Bhiyouth Maya
Denisse Chambela
Francisco Chilengue
Nélvia Machie
Tema: Aminoácidos e Proteínas.
AMINOÁCIDOS
O aminoácido é um composto
orgânico que apresenta em sua
molécula, um grupo ácido (-COOH)
e um grupo amino (-NH2), além de
um radical -R, que vai ser
responsável pela diferenciação entre
os diversos tipos de aminoácidos
existentes. (VOET; VOET, 2013).
Obtenção
As principais fontes de aminoácidos
são a carne, o leite e o ovo.
Os aminoácidos não-essenciais, ou
dispensáveis, são aqueles que o
organismo humano consegue
sintetizar a partir dos alimentos
ingeridos.(Goulart)
Estrutura
Estrutura básica:
Exemplos:
Estrutura Química Geral
Formam dois esterioisômeros: L e D
L → Levorrotatório (esquerda) - LEVÓGERO
D → Destrorrotatório (direita) -
DEXTRÓGERO
Observações importantes:
Os aminoácidos nas moléculas protéicas são
sempre L-estereisômeros.
Os D aminoácidos foram encontrados apenas
em pequenos peptídeos de parede celular
bacteriana e alguns peptídeos que têm
função antibiótica
Importância de Aminoácidos
Estrutura da célula.
Hormonais.
Receptores de proteínas e hormonais.
Transporte de metabólicos e iões.
Actividade enzimática.
Imunidade.
Gliconeogenese no jejum e diabetes.
Características dos aminoácidos
São as unidades fundamentais das proteínas.
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em sequência de
apenas 20 aminoácidos.
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos
especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
• Possuem características estruturais em comum, tais como: apresença
de um carbono central, quase sempre assimétrico ligados a um
grupamento carboxila, um grupamento amina e um átomo de
hidrogênio.
Propriedades físicas dos
aminoácidos
São todos compostos sólidos, cristalinos e que se fundem a alta temperatura;
São incolores, alguns insípidos, e outros amargos;
A maioria apresenta sabor adocicado;
Com exceção da glicina, que é solúvel em água, os demais apresentam
solubilidade variável;
Insolúveis em solventes orgânicos;
Em soluções aquosas apresentam alto momento dipolar.
Alguns insípidos
E outros amargos
Propriedades Químicas dos
aminoácidos
Característica ácida (presença do grupo
carboxila);
Característica básica (presença do grupo
amino);
Interação intramolecular, originando um
"sal interno":
Insolúveis em solventes orgânicos
PF e PE altos (características dos sais)
Caráter anfótero - reagem tanto em ácidos
quanto em bases, produzindo sais :
Classificação dos Aminoácidos
• Essenciais - são aqueles que não podem ser sintetizados pelos
animais. Deste modo, eles devem ser obrigatoriament eingeridos
através dealimentos, pois caso contrário, ocorre a desnutrição.
Assim, a alimentação deve ser o mais variada possível para que
o organismo se satisfaça com o maior número desses
aminoácidos, são 8 a 9 aa.
• Não essenciais – são aqueles que o organismo humano
consegue sintetizar a partir dos alimentos ingeridos, são de 10 a
Classificação dos Aminoácidos
Não Essenciais Essenciais
Glicina Alanina Serina Fenilalanina Valina
Cisteína Tirosina Arginina Triptofano
Ácido aspártico Ácido Treonina Lisina Leucina
glutâmico Histidina Isolucina
Asparagina
Glutamina Prolina Metionina
Ocorrência
Os aminoácidos ocorrem em todos os organismos e participam de diversas
funções:
• Síntese de proteínas: Formação de enzimas, hormônios e receptores
celulares.
• Neurotransmissores: Triptofano é precursor da serotonina; tirosina da
dopamina e adrenalina.
• Metabolismo energético: Conversão em glicose (gliconeogênese) ou
corpos cetónicos.
Reacções dos Aminoácidos
Reage com ácool formando um éster. (Barreiros e Barreiros)
Cont…
Reagem com o anidrido acético para formar uma amida.
Reacçoes aminogrupo
O aminogrupo dos aminoácidos reage com o forte agente oxidante ácido
nitroso (HNO2) formando hidroxiácido e libera o nitrogénio (N 2). ( Conn e
Stumpf, 2004)
Cont…
O aminogrupo dos aminoácidos também sofre oxidação por um agente
oxidante mais fraco, a ninidrina.
Ligação peptídica
É a ligação entre o grupo ácido (–COOH) de uma molécula e o grupo (–
NH2) de outra molécula de aminoácido. (Muller, 2013)
Reacçoes ácido-base
Em soluções ácidas o aminoácido comporta-se como base, dando origem
a um ião positivo: (Feltre, 2004)
Cont…
E, em soluções básicas, o aminoácido comporta-se como um ácido,
dando origem a um ião negativo:
Desaminação
A desaminação é um processo em que o aminoácido perde seu grupo amino e os
α-cetoácidos formados podem sofrer oxidaçao ate CO2 e H2O .É estimulada pelo
ATP e inibida pelo GTP.
Transaminação
Esse processo metabólico consiste na transferência do grupamento amino para o
α-cetoglutarato (um cetoácido) formando um outro cetoácido e o aminoácido
glutamato.
Nomeclatura dos aminoacidos segundo as
regras da IUPAC
• Os nomes sistemáticos dos aminoácidos são derivados dos ácidos carboxílicos, com a
adição do grupo amino na posição alfa do carbono.
Nome Comum Símbolo Fórmula Nome IUPAC Fórmula Estrutural Condensada
Molecular
Alanina Ala (A) ácido 2-aminopropanoico
Arginina Arg (R) ácido 2-amino-5-guanidinopentanoico
Asparagina Asn (N) ácido 2-amino-3-carbamoilpropanoico
Ácido Aspártico Asp (D) ácido 2-aminobutanodioico
Cisteína Cys (C) Ácido 2-amino-3-sulfanilpropanoico
Proteínas
As proteínas são macromoléculas formadas por cadeias polipeptídicas
compostas por aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Elas
desempenham papéis estruturais, catalíticos e regulatórios nos
organismos vivos (ALBERTS et al., 2017).
Obtenção das Proteínas
Segundo Feltre (2004), as proteinas podem ser obtidos através:
Fontes Naturais:
• Animais: Carne, ovos, leite, e outros produtos de origem animal são fontes ricas em
proteínas de alta qualidade, contendo todos os aminoácidos essenciais.
• Plantas: Leguminosas (feijão, lentilha), grãos integrais (aveia, trigo), e sementes
(chia, quinoa) também fornecem proteínas, embora em alguns casos sejam
deficitárias em um ou mais aminoácidos essenciais.
• Microorganismos: Alguns microorganismos como bactérias e leveduras são usados
para a produção industrial de proteínas, incluindo proteínas terapêuticas e enzimas.
Cont…
Biotecnologia:
• Recombinante: As proteínas recombinantes são produzidas através de
técnicas de engenharia genética, onde genes de interesse (como os que
codificam insulina ou hormônios de crescimento) são inseridos em células
hospedeiras (bactérias, leveduras, células de mamíferos) que as expressam
em grandes quantidades.
• Fermentação: A produção em larga escala de proteínas, como hormônios e
enzimas, frequentemente utiliza processos fermentativos, onde
microrganismos ou células cultivadas produzem as proteínas desejadas.
Estrutura das Proteínas
• Estrutura primária – É a própria cadeia peptídica, formada pela
seqüência de aminoácidos iguais ou diferentes entre si. (Feltre, 2004)
Cont..
Estrutura secundária – Uma das estruturas secundárias possíveis é a
estrutura primária “enrolada” em forma espiral ou de mola helicoidal.
Cont…
Estrutura terciária - É a disposição da espiral ou da folha anterior,
dobrada sobre si mesma.
Cont…
Estrutura quaternária – Resulta da reunião de várias estruturas
terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas.
Características das proteínas
• São macromoléculas essenciais para a vida dos animais
desempenhando uma variedade de funções biológicas fundamentais.
• São compostas principalmente por carbono, oxigénio, hidrogénio,
nitrogénio, e em alguns casos enxofre e fósforo.
• São formadas por longas cadeias de aminoácidos, que são os blocos de
construção das proteínas . (Marques, 2014)
Cont..
• São nutrientes essenciais na dieta humana, pois fornecem os
aminoácidos necessários para a síntese de novas proteínas no corpo.
• ácidos e proteínas são biomoléculas fundamentais para os processos
biológicos. Seu estudo tem grande importância na medicina,
biotecnologia e nutrição, permitindo aplicações em fármacos, alimentos
e terapias.
Ocorrência das proteínas
• Nos Organismos: As proteínas são encontradas em todas as células e
tecidos. Elas estão envolvidas em quase todos os processos celulares,
incluindo a replicação do DNA, o transporte de moléculas e a resposta
imunológica.
• Na Natureza: As proteínas estão presentes em todos os seres vivos,
desde os mais simples (bactérias) até os mais complexos (mamíferos),
em grande diversidade e em diferentes concentrações, dependendo das
funções biológicas específicas.
Cont…
Em Produtos Industriais: Proteínas como enzimas industriais são
usadas para processar alimentos, detergentes, e produtos farmacêuticos.
O uso de proteínas recombinantes tem revolucionado a medicina, com a
produção de insulina, hormônios de crescimento, e anticorpos
terapêuticos. (Nelson, Michael e Cox, 2002)
Reações das Proteínas
Tipo de Reação Descrição Exemplo Reação Química (Simplificada)
Hidrólise Quebra das ligações Digestão de
peptídicas pela ação da proteínas pela
água tripsina
Reação com Alteração de carga dos Precipitação da
Ácidos/Bases grupos funcionais com caseína com
mudança de Ph vinagre (ácido
acético)
Pontes Dissulfeto Formação de ligações Estrutura de
covalentes entre grupos proteínas como
–SH (de cisteínas) queratina ou
insulina
Cont...
Reação de Reação entre Escureciment
Maillard proteínas o do pão
(aminoácidos) e assado ou
açúcares carne
redutores grelhada
Reação Ação catalítica de Ação da
Enzimática proteínas que tripsina
funcionam como quebrando
enzimas uma proteína
Proteínas conjugadas
Classificação das proteínas
Proteínas conjugadas conjugadas
• Segundo Lahninger, Nelson e Glicoproteínas
Cox (2014), proteínas
conjugadas contêm As glicoproteínas possuem oligo- ou
permanentemente polissacarídeos ligados
componentes químicos além de
covalentemente à cadeia
resíduos de aminoácidos. Esses
componentes, denominados polipeptidica, geralmente através do
grupos protéticos, são nitrogénio da asparagina ou do
importantes para actividade oxigénio da serina ou treonina (Voet e
biológica dessas proteínas.
Voet, 2011).
Classificação das proteínas conjugadas
Lipoproteínas
As lipoproteínas consistem em proteínas associadas a lipídeos, formando estruturas capazes de transportar
substâncias hidrofóbicas na corrente sanguínea. Os lipoproteínas transportam lipídios no sangue. (Guyton e
Hall, 2011).
Metaloproteínas
• Os iões metálicos podem estar ligados a proteínas como cofactores indispensáveis para actividade enzimática
ou de transporte. Tendo a função de transferir electrões, transporte de oxigénio e catálise.
Cont...
Nucleoproteínas
Alberts et al. (2010), diz que nucleoproteínas são complexos importantes nos processos de transcrição e
tradução, envolvendo interacções específicas entre proteínas e ácidos nucleicos. Exercem a função de
regulação genética, estrutura das ribossomas.
Cromoproteínas
• Para Alberts el al. (2010), cromoproteínas possuem grupos prostéticos coloridos, como o grupo heme,
importantes para a função de transporte ou reacções redox.
Dúvidas, reclamações e mortes…
Obrigado…