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Structure et Fonction de l'ADN et ARN

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LES BASES:

Liaison covalente avec le


carbone 1 du sucre
Nucléotide Vs Nucléoside
Les nucléotides sont reliés entre eux par des liaisons
phosphodiester, entre la position 3’ d’un désoxyribose et la position
5’ du suivant
Les nucléotides
libres
NTP vs dNTP vs
ddNTP
Nomenclat
ure
Les différentes formes de la double
hélice d’ADN

Forme Forme Forme


1- Conformation du sucre dans l’hélice B et A

Hélice de type B
Hélice de type A
2- Conformation de la base par rapport au sucre

Base éloignée du
sucre
An
ti

Base proche du
sucre
Sy
n

La rotation autour de la
liaison C1’-N9
3- Les Axe
sillons principal
 Les deux brins montrent deux sillons hélicoïdaux
de largeur différente.
 Le grand sillon exposent l’ADN pour permettre
l’interaction avec les protéines;
Sillon mineur
(0.6nm)

Sillon majeur
(1.2 nm)
4- Position de l’axe dans les 3 types d’hélice

Sillon
majeur

Sillon
mineur
Short interferingMicro RNA
Small nucleolar
Small nuclear
RNA RNA RNA

Régulation guident
post-transcriptionelle excision-
les épissage
de l’expression des enzymes
gènes de
modificati
on
de l’ARNr
ARN de transfert (ARNt)

(α): anti-codon (3 nucléotides) qui reconnait le


codon sur l’ARNm codant pour un aa donné
(β): site de fixation de l'acide amine se termine
toujours par CCA
(γ): boucle variable
(δ): branche D
(τ): branche T
A :Boucle de l'anticodon
D: Boucle D dihydrouridine
T: Boucle T ribothymidine (T)
Bras T et D: présence de ribonucléotides
modifiés
Des protéines permettent la compaction de l’ADN
Histones: chargées positivement (riches lysine et arginine)
• Histone H2A, H2B, H3 et H4: Nucléosome
• Histone H1: Solénoïde
Autres protéines = Charpente du chromosome
• Boucles de chromatine
• Rosettes de boucles
Nucléoso
me
Organisation de la chromatine
La compaction de l’ADN est variable
Euchromatine = Fibre de chromatine de 10nm
Hétérochromatine = Niveaux de compaction supérieurs
Model universel de structure du gène
Taille moyenne des différents éléments
d’un gène
Localisation des gènes sur le
génome humain

Nbr de
gène

Taille (Mb)

Gène/Mb
Caractéristiques de la réplication
Chez les procaryotes, l’origine de la réplication (séquences riche et AT)
est souvent unique et la réplication procède dans les deux orientations à
partir de ce point.
Synthèse de l’ADN :
Polymérases ont
besoin d’amorces
( sous forme d’ARN )
par une primase

Reconnaissan
ce de l’origine
Fourche par des
protéines Fourche
dNTP
Origine 4.
Synthèse continue pri
Synthèse discontinue
ma
se 2. SSB :single strand binding
Brin précoce 1.Hélicase = déroule Brin tardif Primosome (pro)

5 3. Réplisome = élongation
Topoisomérases (pro) 3’

3’ 5’ 3’ 5’ 3’ 5’
FO1 FO2
FO2 FO1
5’ 3’ 5’ 3’ 5’ 3’

3’ 5
Brin tardif Brin précoce ’

Synthèse discontinue Synthèse continue


ligase
3’ 5’
5’ 3’
3’ 5’ 3’ 5’ Prima
se Single
Laging Strand strand
5’ binding
Okaza 5’ proteins
ki 3’
fragme 5’
nt RNA
Prime
DNA rs
Polymera
5’
se
3’
Helicase

Leading Strand
5’
3’
Étape de terminaison

Réplication des extrémités télomériques


 Télomères: séquences répétitives se trouvent à l’extrémité des
chromosomes
 Le brin précoce est répliqué jusqu'au bout du brin matrice
(complètement répliqué)
 Le brin retardé n'est pas répliqué jusqu'au boutBrin
retardé

Brin précoce
Caractéristiques de la transcription
La synthèse d’ ARN utilise le principe de complémentarité des
bases
L’enzyme ARN polymérase
• Utilise le brin antisens comme matrice, lu dans le sens 3’-5’
• Polymérisation dans le sens 5’-3’
• Relie les rNTPs qui y sont appariés
• Ne nécessite pas d’amorce
Etape d’élongation
Nécessité de quitter la région
promotrice
Initiati
on
 Le complexe d’initiation
analyse l’ARNm à la recherche du
premier AUG le plus proche de
l’extrémité 5’ de l’ARNm
 eIF-2 transfert l’ARNt au site P
 Hydrolyse du GTP
 libération des facteurs
d’initiation
 L’association de la sous unité
60S
Elongation
Après l’initiation, le 1er aa (initiateur) est alors en place

Former une liaison peptidique pour chaque aa à accrocher,


un même cycle de 3 étapes est chaque fois décrit:

1- Positionnement correct aminoacyl-ARNt au site accepteur


2- formation de la liaison peptidique entre le peptidyl –ARNt au site P avec
aminoacyl-ARNt au site A
3- Déplacement de l’ARNm d’un codon par rapport au ribosome
1- accrochage d’un nouvel aminoacyl~ARNt (aa~ARNt) dans le ribosome
→ Le 2ème ARNt vient avec l’aa n°2 dans le site A de la grande sous unité
2- Formation de la liaison peptidique
- Entre le COOH de la Met et le NH2 de la 2ème aa
- Il y a rupture de la liaison entre la Met initiateur et son ARNt (qui est
éjecté)
- La formation de la liaison peptidique et le détachement du 1er ARNt
se font simultanément
L’enzyme qui intervient dans cette liaison s’apelle la peptidyl-
transférase

Formation d’un dipeptide porté par le 2ème ARNt et logé dans le site A.
Libération du site P
3- translocation
Le ribosome va avancer d’un cran (3 nucléotides ou un codon) sur l’ARNm
vers la direction 5’→3’
Un nouveau codon (3ème) se trouve en face du site A
→ Un autre ARNt-aa se met en place
l’ARNt n°2 qui portait le dipeptide est passé du site A au site P. donc il a
changé de loge, d’où le nom Translocation.
Mais, il se trouve toujours en face de son codon n°2, puisque c’est le
ribosome qui a avancé d’un pat

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