PROTEÍNAS
segunda-feira, 25 de março de 2024 16:13
• Subst. Org. mais abundante na matéria
• Funções: + versateis
○ Estrutural: colágenos (nos tecidos conjuntivos, prot mais abundante no
corpo humano); queratina
○ Catalítica: enz
○ Reserva: albumina
○ Transporte: hemoglobina
○ Defesa: imunoglobulinas (anticorpos)
○ Hormonal: insulina, glucagon, GH
○ Contrátil: actina, miosina
• Identidade química: polímeros de alfa aminoácidos (anfótero: Básico + Ácido)
• Há 20 tipos de alfa aminoácidos que podem participar de prot., cada qual c/ radical
(R) distinto
○ Alifático, aromático, ácido, básico, c/ enxofre (DNA e RNA: CHONPS)
AMINOÁCIDOS NATURAIS E ESSENCIAIS
• Origem dos aminoácidos: Foto
• Ác Glutâmico: 1º AA formado na natureza
• Animais só conseguem produzir AA a partir de outros AA através de transaminação
• AA Essenciais: ñ prod. No corpo, obtidos só na dieta (8 AA essenciais em humanos)
• AA Naturais: Prod. No fígado por transaminação a partir de outros AA (12 AA
naturais em humanos)
ASPECTOS NUTRICIONAIS
• Prot. Integrais: C/ tds os AA essenciais, em fonte animais
• Prot. Parciais: S/ tds os AA essenciais, em fontes vegetais
• Dieta Vegana: ñ usa fontes animais
Vantagens: Mt fibra, pouco lip., s/ colesterol
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○ Vantagens: Mt fibra, pouco lip., s/ colesterol
○ Desvantagens: S/ vit B12 em vegetais, pouco Fe, pouca prot (prot
parciais)
• Kwashiorkor: desnutrição proteica, comum em regiões pobres. Doença que afeta
uma criança quando nasce um irmão
○ Sintomas: Deficiência de cresc., retardo mental, deficiência de
pigmentação (falta de tirosina), edemas
Alimentos Energéticos: Fonto de energia
Alimentos Plásticos ou Construtores: Estruturais
Desaminação: Retira o gp amina
ESTRUTURA PROTEICA
• Ligação peptídica (covalente): entre -OH da -COOH de um AA e -H da -NH2 de
outro AA (= Amida). Ñ quebrada por calor, quebrada por enz proteases
• Nº de H2O = Nº de lig. Peptídicas = nº de AA - 1
• Peptídios: Moléc. Formadas pela ligação de AA
• (1) Oligopeptídios: de 2 a 10 AA
• (2) Polipeptídios: + de 10 AA
○ Macromoléculas: de alto peso molecular
○ Polímeros: formado pela repetição de monômeros (AA)
• Proteínas: polipeptídios c/ mais de 60/80 AA
• Estrutura Proteica:
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• Estrutura Proteica:
1ª: Sequência linear dos AA na cadeia peptídica
2ª: Relação dos AA próx. Na cadeia pept
3ª: Relação dos AA distantes na cadeia pept (tridimensional) - por
interações entre os radicais (r)
4ª: União de estrut. Terciárias ligação de diferentes de cadeias pept
(hemoglobina)
• Estrutura Proteica:
○ Globulares: globosas, solúveis em H2O, c/ função reguladora
○ Fibrosas: alongadas, insolúveis em H2O, c/ função estrutural
• A estr 1ª determina as demais estr
○ p/ que 2 prot sejam iguais, basta que tenham as mesma estr 1ª (msm
tipos de AA, msm quantidade de cada tipo, msm sequência de AA)
○ Alterações na estr 1ª altera as demais AA
• A estr. 4ª determina a função biológica (quando ñ há estr 4ª, a estr 3ª determina a
função biológica)
○ A perda da estr 4ª/3ª leva a perda da função biológica (desnaturação)
DESNATURAÇÃO
• (1) Calor: Desnat. Irreversível, quebra fontes de H. Perda da estr 2/3/4, só restando
a estr 1ª, ao resfriar, as fontes de H voltam, mas de modo aleatório, ñ recuperando
a estr
• OBS: Prot desnaturada ou ñ têm o msm valor nutricional pq fornecem os msm AA
na digestão
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na digestão
• (2) Mudança de pH: Desnat. Reversível ou inativação. Quebra ligações "sal" perda
da estr 3/4 só restando a estr 2. Ao retornar ao pH original, as ligações "sal'' são
refeitas de modo idêntico ao original
PROTEÍNA CONJUGADA
• Associados a proteína
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