fie glicilalanină:
H2N CH2 CONH CH COOH H2N CH CONH CH2 COOH
CH3 CH3
fie alanilglicină:
Aceste două dipeptide se deosebesc între ele prin proprietăţile lor fizice şi chimice. Deci, dacă la cuplarea
aminoacizilor între ei variază ordinea în care se succed pentru eliminarea moleculelor de apă, se obţin peptide diferite.
De exemplu, trei aminoacizi A, B, C pot forma următoarele şase tripeptide: A-B-C, A-C-B, B-A-C, B-C-A, C-A-B, C-
B-A. Din patru aminoacizi diferiţi se pot obţine 24 de tetrapeptide diferite, din cinci – 120 de pentapeptide.
În felul acesta este clar că aminoacizii se pot lega unul cu altul prin legături peptidice, conducând la un număr foarte
mare de izomeri.
Peptidele prezente în organism pot proveni fie prin biosinteză din aminoacizi şi se găsesc ca atare în mod normal –
cum este cazul unor peptide cu funcţii biologice, fie apar ca produşi intermediari în procesele biochimice de degradare
sau de biosinteză a proteinelor.
Majoritatea peptidelor sunt substanţe incolore, cristaline, destul de uşor solubile în apă, oligopeptidele formând soluţii
adevărate iar polipeptidele, dispersii coloidale. Tendinţa de cristalizare şi solubilitatea în apă scad cu creşterea
greutăţii moleculare. În alcool absolut şi în alţi solvenţi organici, peptidele sunt insolubile. Grupele –NH 2 şi –COOH
terminale precum şi radicalii R capabili de a se ioniza, determină proprietăţile acido-bazice ale peptidelor.
Peptidele constituite din cel puţin trei aminoacizi reacţionează, ca şi proteinele, cu săruri de cupru în mediu alcalin,
producând o coloraţie albastră-violetă. Această reacţie este denumită reacţia biuretului şi este utilizată pentru
identificarea şi dozarea peptidelor şi proteinelor.
Prin hidroliză acidă sau enzimatică, peptidele sunt scindate în aminoacizii componenţi.

4.3.2. Peptide naturale

Multe dintre peptidele care se întâlnesc în stare liberă în plante, ţesuturile animale şi la microorganisme au o mare
importanţă în calitate de produşi intermediari de metabolism şi compuşi foarte activi fiziologic.
Carnozina şi anserina sunt două peptide cu structură asemănătoare, prima este o componentă specifică muşchilor
mamiferelor, a doua, a muşchiului pectoral al păsărilor.
Atât carnozina cât şi anserina iau naştere prin unirea histidinei cu -alanina, diferenţa constând din faptul că anserina
conţine o grupă metil în ciclul imidazolic:

Glutationul este o tripeptidă formată din resturi de glicină, cisteină şi acid glutamic. Deoarece acidul glutamic şi
cisteina participă în legăturile peptidice cu grupele lor carboxilice, denumirea chimică este -glutamilcisteinilglicina.
Glutationul este prezent în toate celulele animale. Un conţinut deosebit de ridicat de glutation au germenii cerealelor
şi drojdiile. Prin germinarea cerealelor, conţinutul de glutation se măreşte.
Datorită structurii sale şi mecanismului de acţiune descris, glutationul participă la procesele de oxido-reducere ale
organismului şi de neutralizare a radicalilor liberi.
Prezintă interes biochimic şi rolul pe care îl are glutationul în metabolizarea şi eliminarea xenobioticelor printr-un
mecanism de conjugare.
De asemenea, glutationul este un activator al unor enzime –SH-dependente şi acţionează ca un antioxidant,
intervenind în protejarea unor substanţe împotriva oxidării (acid ascorbic, hemoglobină, Fe2+).
Carnozina, anserina şi glutationul intră în compoziţia substanţelor extractive azotate ale cărnii, contribuind la formarea
gustului său specific.
 8

4.4. Proteine
4.4.1. Caracterizare generală

Proteinele sunt compuşi macromoleculari a căror moleculă este constituită din resturi de -aminoacizi. Prin hidroliza
proteinelor, de exemplu prin încălzirea lor cu acizi sau baze concentrate sau prin acţiunea asupra lor a enzimelor
proteolitice, se obţine un amestec de -aminoacizi. Aceste elemente structurale - „cărămizi de construcţie” - conţin cel
puţin o grupă carboxil şi o grupă  - amino, dar diferă între ele prin natura radicalilor R. În mod obişnuit, la hidroliza
proteinelor se formează 20 de aminoacizi diferiţi care se deosebesc între ei prin mărimea acestor radicali.
Pot fi radicali mai mici (ca –H la glicină sau –CH 3 la alanină), sau mai mari (triptofan, leucină). Există atât radicali
nepolari (la valină, leucină, fenilalanină etc.), cât şi polari neîncărcaţi (la tirozină, cisteină, serină) şi radicali polari
încărcaţi (la lizină, arginină, acid glutamic etc.). Toate grupele funcţionale ale proteinelor se găsesc în lanţurile laterale
(radicali), cu excepţia unei grupei aminice terminale şi respectiv, a unei grupe carboxilice terminale la capetele libere
ale lanţului polipeptidic.
În funcţie de compoziţia lor, proteinele se împart în două clase principale: proteine simple şi proteine conjugate.
Proteinele simple sunt cele care la hidroliză dau numai aminoacizi; proteinele conjugate sunt cele care la hidroliză
dau, pe lângă aminoacizi şi alţi compuşi organici sau anorganici care alcătuiesc aşa numita „grupare prostetică”.
4.4.2. Structura proteinelor

Legăturile covalente şi necovalente din moleculele proteinelor determină configuraţia lanţului polipeptidic şi a întregii
molecule proteice sau, cum se mai numeşte, conformaţia proteinelor, sau organizarea structurală a proteinelor.
Conformaţia proteinelor determină proprietăţile lor fizico-chimice, chimice sau biologice.
În funcţie de conformaţia moleculelor proteice, se disting proteine globulare şi fibrilare. Proteinele fibrilare ale căror
molecule sunt constituite din lanţuri polipeptidice paralele, relativ întinse, formează structurile filiforme sau în foaie
pliată. Aceste proteine, în general nu sunt solubile în apă şi îndeplinesc în organism rol de elemente structurale
(cheratina - proteina din păr etc.). Moleculele proteinelor globulare sunt constituite din lanţuri polipeptidice răsucite
compact şi au o formă aproape sferică. Proteinele globulare sunt solubile în apă şi soluţii diluate de săruri şi
îndeplinesc în organism funcţii dinamice (hemoglobina sângelui, pepsina – enzima din sucul gastric). Între proteinele
globulare şi fibrilare există diferite forme de trecere: unele sunt fibrilare, dar se comportă ca cele globulare.

4.4.4. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor

Masa moleculară
Proteinele reprezintă în sine nişte compuşi macromoleculari. Masa moleculară relativă a lor variază de la câteva mii
până la mai multe milioane. Limita inferioară a masei moleculare a proteinelor, în mod convenţional, a fost luată
6.000; compuşii cu structură asemănătoare dar cu masă moleculară mai mică fac parte din polipeptide. Masele
moleculare ale diferitelor proteine variază în limite foarte largi:

Masă moleculară (daltoni)

insulina (viţel) 5.733
ribonucleaza (pancreas) 12.700
lactoalbumina (lapte) 17.400
mioglobina (muşchi) 16.900
hemoglobina (umană) 64.500
pepsina (umană) 35.500
hordeina (orz) 27.500
ovoalbumina (ou) 40.000
hexokinaza (drojdii) 96.000
glutamatdehidrogenaza 1.000.000
sintetaza acizilor graşi 2.300.000
virusul mozaicului tutunului 40.000.000
[Link]ţile imunologice ale proteinelor
Proteinele prezintă proprietăţi biochimice specifice care se manifestă prin funcţiile diferite pe care le pot exercita:
enzimatice, hormonale, respiratorii, imunologice etc. Diversitatea funcţională a proteinelor este o reflectare a unei
proprietăţi generale a lor şi anume specificitatea.
Una din manifestările specificităţii proteinelor este reprezentată prin proprietăţile lor imunologice, la baza cărora stă
reacţia antigen–anticorp, prin care organismul se apără de agresiunea unor factori externi: microorganisme, toxine.
Proteinele străine pătrunse în organism determină formarea unor anticorpi foarte specifici, care reacţionează numai
cu proteina respectivă, o precipită, favorizând eliminarea ei. Se numeşte antigen proteina care declanşează
producerea de anticorpi, însă ca antigeni se comportă pe lângă proteinele ca atare şi asociaţii complexe între glucide,
lipide, polipeptide, bacteriile, virusurile.
Conceptul de antigen prezintă o dublă semnificaţie: pe de o parte, desemnează o substanţă străină organismului care
reacţionează cu anticorpii corespunzători, iar pe de altă parte reprezintă o substanţă imunogenă care provoacă
reacţia imunitară prin formare de anticorpi.
Deci, anticorpii sau imunoglobulinele sunt substanţe de natură proteică cu rol de apărare, a căror biosinteză este
declanşată de către antigen şi care posedă capacitatea specifică de a reacţiona cu antigenul care a provocat
formarea lor.
Sinteza anticorpilor este determinată de un stimul antigenic şi constituie răspunsul imun în cadrul reacţiei de apărare
a organismului împotriva unor agenţi nocivi care acţionează ca antigeni.
4.4.6. Extragerea şi purificarea proteinelor

Extragerea proteinelor dintr-un material biologic oarecare (ţesut, seminţe etc) constă în extracţia lor cu un anumit
solvent după o prealabilă mărunţire a acestui material. În calitate de solvent se utilizează apă, soluţii de săruri,
amestec apă – alcool, soluţii diluate de acizi sau baze. Soluţiile de proteine obţinute sunt apoi purificate şi fracţionate
prin metode speciale.:
Precipitarea cu săruri. Cea mai comodă este precipitarea cu sulfat de amoniu, însă frecvent se utilizează şi
sulfatul de sodiu.
Precipitarea izoelectrică. Deoarece solubilitatea majorităţii proteinelor în apropierea punctului lor izoelectric este
aproape minimă, se poate ajusta astfel valoarea pH-ului încât proteina ce interesează să precipite, iar restul
proteinelor încărcate cu sarcină să rămână în soluţie. Prin această metodă se obţin concentratele şi izolatele proteice
din diferite materii prime.
Precipitarea cu solvenţi organici (acetonă, metanol,etanol etc.). În acest caz trebuie să se lucreze la temperaturi
foarte joase pentru a proteja proteinele de denaturare.
Cromatografia de schimb ionic. Proteinele se fracţionează pe coloane cu schimbători de ioni (de regulă DEAE –
celuloză). Capacitatea de separare a acestor coloane este deosebit de mare.
Cromatografia de adsorbţie constă în adsorbţia selectivă a proteinelor de către unele materiale (gel de fosfat de
calciu, celit, amidon, hidrozil – apatită) atât pe coloane cât şi pe plăci, cu o ulterioară eluţie (extracţie) selectivă.
Electroforeza. Se foloseşte, de obicei, electroforeza amestecurilor de proteine cu utilizarea unui purtător sub formă
de blocuri de amidon etc. Foarte eficientă este disc-electroforeza în gel de poliacrilamidă prin care amestecul de
proteine este supus concomitent acţiunii câmpului electric şi gradientului de pH.
Gel-filtrarea este o metodă larg răspândită în ultimul timp în biochimie şi se bazează pe principiul sitelor
moleculare. Purificarea proteinelor constă în trecerea lor prin coloane umplute cu granule de polimeri glucidici
hidrataţi, îndeosebi sefadex (derivat al dextranului) sau de poliacrilamidă (biogel) cu pori de diferite dimensiuni. La
această trecere, compuşii cu masă moleculară mică, pătrunzând prin porii granulelor, vor trece prin coloană mai încet,
iar cei macromoleculari (proteinele), netrecând prin pori în granule, vor ieşi mai repede din coloană. Proteinele ies din
coloană cu o viteză invers proporţională cu masa lor moleculară.
Cristalizarea. Cristalizarea repetată măreşte considerabil puritatea proteinei. Pentru aprecierea gradului de puritate
(omogenitate) a proteinei izolate, una din cele mai sigure metode este forma curbelor de solubilitate. Pentru proteina
pură, dependenţa cantităţii de proteină introdusă este strâns liniară până la punctul de saturaţie; după acest punct,
panta curbei este nulă.

[Link] proteinelor

Toate proteinele se împart în două grupe mari: proteine simple ( proteine) în compoziţia cărora intră numai resturi de
aminoacizi şi proteine conjugate (proteide), care reprezintă o combinaţie dintre o proteină simplă cu un compus
oarecare de natură neproteică denumit grup prostetic (glucide, acizi nucleici, lipide etc.). Proteinele simple şi cele
conjugate se subîmpart în o serie de subgrupe în funcţie de solubilitatea şi caracterul slab acid, neutru sau alcalin
 10

determinat de reprezentarea cantitativă diferită a aminoacizilor constituenţi, precum li în funcţie de natura grupului
prostetic ce-l conţin.

Proteine simple
Pe baza comportării în prezenţa diferiţilor solvenţi şi a compoziţiei în aminoacizi, proteinele simple se subîmpart în
următoarele grupe: protamine, histone, albumine, globuline, prolamine, gluteline, proteinoide.

Protamine - sunt proteine cu masă moleculară mică care nu depăşesc 10.000 şi au un puternic caracter alcalin
deoarece până la 80% din aminoacizii ce intră în structura lor sunt aminoacizi bazici (lizină, histidină, arginină).
Protaminele nu conţin sulf. Se găsesc în cantităţi mari în nucleul celular şi lapţii peştilor. Reprezentantul tipic al
protaminelor este clupeina din lapţii scrumbiilor.

Histone- reprezintă o grupă intermediară între protamine şi proteinele adevărate. Sunt, de asemenea, proteine
alcaline, însă alcalinitatea lor este mai slabă de cât a protaminelor, deoarece conţin mai puţini aminoacizi bazici
(aproape 20 – 30% din total). Sunt solubile în apă.
Histonele se găsesc ca proteine libere în leucocite şi lapţii peştilor, dar mai ales sub formă de proteine conjugate în
cromozomi, având un rol important în structura cromatinei şi în eritrocite.
Reprezentantul tipic al histonelor este globina care intră în constituţia hemoglobinei.

Albumine- sunt proteine ce se întâlnesc în toate ţesuturile animale şi vegetale; împreună cu globulinele reprezintă
principalele proteine ale sângelui şi altor lichide biologice. Sunt proteine globulare cu caracter slab acid sau neutru.
Sunt solubile în apă (M = 35.000–70.000), posedă o mobilitate electroforetică mai mare decât a globulinelor, iau
parte la transportul diferitelor substanţe. Din soluţiile lor apoase, albuminele precipită uşor cu o soluţie saturată de
sulfat de amoniu, iar prin încălzire (60-70 oC) coagulează. Spuma albă care apare la fierberea legumelor şi fructelor
sau care se formează la suprafaţa laptelui fiert, sunt albumine coagulate datorită temperaturii ridicate.
Reprezentantul tipic al albuminelor este proteina din albuşul de ou denumită ovoalbumină; în plasma sângelui se
găsesc serumalbumine, în lapte – lactoalbumina, în ţesutul muscular – mioalbumina.
O serie de albumine sunt de origine vegetală, fiind răspândite în seminţe, legume, fructe etc. Reprezentanţii
albuminelor vegetale sunt leucozina care se găseşte în seminţele de cereale (grâu, ovăz etc.), legumelina (mazăre,
soia, linte etc.) sau ricina ( seminţele de ricin).

Globuline- sunt proteine insolubile în apă, dar solubile în soluţii saline diluate. Pentru extracţia lor din diferite materii
biologice se utilizează frecvent, în calitate de solvent, o soluţie caldă 10% de clorură de sodiu. Pentru separarea
globulinelor din soluţia lor salină, aceasta se diluează cu cantităţi mari de apă sau se dializează folosind o membrană
semipermeabilă.
Globulinele (M = 150.000), în comparaţie cu albuminele, precipită la concentraţii mai mici (50%) de sulfat de amoniu şi
în felul acesta se pot separa de albuminele cu care, de regulă, coexistă.
Globulinele sunt cele mai răspândite proteine din organismul animal. Astfel, în plasma sanguină se găsesc
serumglobuline, în lapte – lactoglobulina, în ou – ovoglobulina, în muşchi – proteina contractilă care se numeşte
miozină şi reprezintă suportul biochimic al contracţiei musculare.
În stările infecţioase se înregistrează o creştere a cantităţii de globuline din sânge ca urmare a formării compuşilor de
apărare (răspunsul imun) – anticorpi – în compoziţia cărora intră (imunoglobuline - Ig).
Totodată, globulinele reprezintă cea mai mare parte a proteinelor multor seminţe şi în special a celor de leguminoase
şi oleaginoase. Astfel, în seminţele de mazăre se găseşte o cantitate importantă de globulină care se numeşte
legumină, în seminţele de fasole – faseolină, în cele de cânepă – edestină, de soia – glicinină.

Prolamine- sunt proteine de natură vegetală caracteristice exclusiv pentru cereale. Nu sunt solubile în apă, nici în
soluţii saline, însă, spre deosebire de celelalte proteine, se solubilizează în alcool etilic 70%. Denumirea de
„prolamine” se explică prin faptul că la hidroliza lor se formează o cantitate mai mare de prolină şi azot amoniacal,
precum şi mult acid glutamic. Prolaminele nu conţin lizină sau o conţin în cantităţi extrem de mici. Se cunosc
următoarele prolamine: gliadina – în seminţele de grâu şi de secară; hordeina – în seminţele de orz, zeina – în
seminţele de porumb; avenina – în ovăz.
Gluteline -se găsesc în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale plantelor. Sunt solubile numai în soluţii diluate de
alcalii (0,2%) din care precipită prin acidulare slabă. Cele mai studiate gluteline sunt: glutenina din boabele de grâu şi
orizenina din orez.
Amestecul format din glutenină (25-40%) şi gliadină (40–50%) care se izolează din făina de grâu poartă denumirea
de gluten. Proteinele din gluten, prin punţile lor –S-S-, conferă făinii de grâu proprietatea de a da cu apa un aluat
elastic care reţine într-un mod caracteristic dioxidul de carbon format în timpul fermentării, dând pâinii o structură
poroasă şi un volum corespunzător.

Proteinoide (scleroproteine)- sunt proteine de tip fibrilar care exercită în organismul animal un rol de susţinere,
protecţie şi rezistenţă mecanică. În general, ele intră în constituţia ţesuturilor conjunctive, de susţinere şi epidermice.
Proprietăţile mecanice caracteristice ale scleroproteinelor se datorează formei fibrilare alungite a moleculelor lor,
precum şi faptului că în organism se află în stare solidă. Particularitatea deosebită a acestor proteine o constituie
totala lor insolubilitate în apă, în soluţii saline, acizi şi baze diluate şi nedigestibilitatea lor sub acţiunea enzimelor din
tractul digestiv. Conţin o cantitate mare de glicocol şi de cisteină. De fapt, conţinutul ridicat de sulf este o
caracteristică a proteinoidelor.
Dintre diferiţii reprezentanţi ai acestor grupe de proteine trebuie menţionat colagenul, keratinele, elastinele.
Colagenul este componentul principal al proteinelor din ţesutul conjunctiv, ligamente, tendoane, cartilagii, piele;
reprezintă aproximativ 95% din materia organică a oaselor şi cartilagiilor. Are un conţinut ridicat de glicocol, prolină şi
hidroxiprolină.
Prin fierberea cu apă, moleculele fibrilare de colagen suferă modificări structurale profunde, cu desfacerea legăturilor
intercatenare şi transformarea în gelatină care este o proteină solubilă şi hidrolizabilă de către enzimele proteolitice;
prin răcire, gelatinele astfel obţinute se transformă în gel.
Keratine- sunt proteine constituente ale epidermei, părului, penelor şi formaţiunilor cornoase (unghii, copite, coarne).
Îndeplinesc un rol de protecţie şi se disting printr-o proporţie ridicată de sulf; conţinutul ridicat de cisteină şi respectiv
multiplele legături –S-S- intra şi intercatenare le conferă insolubilitate, rezistenţă mecanică şi elasticitate.
Elastine –sunt proteine care participă la structura fibrelor elastice din artere şi tendoane, manifestând proprietăţi
elastice şi termoelastice. Elastinele prezintă analogii cu colagenul, se deosebesc însă de acesta prin incapacitatea de
a fi convertite în gelatine şi printr-o proporţie mai mică de prolină şi hidroxiprolină.

Proteine conjugate (proteide)

Proteinele sunt apte de a lega o varietate de compuşi chimici cu masă moleculară foarte diferită, formând ansambluri
moleculare eterogene ca structură. Proteinele conjugate reflectă un asemenea principiu de organizare structurală şi
reprezintă asocierea unei componente proteice şi a unei componente neproteice, de natură chimică diversă, prin
legături covalente şi necovalente.
Proteinele conjugate, la rândul lor, se subîmpart în funcţie de natura componentei prostetice în: cromoproteide,
glicoproteide sau mucoproteide, fosfoproteide, lipoproteide, metalproteide, nucleoproteide.
 Cromoproteide (chroma = culoare). Sunt compuşi constituiţi dintr-o proteină simplă şi un pigment ce poate
aparţine unor clase diferite de substanţe organice. Particularitatea deosebit de importantă a cromoproteidelor o
reprezintă activitatea lor biologică foarte mare. Ele joacă un rol esenţial în procesele vitale, deoarece în general sunt
biocatalizatori care intensifică în organism unele procese biochimice importante, cum sunt fotosinteza şi reacţiile de
oxido-reducere.
În calitate de grupare prostetică, în moleculele cromoproteidelor pot fi derivaţi ai porfirinei, izoaloxazinei şi carotenului.

Porfirina

Izoaloxazina reprezintă compusul de bază pentru sinteza grupărilor flavinice care formează împreună cu proteinele
specifice o serie de flavinproteide, enzime ce participă la reacţiile de oxido-reducere din organism.
Derivaţii carotenului dau cromoproteidele purpurei vizuale (rodopsina din retină).
Derivaţii porfirinei cu magneziul formează clorofila, al cărui complex cu proteinele – cloroplastina - asigură
activitatea fotosintetică a plantelor. În organele verzi ale plantelor, clorofila este localizată sub formă de cloroplastină
în formaţiunile din citosol numite cloroplaste.
 12

Clorofila din plantele superioare şi din algele verzi reprezintă un amestec format din două clorofile, a şi b al căror
raport, în majoritatea plantelor, este 3:1.
Clorofila a este un complex cu Mg al unei porfirine. În ciclul IV al acesteia există substituit un rest de acid propionic
esterificat cu un alcool superior nesaturat numit fitol. Fitolul este un derivat al izoprenului, iar prezenţa sa în structura
clorofilei îi conferă acesteia proprietăţi lipofile manifestate prin solubilitatea ei în grăsimi şi solvenţi ai acestora
Clorofila b are o structură foarte asemănătoare cu cea a clorofilei a, deosebindu-se de aceasta numai prin prezenţa
unei grupe formil O=C-H în ciclul pirolic II, în locul grupei metil.
O enzimă care se găseşte în frunzele verzi alături de clorofilă, clorofilaza, descompune legătura esterică dintre grupa
carboxilică a moleculei de clorofilă şi restul de fitol, pe care-l înlocuieşte cu un rest de alcool etilic. Compusul rezultat
se numeşte etilclorofilidă. Prin încălzire, clorofila pierde magneziul din molecula sa trecând în feofitină, un compus de
culoare cenuşie, caracteristică pentru ţesuturile verzi (legume, fructe) tratate termic.
Derivatul porfirinei cu fierul reprezintă pigmentul hem care este compusul de bază în complexul cu proteinele pentru
formarea hemoglobinei, mioglobinei şi a o serie de enzime din clasa oxido-reductazelor (citocromi, catalaze,
peroxidaze). Fiecare hem conţine patru cicluri pirolice legate între ele prin punţi metinice. Prezenţa a patru grupe metil
şi a două grupe vinil, precum şi a două resturi de acid propionic, transformă porfirina în protoporfirină. Introducerea
unui atom de fier bivalent conferă compusului aspectul final al hemului.
Cel mai studiat reprezentant al cromoproteidelor este hemoglobina din sângele animalelor vertebrate şi al omului şi
care este concentrată în eritrocite. Este alcătuită dintr-o componentă proteică denumită globină şi una prostetică,
colorată, care este hemul.
Globinele hemoglobinelor din sângele diferitelor animale se deosebesc sub aspectul compoziţiei şi distribuţiei
aminoacizilor. Prin conţinutul lor în aminoacizi diamino-monocarboxilici aparţin histonelor. Sunt alcătuite din patru
lanţuri polipeptidice (două α şi două β). În lanţul α se găsesc 141 de aminoacizi, în β – 146 de [Link] de
hemoglobină conţine patru molecule de hem care la rândul lor au câte un atom de Fe bivalent.
Unirea hemului cu globina se realizează prin legătură coordinativă între fierul hemului şi histidina globinei.
Cea mai interesantă particularitate biologică a hemului constă în capacitatea de a se combina cu gazele (oxigen, oxid
de carbon, oxizi ai azotului etc).
Prin legarea oxigenului de hemoglobină (Hb) se formează oxihemoglobina (HbO 2). Legarea O2 se face printr-o
legătură coordinativă, fără modificarea stării de valenţă a Fe, care rămâne bivalent. În felul acesta, hemoglobina
transportă oxigenul molecular de la plămâni la ţesuturi. Oxihemoglobina este atât de nestabilă încât prin micşorarea
presiunii parţiale a O2 - la nivelul vaselor capilare din ţesuturi - se disociază eliberând O 2 necesar oxigenării
ţesuturilor şi deci reacţiilor biochimice ce se petrec cu participarea oxigenului.

La fierul hemoglobinei se leagă uşor oxidul de carbon cu formarea carboxihemoglobinei (HbCO). Prin inspirarea
unui aer ce conţine CO, acesta formează cu hemoglobina un compus mult mai stabil decât oxihemoglobina şi ca
urmare scoate O2 din HbO2, determinând o dereglare a aportului de oxigen de la plămâni la ţesuturi. În felul acesta,
HbCO este un compus toxic, care blochează funcţia respiratorie a Hb, producând intoxicaţii şi asfixie.
Prin fixarea CO2 la grupa aminică liberă a globinei se formează carbhemoglobina, un produs disociabil ce rezultă în
ţesuturi – unde presiunea parţială a CO2 este mare şi de unde este transportat CO2 la plămâni pentru a fi expirat.

R-NH2 + CO2 ↔ R-NH-COO- + H+

(hemoglobina) (carbhemoglobina)

Un derivat important al hemoglobinei este methemoglobina (MetHb), în molecula căreia atomul de fier este trivalent.
Methemoglobina se formează din HbO2 sub acţiunea unor oxidanţi (oxizi ai azotului, albastru de metilen etc.); fierul
trece în stare trivalentă prin legarea unei grupe –OH şi pierde astfel capacitatea de a mai lega O2.
N N În cantităţi mari, MetHb poate apărea în sânge datorită unor cauze diverse: inhalarea
prelungită a unor oxizi ai azotului, intoxicaţii cu pesticide, cu compuşi chimici oxidanţi etc..
3+ Formarea methemoglobinei, inerte din punct de vedere biologic, micşorează cantitatea de
globina Fe OH
HbO2, dereglează aportul O2 la ţesuturi şi conduce la instalarea unei grave stări patologice.
N N

Methemoglobina (MetHb) Mioglobina (Mb) este o cromoproteidă din muşchi, asemănătoare cu hemoglobina sub
aspectul compoziţiei elementare; formează aceiaşi derivaţi ca şi hemoglobina (oximioglobina,
carboximioglobina, metmioglobina). Deosebirea este la componenta proteică, constituită numai dintr-o singură catenă
polipeptidică şi prin urmare conţine numai o singură moleculă de hem. Mioglobina reprezintă un pigment respirator
care asigură, în muşchi, o rezervă de oxigen pentru un scurt timp. Afinitatea pentru oxigen a mioglobinei este mult
mai mare decât a hemoglobinei. Este denumită şi pigmentul respirator al muşchilor. Colorează în roşu muşchii striaţi.
Cromoproteide cu hem sunt şi citocromii care sunt sisteme enzimatice ce participă la reacţiile biologice de
oxidoreducere prin transfer de electroni datorită Fe din hem care are capacitatea de a se oxida şi reduce reversibil.
În ţesuturile animale şi la unele bacterii se găseşte enzima catalaza (M = 22.500) care are în compoziţia sa patru
molecule de hem. În organismele vegetale este foarte larg răspândită o altă enzimă ce conţine o moleculă de hem:
peroxidaza (M = 44.000). Această enzimă se întâlneşte şi în ţesuturile animale.
 Glicoproteide - sunt proteine conjugate a căror grupă prostetică o constituie zaharurile şi derivaţii lor, ce se leagă
covalent cu resturile de asparagină, treonină, serină sau oxiprolină ale moleculei de proteină. Glicoproteidele se
găsesc în organismele animale, în plante şi microorganisme.
În majoritatea cazurilor, gruparea prostetică este reprezentată de una sau mai multe catene glucidice care prin
hidroliză dau manoză, galactoză, hexozamine (glucozamină şi galactozamină), acizi glucuronic, acetic şi sulfuric.
Cei mai răspândiţi compuşi macromoleculari care intră în structura glicoproteidelor sunt acidul hialuronic, acidul
condroitinic, polizaharidele bacteriene şi heparina. În stare liberă, aceste substanţe poartă denumirea de
mucopolizaharide sau glicozaminoglicani şi de aceea glicoproteidele au căpătat denumirea de mucoproteide.
Glicoproteidele au o largă răspândire în organismul animal, fiind distribuite în diverse ţesuturi, în plasmă, în secreţia
mucoaselor, în salivă. Se găsesc, de asemenea, asociate cu unele enzime şi hormoni.
O glicoproteidă importantă a plasmei este fibrinogenul, alcătuit din şase lanţuri peptidice, grupate câte două şi ale
cărui componente glucidice sunt reprezentate de galactoză, manoză, aminozaharuri şi acid sialic. Fibrinogenul se mai
numeşte factorul I de coagulare, fiind implicat în sistarea fenomenului de sângerare ca urmare a transformării sale
într-o proteină insolubilă numită fibrină.
Mucinele protejează mucoasele tractului gastro-intestinal de acţiunea nocivă a unor compuşi chimici sau agenţi
mecanici; mucoidele intră în constituţia cartilagiilor, oaselor (osteomucoidele), a tendoanelor şi ligamentelor.
În albuşul oului se găsesc ovomucoidul şi avidina. Avidina din albuşul crud are o deosebită reactivitate şi leagă uşor o
vitamină, numită biotina, sub forma unui complex inactiv din care organismul nu poate utiliza vitamina.
Glicoproteide se găsesc şi în plante. Astfel, în fasolea uscată se găseşte o proteină de rezervă – vicilina, care conţine
manoză şi N-acetilglucozamină legate printr-o legătură glicozidică cu un rest de asparagină.
În seminţe şi alte organe vegetale se găsesc proteide care produc aglutinarea eritrocitelor. Aceste proteine se numesc
fitohemaglutinine sau lectine şi reprezintă nişte glicoproteide cu masă moleculară de aproximativ 120.000. Cantităţi
mari de lectine se găsesc în leguminoase (soia, fasole, mazăre) şi în seminţele de ricin. Sunt toxice când sunt
injectate animalelor şi devin inhibitori ai creşterii când sunt introduse în hrană.

 Fosfoproteide - sunt proteine conjugate care la hidroliză, pe lângă aminoacizi, formează şi acid fosforic. În
molecula de fosfoproteidă, resturile de acid fosforic se leagă prin legături esterice cu grupele hidroxilice ale
oxiaminoacizilor care intră în structura lanţului polipeptidic al proteinei:

Mai frecvent, resturile de acid fosforic sunt legate în fosfoproteide cu resturi de serină. De aceea, după hidroliza
fosfoproteidelor se formează, de regulă, o cantitate considerabil mai mare de acid serinfosforic decât de acid
treoninfosforic.
Din punct de vedere biologic, fosfoproteidele reprezintă un material nutritiv deosebit de valoros pentru organismul în
creştere. Pe lângă aminoacizii necesari dezvoltării organismelor tinere, fosfoproteidele furnizează de asemenea, şi
acid fosforic necesar pentru dezvoltarea scheletului.
Cazeina este reprezentantul tipic al acestor proteine conjugate. Este componenta majoră (80% din totalul proteinelor)
a proteinelor laptelui, are o masă moleculară în limitele 75.000–100.000 şi există sub câteva forme care se deosebesc
între ele prin conţinutul în fosfor şi compoziţia în aminoacizi. Fracţiunile cazeinei se numesc generic α, β, k şi δ –
cazeine. Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui şi exercită totodată un rol de coloid protector asupra
albuminelor din lapte pe care le menţin în soluţie. Cazeinele sunt însă coagulate şi parţial hidrolizate de unele enzime
proteolitice precum chimozina – existentă în stomacul animalelor tinere – şi pepsina. În procesul de coagulare care
necesită şi prezenţa ionilor Ca2+ se formează paracazeinatul de calciu ce rezultă prin clivarea enzimatică a cazeinei.
Paracazeinatul de calciu este insolubil,ramâne un timp în stomac şi este digerat ulterior sub acţiunea enzimelor
proteolitice până la stadiul de aminoacizi.
Coagularea laptelui în stomac este un proces biochimic de mare importanţă întrucât permite utilizarea eficientă de
către organism a proteinelor conţinute în lapte. În absenţa coagulării, tranzitul laptelui sub formă lichidă ar fi prea rapid
şi proteinele nu ar putea fi utilizate prin descompunerea lor la aminoacizii necesari organismului.
Paracazeinatul de calciu este şi componenta principală a brânzeturilor. Cazeinele sunt insolubile în mediu acid, fapt
care explică precipitarea lor şi separarea zerului din laptele fermentat lactic sau acidulat.
 14

Ovoviteline - sunt fosfoproteide din gălbenuşul de ou şi sunt, de regulă, asociate cu lecitinele Rolul fiziologic al
ovovitelinelor este de a furniza fosforul şi aminoacizii necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere.
Fosfoviteline - se găsesc tot în gălbenuşul de ou, se caracterizează printr-un conţinut mai ridicat de fosfor decât
ovovitelinele şi printr-o proporţie mai mare a serinei.
Pepsina – enzima proteolitică existentă în sucul gastric ce conţine un rest de acid fosforic la o moleculă de proteină.
Şi în acest caz, grupa fosfat este legată de radicalul de serină ce se găseşte în lanţul peptidic lângă acidul glutamic.
Fosfoproteide mai sunt, de asemenea, enzimele fosfoglucomutaza şi fosforilaza.

 Lipoproteide - sunt proteine conjugate în care componenta prostetică este de natură lipidică şi anume: colesterol,
fosfolipide, acilgliceroli. Spre deosebire de lipide, lipoproteidele sunt solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici.
Stabilitatea legăturii dintre proteine şi lipide în lipoproteide este diferită. În funcţie de existenţa în molecula lipidei a
unor grupe ionizabile (ca în lipidele polare – fosfatide) sau nu (ca în triacilgliceroli), între componenta proteică şi
lipidică iau naştere diferite tipuri de legături. În primul caz, între cele două componente se formează legături
necovalente labile. În al doilea caz, proteina înveleşte prin interacţiuni hidrofobe partea lipidică ce devine astfel centrul
unui miceliu.
Lipoproteidele au o largă distribuţie, fiind componente structurale ale celulelor, biomembranelor, mitocondriilor,
reticulului endoplasmatic, nucleului, tecilor de mielină ale neuronilor etc.. Se găsesc în ţesutul nervos, plasma
sângelui, lapte, gălbenuş de ou.
Cele mai studiate sunt lipoproteidele circulante prezente în plasma sanguină şi limfă. Aceste proteine conjugate
conţin, de regulă, atât lipide polare cât şi neutre, precum şi colesterol sau esterii acestuia. Ele intervin în transportul
lipidelor din intestinul subţire, prin sânge în ficat şi mai departe în ţesutul adipos. Lipoproteidele plasmei se clasifică în
patru grupe, în funcţie de densitatea lor:
- chilomicroni, formaţi în proporţie de 99% din lipide şi 1% proteine;
- lipoproteide cu densitate foarte mică (very low density lipoproteins – VLDL) care reprezintă compuşi stabili ce conţin
o cantitate mare (80%) de triacilgliceroli, fosfolipide (7%), colesterol (8%) şi proteine puţine (2%);
- lipoproteide cu densitatea mică (LDL) sau β – lipoproteide care conţin drept component proncipal colesterol (43%)
alături de fosfolipide (22%) şi triacilgliceroli (10%);
- lipoproteide cu densitatea mare (HDL) sau α – lipoproteide, ce conţin aproximativ 45-50% proteine, iar componentul
lipidic este reprezentat de o cantitate mare de fosfolipide (30%) şi mai mică de colesterol (18%).
Datorită conţinutului ridicat în colesterol, β – lipoproteidele (LDL) sunt compuşi implicaţi în patogeneza aterosclerozei.
Efecte negative au şi VLDL datorită proporţiei lor mari de trigliceride. Dimpotrivă, α – lipoproteidele (HDL), bogate în
fosfolipide, au un rol de protecţie prevenind dezvoltarea acestei maladii. Aceste implicaţii ale lipoproteidelor cu diferite
densităţi în apariţia şi dezvoltarea afecţiunilor cardiovasculare sunt legate de rolul deosebit al acestor compuşi în
structura membranelor celulare.

 Nucleoproteide - reprezintă o grupă de proteine conjugate deosebit de importantă. Ele intră în compoziţia fiecărei
celule deoarece constituie componentul indispensabil al nucleului şi citoplasmei. Unele nucleoproteide există în natură
sub formă de particule deosebite care posedă activitate patogenă şi poartă denumirea de virusuri.
Nucleoproteidele joacă un mare rol biologic. Ele constituie nu numai elemente structurale ale celulei, nucleului şi
citoplasmei sale, dar îndeplinesc şi cele mai importante funcţii specifice în organismul viu. Diviziunea celulelor,
biosinteza proteinelor, transmiterea caracterelor ereditare şi diversele funcţii coenzimatice sunt strâns legate de
nucleoproteide şi elementele lor constituente – acizii nucleici şi nucleotidele.
Nucleoproteidele au o masă moleculară mare, de la câteva mii până la zeci şi sute de milioane. Soluţiile lor posedă o
viscozitate ridicată; forma moleculelor lor variază foarte mult, de la globulare la fibrilare.
Prin hidroliza incompletă a unei nucleoproteide, de exemplu sub acţiunea unei enzime sau prin dializă şi agitare cu
cloroform, nucleoproteida se descompune într-o proteină şi acid nucleic. Proteina se poate îndepărta prin precipitare
cu săruri sau prin denaturare termică.
Raportul dintre proteină şi acid nucleic este diferit (frecvent de la 30% până la 60% pentru ambii componenţi).
Legătura dintre proteină şi acidul nucleic este de tip ionic, deoarece proteinele nucleoproteidelor conţin multe grupe
cationice iar acizii nucleici posedă un număr mare de grupe anionice. La majoritatea organismelor proteina din
constituţia nucleoproteidelor este o histonă sau protamină. Însă, nucleoproteidele din ţesuturile vegetale, din bacterii,
virusuri precum şi din unele ţesuturi animale conţin şi alte proteine simple (albumină sau globulină).
În funcţie de acizii nucleici pe care-l conţin, nucleoproteidele pot fi cu dezoxiribonucleotide şi ribonucleotide. Acestea
reprezintă nişte agregate complexe constituite din una sau două molecule de acizi nucleici şi un număr mare de
subunităţi proteice fixate de ele. Exemplul clasic de ribonucleoproteidă îl constituie virusul mozaicului tutunului care
conţine o moleculă de acid ribonucleic (ARN) cu masa moleculară de două milioane şi aproximativ 2.000 de subunităţi
proteice. Din ribonucleoproteide sunt alcătuiţi ribozomii – organitele celulare unde are loc sinteza proteinelor.
În cazul dezoxiribonucleoproteidelor, un rol deosebit în interacţiunea dintre acidul dezoxiribonucleic (ADN) şi
protamină sau histonă i se atribuie restului de acid fosforic al ADN şi radicalului restului de arginină din lanţul
polipeptidic al moleculei proteice. În acest caz, se formează un număr mare de legături electrovalente între grupele
fosfatice şi guanidinice ionizate, după următorul tip:

O NH
+
O P O- + H2N C NH (CH2) CH
3
O NH2 CO

lant de ADN lant polipeptidic

Acidul nucleic şi proteina din nucleoproteide se stabilizează reciproc.
Este important de menţionat că cea mai mare parte a acizilor nucleici există în celulă sub formă de nucleoproteide.
Legarea unei molecule de acid nucleic cu un număr mare de subunităţi proteice conduce la apariţia unor proprietăţi
funcţionale unice ale acestui tip de compuşi. În particular, ribonucleoproteidele joacă un rol determinant în biosinteza
proteinelor, iar dezoxiribonucleoproteidele în formarea şi în funcţionarea aparatului cromozomial al celulei. Importanţă
deosebită în aceste procese o au acizii nucleici.