UTILISATIONS ACTUELLES ET POTENTIELLES DES PROTEINES DEBLANC D'OEUF
DEPOULE.
Awadé 4.C.1*, Guérin-Dubiard Catherine.2,Nau Françoise.2,Thapon,J.L.2
lnlRe, Laboratoire
de Recherche
et de TechnologieLaitière,65 ruede St.-Brieuc
,35M2 Rennes
CedexFrance.
2eNSeR, Laboratoirede TechnologieAlimentaire,UA INRA, 65 rue de St.-Brieuc,35042Rennes
CedexFrance.
Résumé
La valorisation
descomposants de I'oeuf,plus particulièrement
desprotéines,
estunevoie nécessaire
au développement de I'industriedesovoproduits. Le blancd'oeufrenfermedesprotéinesdontI'intérêt
a étéprouvéen industrieagro-alimentaire et pharmaceutique(lysozyme)ou dansles laboratoires
de
rechercheet pour le diagnosticmédical(avidine).D'autresprotéinestellesque I'ovotransferrine et
I'ovomucineprésentent un intérêtpotentielpourcesmêmessecteurs, tandisqueI'ovalbuminepourrait
rouver desapplicationsen nutritionhumaine.
Introduction
Pourpallierla stagnation de la productiondesoeufsdanslespaysindustrialisés, une valorisationdes
composants de I'oeufet plus particulièrementdesprotéinesdu blanc d'oeufsembleêtre une piste
prometteuse.
Le blancd'oeufde pouleestunesourcenaturellement richeen protéinesprésentant un intérêtprouvé
ou potentielen industrieagro-alimentaireet pharmaceutique ou dansleslaboratoires de recherche.
Le blancd'oeuf,également appeléalbumen,estcomposé d'environ9,77oà 10,67o de protéines,
0,03Vo
de lipides,0,4 à 0,97ode sucreset 0,05Vo de cendres,le tout en solutiondansI'eau(Powrieet Nakai,
1986).Le TableauI résumelesprincipales propriétés
physico-chimiques desprotéines
et fonctionnelles
majeuresdu blancd'oeufde poule.
Dans la synthèsequi sera présentée,nous parlerons,aprèsune présentationdes protéines,des
utilisations
effectiveset potentielles
de certaines
d'entreelles.
Le lysozyme(Proctor et Cunningham,1988;Cunninghamet al, 1991;Y. Dacosta,1993)
Le lysozyme(TableauI) est la protéinedu blancd'oeufqui, à I'heureactuelle,est de loin la plus
valorisé[Link] s'agitd'uneprotéinequi a étédécouverte
en 1922par [Link] derniers'était
aperçu,à I'occasiond'unrhume,quesonmucusnasalétaitcapablede détnriredesbactériesqui s'étaient
développées surplaqued'[Link] trouvaquecettelysebactérienneétaitliée à la présence
dansle mucus
d'uneenzymequ'il nommalysozyme.
Le lysozymeestuneenzymetrèsrépanduedansla [Link] Ie trouvechezI'hommedansla salive,les
larmes,le sang,I'urine,le lait. On peutégalementle trouverdansle lait de vache,dansle blancd'oeuf
de nombreuses espèces d'oiseauxet chezles végétaux(TableauII). On le rencontreaussichezcertaines
bactériesou chezcertainsvirus. Les larmeshumainesconstituentla sourcela plus riche actuellement
connue(7 gA);cependant, pour desraisonsd'approvisionnement, la sourcela plus utiliséepour la
purificationet I'obtentionde quantitésimportantes de lysozymeest le blancd'oeufde poulequi en
renfermeune quantiténon négligeable (3 à 5gll). Plusieursméthodes d'extractionont été misesau
point,notamment par précipitationà pH alcalinen présence de NaCl (Aldertonet Fevold,1,946), pu
chromatographie d'échange d'ions(Li-Chanet al., 1986;Guérinet Brulé, 1992; Yachierer al., 1994),
par chromatographie d'affinité(Imoto et Yagishita,1973)ou par ultrafiltration(Periet Ferscini,1972;
S.P.A.,1977).Lelysozymeestaujourd'hui en Francela seuleprotéinedu blancd'oeufà êtreextraiteà
uneéchelleindustielle.
295
Le lysozymeest actuellement décritcommeétantuneN-acétylhexosaminidase et est classécomme
une muramidase (EC 3.2.I.17).Cetteprotéinedoit son nom au fait qu'elleest capablede lyser les
paroisbacté[Link] lysesefait parlhydrolysedesliaisonsB (1,4)entrel'acideN-acétylmuramique
et la N-acétylglucosaminequi sontlesconstituants
du peptidoglycane,
unemoléculecomplexeprésente
dansla pâroiexternede plusieursbactéries.
L'actionbactéricide du lysozymeestimportantesur les bactéries
gram-positives(gram+), maisl'est
(gram-). Cettedifférences'expliqueraitpar la nature
nettementmoinssur les bactériesgram-négatives
de la membranecellulairedes deuxtypesde germes:les bactériesgram+ont des paroissimples,
composées en généralde peptidoglycane (30 à 957o)tandisque les bactériesgram-en contiennent
nettementmoins(5 à20Vo)et sontprotégées pardeslipopolysaccharides dontla résistanceestparfois
renforcéepar du calcium.
L'utilisationdu lysozymepar I'industrie
agro-alimentaire
selimiteen Franceà la fromagerie(Dacosta,
1993).En effet,le lysozymeestutilisépourlimiter la proliférationdesbactéries butyriquesdansles
fromages. Cetteutilisationestautoriséeen France([Link] ler Octobre1989)dansla fabricationde
fromagesà pâtepresséecuiteet non cuite,(hormisAOC et label agricole),dansla fabricationde
fromagesà pâtemolle (hormisAOC et labelagricole)saufceuxà pâtepersilléeet dansla fabricaton
de fromagesfondus.
L'utilisationdu lysozymepour la conservation desalimentsprésenteun intérêt,puisqu'ils'agitd'un
conservateur [Link]épandueauJapon,maisI'estnettement moinsen Europeoù
le lysozymeest classéparmi les agentsde conservation sousle n" El105. Les Japonaisont déposé
plusieursbrevetsdansce domaine(Proctoret Cunningham, 1988),notammentdansl'utilisationdu
lysozymepour prolongerla duréede fraîcheurdeslégumes,desalimentsà basede produitsde la mer
et des produitscarné[Link],des films d'emballage alimentaires sont "aseptisés"
par
enrobageavecdu [Link] lysozymeestégalementutilisépour la stabilisationde vins ou de saké
au coursdu stockage(EisaiCompany,I97l et 1972);en général,dansles alcools,aucuneffetsur la
flaveurn'estobservéjusqu'àuneconcentration de 20 mgl en lysozyme.L'activitéde cetteenzymepeut
être maintenuedanscesalimentssur despériodesrelativementlongues(usqu'à un an à température
ambiantedansle saké).
Dubois-Prévost (1970) a proposéque le lysozymepuisseêtre associédansdes formulespour la
fabricationd'alimentspour enfants,de façonà obtenir desproduitsaussiprochesque possibledu lait
humain,favorisantla propagationde Lactobacillusbifidus (invulnérableau lysozyme)chezI'enfant.
Aujourd'huicetteprotéineestajoutéeaulait infantileenFrance.
Les propriétésantimicrobiennes du lysozymesontégalementexploitéesen industriepharmaceutique
(Proctoret Cunningham,1988).Le lysozymeestreconnucommeétantun agentimmunologiqueet a
été surnommé"antibiotiqueendogène". Grâceà cettepropriété,cetteenzymeest utiliséedansla
thérapiecontredesinfectionsviralesou bactériennes ([Link]'anginede la gorge(LysopaiÏe),
des aphtes(Lyso 5). Le lysozymeest égalementutilisé commeanalgésique chez les personnes
souffrantde canceret commeagentstimulantdansles traitementspar [Link] a étéaussi'
utilisé dansla prophylaxieet Ia thérapiedes leucopénies induitespar desradiationsionisantes.
Le
lysozymea été testédansdestraitements d'infectionsde la bile chezI'hommepar descoliformeset
dansles otitesexternesinduitesexpérimentalement chezle [Link] lysozymeest utilisé depuis
longtempschezlesJaponaisen médecinedouce.
Le lysozymese présentedonc aujourd'huicommeun antibactériennaturel de plus en plus utilisé
(surtoutau Japonet aux USA) commeconservateur natureldesalimentset en [Link] grande
stabilitéthermiqueaux pH acideset le maintiende son activitéen présencede sel et de sucres
permettentsa mise en jeu dansde [Link] qu'actuellementtrès peu exploité en
Franceen [Link], il offre unepotentialitéinteressante
en tempsqueconservateul
natufelsans
effet sur la qualité organoleptique de I'alimentet sansdangerconnupour la consommation humaine'
(auxdoæsutiliséesou susceptible.s de l'être).Ce domainemérited'êFeexploré.
L'avidine
L'avidine(TableauI) est une protéineprésenteen quantitérelativementfaible dansle blancd'oeufde
poule(0.057odesprotéines).Le tableauIII montrequelquescaractéristiques importantesde I'avidine.
Elle présente
une forteaffinité(Ka = t015U) pour la biotine(vitamineH). Aujourdhui,c'estcette
296
qui estmiseà profit danslesutilisationsde I'avidine(Bayeret r#ilchek, 1980;Davidson
caractéristique
et al., 19861Cumminset al., 1990;Bayeret Wilchek,1990).L'affinitéde I'avidinepourla biotne est
maintenueentrepH 2 et 1,[Link] complexeavidine-biotineest très résistantaux attaquespar des
enzymesou desagentsdénanrantstel queI'hydrochlorure de guanidine.
L'avidine est souventpurifiée à partir du blanc d'oeuf par chromatographie de cations
échangeuse
(Duranceet Nakai, 1988)ou par chnomatographie d affinité(Heneyet Orr, 1981).
Les principalesapplications de I'avidinesontbaséessur le fait quela biotineliée à descomposés de
faibË ou trautpoiOsmoléculaires, peut encoreinteragir avecI'avidine. De cettefaçon, la médiation à
traversle complexe avidine-biotine entraînesouvent une amplification du signal etlou des niveaux de
sensibilité(Bayeret Wilchek,1990).Ainsi le systèmeavidine-biotine estutilisépour augmenter de
façon significàtive la sensibilitédes techniquesimmunologiquescommeI'ELISA. Ce systèmeest
egatemeitutilisé poul le diagnosticmédical: en immunologighistopathologieet par l'utilisationde
rÀ'arqueursgénétiques. D'autrèsapplicationsincluantle ciblagepar aff,tnité,les étudesd'immobilisation,
la cylométriecellulaire,les techniquesde blotting, la délivrancede médicaments, la bioaffinité et la
technologiedes hybridomes,ont été développées(Bayer et Wilchek, 1980;Davidsonet al., 1986 ;
Cumminset al., 1990;Bayeret Wilchek,1990).
Il faudraitsignalerque I'utilisationde I'avidinepeut,danscertainscas,conduireà desfixationsnon-
spécif,rques(notammentavec les lectines),à causede la basicitéde la protéineet du fait de sa
glycosyiation(1,0Vode sucres).Des essaisde remplacement de cetteprotéine_par la Streptavidine
inêutréet non glycosylée) extraite de Streptococcus avidinii ont été Depuis,
entrepris. de_l'avidine
aviairemodifiéé,neutreet déglycosylée, sousle nomde Neutralite(Belovo,Belgique),estdisponible
surle muché. A notreconnaissànce, t'aviOinen'estpasproduiteindustriellement en [Link],
cetteprotéineestcommercialisée par
en Europe unesociété belge, Belovo.
En conclusion, on pourraitdire queles applicationsde I'avidinesontessentiellement dansle domaine
bio-médical. Le complexeavidine-biotiné èstprincipalement utiliséen biochimieet en immunochimie,
dansleslaboratoiredè recherche, et dansdesiechniquesmisesenjeu pourdesdiagnostiques médicaux.
Jusqu'àprésent,la liaisonentreI'avidineet la biotine,bien qu'étudiée,resteencoremal élucidé[Link]
progrèsàans domainepermettraitéventuellement d'élargirle champd'applicationde cetteprotéine
"e
. qui n'estdéjàpasnégligeable.
L'ovotransferrine ou conalbumine
L'ovotransferïine(TableauI) est une protéinecapablede hxer deux atomesde fer par moléculeainsi
qued'autresionsmétalliques et al., 1989).
telsquele cuiwe,le zinc,le cobalt,l'aluminium...(Ichimura
A notreconnaissance, il n'existepasà I'heureactuelled'extractionà l'échelleindustrielleconrmeponr
le [Link] seulesformesdè commercialisation de cetteprotéineseraientcellesdesfournisseurs
de iaboiatoiresde recherches. Ces fournisseursutilisentdes procédésd'extractionmis au point à
l'échelledu laboratoire,
comportant principalementla chromatographie échangeuse de cations(Guérin
et Brulé,1992).
Il a étémontré que I'ovotransferrine,grâce à sa capacitéde fixer du fer, est capabled'inhiber la
croissancede baclériesproliférantdansles alimentstellesquePseudomonas sp.,Esclærichiacoli, des
mutantsde Streptocoè[Link] est maximaledans les conditions où la formationdu
complexeest mâximale (Valentini et al., 1983).Certains auteurs ont proposé, sur la_basede cette
activitéantimicrobienne, en nutritioninfantile,puisquela présence
I'utilisationde I'ovotransferrine de
cetteprotéinene semblaitpasavoir d'effetsallergéniques (Al Mashiki et al., 1987; Del Giaccoet al.,
1985i. Par ailleurs, un bievet a été déposéproposantI'utilisationde I'ovotransferrinedans la
compositiond'un produit utilisabledanslè traitèmentd'infectionintestinalesbactériennes (Antonini'
lg7ù.En 1981,la sociétépharmaceutique Recordaticommercialisaitun médicamentappeléDiarconal
contrela diarrhée,danslequelétaitinclusela conalbumine.
peutlaissersupposerque cetteprotéine,ou un
La capacitéde frxationde métauxpar I'ovotransferrine
fragmentde cetteprotéine,puisseètre utilisé commetransporteurdansdesrégimessupplémentés en
miné[Link] domained'investigationestencoreinexploré.
A notreavis,le domained'investigationdesapplicationsde cetteprotéine,bien que limité à un secteur
médico-nutritonnel,mériteraitd'êtreapprofondi.
297
L'ovomucine
L'ovomucineestuneprotéinehautementpolymériséeavecun poidsmoléculaireallant de0,22x t06 à
270x 106Da en fonction desconditionsde préparationde l'é[Link]éineest supposée
dansla stnrcturedu blancd'[Link]èspeude chosessontconnuessurcette
jouer un rôle prépondérant
protéinedonft'étudeest renduedifficile par le fait qu'ellese polymérisetrès facilementet qu'elleest
àifficilementsolubleaprè[Link] que découvertedepuisbientôt 100 ans,sa structurereste
encoremal [Link] acidesaminéset en sucresvarie selonles auteurset sastructure
primaireestindéterminée.
Despropriétésapplicablesdansle domainemédical([Link]étésanti-hémagglutinantes vis-à-visdes
virui; ônt été àtlribuéesà I'ovomucine(Lanni et al., 1949).Cette protéineprésentede fortes
potentialitésdu fait de satrèsgranderichesseen sucres(en moyenne307o): elle apputientà la classe
àes [Link] effet, il a été montré que les complexesglucidiquesrégulentles propriétés
physiologiques,
-Oe qu'ils constituentdes antigènesspécifiqueset sont des récepteursd'hormones,de
ioiioes, Uacterieset de virus (Van Boeckel,1986 ; Kobata, 1992).Par ailleurs,les dérivés
carbohydrates induisentI'activitépharmacologique. On pourraitenvisagerI'utilisationde dérivés
obtenuià partir de I'ovomucinedani I'uneou I'autre Quelquesexemplesmetlan!enjeu les
application.
carbohydrâtes de glycoprotéines peuventêtrecités: plusieursdérivéssaccharidiquesont étédéveloppés
comrnédrogues,ù ptupartétantôesantibiotiques desinhibiteursd'cr-glycosidases
ou descytostatiques,
bactériennes, desimmunostimulants (VanBoeckel,1986).
En conclusion, il apparaitqueI'ovomucine présentedespotentialités en . La connaissance
d'application
de la structurede èètteproiéineet l'étudedesglycopeptidesobtenuspar hydrolyseenzymatiquenous
paraîtêtreun passage obligépouréventuellement proposerdesapplicationsconcrètes.
Les autres protéinesmajeuresdu blanc d'oeuf de poule
L'ovalbuminereprésente Ia protéinemajoritairede I'albumen(54Vo).Aucunrôle biologiqueparticulier
n'a été à ce jour attribuéà cètteprotéinê.Cependant,on pourraitlui attribuerun rôle nutritionnel,par
exemplecommesourced'acideJaminésnotàmmentde la phenylalanine. D'autresprotéinesdu blanc
O'oeuf,telles que les protéinessusceptiblesde fixer des vitamines(flavoprotéin_e,thiamin-binding
protein...)pourraientprésenterun intérêt comme transporteurs de [Link] inhibiteursde
protéases pèuventquanàa eux présenterdesintérêtsdansla lutte antimicrobienne, à conditionqueleur
ingestionn'entraînepasd'allergies.
Autres applications
En margedesapplicationsprincipalementmédicaleset nutritionnelles(à I'exceptiondu lysozymequi
est égaÉmentutilise pour fa cornervationdes aliments),les protéinesdu blanc d'oeufde poule sont
essenliellement uti[sées dansl'oeuf entier ou dansle blanc,pour leurspropriété[Link]
effet, les propriétésmoussantes, de mousse,gélifiantesde cesprotéines,sont misesen
stabilisatrices
jeu dansdlesôomainesvariésde I'agro-alimentaire : pâtisserie, Le blancd'oeuf
biscuiterie,charcuterie...
êst égalementutilisé comme"collé" alimentaire,sûrement grâce à certainespro-priétés desprotéines
qu'[Link] exemple,il a été utilisé comme comme agent "collant" en brasserie et en
vinification.
Afin de rendreplus spécifrquesces applications,il seraitinteressantde fabriquerdes fractions
protéiquesprésentantdiespropriétésfonctionnellesdonnées,utilisablesdansles domainesci-dessus
èitesou éventuellement d'aurêsdomainesà définir. Cependant, la compréhension desmécanismes des
différentespropriétésfontionnellesest loin d'êtrecomplè[Link] pourrait se demandersi I'utilisation
d'ovoproduis"èomplets"Olancd'oeuf,oeufentier)ne cbnduitpasdansbiendescasà un gaspillagede
certainesprotéinesqui n'interviendraient
absolument pasdanslespropriétésfonctionnelles recherchées.
Une voie de valorisation des ovoproduits serait par conséquent de les adapteraux applications
auxquellesils sontdestné[Link] faudraitdoncarriverà ne vendrequece qui eststrictementnécessaire au
dévélopement despropriétésrecherchées, en valorisantbien sûr par ailleursles coproduitsprésentant
d'autrespropriétés.
298
Conclusions
Il apparaîttrès nettementque les protéinesdu blanc d'oeuf sont déjà largementutilisées-enagro-
atinâôntaireet dansles domainesbio-médicalet pharmaceutique. Cesprotéinessont utiliséespures'
dansI'oeufentier'Noussommespersuadés que ces
pourraient
voir un "boum" de
1ueles annéesà venir
tionnelleélevée, I'oeuf dans son entité a eu une
rlestéroldans le jaune (Hermier, 1994) et des
ialmonelles).Cette image tend de plus en plus à
disparaîtreet disparaîtratotalementd'autantplus qu'ol auraprouvéque les composants de I'oeuf,plus
pariiculièrementies protéinespeuventavoirun grand intérêt.
Une activité de recherchefondamentaleportantsur la physico-chimiedes protéinesdu blanc d'oeuf
pourrait permettrede mieux connaltrecès protéinesei d;élargirleur potentialitéou d'améliorerles
àpplicatiônsdéjàconnues.Pæailleurs,unerecherchebeaucoupplus appliquée,concerna-nt notaJnment
I'obtentionde fractionsproteiquesdu blanc d'oeuf,pouvantb;ésenter des propriétés
fonctionnelles
interessantes est égalementenvisagée'Toutesces
en agro-aliàentaire,en nutritionou en côsmétologie,
préoccupations actuelleset à venir.
foit l'objetde nosactivitésde recherches
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299
TableauI. Propriétésprincipalesdesprotéinesdu blancd'oeufdepoule
Proteine Quantité(7o) Mr pI Propriétésfonctionnelles
et biologiques
Ovalbuminel 54 45000 4,5 Gélifiante
Ovotransferrinel 12-13 777û 6,0 Fixe le fer et d'autresionsmétalliques
Ovomucoidel 11 28 000 4,I Inhibiteur deproteinases à sérine,allergénique
Lysozymel 3.4-3,5 t4 300 10,7 Lyse de parois bacteriennes
ovomucinel'? t.s-z,s 0,22-270x1064,5-5,0 Interactionavecle lysozyme,rôle structural
OvoglobulineG23 1,0 470f0 4,9-5,3 ?
OvoglobulineG33 1,0 50000 4,8 ?
Ovoflavoproteinel 0,8 32000 4,0 Fixe la riboflavine
Ovostatinel 0,5 7.6-9.0x 105 4,54,7 Inhibiteurdeprotéinases
Cystatinel'4 0,05 12000 5,1 Inhibiteurde proteinases à cystéine
Avidinel 0,05 68300 10,0 Fixelabiotine
Thiamin-bindingprotein3'! 38000 ? Fixe la thiamine
Glutamylaminopeptidases ? 320000 4,2 ?
,|
Glycoproteinemineurel6'l s2 000 5,7
Glycoproteinemineure26 ? 52000 5,7 ?
1: Li-Chanet Nakai,l989; 2: Tomimatsu l99l ;4: Anastasiet a1..,1983;
et Donovan,1972;3: Stevens,
5 : Petrovicet Vitale,1990; 6 : Itoh et a1.,I993;
? : nondéterminé.
TableauII. Exemplesde sourcesde lysozyme.*
Sources (mg/l)
Tauxdelysozyme
Larmeshumaines 7000
Blancd'oeufde poule 3000à 5000
Salivehumaine 150à 200
Lait de femme 15à 500
Jusde chou-fleur 28
Colostrumde vache 0,12à 0,84
Lait de vache 0,13à 0,30
* ExtraitdeDacosta(1993)
TableauIII. Caracteristiques
importântesde I'avidine*
Poidsmoleculaire 67000
Poidsmoleculairedessous-unités 15600
K4 (complexeavidine-biotine) 1015M
Oligosaccharide/sous
unité I
Mannose/sous-unité 4-5
Glucosamine/sousunité 3
Tryptophane/sous-uni
té 4
* Extraitde Bayeret Wilchek, 1980.
300