STRUKTUR DAN FUNGSI PROTEIN
OLEH:
1. ANNISA.
2. FEBBRY ROMUNDZA
3. NUR ROCHMAH
4. RISMA
SEJARAH PENEMU PROTEIN
Protein ditemukan oleh Jons Jacob Barzelius pada tahun 1838. Sedangkan
istilah Protein diperkenalkan oleh Murder, seorang pakar kimia dari Belanda. Ia
merupakan satu dari orang-orang pertama yang mempelajari kimia dalam
protein secara sistematik.
DEFINISI PROTEIN
• Protein (protos yang berarti ”paling utama”) adalah senyawa organik
kompleks yang mempunyai bobot molekul tinggi yang merupakan polimer
dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain
dengan ikatan peptida
• Protein adalah sumber asam-asam amino yang mengandung unsur-unsur C, H,
O, dan N ada pula yang mengandung unsur S dan P.
• Protein tersusun dari beberapa asam amino yang saling berikatan
KOMPOSISI UNSUR C, H, O, N, S DAN P DALAM PROTEIN
Unsur %
karbon 50
Hidrogen 7
Oksigen 23
Nitrogen 18
Sulfur 0-3
posfor 0-3
CIRI-CIRI PROTEIN
[Link] kimia yang khas
[Link] molekular yang khas
[Link] asam amino yang khas
SIFAT – SIFAT PROTEIN
[Link] protein tergantung dari jumlah dan susunan asam amino yang menyusun molekul
protein.
2. Keterkaitan polipeptida terikat satu dengan yang lainnya
3. Ionisasi
4. Denaturasi
5. Visikositas
6. Kristalisasi
7. Sistem koloid
FUNGSI PROTEIN
1. Sebagai enzim
2. Alat Pengangkut dan Penyimpan
3. Penunjang Mekanis
4. Media Perambatan Impuls Syaraf
5. Pengendalian Pertumbuhan
JENIS-JENIS PROTEIN
1. Kolagen, protein struktur yang diperlukan untuk membentuk kulit, tulang dan ikatan tisu.
2. Antibodi, protein sistem pertahanan yang melindungi badan daripada serangan penyakit.
3. Dismutase superoxide, protein yang membersihkan darah kita.
4. vulbumin, protein simpanan yang memelihara badan.
5. Hemoglobin, protein yang berfungsi sebagai pembawa oksigen
6. Toksin, protein racun yang digunakan untuk membunuh kuman.
7. Insulin, protein hormon yang mengawal aras glukosa dalam darah
KLASIFIKASI BERDASARKAN KOMPONEN KIMIANYA
Protein Sederhana Protein Konjugasi
Protein majemuk, yaitu : protein Protein konjugasi,
Protein sederhana, yaitu yang merupakan kombinasi protein adalah protein
golongan protein apabila sederhana dengan bahan lain, sederhana
dihidrolisa contohnya : nukleoprotein, yang terikat dengan
oleh asam alkali atau eter phosphoprotein, mukoprotein, bahan-bahan non-asam
akan menghasilkan asam chromoprotein dan flavoprotein amino. Yang termasuk
amino-asam dalam kelompok ini
amino (derivatnya), contohnya : adalah : nukleoprotein,
globulin, albumin, keratin, Protein turunan, yaitu : protein lipoprotein,
kolagen, elastin, globin, zein, hasil pemisahan/dekomposisi fosfoprotein dan
gliadin dan glutenin, legumen, protein sederhana maupun metaloprotein
lactabumin dan lactaglobulin protein majemuk, contohnya :
proteose, peptine dan peptida
JENIS PROTEIN KONJUGASI
Nama Tersusun Oleh Terdapat Dalam
Nukleoprotein Protein + asam nukleat Inti sel, kecambah, bijibijian
Glikoprotein Protein + karbohidrat Pada putih telur, musin
(kelenjar ludah),
tendomusin (tendon),
hati
Lipoprotein Protein + lemak Serum darah, kuning
telur, susu, darah
Fosfoprotein Protein + fosfat Kasein susu, fosvitin
(kuning telur)
Kromoprotein Protein + pigmen Hemoglobin
KLASIFIKASI BERDASARKAN BENTUK MOLEKULNYA
a) Protein bentuk serabut, terdiri atas
beberapa rantai peptida berbentuk
spiral yang terjalin satu sama lain
sehingga menyerupai batang yang
kaku. Protein ini terdapat dalam unsur-
unsur tubuh seperti kolagen, elastin,
keratin dan miosin.
b) Protein globular, berbentuk bola
terdapat dalam cairan jaringan tubuh.
Protein yang merupakan kelompok ini
adalah albumin, globulin, histon dan
protamin
KLASIFIKASI BERDASARKAN KELARUTANNYA
• Larut dalam air dan terkoagulasi dalam panas (Albumin,Protamin, Histon)
• Larut dalam garam encer dan terkoagulasi panas (Globulin)
• Larut dalam asam/basa encer (Glutelin)
• Larut dalam alkohol 70-80% (Prolamin)
STRUKTUR PROTEIN
Struktur primer
• sifat kovalen pada ikatan peptida stabil, tidak
dipengaruhi oleh : pH, pelarut.
• Atom-atom C, H, N terletak pada satu bidang datar
• R diproyeksikan pada arah tertentu pada bidang
Struktur sekunder
• Terbentuk karena ikatan hidrogen
• Bentuk spiral (α helix)
• Gugus karbonil dari setiap asam amino
membentuk ikatan hidrogen dengan gugus
amino dari asam amino ke tiga di
sepanjang rantai polipeptida
Struktur tersier
• Dibentuk oleh interaksi antara gugus
samping (R) dari asam – asam amino.
• Hasil interaksi : pelipatan α – helix
struktur globular, gugus R yang hidrofobik
disembunyikan di dalam lipatan protein
menjadi sangat larut dlm air.
• Contoh : insulin, hemoglobin dan albumin
telur
• Ditemukan : ikatan disulfida, jembatan
garam,ikatan hidrogen, atraksi hidrofobik.
Struktur kuartener
• Mengandung 2 ikatan atau lebih
peptida yang berikatan dengan
ikatan kovalen yang lemah
• Contoh : kolagen
SUMBER PROTEIN
• Sumber protein hewani dapat berbentuk daging, unggas, alat-alat dalam
(hati, pankreas, ginjal, paru, jantung dan jeroan), susu, telur, ikan dan
kerangkerangan.
• Sumber protein nabati dapat berbentuk kacang kedelai dan hasil olahannya
(tempe, tahu) serta kacang-kacangan lainnya. Selain itu serealia juga
merupakan sumber protein, meskipun kandungannya sangat kecil.
PENYAKIT BERHUBUNGAN DENGAN PROTEIN
1. Akibat kekurangan Protein
Kekurangan protein murni pada stadium berat menyebabkan kwashiorkor pada anak-
anak dibawah lima tahun. Kekurangan protein sering dijumpai bersamaan dengan
kekurangan energi yang dikenal dengan penyakit marasmus. Sindroma gabungan
antara dua jenis kekurangan ini dinamakan Energi- Protein Malnutrition (EPM) atau
Kurang Energi-Protein (KEP) atau Kurang Kalori-Protein (KKP).
2. Akibat Kelebihan Protein
Protein secara berlebihan tidak menguntungkan tubuh. Kelebihan asam amino
memberatkan kerja ginjal dan hati yang harus memetabolisme dan mengeluarkan
kelebihan nitrogen. Kelebihan protein dapat menimbulkan asidosis, dehidrasi, diare,
kenaikan amoniak darah, kenaikan ureum darah dan demam.
Republik Indonesia No. 75 Thaun 2013 tentang Angka
Kecukupan Gizi yang Dianjurkan Bagi Bangsa Indonesia
:
AKG Protein bayi kurang dari 6 bulan : 12 g
AKG Balita : 18 – 35 g AKG perempuan
Anak-anak (5-11 tahun) : 49 – 60 g
AKG laki-laki Remaja (12 s.d 25 tahun) : 56 – 69 g
Dewasa (26 s.d 45 tahun) : 56 g
Anak-anak (5-11 tahun) : 49 – 56 g Lansia (41 s.d 65 tahun) : 56 g
Remaja (12 s.d 25 tahun) : 62 – 72 g Manula (>65 tahun) : 56 g
Dewasa (26 s.d 45 tahun) : 62 – 65 g Masa kehamilan dan menyusui : ditambah 20 g
Lansia (41 s.d 65 tahun) : 65 g dari kebutuhan berdasarkan usia
Manula (>65 tahun) : 62 g
METODE PEMBUKTIAN PROTEIN
METODE PENENTUAN STRUKTUR
• Tes UV-Absorbsi PROTEIN
• Reaksi Xanthoprotein
• Reaksi Millon
1. Kristalografi Sinar-X
• Reaksi Ninhydrin 2. Spektroskopi NMR (Nuclear
• Reaksi Biuret Magnetic Resonance)
• Reaksi Bradford
• Tes Protein berdasar Lowry
• Tes BCA-
ASAM AMINO
Asam Amino Esensial Kode Asam Amino Nonesensial Kode
Valin Val Glisin Gl
Leusin Leu Alanin Ala
Isoleusin Ile Serin Ser
Treonin Thr Asam glutamat Glu
Lisin Lys Glutamin Gln
Metionin Met Tirosin Tyr
Fenilalanin Phe Sistein Cys
Triptofan Trp Prolin Pro
Histidin His Aspargin Asn
Arginin Arg Asam aspartat Asp
BERDASARKAN SIFAT POLAR GUGUS R, MAKA ASAM AMINO TERDIRI DARI 4
GOLONGAN
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
REAKSI KIMIA ASAM AMINO
1. Reaksi Ninhidrin
2. Reaksi Sanger
3. Reaksi Dansil Klorida
4. Reaksi Edman
5. Reaksi Basa Schiff
6. Reaksi Gugus R
REAKSI NINHIDRIN
Untuk Mengetahui Asam Amino Bebas
REAKSI SANGER
• Reaksi antara gugus α-amino dengan 1-fluoro-2-,4-dinitrobenzene
• Untuk mengetahui adanya radikal amino bebas yang terdapat di ujung rantai
polipeptida dalam molekul protein
REAKSI DANSIL KLORIDA
REAKSI EDMAN
REAKSI BASA SCHIFF
• [Link]
81980287?next_slideshow=3
PEPTIDA
• Peptida tersusun dari beberapa asam amino yang merupakan rantai yang
terhubungkan dari gugus karboksil asam amino dengan gugus amino dari asam
amino lainnya melalui ikatan peptide
• Dua asam amino yang dihubungan oleh ikatan peptida disebut dipeptida dan lebih
dari dua asam amino adalah tripeptida dan seterusnya akan menjadi polipeptida.
• Penamaan peptida lebih lanjut didasarkan pada komponen asam aminonya. Urutan
dimulai dari rantai N-ujung
METABOLISME PROTEIN
1. Penguraian Protein Dalam Tubuh
Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses
katabolisme protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk
digunakan. proses anabolik maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan
diluar hati. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam
darah.
ADA TIGA KEMUNGKINAN MEKANISME PERUBAHAN PROTEIN
1. Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau
katabolisme dan dibentuk sel – sel baru.
2. Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis
protein baru, tanpa ada sel yang mati.
3. Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru
2. Asam Amino Dalam Darah
• asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu
absorbsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel dan hasil
sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah
tergantung keseimbangan antara pembentukan asam amino dan
penggunaannya
• Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya
sekitar 3,5 sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan
sumber protein, konsentrasi asam amino dalam darah akan meningkat sekitar
5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah
3. Reaksi Metabolisme Asam Amino
• Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan
gugus amino, kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul
asam amino
• Dua proses utama pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.
TRANSAMINASI
• Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan
pemindahan gugus amino dari satu asam amino kepada asam amino lain.
Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino dari suatu asam amino
dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keton, yaitu asam piruvat,
a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keton ini diubah menjadi
asam amino, sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keton.
• Ada dua enzim penting dalam reaksi transaminasi yaitu alanin transaminase
dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis. Reaksi transaminasi
terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma
• Untuk proses transminasi pembentukan asam aminonya adalah asam amino
non essensial. Jadi proses transminasi itu bisa disebut juga proses
pembentukan asam amino dari asam alfa-keto.
• Contoh alfa-keto yang mempunyai gugus CO (asam alfa-keto glutarat, asam
oksaloasetat)
• Yang utama di transaminasi adalah alfa-ketoglutarat dan oksalo asetat
DEAMINASI OKSIDATIF
• Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam
glutamat. Dalam beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat
mengalami proses deaminasi oksidatif yang menggunakan glutamat
dehidrogenase sebagai katalis.
• Oleh karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka
glutamat dehidrogenase merupakan enzim yang penting dalam metabolisme
asam amino oksidase dan D-asam oksidase
• Contoh konkrit proses deaminasi adalah kalau mengonsumsi protein maka di
dalam tubuh akan diubah menjadi asam amino, kemudian asam amino akan
dipecah lagi yang hasil akhirnya adalah amoniak
• Tapi karena amoniak itu bersifat sangat toksik—amoniak itu tidak boleh ada
di dalam darah, apalagi di otak—maka diubah menjadi urea.
• Urea kemudian akan diekskresikan melalui ginjal.
• Amoniak mempunyai konsentrasi yang lebih kecil daripada urea
• Jadi sebenarnya hasil akhirnya amoniak, tapi karena bersifat toksik, si
amoniak itu dibawa ke hepar untuk diubah menjadi urea. Intinya produk akhir
dari protein adalah urea
4. Pembentukan Asetil Koenzim A
• Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam
amino dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolic yang menuju
kepada pembentukan asetil koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan
melalui asam asetoasetat
• Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah
alanin, sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan
langsung pada reaksi transaminasi dengan asam a ketoglutarat
5. Biosintesis Protein
• Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang
kompleks dan melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan
RNA molekuk DNA merupakan rantai polinukleutida yang mempunyai
beberapa jenis basapurin dan piramidin, dan berbentuk heliks ganda
• heliks gandayang baru dan proses terbentunya molekul DNA baru ini disebut
replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA menentukan
urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA itu sendri
sebagai pembawa informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada
seseorang
DUA TAHAP PEMBENTUKAN PROTEIN:
1) Tahap pertama disebut transkripsi, yaitu pembentukan molekul RNA sesuai
pesan yang diberikan oleh DNA
2) Tahap kedua disebut translasi, yaitu molekul RNA menerjemahkan informasi
genetika kedalam proses pembentukan protein
KESIMPULAN
Hati merupakan jaringan utama untuk menyimpan dan mengolah protein
Penggunaan Protein Untuk Energi :
Jika jumlah protein terus meningkat → protein sel dipecah jadi asam amino untuk
dijadikan energi atau disimpan dalam bentuk lemak
Pemecahan protein jadi asam amino terjadi di hati dengan proses: deaminasi atau
transaminasi.
Deaminasi: proses pembuangan gugus amino dari asam amino
Transaminasi: proses perubahan asam amino menjadi asam keton
TERIMAKASIH