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Analyse des protides et acides aminés

Le document présente des activités expérimentales sur les protides, en se concentrant sur l'ovalbumine et ses propriétés physico-chimiques. Il décrit l'hydrolyse de l'ovalbumine et les réactions caractéristiques des protides, ainsi que la structure et la synthèse des acides aminés et des polypeptides. Enfin, il aborde l'impact de certains agents chimiques sur la configuration des protéines, illustrant la variabilité des protéines.

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Le document présente des activités expérimentales sur les protides, en se concentrant sur l'ovalbumine et ses propriétés physico-chimiques. Il décrit l'hydrolyse de l'ovalbumine et les réactions caractéristiques des protides, ainsi que la structure et la synthèse des acides aminés et des polypeptides. Enfin, il aborde l'impact de certains agents chimiques sur la configuration des protéines, illustrant la variabilité des protéines.

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Activité 1 :

Afin de déterminer la composition élémentaire et les caractères physico-chimiques des protides, on réalise
les expériences représentées par le document 1, sur l’ovalbumine qui existe en proportion de 7% dans le
blanc d'œuf.
Tâche : dégagez des conclusions.

Propriétés Expériences Résultats

Dispersion dans l’eau ………………………..

Action de la chaleur ……………………….

Réaction de ………………………..
Biuret
Réaction
de
coloration

Réaction ………………………..
xanthoprotéique

Action des acides ou des


alcools ………………………..

Document 1

Activité 2 :
Le blanc d'œuf est formé de 3 principales protéines : conalbumine, ovalbumine et lysozyme. L’hydrolyse de
l’ovalbumine est progressive formant des molécules de plus en plus petites.
- Les polypeptides : coagulation (-) ; réaction de Biuret et xanthoprotéique (+).
- Les acides aminés : coagulation (-) ; réaction de Biuret (-) ; réaction xanthoprotéique (+).
Les résultats d’hydrolyse sont résumés dans le document 2 suivant :
Temps Coagulation Réaction de Réaction Produit caractérisé
Biuret xanthoprotéique
To: avant hydrolyse + + + …………………………
T1 : après 1heure + + + …………………………
T2 : après quelques heures - + + …………………………
T3 : après plusieurs heures - - + …………………………
Document 2
1) Complétez la dernière colonne du tableau.
2) Précisez la (ou les) réaction(s) caractéristique(s) des protides.

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3) Ecrivez l’équation d’hydrolyse de l’ovalbumine et concluez.

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Activité 3 :

Le document 3 suivant présente les 20 acides aminés présents dans la nature.


Document 3

1) Précisez les atomes constitutifs des acides aminés.


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2) Précisez les groupements en commun entre les acides aminés.


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3) Les groupements qui diffèrent d’un acide aminé à un autre s'appellent des radicaux R. encadrez les
radicaux de la glycine, de la lysine, de la valine et de l’acide glutamique.
4) La formule brute d’un acide aminé s’écrit: CxHyOzNw. Ecrivez les formules brutes des acides aminés dans
le tableau suivant :
Acides aminés Glycine Alanine Lysine Cystéine
Formules brutes ………………….. ………………….. …………………... ……………………
5) Déduisez la formule chimique générale d’un acide aminé.
…………………………………………………………………………………………………………………..
Activité 4 :
Les polypeptides résultent de l’union de deux ou plusieurs acides aminés. La liaison entre deux acides
aminés se fait entre le groupement acide du premier et le groupement amine du second en libérant une
molécule d’eau. La liaison covalente CO-NH établie est dite liaison peptidique.
1) Écrivez l'équation de synthèse du dipeptide Val — Glu.

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………………………………………………………………………………………………………………….

Par enchaînement linéaire, le dipeptide se lie à un autre acide aminé pour former un tripeptide, et comme il
reste toujours un groupement acide et un groupement amine, de nouvelles liaisons peuvent s'établir et de ce
fait la chaîne s’allonge. Soit la molécule suivante :

2) Colorez en rouge les liaisons peptidiques.


3) Donnez le nombre et les noms des acides aminés constituant cette molécule.
…………………………………………………………………………………………………………………..

4) Déterminez la nature de cette molécule.


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5) Avec le même nombre et ces mêmes acides aminés constitutifs, écrivez toutes les molécules possibles et
dénombrez-les.
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6) Précisez les paramètres d’identification d’un peptide.


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Remarque :
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Activité 5 :
La ribonucléase (a) mise en contact avec du mercaptoéthanol et de l’urée, change de configuration (b).
Lorsque ces deux agents chimiques sont éliminés, la ribonucléase reprend sa forme première. L'activité de
cette molécule existe pour la forme (a), elle est nulle pour la forme (b). Le document 4 illustre ces étapes.
Document 4
Question : D’après le document 4, précisez le facteur selon lequel varie les protéines.

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