PROTIDE

DEFINIŢIE

Protidele sunt substanţe organice macromoleculare complexe care prin hidroliză totală pun în libertate
aminoacizi (conţin în moleculă grupări aminice - NH2 şi grupări carboxilice - COOH)

Protidele complexe conţin în afară de aminoacizi şi alte componente - denumite grupări prostetice ([Link],
lipide, acizi nucleici, acid fosforic, metale,coloranţi) Ca bioelemente protidele conţin C, H, O şi N, şi în plus S şi P,
(mai frecvent) uneori Fe, mai rar Cu, Zn, Co, Mg, Cl, I şi Br. Azotul este bioelementul caracteristic protidelor şi se
găseşte în proporţie medie de 16%. Prin dozarea azotului se poate determina indirect:

Proteina brută % = (cantitatea de azot) N x 100/16 = 6,25 x N

"Proteos" greacă = cel dintâi

- sunt cele mai importante componente structurale şi funcţionale ale materiei vii
- constituie substratul material al tuturor proceselor vieţii.
- alcătuiesc din punct de vedere cantitativ partea cea mai însemnată a combinaţiilor organice
existente în organismele vii, şi cea mai variată clasă de compuşi, numărul reprezentanţilor lor posibili
poate atinge cifre astronomice

ROLUL PROTIDELOR
Structural
- intră în structura tuturor celulelor şi ţesuturilor organismelor vii
plastic - constituienţii principali ai nucleului şi protoplasmei (proteine structurale)
- Raportat la subst. uscată în organismul uman şi animal protidele sunt 62-70%, la plante 2-35% ,
Funtional la microorganisme 80-90%
5

1. participă la absolut toate reacţiile chimice esenţiale pentru funcţionarea normală a celulelor
vii - biocatalizatorii (enzime)
2. participă la contracţia musculară - proteine contractile
3. participă la diviziunea celulară - acizii nucleici -multiplicare
4. asigură transportul unor componente vitale în organism (oxigen, fier, acizi graşi,
medicamente etc.) -proteine de transport
5. reacţii de autoapărare faţă de agenţii patogeni - imunoglobulinele anticorpi -proteine de
apărare
6. reglarea proceselor metabolice - hormonii- proteine cu rol de reglare
7. depozitarea anumitor elemente, cum ar fi fierul - proteine de depozitare - ex. feritina şi
hemosiderinei din ficat şi splină
8. participă la hrănirea embrionilor - proteinele din ou
9. participă la alimentarea puilor mamiferelor - proteinele din lapte
10. reglează presiunea osmotică, permeabilitatea membranelor, echilibrul electrostatic şi
acido-bazic - proprietăţi coloidale şi caracter amfoter -
11. rol esenţial în recepţionarea, prelucrarea şi acumularea informaţiilor - prin acizii nucleici -
Energetic
ADN; ARN
- nu se remarcă în mod deosebit la protide
coeficientul calorigen este de 4,5 kcal pentru 1 g proteine
CLASIFICARE
În clasa protidelor intră toate substanţele naturale care prin hidroliza totală eliberează aminoacizi
 Amino (monoprotide) substanţe simple monomoleculare care nu hidrolizează

Oligopeptide -Dipeptide; Tripeptide

conţin 2—10 -Tetrapeptide; . . . Decapeptide;
aminoacizi
Polipeptide Holoproteide acizi Peptide proteide inferioare
(proteide simple)
Proteide (proteine) (holos=acelaşi
proteide fel) prin hidroliză pun în
superioare libertate numai
aminoacizi Morfologic
PRO - globulare
- fibrilare
TIDE Au aminoacizi în
secvenţa specifică

Heteroproteide (proteide
complexe) neomogene)
(heteros = diferit)
proteină + grupare
.prostetică

Conţin un număr mai mare de 10 aminoacizi

- Histone Globulare - Protamine;
- Prolamine;
- Gluteine;
- Globuline; -Albumine;
(structură strânsă în ghem, solubile în apă ; în lichidul celular)
Fibrilare - Elastine,
(scleroproteine) - Keratine - Colagene
(structură liniară, [Link] susţinere, de rezistenţă mecanică, insolubile ; se găsesc în păr, lână, mătase naturală)

- Fosfoproteide; (funcţie de gr. prostetică)

- Glicoproteide;
- Metaloproteide
- Lipoproteide;
- Cromoproteide
- Nucleoproteide.
AMINOACIZI! NATURALI

- Există cca. 400 de aminoacizi identificaţi pînă în prezent în natură, dintre care 20 intră în mod frecvent în structura
proteidelor naturale vegetale şi animale aminoacizi proteinogeni.
- În stare liberă aminoacizii se găsesc în germenii seminţelor de leguminoase, în sucuri de rădăcioase şi fructe

STRUCTURĂ Şl NOMENCLATURĂ
Aminoacizii sînt compuşi organici cu funcţiuni mixte care conţin în moleculă cel puţin o grupare aminică
bazică şi o grupare carboxilică acidă.
—NH2 — COOH
- există a-, b-, g-, 8- şi e-aminoacizi.(după poziţia grupării aminice faţă de gruparea carboxilică)
- a-aminoacizii formează componentele structurale de bază ale protidelor.
Denumirea: prefixul „amino" se adaugă la denumirea acidului corespunzător cu precizarea poziţiei, felului şi nr.
grupărilor funcţionale din moleculă Exemplu: acid -a-aminoacetic (glicocol)
acid -a-aminopropionic (alanina)
acid -a-amino-P-hidroxipropionic (serina) Există şi denumiri vulgare (comerciale) ale aminoacizilor,
legate de provenienţa lor din ţesuturi vegetale sau animale
Formula generală a a-aminoacizilor poate fi reprezentată astfel:
R
COOH COOH R
H2N— a C^—H sau H—<C—NH2 H C \H2 sau H2N—C—H
R COOH R COOH
a-aminoacid din seria L a-aminoacid din seria D
R poate fi radical alifatic, aromatic sau heterociclic.
Izomerie:
- de poziţie: poziţia grupării - NH2 defineşte (ca şi la glucide) seria D (când NH2 este în partea dreaptă a lanţului
carbonat al moleculei) şi seria L (când NH2 este în partea stângă a lanţului carbonat al moleculei). Izomerii din seia
L au importanţă biologică şi pot fi asimilaţi de organismele superioare. Izomerii seriei D au fost găsiţi în unele
antibiotice şi în proteinele unor tumori maligne.
- Izomerie optică: există izomeri levogiri l(-), izomeri dextrogiri d(+), amestec racemic (±) amestec
echimolecular al celor doi antipozi optici. Toţi aminoacizii sunt optic activi datorită prezenţei atomilor de C
asimetrici din moleculă (excepţie face glicocolul şi beta alanina)

Răspândire :
Aminoacizii se găsesc în toate organismele vii ele fiind cărămizile de bază din care se formează poliprotidele.
În stare liberă se găsesc aproape în toate organele plantelor. În cantitate mai mare se găsesc în seminţele de
leguminoase, ţn sucurile plantelor rădăcinoase şi în numeroase fructe.

CLASIFICAREA AMINOACIZILOR
• după criteruli biologic_____________________
Aminoacizi Aminoacizi esenţiali - sunt sintetizaţi numai de plante
- animalele şi omul ii procură din alimente
- au rol în creşterea şi dezvoltarea organismului
- prin lipsa lor apar boli carenţiale Principalii aminoacizi
esenţiali:
leucina, valina, izoleucina, fenilalanina, treonina, metionina,
lizina, triptofanul, arginina, histidina
Aminoacizi - pot fi sintetizaţi de organismele animale Exemple: glicina
neesenţiali (glicocol), alanina, cisteina, tirozina, serina, acidul glutamic,
acidul aspartic

Tot după criteriul biologic putem avea:

• aminoacizi proteici (care intră în structura proteinelor),
• aminoacizi neproteici (care nu intră în structura proteinelor),
 • aminoacizi cetogenici (care pot fi transformaţi în cetoacizi cu rol important în metabolismul glucidelor)
• aminoacizi necetogeni (care nu pot fi transforrnaţi în cetoacizi

• Clasificarea după criteriul chimic :

Monoaminomonocarboxilici cei mai răspândiţi, caracter slab Aminoacizi acid

alifatic Monoaminodicarboxilici caracter acid puternic, stabilesc
i legătura metabolică între glucide şi protide ([Link] şi glutamic)

Diaminomonocarboxilici au caracter bazic, se găsesc în

Amino vegetale, precursori ai alcaloizilor (ex. arginina, ornitina)

acizi
Hidroxiaminoacizi conţin şi grupări hidroxilice (ex. serina)

Tioaminoacizi conţin şi grupări sulfhidrice -SH (ex. cisteina)

Aminoacizi aromatici conţin ciclul aromatic (ex. fenilalanina,
Aminoacizi tiozina)
ciclici Aminoacizi heterociclici conţin în moleculă un heterociclu
([Link], triptofanul, histidina)

AMINOACIZI ALIFATICI - structuri chimice

Aminoacizii naturali se găsesc sub forma izomerilor seriei L Aminoacizi monoamino monocarboxilici (valina, leucina,
izoleucina - esenţiali)
COOH
 H2N—CH 2 I
CH
H2N—CH I
COOH I /\
H3C CH3 CH
COOH H2N— CH CH3 /\
Valină H3C CH3
H2N—CH2 Alanină
Leucina
Acid a - amino Acid a - amino
Glicocol (glicină) propionic izovalerianic
Acid a - amino Acid a - amino
I
acetic COOH I izocapronic
Aminoacizi diamino monocarboxilici ( lizina, arginina - esenţiali)
 CH3 COOH
COOH
2
I
COOH (CT2)3
H2N— CH I
H2N— CH I NH I

k (CT2)4 C NH2
II
3
I 2
NH2 NH
Izoleucina
Lizina Arginina
 Acid a -amino- b -metil-valerianic Acid a,e -diaminocapronic Acid a -amino-8 -guanidinvalerian Aminoacizi

monoamino dicarboxilixi - au caracter puternic acid

 COOH H2N—CH
COOH H2N— CH CONH2
H2N—CH (CH2)2
CH2 H2N—CH COOH
(CH2)2 Glutamina 8 -
COOH COOH amida acidulu a -
Acid aspartic Acid glutamic Acid
COOH aminoglutamic
Acid a -amino- a -amino-glutaric
succinic Aspargina g -
amida acidului a -
CONH2
aminosuccinic
Hidroxiaminoacizi (treonina - esenţial)
 Ser T
ina
Acid
a-
amin
o-ß-
hidr
oxi
prop
ionic

CO
OH

H2N— CH I
CH2
—
OH
C
O
O
H
I
2
I
HC
—
OH
I
CH3
Tioaminoacizi (metionina - esenţial)
 COOH
I
Cisteină H2N— CH 2 I CT2
Metionină Acid
Acid a-amino- H2N—CH CH2—S—CH3 a-amino-g-
I

COOH I metiltiobutiric

P-tiopropionic Cll2—SH

AMINOACIZI AROMATICI (fenilalanina - esenţial)

 Fenilalanină COOH COOH CH2
I
Acid a-amino-P- I
H2N—CH 2 Tirozină Acid a-amino-
H2N—CH 2 I I
fenilpropionic P-hidroxifenilpropioni
CH
2
I

OH
AMINOACIZI HETEROCICLICI (histidina, triptofanul - esenţiali)
P' a
H2C-------CH2 N------C—CH2—CH—COOH
2|
' Il II I

H2C CH a
H2C ^CH
\/ N
NH H
COOH H2C CH NH2
 Prolină Acid Histidină
pirolidin- a-carboxilic Acid a-amino-g-imidazol-propionic
Il J -CH2-CH-COOH
NH

triptofan
 Acid a amino pindolil propionic (Pindolil alanina)

PROPRIETĂŢI FIZICE ALE AMINOACIZILOR

9

sunt substanţe cristaline, incolore, cu gust dulceag amărui solubile în apă cu

excepţia cisteinei, cistinei, treoninei au proprietăţi optic active cu excepţia
glicocolului şi b-alaninei au temperaturi de topire şi de fierbere ridicate (peste
2000C)
în soluţii apoase aminoacizii disociază şi prezintă un caracter amfoter, adică se comportă în funcţie de pH, fie ca
baze (în mediu acid), fie ca acizi (în mediu bazic). Gradul de ionizare a grupărilor carboxilice este mai mare
decât al grupărilor aminice (ac. monoamino monocarboxilici au caracter slab acid) fie ca amfiioni - ioni dipolari
(la pH-ul izoelectric)
R R I +
I I I _ 3 COO
( I I — MI.; CH—NH2 I
_ COO pH izoelectric
COOH mediu bazic cation
mediu acid R anion
amfion
• la pH izoelectric aminoacizii se prezintă ca amfioni -ioni dipolari. pH-ul izoelectric sau punctul izoelectric este
valoarea pH-ului la care cele două funcţiuni din molecula aminoacidului (bazică - NH 2 şi acidă - COOH) sunt
integral disociate deci soluţia
 aminoacidului conţine în proporţii egale anioni şi cationi - deci toate moleculele se prezintă sub formă de
amfiioni .
La pH izoelectric molecula este neutră şi nu migrează în cîmpul electric. Punctul izoelectric are o valoare
caracteristică pentru fiecare aminoacid. Exemplu: Acidul aspartic Acidul glutamic Serina Leucina Glicocol
Lizina Arginina

- pH 3
- pH 3,2
- pH 5,08
- pH 6
- pH 6,1
- pH 9,7
- pH 10,8
Se constată ca aminoacizii dicarboxilici au pH izoelectric acid (ac. aspartic, glutamic) în timp ce aminoacizii cu
două grupări aminice (lizina, arginina) au pH izoelectric bazic.
• prezintă fenomenul de migrare în cîmpul electric, numit electroforeză (datorită caracterului amfoter) In mediu
acid, aminoacizii se comportă ca baze (cationi) şi migrează spre catod (-) (polul negativ), iar în mediul alcalin,
se comportă ca acizi (anioni) şi migrează spre anod (+) (polul pozitiv).
Electroforeza este o metodă de separare şi analiza proteinelor şi se bazează pe proprietatea lor de a migra în
câmpul electric
• aminoacizii regleaza pH-ul celular - rol de sistem tampon datorită caracterului amfoter

PROPRIETĂŢI CHIMICE ALE AMINOACIZILOR

Sunt consecinţa prezenţei celor două grupări funcţionale în molecula lor (gruparea carboxilică - COOH şi
gruparea aminică - ML)
A. Proprietăţi determinate de gruparea carboxilică
1. Reacţia cu alcooli - Aminoacizii reacţionează cu alcoolii în mediu de acid clorhidric şi se formează mai întâi un
produs intermediar cristalizat - clorhidrat de ester. Esterul se separă sub formă de ester liber prin tratarea
clorhidratului cu o bază (KOH)
R'OH COOH
HCl
KOH i

COOR'
COOR'

H
Cl23N—CH
N— CHI
R
R
H2N—CT

H2O R
a,L-aminoacic
clorhidrat de ester
esterul liber al
aminoacidului
2. Reacţia cu baze
formează săruri.

aminoacizii reacţionează cu bazele la nivelul grupării carboxilice şi

 COOH COONa
I
2
I
IR H2N—CH 2 I +
H2O
R
 Sarea de sodiu
a aminoacidului

3. Reacţia de decarboxilare Sub influenţa unor enzime specifice (decarboxilaza), aminoacizii din organism se
decarboxilează - pierd CO2 - şi se transformă în amine, numite şi amine biogene, care au în general funcţii biologice
importante (ex. histamina - rezultată prin decarboxilarea histidinei - este responsabilă de fenomenele alergice,
stimulează muşchii netezi).
 COOH I
-CO2
H2N—CH 2
I
2 2
H2N—CH2 I R
I

R
Aminoacid Amină
De la glicocol se obţine metil amina În prezenţa bacteriilor de putrefacţie - în mediu slab acid - aminoacizii
se decarboxilează trecând în amine toxice (ornitina trece în putresceină iar lizina în cadaverină)
COOH COOH
H2N— CH Ornitinâ H2N—CH Lizinâ H2N—CH2 2
decarboxilazä_ H2N—CH2 decarbo I 2

(CT2)3 (CT2)4 xilazâ.. (CT2)4

(CH2)3 -1 ±

NII2
CO2
cadaverina
putresceinâ
B. Proprietăţi determinate de gruparea aminică

1. Reacţia cu acizii - Aminoacizii reacţionează cu acizii datorită caracterului bazic al grupării aminice şi formează
săruri (clorhidraţi, sulfaţi, azotaţi, etc.)
 COOH I + I
H2N—CH + HCl 2 H3N—CH I
IR
R Cl
COOH
 Sarea de amoniu
([Link] de glicocol) 2.
Reacţia cu agenţii de metilare, ca iodura de metil (CH3I) sau sulfatul de metil [(CHB)2S04J, gruparea aminică se metilează
obţinîndu-se tot săruri cuaternare de amoniu, numite betaine -donori de grupări metilice in procesele metabolice din
organism.
 COOH COOH
3 \+
I H C

I
H2N—CH R 3+ ch3I H3MN- H3C/ i
CH
-2 HI I
I

R
3. Reacţia cu aldehidele Betaină
Schiff. aminoacizii dau reacţii de condensare cu aldehidele, formînd baze
 COOH COOH
I
H2
I
H2N—CH + O=CH2 ° H2C=N—CH
I

R
R Aldehidă
Bază Schiff
formica
Această reacţie stă la baza metodei de dozare volumetrică a aminoacizilor (metoda Sorensen) prin titrarea Bazelor
Schiff (care conţin gruparea carboxilică) cu soluţie de hidroxid de sodiu. Dacă aldehida este o glucidă reacţia este
specifică reacţiei Maillard - cu formare de melanoide (glucoprotide).
4. Reacţia de dezaminare - aminoacizii se dezamineazâ - în prezenţa acidului azotos - prin
eliminarea azotului aminic sub formă de azot molecular, trecînd în a-hidroxi-acizii
corespunzători.
COOH O COOH
I I
H2N— CH + HO—CH + N2 +
I I
R HO R H2O
 Acid a-Hidroxi-
Aminoacid azotos acid
 Din glicocol rezultă acidul glicolic (hidroxiacetic) Prin dozarea volumului de azot care se
degajă din această reacţie se poate stabili numărul grupărilor amininice din molecula aminoacidului.
Reacţiile de dezaminare au loc in vivo sub acţiunea unor enzime specifice (dezaminaze) care sunt prezente în ţesuturi
în condiţii diferite:
a) în dezaminarea oxidativă a aminoacidul conduce la un a cetoacid
R - CH - COOH ------------------* R - CO - COOH
I - NH3
NH2
a aminoacid a cetoacid
b) în dezaminarea reductivă se formează acizi graşi saturaţi (în prezenţa enzimelor
specifice)
R - CH - COOH -------------------* R - CH2 - COOH
I - NH3
NH2
a aminoacid acid organic
c) în dezaminarea hidrolitică - se formează a hidroxiacizi
R - CH - COOH -------------------* R - CH - COOH
I - NH3 I
NH2 OH hidroxiacid
5. Reacţia de transaminare a aminoacizilor
Este o reacţie care se desfăşoară în organismele vii şi are loc prin transferul grupării amino de la un a
aminoacid la un a cetoacid. În urma acestor reacţii rezultă tot un a aminoacid dar diferit de cel precursor
COOH COOH COOH COOH

NH2 - CH + C = O ----------------------► C = O + H2N - CH

Ri R2 Ri R2
a aminoacidi a cetoacid2 a cetoacidi a aminoacid2
Reacţia prezintă un interes deosebit în metabolismul intermediar, în sinteza a aminoacizilor 5. Reacţia cu
dinitrofluorbenzenul (DNFB) - aminoacizii formează compuşi coloraţi în galben, utilizaţi la identificarea
aminoacizilor terminali din molecula peptidelor şi proteinelor.
COOH °
N 2 N
°2 COOH
I I I ,
H N CH
2 + F—Q—NO2 O2N—Q—HN—CH
R R
Aminoacid
2,4-dinitro-1- 2,4-dinitro-fenil
fluorbenzen aminoacid
C. Proprietăţi determinate de prezenţa concomitentă a grupării aminice şi carboxilice
1. Reacţia de dezaminare şi decarboxilare enzimatică simultană
Este o reacţie care se produce in vivo - sub acţiunea drojdiilor bogate în enzime de tipul dezaminaze şi
decarboxilaze. Această reacţie explică formarea alcoolilor superiori în
fermentaţia alcoolică sub influenţa drojdiilor specifice
H2O
R - CH - COOH ------------------------► R - CH2 -OH
I - NH3, - CO2
NH2
a aminoacid alcool superior
2. Formarea peptidelor - este cea mai importantă proprietate a aminoacizilor.
Prin eliminarea unei molecule de apă, între gruparea aminică a unui aminoacid şi gruparea carboxilică a altui
aminoacid, se realizează o legătură chimică de tip special.
Acest tip de legătură stă la baza formării tuturor proteinelor (polipeptidelor în general) din organismele vii - numită
legătură amidică sau legătură peptidică (-CO-NH-)
 ..........«\ H2O
H2N—CH—COOH+Hi-N— CH— COOH ---------------b H 2 N — CH CO M I —CH—COOH
I
R R'
R' Dipeptidă
Legătura peptidică ■ H2N—CH
-H2O — CO—HN—CH— COOH
H2N—CH—COOH + HHN—CH—COOH
H CH3
glicină alanină glicil-alanină
Dipeptidă
 CH2-CO^NH-CH-CO-rNH-CH2-COOH
1 : 1 : 2

2 2
I I
CH—NH2 SH
2
I
COOH
acid glutamic cisteină glicină
glutation (g glutamilcisteinilglicină)
Tripeptidă

2. Reacţia cu metalele (Cu, Ni, Cd, Pb, Fe) - aminoacizii pot forma săruri complexe colorate, numite chelaţi, greu
solubile şi stabile. Sunt reacţii folosite la dozarea aminoacizilor pe cale cromatografică.
«Cu Sarea complexă de
cupru a glicocolul
POLIPEPTIDE INFERIOARE

PEPTIDELE
• sunt substanţe organice formate din doi sau mai mulţi aminoacizi legaţi între ei prin
legături peptidice (-CO-NH-)
Legăturile peptidice se realizează prin eliminarea unei molecule de apă dintre gruparea aminică a unui
aminoacid şi gruparea carboxilică a altui aminoacid.
• oligopeptidele au 2—10 aminoacizi în moleculă
• polipeptide au între 10 şi 100 de aminoacizi în moleculă şi masa moleculară până la 10.000.
• peptidele se obţin prin hidroliza parţială a proteinelor
• au rol structural şi funcţional - formează sisteme de oxido-reducere (ex. glutationul); sau îndeplinesc rol de
substanţe antibiotice, toxine, sau anticorpi.

Specificitatea unei polipeptide depinde de:

■ numărul aminoacizilor (dipeptide, tripeptide, tetrapeptide, etc.)
■ felul aminoacizilor
■ succesiunea aminoacizilor din lanţul polipeptidic
■ modalitatea de realizare a legăturii peptidice în lanţul polipeptidic
Peptidele pot forma numeroşi izomeri în funcţie de felul, numărul şi succesiunea aminoacizilor din lanţul
[Link] din glicocol şi alanină se formeză două dipeptide: glicil-alanina şi alanil-glicina
Teoretic din 4 aminoacizi diferiţi se pot forma 24 de peptide izomere, din 6 aminoacizi 720 de peptide iar
din 10 aminoacizi diferiţi 3.600.000 de peptide izomere Peptidele se găsesc în organismele vegetale şi animale în
stare liberă şi ca produşi intermediari în procesul de hidroliză a protidelor
Denumirea peptidelor se face cu numele aminoacizilor în ordinea în care se găsesc în moleculă adăugând
terminaţia „il" cu excepţia aminoacidului terminal (cel cu gruparea carboxilică liberă) care rămîne cu denumirea
nemodificată (y glutamil-cisteinil-glicină; glicil-alanină; etc.) Există:
• peptide lineare, formate dintr-un lanţ de aminoacizi care are la un capăt o grupare aminică liberă (capătul N-
terminal), iar la celălalt capăt o grupare carboxilică liberă (capătul C-terminal)

CH2— CO-rNH—CH—CO-i- NH—CH2— COOH

CH2 Glutation (y-Glutamil-
CH—NH2 SH cisteinil-glicina)

COOH
acid Cisteina Glicină
glutamic
(oOi oH-CH
CO M I —CH2
I I
C H — NH2 COOH
2
dipeptida
glicil-glicină
CH2—NH2 COOH
COoHjNH COO I1NH
2 COOH
i ^1 2 i 2
i
CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 tetrapeptida
i i i i i pentapeptida
NH2 COOH NH2 COOH NH2
k A k A
peptide ciclice primul şi ultimul aminoacid din lanţul polipeptidic pot fi şi ei legaţi printr-o legătură peptidică.-
(au mase moleculare mai mici decât cele liniare) si se găsesc în otrăvuri de ciuperci, venin de şarpe, antibiotice
(au acţiune toxică asupra organismului) sau în hormoni - ex. oxitocina, insulina, vasopresina
CO (O-NII ( O NH
I

2
CH
(H2 CH2 CH2 CH2
NH2 CO NH C^NH CoOH
A A
Proprietăţi fizice şi chimice
- sunt substanţe solide, cristaline, solubile în apă şi insolubile în solvenţi organici
- oligopeptidele formează cu apa soluţii moleculare iar polipeptidele soluţii coloidale
- polipetidele precipită în soluţie prin adăugare de săruri ale metalelor grele
- au caracter amfoter
- prezintă activitate optică
- au proprietăţi chimice specifice aminoacozilor dând reacţii caracteristice grupărilor carboxilice şi aminice
- toate peptidele hidrolizează în mediu bazic sau acid sau sub influenţa enzimelor specifice numite peptidaze. Prin
hidroliză se reformează aminoacizii din constituţia moleculară a peptidei. Ex. din glicil alanină prin hidroliză se
formează glicina (glicocolul) şi alanina.
Peptide naturale
- carnozina - dipeptidă formată din histidină şi p alanină. Se găseşte în muşchiul mamiferelor
- anzerina - este un derivat metilat al carnozinei formată din metil histidină şi p alanină. Se găseşte în
muşchiul păsărilor.
- glutationul - este o tripeptidă formată din acid glutamic, cisteină şi glicină (g-glutamil-cisteinil-glicină). A
fost izolat prima dată din drojdia de bere.

• larg răspândită în produse vegetale dar şi în unele organe animale (în ficat, splină, seminţe în stare de
germinaţie, etc.)
• este o substanţă solidă, albă, solubilă în apă şi alcool
• are caracter pronunţat acid (pH 2,83) datorită celor două grupări carboxilice din moleculă.
• În celule se găseşte sub două forme :

• forma redusă (Gl-SH)

• forma oxidată (Gl-S-S-Gl) - practic două molecule de glutation se leagă între ele prin
intermediul grupărilor SH (sulfhidrice) ale cisteinei din structura sa moleculară punând in
libertate hidrogen
• Trecerea glutationului din forma redusă în forma oxidată este un proces reversibil şi constituie unul din cele
mai importante sisteme de oxido-reducere din celulele vii.
- 2H+

2 Gl - SH ~" Gl - S - S- Gl
+ 2H+
glutation diglutation
Exemplu: transformă acidul dihidroascorbic în acid ascorbic - forma activă a vitaminei C • rol de protecţie
asupra unor substanţe biologice important (enzime, hemoglobină, adrenalină).
• Albumozele şi peptonele sunt polipeptide care apar ca produşi intermediari în procesul de degradare a
proteinelor sau în biosinteza lor.
• Nu există o delimitarea netă între polipeptide şi proteide. Prin hidroliză din proteine se obţin proteine —
albumoze — peptone — polipeptide — oligopeptide — a aminoacizi
Aceste transformări au loc la digestia proteinelor şi în timpul unor procese tehnologice alimentare cum ar fi:
maturarea cărnii, obţinerea hidrolizatelor proteice, maturarea brânzeturilor. Albumozele sunt mai apropiate ca
structură şi proprietăţi de proteine în timp ce peptonele sunt mai apropiate ca structură şi proprietăţi de polipeptide şi
au masă moleculară mai mică decât albumozele.
Albumozele şi peptonele se dizolvă în apă şi formează soluţii coloidale.
Din soluţiile coloidale albumozele precipită prin adăugare de săruri în mediu acid. Prin adăugare de sulfat de amoniu
si sulfat de zinc precipitarea este mai intensă.
Peptonele care se apropie mai mult de polipeptide nu coagulează la cald sau sub acţiunea alcoolului sau sărurilor.

POLIPEPTIDE SUPERIOARE
Polipeptidele superioare sunt substanţe macromoleculare cu structură foarte complexă şi încă insuficient
cunoscută.
 Din această categorie fac parte proteinele (holoproteide) - substanţe formate numai din aminoacizi şi
proteidele (heteroproteide - sau proteine conjugate) - substanţe formate dintr-o componentă proteică şi una
neproteică numită grupare prostetică.

HOLOPROTEIDE - PROTEINELE
Holoproteidele - proteinele - sunt polipeptide superioare formate din lanţuri polipeptidice neramificate, in
care secvenţa aminoacizilor legaţi între ei prin legături peptidice este determinată genetic şi diferă de la proteină la
proteină.
■ Proteinele sunt componente fundamentale ale materiei vii
■ La nivelul proteinelor apar fenomene de viaţă caracterizate prin metabolism, capacitate de creştere şi
reproducere, transmitere a caracterelor înnăscute la urmaşi şi de apariţie a mutaţiilor
Masa moleculară a proteinelor este foarte mare fiind cuprinsă între 10.000 şi 60.000.000. Masa
■ moleculară se poate determina prin metoda ultracentrifugării, metoda difuziunii luminii şi prin metode
chimice.
ROLUL PROTEINELOR se identifică cu cel al peptidelor dat fiind faptul că structurile proteice sunt prin excelenţă
responsabile de acest rol biologic al peptidelor
Rol structural
• intră în structura tuturor celulelor şi ţesuturilor organismelor vii - ex. colagenul, elastina,
mucoproteine, etc.
• sunt constituienţii principali ai nucleului şi protoplasmei (proteine structurale -nucleoproteidele)
Rol funcţional
■ participă la absolut toate reacţiile chimice esenţiale pentru funcţionarea normală a celulelor vii -
biocatalizatorii (enzime - care au structură proteică) - ex. hexokinaza, lactat dehidrogenaza, ADN
polimeraza
■ participă la contracţia musculară - proteine contractile - miozina, actina
■ participă la diviziunea celulară - acizii nucleici -multiplicare
■ asigură trnsportul unor componente vitale în organism (oxigen - hemoglobina, fier -globulina fixatoare de
fier, acizi graşi - lipoproteinele, medicamente etc.) -proteine de transport
■ reacţii de autoapărare faţă de agenţii patogeni - imunoglobulinele anticorpi - proteine de apărare
■ reglarea proceselor metabolice - hormonii- proteine cu rol de reglare - insulina, hormoni de creştere
■ depozitarea anumitor elemente, cum ar fi fierul - proteine de depozitare - ex. feritina şi hemosiderina din ficat şi
splină
■ participă la hrănirea embrionilor - proteinele din ou
■ participă la alimentarea puilor mamiferelor - proteinele din lapte
■ reglează presiunea osmotică, permeabilitatea membranelor, echilibrul electrostatic şi acido-bazic -
proprietăţi coloidale şi caracter amfoter -
■ rol esenţial în recepţionarea, prelucrarea şi acumularea informaţiilor - prin acizii nucleici - ADN; ARN
Rol energetic

■ degradarea unui gram de proteine se pun în libertate 4,5 kcal

STRUCTURA
• proteine cu molecule dintr-un singur lanţ polipeptidic (ribonucleaza, albumina),
• proteine cu molecule formate din mai multe lanţuri polipeptidice care pot fi identice sau diferite.
• între lanţurile polipeptidice, sau chiar in interiorul aceluiaşi lanţ, există diverse legături chimice care contribuie
la stabilizarea structurii moleculei proteice:

> legături covalente disulfidice - sunt legături foarte puternice(l);

> legături de hidrogen - (dau stabilitate structurală - se distrug la denaturarea proteinelor). Se realizează între
hidrogenul grupării -NH-dintr-o legătură peptidică şi oxigenul grupării -CO- dintr-o altă legătură peptidică; sau
între gruparea hidroxilică a restului tirozinei şi gruparea carboxilică a restului acidului glutamic sau aspartic (2);
> legături ionice, care se realizează datorită forţei electrostatice de atracţie, existentă între grupările carboxilice
libere şi cele aminice libere (3), aflate sub formă ionizată în molecula proteică în condiţii fiziologice de pH ;
> legături apolare, care se realizează prin forţe Van der Waals între resturile de hidrocarburi ale aminoacizilor
alanină, fenilalanină, valină, leucină şi izoleucină. (4-6).
S / COO\ CH 3
CH3
l+
i
S
 |\.--
1 _2J ___________3 4 5' 6
1- legatura covalentà (disulfidicà), 2 - legatura de hidrogen, 3 - legatura
ionica, 4,5 si 6 - legàturi apolare COOH
 Cisteinà Acid a - COOH I H2N—(H
amino- H2N-P -
CH I Metioninà Acid
CH2
CH2—SH I 2 a -amino-g -
tiopropionic
CH2—S—CH3 metiltiobutiric
COOH
 COOH H2N—(H amino-g -
Cisteinà | CH2 metiltiobutiric
I
Acid a -amino- H2N
P-tiopropionic —CH Metioninà
I Acid a -
CH2—SH
 Fenilalaninà COOH COOH CH2
Acid a -amino-P - I

H2N—CH 2
I H2N—(H Tirozinà Acid a -amino-
fenilpropionic CH
2
2
I
P -hidroxifenilpropioni
 OH
CH-CO-hNH-CH- I
CO-hNH-CHj-COOH

SH
¿
. I !
I
CH2 1
I

2
I
COOH

cisteinà
acid glutamic
glicinà
glutation (g glutamilcisteinilglicinà)
 CH2—CO-HNH-I CHI
2 : CO-rNH—CH2—COOH
SH
CH2 1
I

(H N H 2
COOH
acid glutamic cisteinà glicinà
glutation (g glutamilcisteinilglicinà) -H2^ H2^C^-
H2N—CH—COOH + H H N CH
I I COOH C^-H^-CH- COOH
H CH3
glicinà alaninà H CH3
glicil-alaninà

H2N—CH—COOH + H H N CH ( O O H
I I
H
CH3
glicinà alaninà
H2
°}> I I 2 N — ( I I — ( O — U N — ( I I — ( O O H

H CH3
glicil-alaninà
CONFORMAŢIA STRUCTURALĂ a proteinelor cuprinde mai multe niveluri de
organizare, răspunzătoare de proprietăţile fizico-chimice şi biologice şi anume:

> Structura primară a proteinelor se referă la natura, numărul şi secvenţa aminoacizilor conţinuţi în molecula proteică
(stabilită pe cale genetică şi având caracter ereditar). Aminoacizii se leagă prin legături peptidice la un capăt al
lanţului polipeptidic fiind o grupare - ML iar la celălalt capăt o grupare - COOH
Structura lanţului polipeptidic în care se respectă unghiul valenţei atomilor de C se prezintă
conform formulei de mai jos:

structură primară pt.

colagen
• Radicalii Ri, R2, R3, formează catene laterale care determină structura secundară şi terţiară influenţând
formarea legăturilor intercatenare. Ei se găsesc în poziţie trans faţă de legătura peptidică
• legătura peptidică se găseşte în acelaşi plan, atomul C a se poate roti în plan diferit.

> Structura secundară a proteinelor se referă la lungimea şi la configuraţia spaţială a lanţului polipeptidic: spiralată
şi pliată.
• Configuraţia spiralată, numită a -helix (helix=melc) - lanţul polipeptidic este dispus sub forma unei spirale
ca şi cînd ar înconjura un cilindru imaginar Răsucirea se face în aşa fel, încît resturile aminoacizilor să fie
îndreptate spre exteriorul cilindrului. Este specifică proteinelor fibrilare (colagen şi a-keratină din păr şi
lînă) dar apare şi la proteinele globulare pe porţiuni mari.
Structura se datoreşte legăturilor de hidrogen care se formează între grupările -CO- de pe o spiră şi —MH—
de pe spira învecinată. a aceluiaşi lanţ polipeptidic
 Structura insulinei
- un lant cu 30 aminoacizi
- un lant cu 21 aminoacizi
Legăturile S-S specifice intercatenare

■ Configuraţia pliată, numită şi "forma straturilor pliate", lanţurile polipeptidice se găsesc sub formă
pliată (în zig-zag) şi unite mai multe lanţuri între ele prin legături de hidrogen intermoleculare
 > Structura terţiară a proteinelor se referă la legăturile intercatenare dintre lanţurile polipeptidice şi la modalitatea
de formare a fibrelor proteice
Lanţul polipeptidic spiralat se poate încovoia şi răsuci în spaţiu cu formarea unei structuri spaţiale
tridimensionale sau poate forma, împreună cu alte lanţuri (datorită legăturilor intercatenare), fibre care au o
structură asemănătoare unei funii formate din fire torsionate
> Structura cuaternară a proteinelor se referă la modalităţile de unire a subunităţilor proteice (lanţurilor
polipeptidice identice sau diferite cu structuri primare, secundare şi terţiare proprii) pentru a forma unităţi
funcţionale macromoleculare de anumite forme spaţiale. Este specifică proteinelor cu o greutate moleculară de
peste 100.000
Numărul subunităţilor poate varia în limite foarte mari de la. 4 la hemoglobină la 2.130
proteinele unor viruşi
Legăturile stabilite între subunităţi sunt de acelaşi tip ca şi în structura terţiară.

^^^^^^^^^^
Structură terţiară beta -globină Structura cuaternară - hemoglobină

PROPRIETĂŢI FIZICE
9
• proteinele sunt substanţe solide, amorfe, uneori obţinute şi în stare cristalină.
• nu difuzează prin membrane de colodiu, pergament şi celofan - datorită greutăţii moleculare mari.
• formează soluţii coloidale cu o viscozitate relativ crescută (proteinele solubile în apă
• prin încălzire, iradiere, tratare cu acizi, baze sau solvenţi organici, proteinele se denaturează (se distruge
structura terţiară) şi pierd proprietăţile lor biologice specifice. Denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă.
• proteinele nu pot fi distilate sau topite.
• soluţiile lor sunt levogire.
• au un caracter amfoter, fiind încărcate pozitiv la un pH puternic acid şi negativ, la un pH puternic bazic. La pH
izoelectric molecula proteică este neutră din punct de vedere electric (numărul sarcinilor electrice negative este
egal cu numărul sarcinilor electrice pozitive) şi nu migrează în cîmpul electric. Datorită caracterului amfoter
proteinele pot fi separate prin electroforeză. Migrează spre catod (-) în mediu acid (ioni pozitivi-cationi) şi spre
anod (+) în mediu bazic (ioni negativi-anioni).
• joacă rol de soluţii tampon
• pot fi precipitate reversibil - în mediu de soluţii concentrate ale sărurilor alcaline (Na+,K+, Mg 2+, MH+) sau a
unor solvenţi organici solubili în apă (alcool, acetonă). Prin precipitarea reversibilă nu se produce denaturarea
structurii moleculare.
• precipitarea ireversibilă - denaturarea - care presupune modificări fizico-chimice în structura moleculară - se
produce prin acţiunea unor soluţii de săruri ale metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Ni, Fe), a acizilor minerali tari, a
bazelor alcaline, alcool etilic, acetonă (concentrate), prin încălzire, în soluţii apoase de uree şi tiouree. Prin
denaturare proteinele îşi pierd funcţiile biologice (enzimatică, hormonală, anticorpi, etc.)

PROPRIETĂŢI CHIMICE
9
Cea mai importantă proprietate chimică pentru proteine este hidroliza lor sub acţiunea agenţilor chimici sau a
enzimelor specifice
Reacţia de hidroliză
• hidroliza totală - se produce sub acţiunea acizilor, bazelor tari sau a enzimelor proteolitice - se obţin -
aminoacizi (părţile lor componente).
• hidroliză parţială - în mediu slab acid sau alcalin se obţin fragmente polipeptidice Reacţii specifice
grupărilor funcţionale libere din moleculă
• datorită grupărilor -NH2 libere din moleculă, proteinele pot forma săruri de amoniu cu acizi anorganici, se
pot dezamina în prezenţa acidului azotos sau se condensează cu aldehidele (ca şi aminoacizii)
• datorită prezenţei grupărilor -SH libere, proteinele pot fi oxidate sau reduse
• prin gruparea -COOH liberă, proteinele pot da reacţii de esterificare cu alcooli sau pot forma săruri cu
baze anorganice.
Reacţii de culoare
• Reacţia xantoproteică - cu acidul azotic concentrat proteinele care conţin aminoacizi aromatici precipită (prin
formarea nitroderivaţilor fenolici) la rece (pp alb) şi la cald (pp galben) iar prin alcalinizare pp devine portocaliu
• Reacţia ninhidrinei - prin fierberea proteinelor cu ninhidrina apare o coloraţie albastru violet datorită
grupărilor - NH2 libere. Reacţia este specifică şi peptidelor şi aminoacizilor.
• Reacţia biuretului - soluţiile proteice tratate cu o soluţie de sulfat de cupru, în mediu bazic, dezvoltă o
coloraţie albastră-violet datorată formării unor compuşi de chelatare coloraţi. Reacţia nu se produce la
aminoacizi ci doar începând cu dipeptidele care au cel puţin o grupare peptidică (-CO-NH-). Cu săruri de
nichel se formează chelate portocalii. Numele reacţiei vine de la formula biuretului- substanţă cu structură
asemănătoare peptidelor (-CO-NH-) care formează chelaţi cu metalele.

PROPRIETĂŢI BIOLOGICE
9

• Proteinele se caracterizează printr-un înalt grad de specificitate.

> specificifate de organ (sunt organ-specifice), adică fiecare organ al aceluiaşi organism conţine proteinele
sale specifice care se deosebesc de proteinele altor organe;
> specificitate de specie (sunt specie-specifice), adică acelaşi organ, dar de la specii diferite de animale,
conţine proteine specifice numai speciei respective - (ex. transplantul de organe nu poate fi făcut între specii
diferite)

• specificitatea proteinelor joacă un rol important în imunologie şi stă la baza preparării şi aplicării vaccinurilor.
(stimularea formării unor substanţe proteice noi capabile să distrugă proteina inoculantă prin injectarea unei
proteine cu rol de vaccin, ser). Substanţa injectată se numeşte antigen iar cea care se formează în organismul
injectat se numeşte anticorp.
• marea majoritate a proteinelor au şi activităţi enzimatice şi unele activităţi hormonale participînd la reacţii
metabolice şi procese de reglare din organism.

PRINCIPALII REPREZENTANŢI Al HOLOPROTEIDELOR

 După proprietăţile lor chimice şi după natura solventului în care se dizolvă holoproteidele
se împart în : proteine globulare şi fibrilare__________________________________________________
Nume proteină Compoziţie Masă Caracter Solubi Răspândire Valoare biologică
acid/
moleculară (MM) litate
bazic
PROTEINE GLOBULARE
PROTAMINE Conţin diaminoacizi bazic sol. în numai în regnul animal în nucleele Formează cu acizii
-arginină, lizină, apă şi celulelor spermale ale peştilor şi nucleici, nucleoproteide
histidină acizi păsărilor.
MM mică - trec prin diluaţi
membrane coloidale
HISTONE Conţin diaminoacizi bazic sol.în apă In regnul animal : în nucleele Formează cu acizii nucleici,
arginina, lizina, şi acizi celulelor glandulare (timus, nucleoproteide, -reglează
histidina slabi pancreas), sinteza ARN
-structură mai în globulele roşii şi albe, în
complexă MM mai testicole şi ficat.
mare
PROLAMINE conţin acid acid sol. în în boabele de cereale - zeina din nu conţin aminoacizi
glutamic şi alcool 70- porumb, gliadina din grîu, esenţiali - val. alimentară nu
prolină 80% hordeina din orez şi avenina din este completă
insol. în ovăz
apă
GLUTELINE Conţin acid glutamic, acid solub. în proteine vegetale valoare alimentară glutenul
prolină, lizină şi sol. acide în boabele cerealelor - elasticitate şi porozitate
triptofan şi alcaline(proteine ale făinii alături de pâine
prolamine) alcătuiesc glutenul
GLOBULINE Conţin acid glutamic acid greu sol. în regnul animal - în plasma în - sunt a-, b- şi g-globuline-
şi aspartic în apă sol protoplasma celulară - ) (electroforeză) rol de
MM mare 35 000 şi 1 în sol. în lapte şi ouă transport, enzimatic apărare
000 000 alcaline în regnul vegetal în seminţe- -imunoglobuline
legumina în mazăre şi linte,
faseolina în fasole, edestina în
cînepă, tuberina în cartofi.
ALBUMINE conţin acid glutamic şi acid Solubil e apar cu globulinele în regnul Valoare nutritivă ridicată
aspartic, leucină şi în apă animal: ou,
izoleucină lapte, ser , muşchi, în regnul
MM mai mici decât vegetal: grâu, mazăre, seminţe
globulinele ricin ([Link]ă)
PROTEINE FIBRILARE
SCLEROPRO Conţin glicină şi Insol.în se găsesc preponderent în regnul animal au rol de susţinere,
TEINE aminoacizi cu sulf apă sau 1. colagenele - din structura tendoanelor, de protecţie şi de
([Link]ă) Au sol. ligamentelor, cartilagiilor, oaselor şi pielii; rezistenţă
dau gelatina la fiert cu apa
structuri liniare, acide şi mecanică.
2. elastinele - în fibrele elastice din
filiforme răsucită sau alcaline Nu
artere şi tendoane,
pliată Rezultă de hidrolizează la
Nu formează gelatină.;
regulă din acţiunea enzimelor
3. keratinele - în epiderm, păr, unghii,
transformarea proteolitice
copite, pene, coarne şi lînă.; conţin sulf
proteinelor globulare

PROTEIDELE - HETEROPROTEIDELE - (PROTEINELE CONJUGATE)

Heteroproteidele sunt proteine care conţin în molecula lor pe lîngă aminoacizi şi o componentă de natură
neproteică, numită grupareprostetică (poate fi între 5% şi 93%).
- legătura dintre partea proteică şi gruparea prostetică poate fi realizată prin legături covalente de tip estetic, legături
ionice, legături de hidrogen sau legături apolare de tip Van der Waals.
- prin hidroliza heteroproteidelor rezultă mai întâi gruparea prostetică şi apoi aminoacizii deoarece legătura dintre
proteină şi gruparea prostetică este în general, mai slabă decît legătura peptidică dintre aminoacizi.
În funcţie de gruparea prostetică pe care o conţin, heteroproteidele se împart în: fosfoproteide, lipoproteide,
glicoproteide, cromoproteide, metaloproteide şi nucleoproteide.

PRINCIPALII REPREZENTANŢI Al HETEROPROTEIDELOR

FOSFOPROTEIDELE
- conţin ca grupare prostetică acidul fosforic legat printr-o legătură esterică de gruparea hidroxilică a unui
hidroxiaminoacid (serina sau treonina)
- au un caracter acid.
- reprezentanţi: cazeina, care există în lapte sub forma sării de calciu, ovovitelina din gălbenuş de ou, pepsina
enzima proteolitică din sucul gastric. Cazeina şi vitelina sunt alimente complete deoarece conţin toţi aminoacizii
esenţiali.

C I L — O—P = O CH2—O—(P)
| \ sau |
CH^H2 OH CH NH2

COOH COOH
Esterul fosforic al serinei

LIPOPROTEIDELE
- gruparea prostetică este formată din lipide (lecitină, cefalină, colesterol şi altele) legate, de regulă, prin legături
ionice de molecula proteică.
- intră în structura membranelor celulare, mitocondriilor şi reticulului endoplasmatic
- au rol de mijloc de transport pentru grăsimi, acizi graşi şi colesterol. Ele influenţează permebilitatea membranelor
biologice şi pot furniza energia necesară unor procese metabolice
- în anumite boli (diabet, icter, ateroscleroză) cantitatea lipoproteidelor din sînge creşte

GLICOPROTEIDELE
- conţin ca grupare prostetică glucide
- sunt compuşi la care predomină componenta proteică
- dacă proporţia de glucide din molecula glicoproteidelor depăşeşte 4%, compuşii poartă numele de mucoproteine
- se deosebesc glicoproteide acide care conţin ca grupare prostetică mucopolizaharide acide (acidul hialuronic)
glicoproteide neutre, în care componenta glucidică este un zahăr neutru (ca D-manoză, D-galactoză).
- se găsesc în ţesutul conjunctiv şi osos, în piele, ser sanguin, albuş de ou şi în ochi. Exemple: mucinele -secretate
de diferite mucoase, rol de fixare a apei în organis; hormonii hipofizei; substanţele specifice grupelor sanguine;
enzime (colinesteraza); fetuina, din plasma diferitelor animale, cu acţiune antiinfecţioasă

CROMOPROTEIDELE
- proteide colorate, cu funcţii biologice foarte variate
- conţin ca grupare prostetică o substanţă colorată.
- în funcţie de natura părţii prostetice, se deosebesc cromoproteide porfiriniceşi neporfirinice
o cromoproteide porfirinice conţin nucleul porfirinic format din 4 inele pirolice legate între ele prin punţi
metinice (—CH =). Prin substituirea atomilor de hidrogen din pozitiile 1—8 din molecula porfirinei cu
diverşi radicali (metil, etil, vinil, acid propionic) se obţinporfrinele (gruparea prostetică de la cromoproteide)

- hemoglobinele, colorantul roşu al globulelor roşii /

j CH ^ cu rol în transportul oxigenului din plămîni în
// \ l r \ ţesuturile organismului;
\ I
I I n^ - mioglobinele, colorantul roşu al muşchilor cu o
y N HN
\^ structură şi un rol asemănător hemoglobinelor;
^CH
/ - cloroplastinele, cromoproteide din plante, colorate
NH N
\. în verde, a căror grupare prostetică este clorofila,a şi
A b care au un rol important în procesul de fotosinteză;
- citocromii, intră în structura unor enzime cu rol în procesul de
degradare aerobă a glucidelor
Nucleul porfirinic

-fermentul roşu respiraior sau citocromoxidaza cu rol în procesele de oxidoreducere din celulă;
-catalaza şiperoxidaza, enzime care catalizează reacţiile de descompunere a apei oxigenate;
- leghemoglobina, roşie, prezentă în rădăcinile plantelor leguminoase, cu rol în procesul de fixare a azotului
atmosferic;
- ficocianinele şi ficoeritrinele, cromoproteide în algele albastre şi roşii.
o cromoproteide neporfirinice.
- hemeritrinele, care constituie pigmentul sanguin roşu la unele nevertebrate;
- hemocianinele, colorantul sanguin albastru din sîngele crustaceelor şi moluştelor, care poate ajunge la o greutate
moleculară de pînă la 10 000 000;
- flavinenzimele, cromoproteide colorate în galben, care au rol în procesele de oxidoreducere şi care conţin ca grupare
prostetică un derivat al riboflavinei;
- carotenoproteidele, care au ca grupare prostetică pigmenţi din clasa carotenoidelor şi joacă, alături de clorofilă, un
rol important în procesul de fotosinteză. Ele au un rol important şi în actul vizual, alcătuind colorantul fotosensibil al
retinei, purpura retiniana sau rodopsina.

METALOPROTEIDELE
- conţin ca grupare prostetică diferite metale (Fe, Cu, Zn, Mg, Co, Mo, Mn) legate direct de molecula proteică.
conferind acestora proprietăţi funcţionale deosebite.
- reprezentanţi:
o feroproteidele (feritina izolată din ficat şi splină şi sideroflina conţinută în plasma sanguină)
o cuproproteidele (ceruloplasmina din plasma sanguină şi hepatocupreina din ficat).
o insulina (cu conţinut de Zn)
enzime (carboxipeptidaze, lactat dehidrogenaze, alcool dehidrogenaze, superoxid dismutaza SOD în cele
patru forme - are cofactori metalici: [Link] şi zincul; [Link]; [Link]; 4. nichelul)

NUCLEOPROTEIDELE
- sunt cele mai complexe şi mai importante heteroproteide.
- conţin ca grupare prostetică acizi nucleici.
- partea proteică (cca 60%) este formată preponderent din proteine bazice de tipul protaminelor şi histonelor
(arginină, histidină, lizină)
- pot fi considerate ca săruri ale acizilor nucleici deoarece componenta proteică are caracter bazic iar componenta
prostetică are caracter acid pronunţat.
- între componenta proteică şi acizii nucleici se stabilesc diferite tipuri de legături: ionice, covalente, coordinative,
forţe Van der Waals.
- au un conţinut ridicat de fosfor prin constituţia acizilor nucleici.
- se găsesc în toate celulele vegetale şi animale (nucleu, protoplasmă, lichide biologice)
- există organisme formate numai din nucleoproteide - (virusurile şi bacteriofagii)

ROLUL MAJOR AL NUCLEOPROTEIDELOR:

o stochează şi transmit informaţia genetică o participă
la biosinteza proteinelor o participă la diviziunea
celulară .

ACIZII NUCLEICI - gruparea prostetică a nucleoproteidelor

- sunt substanţe macromoleculare alcătuite dintr-un număr foarte mare de unităţi structurale de bază numite
nucleotide. Sunt polimeri ai mononucleotidelor - se mai numesc polinucleotide
- nucleotidele sunt alcătuite din pentoze, baze azotate şi acid fosforic
- prin hidroliză bazică sau enzimatică se formează mai întâi produşi intermediari cu mase moleculare mai mici şi în
final mononucleotide care se descompun în componentele de bază
- prin hidroliză acidă degradarea este directă în componentele constitutive (baze azotate, pentoze şi acid fosforic)

Acizii nucleici acizii - conţin ca pentoză 2-dezoxiriboza

au masă mol. f. mare - dezoxiribo - are codificată informaţia referitoare la biosinteza
108- 1012 au grad de nucleici tuturor biomacromoleculelor dintr-un organism - ceea ce dă
polimerizare de ordinul ADN caracterul distinct al fiecărui organism
miilor şi milioanelor - informaţia genetică se găseşte înscrisă în secvenţa nucleotidelor
care alcătuiesc ADN-ul nuclear numit genom
 acizii - conţin ca pentoză riboza
ribonucleici ARN - transmit informaţia genetică de la ADN la locul de biositeză a
proteinelor (mesager, ribozomal, de transport)

Pentru a izola acizii nucleici dintr-o nucleoproteidă se denaturează mai întâi componenta proteică (cu salicilat
sau laurilsulfit de sodiu în mediu neutru) şi se îndepărtează prin extracţie cu sol. apoasă de fenol. Acizii nucleici
(componenta prostetică) se extrag cu alcool etilic.
COMPONENTELE STRUCTURALE DE BAZĂ ALE ACIZILOR NUCLEICI

Unitatea structurală de bază a acizilor nucleici este mononucleotida formată din acid fosforic, baze azotate, glucidă
ACIZII NUCLEICI
polinucleotidază

1
ohgonucleotide
oligonucleotidază

Y
mononucleotide
mononucleotidază
 , pentoză
riboză
H3PO4 dezoxiriboză
Y
nucleozidă *7
 bază azotată
nuleozidază
purinică: adenină, guanină pirimidinică:
citozină, uracil, timină
1. Componenta glucidică a acizilor nucleici

HO-H2C: 9H HO-H2C O OH

H H
O uo î rH
riboz
ă P -2-dezoxiriboză
(în ARN) (în ADN)
• este reprezentată de două pentoze: riboza în structura ARN-ului şi dezoxiriboza în structura ADN-ului.
Ambele glucide aparţin seriei D şi au configuraţie P furanozică. Prin hidroxilul semiacetalic (glicozidic)
riboza şi dezoxiriboza se leagă p-glicozidic cu bazele azotate
• permite diferenţierea acizilor nucleici ARN, ADN (prin cromatorgrafie)
• determină o parte din proprietăţile chimicie şi biologice
o Ex. acizii dezoxiribonucleici dau cu difenilamina o coloraţie albastră (r. Dische); cu cisteina şi acidul
sulfuric culoare galben-roşietică; recolorează în roşu soluţia de fuxină (r. de condensare - baze
Schiff)
2. Componenta fosforică este acidul fosforic
• se găseşte în acizii nucleici în proporţie de 8-14%
• poate servi la dozarea acizilor nucleici
• imprimă caracterul acid nucleotidelor
• acidul fosforic este esterificat cu riboza sau dezoxiriboza. El uneşte nucleotidele prin legături
fosfodiesterice între OH-ul din pozţia 3 a ribozei sau dezoxiribozei şi OH-ul din poziţia 5 a ribozei sau
dezoxiribozei aparţinând altui nucleotid
3. Bazele azotate
• derivă de la doi heterocicli: pirimidină şi purină
• absorb radiţiile UV la 260 nm şi pot fi dozaţi acizii nucleici prin metode spectrofotometrice
• bazele pirimidice conţin în moleculă oxigen şi se găsesc în două forme tautomere -forma cetonică şi
forma enolică. Grupările aminice -NH2 imprimă caracter slab bazic iar cele enolice -OH, caracter slab
acid. Bazele azotate au caracter amfoter
• formează precipitate greu solubile cu sărurile de Ag, Cu, Hg şi cu acizii picric şi fosfowolframic
• dintre bazele pirimidinice în structura acizilor nucleici intră: uracilul (U), timina (T) şi citozina (C)
 o oI o oI
II I 2
II I
,C. I
II—V
C-CH3 N' C (II.,
1 11 J

II -
I o N N
V , 11 1
ho n

N I H
I
I HO N
ceto
ceto Citozinä
-f I enol
I Timina
ceto enol
Uracil I

enol
Uracilul şi timina au caracter slab acid iat citozina caracter slab bazic

bazele purinice - sunt derivaţi ai purinei

dintre bazele purinice intră în structura aminoacizilor adenina (A) şi guanina(G)
 H
NH2 OH
—7 N
N N N
II—C 1 9^ C II
N N N N N
H
H

Constituienţii piridinici şi pirimidinici din acizii

nucleici Acid nucleicBaze azotate
pirimidinicepuriniceADNtimină, citozinăadenină, guaninăARNuracil, citozinăadenină,
guanină

N
NUCLEOZIDELE
Sunt N-glicozide formate ditr-o bază azotată şi o pentoză (riboză sau dezoxiriboză) unite prin legătură P
glicozidică
Din bazele azotate pirimidinice (citozină, uracil respectiv timină) se pot forma citidina, uridina şi timidina
(nucleozide)
Din bazele azotate purinice (adenină, guanină) se pot forma adenozina şi guanozina (nucleozide)
O NH 2
11
 HN legături macroergice
N N
O
HO—H2C O
O\ O N N
HO— — I a I o
O—P—O—H2C
iH'f r,
H
H OH OH OH HGp!
H OH
O
OH OH
Nucleozidă Mononucleotidă macroergică ATP
MONONUCLEOTIDELE

• Sunt unităţi structurale monomere ale acizilor nucleici (o pentoză, o bază azotată, acid fosforic)
• Se găsesc în natură în acizii nucleici, coenzime şi uneori în stare liberă
• Unele mononucleotide conţin în molecula lor două sau trei resturi de acid fosforic unite între ele prin legături
macroergice (legături bogate energetic) . Prin degradarea hidrolitică a unei legături fosfoesterice macroergice se
eliberează 7-12 kcal/mol fosfat, iar a unei legături fosfoesterice simple se eliberează numai 2-3 kcal/molfosfat

Exemplu de mononucleotidă: ATP - adenozintrifosfatul - care conţine două legături macroergice - are un rol
fiziologic foarte important pentru că înmagazinează energie necesară organismului. Intervine în procesul de
fotosinteză - înmagazinarea energiei pentru sinteza substanţelor organice. Prin eleiberare de energie el trece în ADP -
adenozindifosfatul - care conţine o singură legătură macroergică.

POLINUCLEOTIDELE

Reprezintă de fapt moleculele acizilor nucleici în care mononucleotidele se unesc între ele prin intermediul
acidului fosforic formând lanţuri lungi de polinucleotide.
Legăturile fosfodiesterice se stabilesc între OH-ul din poziţia 3 a ribozei sau dezoxiribozei (al unei nucleozide
ex. adenozina) şi OH-ul din poziţia 5 a ribozei sau dezoxiribozei (aparţinând altei nucleozide ex. timidina)
Secvenţa bazelor azotate este determinată genetic (în lanţul ADN - adenina, timina, guanina, citozina)

ACIZII DEZOXIRIBONUCLEICI - ADN

• se găsesc în cantitate mare în nucleul celular, în special în cromozomi. S-a semnalat prezenţa ADN în
cantităţi mici şi extranuclear în cloroplaste, mitocondrii,
• cantitatea de ADN raportată la nucleul celular este o constantă pentru specia biologică
• sunt formaţi din adenină şi guanină (baze purinice) timină şi citozină (baze pirimidinice) dezoxiriboză şi
acid fosforic. Succesiunea bazelor azotate în lanţul polinucleotidic nu se face în mod întâmplător, ci este
determinată genetic. ADN reprezintă materialul genetic de bază prin care se asigură păstrarea, exprimarea
şi transmiterea caracterelor ereditare la urmaşi, fiind caracteristică oricărei specii şi fiecărui organism
• În acizi dezoxiribonucleici extraşi din bacterii şi virusuri s-au identificat în cantitate foarte mică 5-
metilcitozina, 5-hidroximetilcitozina şi 5-hidroximetiluracilul.
sunt substanţe macromoleculare formate dintr-un număr foarte mare de mononucleotide. Au masa
moleculară între 50.000 - 3,5 milioane. Diferiţii acizi nucleici se deosebesc între ei prin succesiunea
mononucleotidelor şi prin reprezentarea lor cantitativă.
A
NH2
 N N ©o
N N

kH .XJ -
H
HN
^S -CH,

OH
N
H II

NN
J
O-----------P-°-CH
2
11 , O
/
. 11 k i t

NH
2
° H 2N , , ,
° N N

N
O—P------OT-CH 2

O / '
K O O
N
L e g e n d a :
o—P o—C I I 2

legatura ß-glicozidicä O
ii
O P O-
Secvenţă structurală a acizilor nucleici (un lanţ din ADN)
 legatura
fosfodiestericä

Structural s-a constatat că ADN este format din două lanţuri polinucleotidice lungi, răsucite, în spirală, în
jurul unei axe comune de simetrie. În structura cromozomilor dimensiunea ADN-ului ajunge să fie de
ordinul centimetrilor
Bazele azotate din cele două lanţuri polinucleotidice se leagă între ele prin punţi de hidrogen ceea ce
imprimă sistemului stabilitate. Din punct de vedere structural este favorizată numai legarea adeninei (A) cu
timina (T) şi a guaninei (G) cu citozina (C). Această comportare a bazelor azotate determină ca raportul
dintre A/T şi G/C să fie 1. Raportul ADN/ARN este constant pentru celulă

ACIZII RIBONUCLEICI ARN

• se găsesc în citoplasmă
• au rol principal în sinteza proteinelor
• sunt substanţe macromoleculare formate din ribonucleotide. Conţin în moleculă adenină şi guanină (baze
purinice), citozină şi uracil (baze pirimidinice), riboză şi acid fosforic.
• În molecula unor acizi ribonucleici se găsesc baze azotate secundare (5 metilcitozina, 5
hidroximetilcitozina, 5 hidroximetiluracilul
• Sub aspectul principalelor substanţe constitutive acizii ribonucleici se deosebesc de acizii
dezoxiribonucleici printr-o bază pirimidinică(uracil în loc de timină) şi prin pentoză (riboză în loc de
dezoxiriboză).
• structural ARN este constituit dintr-un lanţ polinucleotidic liniar, pliat fiind posibile formarea de
legături de hidrogen între două segmente al aceluiaşi lanţ polinucleotidic (aici vom avea de-a lungul lanţului
polinucleotidic alternanţa: adenină-uracil A-U, guanină-citozină G-C care permite stabilirea legăturilor de
hidrogen specifice pentru stabilitatea macromoleculei dar raportul lor nu este egal cu 1 deoarece nu conţin
al doilea lanţ polinucleotidic complementar). La ARN se vor întâlni alternativ în lanţul polinucleotidic atât
structura helicoidală (caracteristică ADN - dacă structura pliată a lanţului polinucleotidic al ARN face
posibilă formarea unor legături de hidrogen între bazele azotate complementare aflate faţă în faţă ca şi cum
ar fi două lanţuri polinucleotidice diferite) cât şi o structură monocatenară - specifică de fapt ARN-ului..
• La virusuri şi la unii bacteriofagi purtătorii informaţiei ereditare sunt acizii ribonucleici. Sub aspect
structural şi funcţional se deosebesc trei tipuri de acizi ribonucleici:
- ARN mesager (care transmite informaţia genetică de la ADN cromozomal la ribozomii din citoplasmă unde are
loc biosinteza substanţei proteice);
- ARN ribozomal (localizat în ribozomii din citoplasmă cu rol în asamblarea sistemelor proteosintetizante);
ARN solubil sau de transport (localizat în lichidul citoplasmatic cu rol de a transporta aminoacizii activaţi în
ribozomi la ARN ribozomal pentru asamblarea sistemelor sintetizantze.
VIRUSURILE
• sunt agenţi patogeni mai mici decât bacteriile, formaţi aproape exclusiv din nucleoproteide.
• bolile provocate de virusuri se numesc viroze şi se întâlnesc atât la plante cât şi la animale şi chiar la
bacterii, fiind transmisibile.
• sub aspect biologic virusurile sunt cele mai simple vieţuitoare care reprezintă proprietăţi caracteristice
materiei vii. Ele se comportă ca microorganisme vii numai în interiorul celulelor şi ţesuturilor vii pe care le
parazitează.
• nu se dezvoltă în organismele moarte.
• virusurile au o mare capacitate de a produce mutaţii, datorită apariţiei unor modificări în molecula ADN din
celulele pe care le parazitează.