TERMINALE D
CHIMIE CÔTE D’IVOIRE – ÉCOLE NUMÉRIQUE
THÈME : CHIMIE ORGANIQUE
TITRE DE LA LEÇON : LES ACIDES α-AMINES
I. SITUATION D’APPRENTISSAGE
Des élèves d’une classe de terminale D découvrent dans un livre de chimie, des molécules possédant une
fonction acide et une fonction amine appelées ’’acide α-aminés’’. Poursuivant leur lecture, ils apprennent
que ces acides α-aminés sont les constituants des protéines utilisés pour le fonctionnement du corps
humain et sa construction. Fiers de leur découverte et voulant en savoir davantage, ils en parlent à leurs
camarades de classe. Ensemble, ils décident de connaitre la nomenclature des acides α-aminés, leurs
propriétés chimiques, la liaison peptidique et les protéines.
II. CONTENUS
▪ Structure des acides α-aminés
Les acides α-aminés sont des composés organiques qui comportent une fonction acide carboxylique et
une fonction amine liées au même atome de carbone.
CH
Notation générale des acides α-aminés R CO2H R- est appelé résidu acide aminé.
NH2
CH
Groupe fonctionnel acide α-aminés : CO2H
NH2
▪ Nomenclature de quelques acides α-amines
Formule sémi-développée Nomenclature systématique Nom Abréviation du nom
CH CO2H
H
NH2 Acide 2- aminoéthanoïque glycine GLY
CH CO2H
CH3
NH2 Acide 2- aminopropanoïque alanine ALA
CH3 CH CH CO2H Acide 2- amino-
3méthylbutanoïque valine VAL
CH3 NH2
▪ Propriétés acido-basique des acides α-aminés
En solution aqueuse, le groupe acide carboxylique (-CO2H) a tendance à céder un proton H+ alors que
le groupe amine (-NH2) a tendance à capter un proton H+.
• A l’état pur les acides α-aminés se présente sous la forme d’ion dipolaire appelé amphion ou
zwitterion.
R CH CO2−
NH3+
• En milieu acide l’ion dipolaire se comporte comme une base,il capte un proton H+. La forme
prédominante est le cation : R CH CO2H
NH3+
• se comporte comme une base,il capte un proton H+. La forme
En milieu acide l’ion dipolaire CH
prédominante est l’anion : R CO2−
NH2
▪ La liaison peptidique
La liaison peptidique résulte de la condensation entre le groupe carboxyle (-CO2H) d’un acide α-aminé et
le groupe amine (-NH2) d’un autre acide α-aminé. Le corps obtenu est appelé un dipeptide. Exemple : le
dipeptide ALAGLY
CH C CH CO2H + H2O
NH2 OH +H NH CH 2 CO2H → NH2 C NH CH 2
CH3 O
CH3 O
ALA GLY
ALAGLY
Le groupe C NH est appelé liaison peptidique
O CH3
O CH3 O
▪ Hydrolyse de la liaison peptidique
CH C NH CH 2 CH C
NH2 ALAGLY CO2H + H2O → NH2 ALA OH +H NH GLY
CH2 CO2H
L’hydrolyse d’un dipeptide donne les deux acides α-aminés de départ qui ont permis d’obtenir le
dipeptide.
▪ Caractérisation de la liaison peptidique
La réaction de Biuret permet de caractériser la liaison peptidique dans des molécules (molécules ayant au
moins deux liaisons peptidiques).
▪ Les protéines
Un dipeptide possède comme acide α-aminé, deux groupes lui permettant de former des nouvelles liaisons
peptidiques avec deux autres molécules d’acides α-aminés. On peut obtenir ainsi un tripeptides, puis un
tétrapeptide, etc … Si on continue la condensation, on obtiendra des polypeptides composés de plusieurs
acides α-aminés reliés entre elles par des liaisons peptidiques. Quand le nombre d’acides αaminés est
encore plus important on ne parle plus de polypeptides mais de protéines.
SITUATION D’ÉVALUATION
Un groupe d’élèves de terminale scientifique se propose d’identifier un dipeptide noté D. Les
informations en leur possession sont les suivantes :
I- Le dipeptide D résulte de la réaction de condensation entre deux acides α-aminés A et B. La
chaine carbonée de B possède deux ramifications.
II- L’analyse quantitative a permis de déterminer les pourcentages massiques de carbone,
d’hydrogène et d’azote du composé A : %C = 40,45 ; %H = 7,87 et %N = 15,72. De plus la molécule
du composé
A possède deux atomes d’oxygène.
III- La réaction de A avec un autre acide α-aminé B de formule C4H9-CH(NH2)-COOHdonne le
dipeptide D. A est l’acide α-aminé N terminal (blocage de la fonction amine de A).
Éprouvant quelques difficultés, le groupe te sollicite afin de l’aider.
1. Définis un dipeptide.
2.
2.1 Vérifie que la formule brute de A s’écrit C3H7NO2 ;
2.2 Écris sa formule semi-développée ;
2.3 Nomme A ;
2.4 Écris la formule semi-développée de B.
3.
3.1 Écris l’équation-bilan traduisant la synthèse du dipeptide D.
3.2 Entoure la liaison peptidique.
Solution
1. Définition
Un dipeptide résulte de la réaction de condensation de deux molécules d’acide α-aminé.
2.
2.1 Vérification
12𝑥 𝑦 14𝑧 32
A partir de la formule brute CxHyNzO2 on tire = = =
%𝐶 %𝐻 %𝑁 100%−(%𝐶+ %𝐻+ %𝑁)
Ce qui conduit à x = 3 ; y = 7 et z = 1. On retrouve bien formule brute C3H7NO2.
2.2 Formule semi-développée : CH3 CH CO2H
NH2
2.3 Nom : acide 2- aminopropanoïque
2.4 Formule semi-développée de B
CH3
CH
C 3 CO
CH2H CH NH NH2H CH2
C 2 CO
3. CH3 NH2 CH3 O
3.1 Equation-bilan
CH3 CH3 CO2H CH3
CH C NH CH C C NH CH C
CH3 O CO2H CH3 O CH3
3.2 Liaison peptidique CH3 CO2H CH3
C NH CH C
O CH3
NH2 OH + H CH3 → NH2 CH CH3 + H2O
NH2 CH CH3
IV. EXERCICES Exercice 1
Tu considères les affirmations suivantes :
N° Affirmation V F
1 Un acide α-aminé possède à la fois une fonction acide carboxylique et une fonction amine.
2 Un amphion ou zwitterion est un ion mono polaire.
3 En milieu très acide l’acide α-aminé existe essentiellement sous forme de cation.
4 En milieu très basique l’acide α-aminé existe essentiellement sous forme d’anion.
Mets une croix dans la case V si l’affirmation est vraie ou dans la case F si l’affirmation est fausse.
Solution
N° Affirmation V F
1 Un acide α-aminé possède à la fois une fonction acide carboxylique et une fonction amine x
2 Un Amphion ou zwitterion est un ion mono polaire x
3 En milieu très acide l’acide α-aminé existe essentiellement sous forme de cation x
4 En milieu très basique l’acide α-aminé existe essentiellement sous forme d’anion x
Exercice 2
La glycine est un acide α-aminé de formule brute C2H5O2N.
1. Ecris sa formule semi-développée.
2. Donne son nom dans la nomenclature systématique.
3. Ecris la formule chimique de l’ion dipolaire ou amphion correspondant.
Solution
1. H2N-CH2-COOH
2. Acide-2-aminoéthanoïque
3. +H3N-CH2-COO-
Exercice 3
Après le cours de chimie sur les acides α-aminés, un groupe d’élèves de ta classe entreprend de faireCHdes
recherches sur la réaction entre l’alanine et un acide α-aminé A de formule semi-développée : R CO2H
R est un radical alkyle ramifié. NH2
-1
Ils découvrent que la réaction conduit à deux dipeptides P1 et P2 de masse molaire 188 [Link] chacun. Ils
te sollicitent afin de les aider à identifier l’acide α-aminé A.
1. Écris les formules semi-développées de P1 et P2.
2. Détermine la formule semi-développée de A.
3. Donne son nom dans la nomenclature systématique.
Solution
1. Les formules semi-développées de P1 et P2
P1 : CH3 CH C NH CH R P2 : R CH C NH CH CO2H
O
NH2 CO2H NH2 O CH3
2. Formule semi-développée de A
MP1= 14n + 146 soit n = 𝑀 𝑃1
14
− 146
A.N. : n = 3
CH3
A: C CH CH3 CO2H
CH3 NH2
3. Nom
Acide 2-amino-3-méthylbutanoïque
Exercice 4
Un groupe d’élèves de terminale d’un Lycée Moderne désire avoir des informations sur la synthèse
exclusive d’un dipeptide P1, à partir de deux acides α-aminés A 1 et A2. Le dipeptide P1 a pour formule
semi-développée :
CH C NH CH2 NH2 CO2H
CH3 O
Éprouvant quelques difficultés, le groupe te sollicite afin de l’aider.
1. Écris les formules semi-développées des acides α-aminés A1 et A2 utilisés.
2. Décris le principe de synthèse du dipeptide P1.
3. Écris la formule semi-développée du dipeptide P2 isomère de P1.
Solution
1. Formules semi-développées d'A1 et de A2
A1 : CH3 CH CO2H A2 : NH2 CH2 CO2H
NH2
2. Principe de synthèse du dipeptide P1
- blocage de la fonction amine de A1 ;
- blocage de la fonction acide de A2 ;
- activation de la fonction acide de A1 ;
- activation de la fonction amine de A2 ;
- déblocage de la fonction amine de A1 ; - déblocagede la fonction acide de A2.
3. Formule semi-développée du dipeptide P2
NH C CH2
CH3 CH
NH2 CO2H O
Exercice 5
Lors d’une séance de préparation d’un devoir de niveau, votre professeur vous demande dans un exercice
de cette synthèse, l’acide α-aminé B de formule 𝑅𝐶𝐻(𝑁𝐻2)𝐶𝑂𝑂𝐻 où R est un groupe alkyle
d’identifier un acide α-aminé B qui sert de réactif dans la synthèse d’un composé organique D. Au cours
saturé , réagît avec la valine de formule semi-développée 𝐶𝐻3𝐶𝐻(𝐶𝐻3)𝐶𝐻(𝑁𝐻2). Cette réaction
conduit à un dipeptide dont la masse molaire est 𝑀 = 188𝑔/𝑚𝑜𝑙
Les masses molaires atomiques en g/mol des éléments chimiques intervenant dans les formules sont : H
(1) ; C (12) ; O (16) ; N (14).
Ton voisin qui était appelé à résoudre l’exercice au tableau, peine à le faire. Ton professeur te désigne
pour le remplacer.
1. Donne :
[Link] nom systématique de la valine.
[Link] nom du type particulier de la liaison rencontrée dans le composé D
2. Explique ce qu’il faut faire pour obtenir qu’un seul dipeptide, celui où B est l’acide α-aminé
terminal.
3. Ecris l’équation de la réaction chimique entre la valine et le composé D.
4. Détermine le groupe alkyle R du composé B.
5. Identifie B (formule semi-développée et nom).
Corrigé
1. Je donne
[Link] nom systématique de la valine :
Acide 2-amino-3-methylbutanoique
[Link] nom du type de liaison dans D La
liaison peptidique
2. J’explique ce qu’il faut faire
Il faut d’une part bloquer ou désactiver les groupes qui participent aux réactions non souhaitées et
d’autre part activer l’un des groupes participant à la réaction voulue.
3. J’écris l’équation.
La formule de R est 𝐶𝑛𝐻2𝑛+1 𝑀(𝑅
H2N CH COOH + H2N CH CO2H −) = 12𝑛
CH R H2N CH C HN CH CO2H
+ H2O
H3C CH 3
CH O R
4. Je détermine le groupe alkyle R :
H3C CH3 + (2𝑛 + 1) + 1 = 14𝑛 + 1
M = M(CH3CH(CH3)CH(NH2)CONHCH CO2H ) + M(R )
M(R ) = M − M(CH3CH(CH3)CH(NH2)CONHCH CO2H)
𝑀(𝑅 −) = 𝑀 − (7𝑀𝐶 + 13𝑀𝐻 + 7𝑀𝑁 + 3𝑀𝑂)
= 188 − (7 × 12 + 13 × 1 + 2 × 14 + 3 × 16
𝑀(𝑅 −) = 15
14𝑛 + 1 = 15
𝑛 == 1 ⇒ 𝑅 − 𝑒𝑠𝑡 𝑙𝑒 𝑔𝑟𝑜𝑢𝑝𝑒 𝑚𝑒𝑡ℎ𝑦𝑙𝑒 (𝐶𝐻3−)
5. J’identifie B
Formule semi-développée : CH3⎯ CH ⎯COOH
NH2
Nom : Acide 2-aminopropanoique (Alanine).
IV. DOCUMENTS (Ressources pour approfondir le compréhension de la leçon)
En biochimie, les acides α-aminés jouent un rôle crucial dans la structure, le métabolisme et la physiologie des
cellules de tous les êtres vivants connus, en tant que constituants des peptides et des protéines. Ils constituent à
ce titre l'essentiel de la masse du corps humain après l'eau. Ils présentent, à
de rares exceptions près, une structure générique du type H2N–HCR–COOH, où R est la chaîne latérale
identifiant l'acide α-aminé. Toutes les protéines de tous les êtres vivants connus ne sont constituées — à
quelques exceptions près — que de 22 acides aminés différents, parfois légèrement modifiés, dits acide aminés
protéinogènes. Parmi ceux-ci, 19 acides aminés ne contiennent que quatre éléments chimiques : le carbone,
l'hydrogène, l'oxygène et l'azote ; deux acides aminés contiennent en plus un atome de soufre, et un acide
aminé assez rare contient un atome de sélénium. Ces acides aminés forment de longs biopolymères linéaires,
appelés polypeptides, dans lesquels les monomères sont unis entre eux par des liaisons peptidiques. Un acide
aminé engagé dans une ou deux liaisons peptidiques au sein d'un polypeptide est un résidu d'acide aminé.
L'ordre dans lequel ces résidus se succèdent dans les polypeptides est la séquence peptidique et est déterminé
par les gènes à travers le code génétique, qui établit une relation entre les codons de trois bases nucléiques et
chacun de ces résidus.
Les acides aminés sont quasiment tous des molécules chirales, dont les représentants naturels sont
essentiellement les énantiomères L ; il existe également des acides aminés D dans les parois bactériennes et
certains antibiotiques, comme la gramicidine, qui est un peptide non ribosomique. Outre leur rôle dans les
protéines, les acides aminés protéinogènes peuvent également être précurseurs de biosynthèses importantes.
C'est par exemple le cas de la glycine, précurseur de la porphyrine, laquelle donne l'hème des globules rouges,
ainsi que de l'acide inosinique, qui donne les bases puriques des acides nucléiques. En outre, plusieurs acides
aminés, protéinogènes ou non, jouent également un rôle central dans la physiologie de l'organisme,
indépendamment de leur contribution aux protéines. Ainsi, la carnitine, un acide aminé non protéinogène,
intervient dans le transport des lipides. Le glutamate (protéinogène) et l'acide-y-aminobutyrique (GABA, non
protéinogène) sont, dans le cerveau, respectivement le principal neurotransmetteur excitateur et le principal
inhibiteur du système nerveux central. Il existe par ailleurs de très nombreux autres acides α-aminés
biologiques non protéinogènes, dont certains dérivent des acides aminés protéinogènes par modification
posttraductionnelle sur les protéines — par exemple la citrulline, qui dérive de l'arginine, et l'acide
pyroglutamique, par lactamisation de l'acide glutamique — ou n'entrent pas dans la constitution des protéines
— par exemple la DOPA et l'ornithine. Certains acides α-aminés naturels peuvent également être toxiques,
comme l'acide domoïque, qui est une phycotoxine.
Neuf des 22 acides aminés protéinogènes sont dits essentiels pour l'homme car ils ne peuvent pas être produits
par le métabolisme humain et doivent par conséquent être apportés directement par l'alimentation. D'autres
acides aminés peuvent également être essentiels selon l'âge ou l'état de santé. La liste des acides aminés
essentiels diffère selon les espèces: les ruminants, par exemple, obtiennent plusieurs acides aminés, qu'ils ne
synthétisent pas eux-mêmes, à partir des produits de digestion par les microorganismes dans leur
réticulorumen. En raison de leur importance biologique, les acides aminés sont des éléments importants en
nutrition et sont couramment utilisés dans les compléments alimentaires. Diverses technologies font également
appel aux acides aminés, par exemple comme engrais, en technologie alimentaire dans l'industrie
agroalimentaire, en pharmacie, en chimie fine et en synthèse organique (synthèse asymétrique par exemple).
Source : wikipédia