Tema nr.

5
PROTIDE

Unități de învățare:

Aminoacizii

Peptidele

Proteine

Cromoproteine
Obiectivele temei:
- Prezentarea protidelor, rolul lor, structură, clasificare;
- Prezentarea aminoacizilor, structura chimică, nomenclatură,reprezentanţi;
- Prezentarea proteinelor, structura lor, proprietăţi;
- Cromoproteinele structură, reprezentanţi.
Timpul alocat temei: 2 ore
Bibliografie recomandată:
[Link] Pamela C., Harwey R., Biochemistry, 2-nd Edition, [Link] Company, 1994;
[Link] Chirilă, Biochimie Vegetală, [Link], Bucuresti,2000.
[Link]
Protidele sunt biomolecule cu structură complexă, constituenţi universali şi indispensabili
ai tuturor formelor de viaţă. Este puţin probabil să existe în univers alt tip de molecule cu
proprietăţi mai remarcabile decât cele ale protidelor (protos = cel dintâi), ele asigurând
organizarea şi menţinerea structurilor morfologice ale celulelor, precum şi manifestarea
funcţiilor şi activităţilor vitale ale acestora.
Proporţia protidelor în organismele vii este mai constantă decât a lipidelor şi glucidelor; în
regnul vegetal, conţinutul de protide este mai mic şi foarte variat, în funcţie de specie şi organ.
Conţinutul cel mai mare de protide se găseşte în organele de rezervă ale plantelor, în
seminţele de leguminoase, o cantitate mijlocie se găseşte în boabele de cereale, cele mai
puţine protide găsindu-se în legume, rădăcinoase şi tuberculifere.
Este esenţial de remarcat rolul dominant al protidelor în organismele vii, deoarece nu se
cunosc forme de viaţă fără protide. Astfel, reacţiile chimice din celule depind de combinarea
enzimelor de natură proteică cu diferitele substraturi.
 Protidele prezintă proprietăţi fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un conţinut
de energie ridicat (entropie ridicată), ceea ce le asigură atribuţiile unui sistem dinamic în
permanentă autoreînoire şi interacţiune cu mediul exterior.
Constituind suportul chimic structural şi funcţional al materiei vii şi al fenomenelor
specifice acesteia, protidele sunt purtătorul material al însuşirilor biologice: diferenţierea,
creşterea, dezvoltarea şi reproducerea.
Protidele îndeplinesc în organism, datorită înaltului grad de organizare şi diversitate, roluri
multiple:
• rol structural (plastic), fiind constituenţi principali ai protoplasmei şi nucleului celular. Ele
reprezintă: 2-35% din materia uscată a organismului vegetal;
• rol biocatalitic, deoarece sub formă de enzime, catalizează selectiv reacţiile biochimice din
organismele vii;
• rolul fizico-chimic al protidelor se datorează caracterului lor coloidal şi amfoter care le oferă
posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilităţii selectivă a
membranelor, a echilibrului electrostatic şi acido-bazic, precum şi la transportul în organism
al ionilor de importanţă vitală;
• rol de anticorpi, participând la procesele imunologice de apărare a organismelor superioare;
• rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar
într-un anumit moment din viaţa celulei sau organismului;
• rol de reglare fină a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.
[Link]ă chimică. Clasificare
Protidele sunt substanţe cuaternare, constituite din atomi de C, H, O, ". Protidele cu
rol fiziologic important mai conţin şi atomi de S, P, iar unele conţin în proporţie mai mică şi
atomi de metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., în metalproteide şi cromoproteide.
Protidele sunt compuşi macromoleculari, care prin hidroliză pun în libertate
aminoacizi (au ca unitate structurală fundamentală aminoacizii). Ţinând cont de
complexitatea structurii lor, protidele se clasifică astfel:
[Link] (monoprotide)
Aminoacizii reprezintă unităţile structurale nehidrolizabile ale poliprotidelor. Deşi în
natură se cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizaţi pentru biosinteza
protidelor şi sunt codificaţi de codul genetic, fiind denumiţi şi aminoacizi proteinogeni
(ordinari). Ceilalţi aminoacizi, mai puţin răspândiţi, sunt numiţi aminoacizi neproteinogeni
(ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza şi deci conţine numărul cel mai
mare de aminoacizi, răspândiţi mai ales în seminţele fructelor, plante rădăcinoase, conifere,
etc. Aminoacizii: valină, leucină, izoleucină, treonină, metionină, lisină, fenilalanină, triptofan
pot fi sintetizaţi numai de plante şi se numesc aminoacizi esenţiali. Lipsa lor în alimentaţie
provoacă grave tulburări ale metabolismului (boli carenţiale).
Unii dintre aminoacizi pot fi convertiţi pe cale chimică în glucide şi sunt denumiţi
aminoacizi glucoformatori: glicocol, alanină, serină, acid aspartic, acid glutamic, arginină,
citrulină.
5.2.1. Structura chimică a aminoacizilor
Aminoacizii sunt compuşi organici difuncţionali, care conţin grupele funcţionale amino (-
"H ) şi carboxil (-COOH). Caracteristică acestei structuri este grefarea ambelor grupe
2

funcţionale pe acelaşi atom de carbon (poziţia α) în cazul aminoacizilor din structura

proteidelor (α-aminoacizi). Se cunosc şi aminoacizi la care grupa -NH este legată de al doilea
2

atom de carbon faţă de grupa -COOH, (poziţia ß), al treilea (poziţia γ) etc.
La alţi aminoacizi apare legat de atomul de carbon α, în afară de grupa funcţională -NH ,
2

un rest hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic sau aromatic, sau grupe
funcţionale.
5.2.2. (omenclatura aminoacizilor
Denumirea ştiinţifică a aminoacizilor este formată din prefixul amino şi numele acidului
de la care provine, cu indicarea poziţiei atomului de carbon de care este legată grupa
funcţională -NH (α, β, γ, δ, ε sau 2, 3 etc.) etc., faţă de grupa funcţională carboxil -COOH.
2

În general nomenclatura raţională este mai puţin folosită, deoarece sunt utilizate în
general, denumiri uzuale, specifice fiecărui aminoacid (glicocol, alanină, serină, triptofan
etc.).
Clasificarea aminoacizilor după structura lor chimică, care cuprinde toţi cei 20 de
aminoacizi proteinogeni, este următoarea:
 a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut şi sub denumirea de “zahărul
gelatinei” a fost obţinut prin hidroliza acidă a gelatinei. Este singurul α-aminoacid care nu are
atom de carbon asimetric, şi deci nu prezintă izomerie optică.
Majoritatea organismelor vegetale conţin glicocol în proporţie de 0,2-1%, dar există şi
proteide vegetale mai bogate în glicocol, ca de exemplu edestina (2,5-3,8%), ricinina (6,6%)
etc. Glicocolul lipseşte complet din zeină (porumb) şi hordeină (orz).
Alanina (acidul α-aminopropionic) este nelipsită din proteidele vegetale, şi a fost
identificată la hidroliza proteinelor din soia. Este prezentă în cantitate mare în zeină (9-10%),
iar în stare liberă a fost identificată în alge şi în frunze de tutun. Izomerul β-alanina a fost pus
în evidenţă în soia, mere crude, tomate şi în structura acidului pantotenic.
Valina (acidul α-aminovalerianic) este regăsită în cantităţi mici în structura multor
proteide. Bogate în valină sunt seminţele de in (12,7%) şi de fasole (6,2%). În stare liberă a
fost pusă în evidenţă în lucernă şi germenii de secară.
Leucina (acidul α-aminoizocapronic), descoperită în hidrolizatele de caş, este foarte
răspândită în organismele vegetale, în special în zeină (19,25%) şi în edestină.
Izoleucina (acidul α-amino-β-metilvalerianic) este izomera de poziţie a leucinei.
Prezenţa în moleculă a doi atomi de carbon asimetrici conduce la existenţa a patru izomeri
optici. Leucina şi izoleucina se transformă în timpul fermentaţiei alcoolice (prin decarboxilare
şi dezaminare) în alcool amilic şi alcool izoamilic.

glicocol (glicină) alaninã izoleucină

 valină leucină

b) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se găseşte în toate proteidele vegetale,
mai ales sub forma amidei sale, asparagina. În stare liberă, asparagina apare în seva de
sparanghel şi a altor plante tinere: mazăre, migdale etc.

Acidul aspartic şi amida derivată Asparagina

Acidul glutamic (acidul α-aminoglutaric) este foarte răspândit în proteidele vegetale.
Amida sa glutamina, ca şi asparagina, serveşte la biosinteza proteidelor din plante. Glutamina
se întâlneşte în stare liberă în alge, în fructe şi sfecla de zahăr, unde prezenţa ei, ca şi a
asparaginei, micşorează randamentul producţiei, deoarece împiedică cristalizarea zahărului.

Acidul glutamic Glutamina

c) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
Arginina (acidul α-amino-δ-guanidilvalerianic) a fost identificată în conifere, ricin,
cartofi şi în hidrolizate proteice. Denumirea provine de la faptul că prezintă o reacţie
caracteristică cu sărurile de argint.
Ornitina (acidul α,δ-diaminovalerianic) este răspândită în stare liberă în plantele
superioare, dar apare foarte rar în compoziţia proteidelor.
Lizina (acidul α,ε-diaminocapronic) se găseşte aproape în toate proteidele, mai puţin
în zeină. Mai bogate în lizină sunt seminţele necoapte şi cele în curs de germinare.

Lizina Arginina
d) Aminoacizi aromatici
Fenilalanina (acidul α-amino-β-fenilpropionic) este răspândit în plantele tinere de
bostan, bob, lupin şi în numeroase proteide (zeina, legumina).
Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este întâlnit împreună cu fenilalanina în
toate proteidele. Se găseşte în proporţie de 10% în proteidele de porumb şi de 4-5% în
proteidele din sâmburii de pepene, castraveţi şi bostani.

tirozina

e) Aminoacizi cu structură heterociclică conţin în moleculă un heterociclu cu un atom de

Triptofanul (acidul α-amino-β-indolilpropionic, β-indolilalanina) intră în compoziţia
multor proteide naturale. În stare liberă se găseşte în organele tinere ale plantelor, în fructe, în
glutenul de grâu, în soia, seminţe de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre
aminoacizii esenţiali, lipsa sa din organism conduce la tulburări grave.
Este precursor în biosinteza vitaminei PP şi promotor al sintezei pirolului, component
al hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formează triptamina, compus cu
activitate biologică.

Triptofan
Histidina (acid α-amino-β-imidazolilpropionic) este răspândită în proteidele de
origine vegetală şi animală. Se găseşte în seminţele de tomate, în polen şi în edestină (4%).
Prin decarboxilare enzimatică trece în histamină.

Histidină
Prolina (acidul α-pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil în alcool (spre
deosebire de restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprimă şi proteidelor în care se
găseşte în procent mare. Prezintă caracter amfoter şi este răspândit în proteinele vegetale
(12% în prolaminele din cereale).

Prolina

f) Hidroxi-aminoacizi
Serina (acidul α-amino-β-hidroxipropionic) se găseşte în stare liberă în seminţele
germinate, iar în cantităţi mici în numeroase proteide vegetale. În proporţie mare se află în
edestina din cânepă şi în unele proteide din migdale şi din algele marine. Sub formă de esteri
fosforici intră în constituţia serinfosfatidelor.

Serina
Treonina (acidul α-amino-β-hidroxibutiric) însoţeşte în proteide serina, în cantităţi
mai mici, prezentând proprietăţi analoage serinei. În proporţii mai ridicate se găseşte în
proteidele din cereale, soia, cartofi, alge marine. Ea intră în constituţia antibioticelor
actinomicine. Treonina posedă doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.

Treonina
c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)
Cisteina (acidul α-amino-β-tiopropionic) se găseşte în toate proteidele vegetale (0,5-
4,5%). Proteidele din cartofi conţin 4-4,4%, iar glutelinele din grâu, orez, secară conţin 2,7%
cisteină. Cisteina se transformă uşor, prin oxidare, în cistină. Prin hidrogenare, cistina trece în
cisteină. Pe baza acestor reacţii de oxido-reducere, sistemul cisteină-cistină joacă în organism
rol de sistem redox, fiind implicat în procesele de transport de atomi de hidrogen în ciclul
respirator. Gruparea reducătoare (-SH) din cisteină are rol important în reacţiile biocatalitizate
de enzimele în structura cărora se regăsesc astfel de grupe funcţionale.
 Metionina (acidul α-amino-γ-metiltiobutiric) este prezent în zeină, seminţele de
tomate, în proteidele din seminţele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei
metil, transformându-se în homocisteină.

Cisteină Cistină

Metionină
5.2.3. Proprietăţi fizice ale aminoacizilor
Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor.
Aminoacizii se prezintă ca substanţe solide, cristaline; unii au gust dulce, alţii gust amărui sau
sunt fără gust.
Datorită prezenţei grupelor funcţionale polare (-NH şi -COOH) sunt solubili în apă, în
2

acizi diluaţi şi în hidroxizi alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea

moleculei de aminoacid; astfel, triptofanul este distrus în mediu acid, iar histidina în mediu
bazic. Sunt greu solubili în solvenţi organici; unii dintre ei sunt solubili în alcool etilic şi în
alcool butilic, proprietate care serveşte la separarea lor dintr-un amestec de aminoacizi.
Caracterul amfoter al aminoacizilor se datorează prezenţei concomitente în moleculă
a grupelor -NH (care conferă proprietăţi bazice, acceptoare de protoni) şi a grupelor -COOH
2

(care conferă proprietăţi acide, donoare de protoni).

În soluţiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni
dipolari), care pot funcţiona atât ca bază cât şi ca acid:

Structura unui amfiion

Ei pot reacţiona atât cu baze cât şi cu acizi:

 Comportare de acid (donor de protoni)

Comportare de bază (acceptor de protoni)

Comportare în soluţie apoasă a aminoacizilor

Valoarea pH-ului la care soluţia unui aminoacid are un conţinut egal de cationi şi
anioni este pH-ul piezoelectric (punctul la care nu are loc deplasarea particulelor într-un câmp
electric exterior). Existenţa amfionului explică utilizarea soluţiilor de aminoacizi ca soluţii
tampon (creează şi menţin constant un anumit pH la adăugarea unor cantităţi mici de acizi sau
de baze tari.

5.2.4. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor

Proprietăţile chimice sunt determinate de natura grupelor funcţionale existente în
moleculă, respectiv grupa amino (-NH ) şi grupa carboxil (-COOH).
2

1. Reacţii datorate grupelor funcţionale carboxil (-COOH)

a) Reacţia aminoacizilor cu hidroxizii cu formare de săruri:

Glicocol glicocolat de sodiu

b) Reacţia aminoacizilor cu alcoolii cu formare de esteri:

ester al glicocolului
c) Reacţia aminoacizilor (sau a esterilor aminoacizilor) cu amoniac cu formare de amide:

glicocolamidă
Reacţia de formare a amidelor are o mare importanţă biochimică, reprezentând una
dintre căile de reglare a conţinutului de amoniac din organismele vegetale, deoarece o
concentraţie prea mare de amoniac devine toxică pentru plante. Prin formarea amidelor,
plantele realizează blocarea amoniacului în exces, prin reacţia inversă, amoniacul fiind la
nevoie, pus în libertate.
d) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene

Glicocol metilamina
Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizată în organismele vii de enzime din clasa
liazelor (aminoaciddecarboxilaze). Unele dintre aminele biogene rezultate sunt compuşi
toxici, altele sunt precursori ai unor coenzime. Astfel, ß-alanina rezultată din acid aspartic este
componentă a coenzimei A şi a acidului pantotenic, din histidină se formează histamina, din
aminoacizii diaminomonocarboxilici ornitina şi lizina se formează heterocicli cu azot (pirol,
piridină) prezenţi în structura vitaminelor sau a unor alcaloizi cu rol fiziologic.

Cisteină cisteamină

2. Reacţii ale aminoacizilor datorate grupei funcţionale amino (-NH )

2

a) Reacţia aminoacizilor cu acizii cu formare de săruri

Această reacţie a aminoacizilor se datorează caracterului bazic (acceptor de protoni,
datorită electronilor neparticipanţi ai azotului aminic). În funcţie de tipul acidului se formează
săruri numite: clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi etc. ai aminoacizilor.

acid aminoacetic clorhidrat de glicocol

glicocol
b) Condensarea aminoacizilor cu aldehide cu formare de baze Schiff
Această reacţie prezintă importanţă biochimică deosebită, deoarece reprezintă o cale
de biosinteză a aminoacizilor (transaminarea cetoacizilor rezultaţi la biodegradarea aerobă a
glucidelor prin ciclul Krebs).

aminoacid aldehidă baza Schiff

e) Dezaminarea aminoacizilor
Dezaminările aminoacizilor sunt reacţii catalizate enzimatic şi constau în principiu în
eliminarea grupei amino (sub formă de NH sau de N ) şi conservarea grupei carboxil. Se
3 2

formează substanţe aparţinând unor clase diferite de derivaţi funcţionali. Reacţiile de

dezaminare au loc în organismele vii vegetale şi sunt deosebit de importante în metabolismul
aminoacizilor introduşi prin alimentaţie sau rezultaţi în metabolismul proteic.

3. Proprietăţi chimice ale aminoacizilor care implică participarea ambelor grupe

funcţionale (-NH ) şi grupa carboxil (-COOH)
2

a)Reacţiile de condensare ale aminoacizilor pot fi de mai multe feluri:

• condensarea intermoleculară cu formarea de legături peptidice -CO-"H-, implică
eliminarea apei între o grupă -COOH a unui aminoacid şi grupa –"H a altui aminoacid. Se
2

formează astfel: di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide.

alanină glicină serină alanil-glicil-serină

(tripeptidă)
• condensarea intermoleculară a două molecule de aminoacizi care implică ambele grupe
funcţionale ale acestora, conduce la compuşi cu ciclu dicetopiperazinic.

Glicină dicetopiperazină
• condensarea intramoleculară implică grupele funcţionale -COOH şi -NH ale aceluiaşi
2

aminoacid se formează compuşi denumiţi lactame.

5.3. Peptide (poliprotide inferioare)

Peptidele sunt poliprotide inferioare, constituite dintr-un număr relativ mic de aminoacizi
(monoprotide) uniţi prin legături peptidice -CO-"H-. Acestea se stabilesc între grupa amino
de la carbonul α al unui aminoacid şi grupa carboxil a altui aminoacid, prin eliminare de apă.
După numărul unităţilor structurale de aminoacizi conţinuţi, peptidele se împart în:
• oligopeptide;
• polipeptide;
• peptone;
Oligopeptide sunt constituite dintr-un număr mic de aminoacizi (convenţional 2-10) şi
denumite în consecinţă: di-, tri-, tetra-, ..., decapeptide.
Datorită naturii aminoacizilor constituenţi, a succesiunii (secvenţei) şi conformaţiei
lor, peptidele se pot prezenta sub forma unui număr foarte mare de izomeri (de exemplu, o
pentapeptidă formată din 5 aminoacizi diferiţi, prezintă 120 de izomeri).
Orice peptidă se caracterizează prin prezenţa legăturilor peptidice, în care sunt
implicate toate grupele carboxil şi amino.
Prin hidroliză acidă sau enzimatică (cu enzimele peptidaze), peptidele sunt scindate în
aminoacizii componenţi.
5.3.1. Reprezentanţi naturali ai oligopeptidelor
Glutationul, un reprezentant important al oligopeptidelor este o tripeptidă, şi anume,
glutamil-cisteinil-glicina, cu răspândire universală.
În regnul vegetal, glutationul se găseşte în special în seminţe, unde conţinutul său
creşte în timpul încolţirii. In embrionul de grâu şi în ţesuturi, glutationul se găseşte atât sub
formă redusă, cât şi sub formă oxidată.

glutamil-cisteinil-glicina

Glutationul, prezent în seminţe, drojdie de bere, ficat, este o substanţă solidă, de

culoare albă, solubilă în apă și alcool. Prezintă activitate optică şi un pronunţat caracter acid,
datorat celor două grupe carboxil libere. Importanţa biologică a glutationului derivă din
uşurinţa cu care se poate oxida grupa funcţională -SH (tiol). Oxigenul molecular, în prezenţa
urmelor de metale cu rol catalitic (de exemplu, Fe), determină oxidarea formei R-SH, iar
reducerea formei R-S-S-R este biocatalizată de glutation-reductază, enzimă prezentă în toate
organismele vii.

glutation redus diglutation glutation redus

(glutation oxidat)

Glutationul îndeplineşte în organism roluri biochimice complexe: rol de sistem redox

neenzimatic, rol antioxidant, de protejare a unor substraturi (de exemplu, acid ascorbic) faţă
de procesele de oxidare, component al coenzimei donatoare de atomi de hidrogen în procese
redox etc.

5.4. Proteide
Protidele (poliprotidele superioare) sunt compuşi organici macromoleculari, biopolimeri,
cu structură complexă şi importanţă vitală deosebită, care se pot clasifica în:

• holoproteide, poliprotide constituite numai din aminoacizi;

• heteroproteide, poliprotide care pe lângă aminoacizi mai cuprind şi componente de altă
natură (prostetică) (glucide, lipide, acid fosforic, pigmenţi vegetali, acizi nucleici).
Proteidele se deosebesc de celelalte componente ale organismelor vii, atât prin
proprietăţi cât şi prin funcţiunile importante pe care le îndeplinesc în organism. Astfel, sunt
proteide: enzimele, biocatalizatori ai tuturor procesele biochimice din organism, pigmenţii
respiratori şi cei nerespiratori cât şi numeroşi hormoni. Masa moleculară depinde de tipul şi
numărul de aminoacizi componenţi si este considerată începând cu limita inferioară de
aproximativ 10000, având ca limită superioară valori până la zeci de milioane. Cantităţi mari
de proteide sunt biosintetizate în plante din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, la care se
adaugă două amide: glutamina şi asparagina. În solul arabil se găsesc proteide provenite din
resturile organismelor vegetale şi animale moarte, cea mai mare parte a azotului din sol fiind
azot organic, de natură proteică. El reprezintă rezerva de azot în procesul de nutriţie a plantei,
devenind accesibil numai după transformarea de către microorganisme în azot amoniacal şi
azotaţi.
5.5. Proteine
5.5.1. Compoziţia şi structura proteinelor
Holoproteidele sau proteinele sunt biopolimeri alcătuiţi dintr-un număr foarte mare
de aminoacizi legaţi prin legături peptidice. Deoarece prin hidroliza totală a proteinelor
rezultă aminoacizi (unitatea structurală) se impune ca pentru cunoaşterea structurii proteinelor
să se determine (prin hidroliză, urmată de separare şi dozare cromatografică) în primul rând,
numărul şi natura aminoacizilor componenţi, precum şi succesiunea lor de legare în
macromoleculă (secvenţa lor). Se impune apoi analiza configuraţiei catenei polipeptidice, care
are mărimi şi structuri interne specifice, ce imprimă proteinei configuraţii cu diferite orientări
şi interacţiuni. Pornind de la aceste consideraţii, Lindenstrom şi Lang au stabilit următoarele
nivele de organizare a structurii complexe a proteinelor: structura primară, structura
secundară, structura terţiară, şi structura cuaternară.
Structura primară a proteinelor reprezintă organizarea catenei macromoleculare,
respectiv numărul şi secvenţa aminoacizilor legaţi prin legături peptidice. Ţinându-se seama
că fiecare catenă polipeptidică posedă la una dintre extremităţi o grupă amino liberă, s-a putut
stabili, prin hidroliză enzimatică, numărul lanţurilor polipeptidice, prin determinarea
numărului acizilor N-terminali sau C-terminali. Secvenţa aminoacizilor în lanţul polipeptidic
se stabileşte pe cale genetică şi are caracter ereditar. Modificarea unei singure secvenţe
poate altera sau modifica complet funcţia biologică a macromoleculei proteice. Cunoaşterea
doar a structurii primare nu permite aprecierea modului în care structura proteinei determină
activitatea biologică.

Structura secundară a proteinelor. Acest tip de structură tridimensională ia în

considerare aranjamentul spaţial, conformaţiile posibile ale catenei macromoleculare proteice.
Deoarece catena macromoleculară are grupe funcţionale polare, capabile să formeze legături
de hidrogen intercatenare între grupările –CO– şi –NH– din diverse secvenţe ale catenei.
Cercetările lui Pauling şi Corey au condus la propunerea a două modele structurale: modelul
helicolidal (α-helix) şi modelul straturilor pliate.
Modelul spiralat, helicoidal sau α-helix, presupune răsucirea în spirală a lanţului
polipeptidic (grilajului peptidic). Acesta este format din catene polipeptidice între care se
stabilesc legături de hidrogen (între grupa C=O) a unei legături peptidice dintr-o catenă şi
grupa –"H– a legăturii peptidice din catena vecină) în jurul unui cilindru imaginar.

Numele de α-helix a fost utilizat de Pauling care a recunoscut prima dată această
structură în α-keratină. Sensul de orientare a α-helixului poate fi spre dreapta sau spre stânga.

Structura terţiară a proteinelor reprezintă un alt nivel de organizare structurală,

exprimând gradul de împachetare a lanţului polipeptidic (cu diferite structuri: α-helix sau
straturi β-pliate) pentru realizarea unei conformaţii compacte (de proteină globulară) cât mai
avantajoasă energetic. Aceasta reprezintă rezultatul interacţiilor dintre resturile –R ale
aminoacizilor din catenele polipeptidice, interacţiuni care apar deja în cazul lanţurilor
polipeptidice mai lungi, cu structură secundară proprie.
Această suprastructură se realizează şi se menţine datorită forţelor de atracţie între
catenele laterale ale lanţurilor peptidice, care pot să formeze următoarele tipuri de legături:
• legături de hidrogen (altele decât cele peptidice) între grupele –OH ale hidroxiaminoacizilor
şi restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa –OH fenolică a tirozinei şi un rest
carboxilic (-COOH);
• legături covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii
cisteină, metionină;
• legături fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale
hidroxiaminoacizilor;
 -
• legături ionice între resturile carboxilat (-COO ) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul
+
aspartic, acidul glutamic) şi grupările amoniu (–NH ) ale aminoacizilor diaminici (lisină,
3

arginină);
• legături apolare prin forţe van der Waals (legături hidrofobe) realizate între catenele
laterale ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legăturile hidrofobe apar şi acţionează
mai ales în interiorul moleculelor proteice, minimalizând interacţiile părţilor hidrofobe cu apa
şi maximalizând forţele van der Waals între grupele hidrofobe.
Tipurile de legături implicate în structura terţiară sunt mai puţin stabile decât legăturile
chimice obişnuite, ceea ce determină labilitatea proteinelor (denaturarea lor) sub influenţa
diferiţilor factori fizico-chimici (pH, temperatură, reactivi chimici etc.), proces care poate fi
însoţit de pierderea proprietăţilor biologice.

Structura cuaternară a proteinelor reprezintă cel mai înalt grad de organizare a

acestora şi rezultă din interacţiunea lanţurilor polipeptidice independente, care au deja o
structură primară, secundară, şi terţiară bine definită.
Suprastructura cuaternară are specifică asocierea unor catene polipeptidice individuale
(protomeri) într-un agregat denumit oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). În
funcţie de numărul protomerilor constituenţi, agregatele structurii cuaternare sunt: dimeri,
trimeri, tetrameri. Porţiunile funcţionale ale proteinelor oligomere şi catenele polipeptidice
sunt asamblate prin alăturarea unor porţiuni din suprafaţa protomerilor şi realizarea unor
legături de hidrogen şi electrostatice la suprafaţa fiecărei polipeptide sau oligomer. Ansamblul
oligomer va avea geometria spaţială deformată din cauza complementarităţii suprafeţelor de
contact, ca urmare a existenţei unor grupări hidrofile, radicali polari sau grupări cu sarcini
opuse. Principiul complementarităţii subunităţilor asigură, datorită preciziei şi exactităţii cu
care se realizează asamblarea, specificitatea şi stabilitatea configuraţiei proteice oligomere.
Astfel de structuri cuaternare pot fi dezorganizate uşor, cu formarea “monomerului”, mai ales
prin modificarea pH-ului soluţiei în care se găseşte proteina. Restabilirea condiţiilor iniţiale
este însoţită de reasamblarea resturilor şi de refacerea structurii cuaternare.
 5.5.2. Proprietăţi fizice şi chimice ale proteinelor
Proteinele izolate din diferite surse sunt substanţe solide, în general amorfe, care prin
purificare avansată pot fi obţinute în stare cristalină.
Proprietăţile fizice şi chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura
moleculară, natura legăturilor intra- şi intermoleculare, natura grupelor funcţionale.
Proteinele prezintă (asemănător aminoacizilor) reacţii chimice corespunzătoare
grupelor funcţionale: -"H şi -COOH libere, precum şi reacţii al radicalilor -R pe care îi
2

conţin. Sunt caracteristice de asemenea o serie de reacţii de culoare, care servesc la

identificarea lor.
[Link] proteinelor în apă este foarte diferită: proteinele globulare sunt mai mult sau
mai puţin solubile, pe când cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea în apă depinde de mai
mulţi factori: natura, numărul şi aşezarea în catenă a aminoacizilor care compun
macromolecula, de existenţa grupelor funcţionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH şi de
concentraţia în săruri a soluţiei. Prezenţa grupelor funcţionale polare (-OH, -NH , -COOH,-
2

SH) favorizează dizolvarea în apă, deoarece moleculele polare ale apei sunt atrase
electrostatic de grupele funcţionale polare ale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor
solvatului de moleculele solventului, adică la fenomenul de solvatare (hidratare în cazul apei)
indispensabil dizolvării.
Solubilitatea proteinelor este influenţată şi de pH-ul mediului. La pH izoelectric,
moleculele proteinelor devin perfect neutre, nu mai leagă moleculele polare ale apei în jurul
lor, în consecinţă, nu mai are loc fenomenul de hidratare şi dizolvare. La pH , solubilitatea
i

proteinei devine minimă şi din această cauză proteina precipită uşor, particulele proteice
găsindu-se sub formă de amfioni.
Masa moleculară a proteinelor variază de la câteva mii la câteva milioane, în funcţie de
numărul catenelor polipeptidice şi a aminoacizilor componenţi.
Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificilă deoarece ele formează prin
dizolvare soluţii coloidale, astfel că nu pot fi aplicate metodele obişnuite de determinare a
masei moleculare, ci metode speciale.
[Link] coloidală a proteinelor în soluţie le conferă proprietăţile caracteristice sistemelor
coloidale: presiune osmotică mică, putere de difuziune redusă, ultrafiltrare, efectul Tyndall
etc. Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzează prin
membrane ale căror pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament,
colodiu etc.), proprietate pe care se bazează separarea lor de sărurile prezente în soluţie şi ai
căror ioni trec prin membranele de dializă.
Soluţiile proteice pot forma geluri în care proteina şi solventul formează o masă
omogenă, cu particularităţi specifice substanţelor solide. Fenomenul este important pentru
realizarea reţelei tridimensionale a scheletului protoplasmei, care este insolubilă în apă, pe
care o reţine datorită procesului de imbibiţie. Imbibiţia gelului, însoţită de creşterea
considerabilă a volumului este utilizată în industria alimentară (gelifierea alimentelor prin
adăugare de gelatină, imbibiţia proteinelor din făină la prepararea aluatului etc.).
[Link] proteinelor poate fi: reversibilă, în prezenţa soluţiilor concentrate de electroliţi
tari (săruri ale metalelor alcaline, alcalino-pământoase, (NH ) SO sau a solvenţilor miscibili
4 2 4

cu apa (alcool, acetonă). Precipitarea reversibilă se explică prin fenomenul de salifiere, care
constă în deshidratarea parţială a proteinelor, datorită competiţiei pentru moleculele de apă
dintre ionii electroliţilor folosiţi la precipitare şi grupele polare sau ionice ale proteinelor.
Macromoleculele proteice deshidratate parţial, se aglomerează şi precipită. La adăugarea unui
exces de apă, precipitatul se dizolvă, ceea ce dovedeşte că la precipitarea reversibilă,
proteinele suferă unele modificări fizico-chimice, dar nu se produce denaturarea structurilor
moleculare.
Precipitarea ireversibilă se produce în prezenţa sărurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni
etc.), a acizilor tari (HCl, HNO , H SO ), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric,
3 2 4

sau cu unii acizi anorganici complecşi (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea
mai poate avea loc la încălzire puternică (coagulare), sub acţiunea razelor X, UV, etc. La
încetarea acţiunii agenţilor precipitanţi, proteinele nu revin la forma iniţială, deoarece
structura spaţială a proteinelor (secundară, terţiară) suferă o depliere, o dezorganizare, care
însă nu afectează şi structura primară. Precipitarea ireversibilă a proteinelor este însoţită de
transformări chimice mai profunde ale proteinelor (denaturarea proteinelor).
Un proces de precipitare este şi coacervarea, proces lent de separare a coloizilor din
soluţie, ca urmare a modificărilor lente ale condiţiilor soluţiei coloidale proteice.
[Link] amfoter al proteinelor se datorează prezenţei în molecula lor a grupărilor acide
(-COOH) sau bazice (-NH ) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din
2

constituţia proteinelor. Caracterul amfoter al proteinelor este influenţat şi de resturile unor

aminoacizi cu grupări ionizabile (-OH din tiroxină, resturile bazice ale histidinei, argininei).
Datorită sarcinilor electrice, proteinele migrează în câmp electric spre anod în soluţie bazică şi
spre catod în soluţie acidă. Fenomenul stă la baza separării şi purificării proteinelor prin
metoda numită electroforeză.
[Link] prezintă activitate optică, datorită atât aminoacizilor constituenţi care conţin
atomi de carbon asimetrici, cât şi asimetriei întregului agregat macromolecular. Orice
modificare a structurii proteinei este însoţită de schimbarea rotaţiei specifice, care indică
denaturarea proteinei.
[Link]. Sub influenţa acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidică
se scindează cu formarea unor fragmente polipeptidice, care în final hidrolizează, punând în
libertate toţi aminoacizii constituenţi.
[Link]. Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele sunt modificate
structural, cu păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care
este însoţit de pierderea activităţii fiziologice a proteinelor.
În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea produselor
alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.

5.5.3. Proprietăţi biochimice ale proteinelor

Organismele vii prezintă proprietatea specifică de a putea sintetiza proteine proprii din
aminoacizii preluaţi prin alimentaţie sau rezultaţi la hidroliza enzimatică a proteinelor
alimentare.
Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiaşi
plante conţine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiaşi individ.
Proteinele sunt totodată şi specie-specifice, deoarece acelaşi organ de la diferite specii
vegetale, conţine proteine specifice, diferite de ale aceluiaşi organ al unui individ din altă
specie.
Clasificarea proteinelor. Reprezentanţi
La baza clasificării proteinelor au fost propuse două criterii:
- forma particulelor (globulare şi fibrilare);
- constituţia chimică.
Deoarece forma particulelor nu reprezintă un criteriu suficient de diferenţiere, iar structura
majorităţii proteinelor nu este elucidată complet, clasificarea lor se face după mai multe
criterii: complexitatea structurii, mărimea masei moleculare, unele proprietăţi fizico-chimice
respectiv solventul în care se dizolvă şi provenienţa proteinelor.
a. Proteine globulare sau sferoproteine
 Sunt proteine solubile în apă sau în soluţii diluate de săruri, ale căror macromolecule cu
structură tridimensională sunt înfăşurate, rezultând o formă compactă, aproape sferică a
lanţului polipeptidic.
Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate în apă şi uşurinţa de a fi
precipitate cu o soluţie saturată de electroliţi (sulfat de amoniu). Au masă moleculară mică şi
0
caracter slab acid. Prin încălzire la 70 C coagulează ireversibil. Albuminele sunt răspândite în
toate organele plantelor, mai frecvent în seminţe. Cele mai cunoscute sunt: leucozina (în grâu,
secară, ovăz), legumelina (în mazăre, linte, soia), ricinina (seminţe de ricin), faseolina (în
fasole).
Globulinele formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare.
Globulinele se găsesc ca substanţe de rezervă, alături de albumine mai ales în seminţe. Sunt
insolubile sau greu solubile în apă şi solubile în soluţii diluate de săruri. Precipită uşor cu
soluţie de sulfat de amoniu 50%. Prezenţa în structura lor a acidului aspartic şi glutamic le
imprimă caracter acid. În regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor îl constituie globulinele
din seminţele de leguminoase şi oleaginoase, cu rol de substanţe de rezervă pentru aceste
plante.
Din seminţele de legume au fost izolate: faseolina (din fasolea albă), glicina (din soia),
legumina (din mazăre şi linte). În seminţele plantelor oleaginoase se găsesc: edestina (în
cânepă), amandina (în migdale), corilina (în alune) etc. Globuline se mai întâlnesc în cartofi,
spanac şi tomate. Dintre globulinele de origine animală mai importante sunt serumglobulina şi
lactoglobulina.
Prolaminele sau gliadinele se găsesc numai în regnul vegetal şi conţin cantităţi mari
de prolină şi acid glutamic, care le imprimă caracter acid. Au valoare alimentară redusă,
deoarece sunt sărace în triptofan şi lizină. Reprezentanţi ai prolaminelor sunt: zeina (din
porumb), hordeina (din orz) şi avenina (din ovăz).
Glutelinele sunt răspândite în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale plantelor. Sunt
insolubile în apă şi în alcool, dar se dizolvă în soluţii diluate de baze sau de acizi. Glutelinele
conţin acid glutamic şi prezintă caracter acid. Au valoare alimentară deosebită, jucând un rol
important în procesul de panificaţie. Dintre gluteline sunt importante: glutenina (din seminţele
de grâu) care alături de gliadină este componenta glutenului care conferă făinii proprietatea de
a putea fi panificată (în lipsa glutenului pâinea nu creşte) şi orizenina (din boabele de orez).
5.6. Heteroproteide
Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care la
hidroliză totală pun în libertate o componentă proteică şi o componentă neproteică
(prostetică).
Clasificarea heteroproteidelor se face în funcţie de natura grupării prostetice astfel:
• glicoproteide (componenta prostetică este o glucidă);
• lipidoproteide (componenta prostetică este o lipidă);
• fosfoproteide (componenta prostetică este acidul fosforic);
• cromoproteide (componenta prostetică este un colorant);
• metalproteide (componenta prostetică este un metal);
• nucleoproteide (componenta prostetică este un acid nucleic).
Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare prostetică un metal (Fe, Mg,
Mn, Cu, Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelaţi, care conferă proteinelor
proprietăţi speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele reprezintă forme de
depozitare şi de transport ale diferitelor metale în plante. Dintre metalproteidele cu fier
(ferproteide) de o deosebită importanţă este ferredoxina, prezentă în cloroplaste cu rol
important în procesele de oxido-reducere.

Există şi metalproteide cu zinc întâlnite într-o serie de enzime, de exemplu, anhidraza

carbonică, carboxipeptidaza, precum şi metalproteide cu mangan, magneziu şi vanadiu.
Fosfoproteidele sunt heteroproteide au drept componentă prostetică acidul fosforic
esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de
obicei neutralizat şi se găseşte sub forma sării de K sau de Ca. Fosfoproteidele joacă un rol
important în organismele tinere vegetale şi animale.
Lipoproteide
 Sunt heteroproteide care conţin drept grupare prostetică lipide (gliceride, cefaline,
lecitine) şi acizi graşi. Sunt răspândite în organismele vii, animale şi vegetale, mai ales în
ţesuturile cu activitate fiziologică intensă (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele
lipoproteice au caracter macromolecular şi intră în constituţia unor structuri subcelulare
(membrane celulare, mitocondrii). Dintre cele mai importante fiziologic se pot aminti:
lipoproteidele plasmatice şi membranare care asigură transportul substanţelor liposolubile
(vitamine, hormoni, medicamente). În lipoproteidele din boabele de soia, componenta lipidică
este legată de resturi de acid fosforic şi de arginina din proteidă. Uneori, lipoproteidele din
făina de porumb, din soia şi din morcov sunt impurificate cu xantofile şi caroteni.
Cromoproteide
Cromoproteidele sunt heteroproteide a căror grupare prostetică este o substanţă
colorată (pigment). Sunt răspândite în toate organismele vegetale şi animale, unde îndeplinesc
roluri complexe.
Se clasifică în funcţie de gruparea prostetică şi de funcţia biologică pe care o
îndeplinesc în două mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structură tetrapirolică) şi
cromoproteide neporfirinice.
Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai răspândite dintre cromoproteide. Componenta
prostetică este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin punţi metinice
(=CH-).
Structura porfirinică rezultă prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbon din
poziţiile 1-8, cu diferiţi radicali.
Cromoproteide porfirinice fără rol respirator
Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente în toate celulele şi
ţesuturile plantelor verzi. Sunt localizate în cloroplaste şi au drept componentă proteică
globina plastina, şi ca grupare prostetică pigmentul clorofila, care imprimă culoarea verde
ţesuturilor plantelor. Cele două componente (proteina şi gruparea prostetică) se separă uşor
prin uscarea frunzelor şi extracţia pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele
celulare mai conţin în afară de clorofilă şi carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente.
Clorofilele, pigmenţii coloraţi ai frunzelor verzi, au o structură magnezio-porfirinică,
în care atomul central magneziul este legat prin două legături covalente şi două legături
coordinative de atomii de azot ai nucleelor pirolice. Clorofilele a şi b, au fost separate de
savantul Ţvet (1906) de pigmenţii galbeni carotenoidici (carotina şi xantofila) care le însoţesc,
prin metode cromatografice. Conţinutul în clorofile al frunzelor verzi este de 0,1-0,3%; în
majoritatea plantelor, cele două clorofile se găsesc în raportul 3/1 în cloroplastele celulelor.
Proporţia celor două clorofile variază de la o specie la alta şi de la un anotimp la altul.
În plantele superioare se găsesc clorofila a şi clorofila b, iar în alge şi bacterii sunt
răspândite şi clorofilele c şi d.
Clorofila a este cel mai important pigment de pe planetă, deoarece este implicată în
transformarea energiei luminoase în energie chimică.

clorofila a clorofila b
Clorofila b însoţeşte clorofila a, în raport de 3/1–5/1, diferind de la o specie la alta. Se
diferenţiază structural de clorofila a, prin înlocuirea radicalului metil din poziţia C a inelului
3

pirolic B cu gruparea formil (-CH=O). Nu poate transforma energia luminoasă în energie

chimică ci doar o transferă clorofilei a.
Rolul de fotoreceptori le este conferit clorofilelor a şi b de structura polienică care
absoarbe puternic în domeniul vizibil al spectrului.