TRANSFORMATION Cours no1
BIOCHIMIQUE
· La cellule est un système ouvert
10
· AG = AH-TAS AG = reaction exergonque (spontané fou) ,
T DG's 0 = risation endergenque (non spontané dif ( ,
J ma-2
.
AG = 0 = résction à l'equilibre
of
16 °: d'entholpic libre standard
variation
equilibreso
·
· 180 : Etat standard biologique
1001
(Rep)
=RSe
· Ro =
-
RTI
+
J .
meli 1
·
Rection
redox etenergie ·lage
>
- AG" = -M FAE >
- une réaction défavorable peutêcourtie à une reccifor .
Si
u
>
-
Ed oxydant -
Eréducteur ZAG O
out un intermédiaire commun
o ATP
-
>
- ATP ATPtH2O ADP Pi
· NADINAD(P)H
: - + >
-
géneré par
d tr
>
- A60 = -30 ,5 kj mot-2
.
l'hydrolyse de molécule
riduit
: haut
potentiel de transfert oxydé
· FAD/ FADH 2 de ph .
+
>
- NADP + H + 2e - NADPH
reduit utilisé de l'énergie de
>
- Ed =
-
0 . 32 v
>
- FAD + 2e- + 2h+ FADH2 rési rédox.
>
- E0 = -
0, 22 V .
- COENZYMES REDUITS
SPIRATION FERMENTATION
-
(NADH FADH2) ,
102 &Pyravate +* Latate
NAIDH , + NAD***
NAD+**
+ => -
- NADH , - -
NADA *
>
-
réoxydes par descouples de El plus elevés 10, NADH NAD" + H20 Pyr .
↓ NAD +
Lect
-
o Ho + 0, 82V DE" =
DE"oxy .
-
DEred .
AG0 =
-
2x (-019- 1- 0. 31)x96 10 .
= 0 . 82 -
(
-
0, 32)
Pyruv . Lactale -
0, 19V = 1
.12V
FAD ga FADH2 -0 22
,
AGO = -
nFAEOS
NADNADHA -
0. 32 =
=
2x96 , 5 103x1 .12 .
=
=
290 kimel-1
Les enzymes
· Definitions · Structures des enzymes
>
-
catalyseurs : >
-
majorité des enzymes groupement
composés
· - v . reactions ↓ organique complexe
>
-
pouvoircatalytique
&
Act
Vitesse
=
>
- specifité >
- chaine protique
·
reconnaissance d'un substrat ou ne famille de [S]
sur lo bose de leur structure
Michaelis
·
enzymes
o fonctio ement des enzymes >
- modèle
· la cinétique décrit la vitesse de reaction enzymatiques
>
- site actifs en Fonc de [S]
là où le substrat fixe par interactions faibles
-d =
>
- se o v =
>
- cavité 3D >
- vitesse initiale
>
- constitué de grp des chaînes R des do
P début de la réaction que la vitesse est la C importen
V
=
·
>
-
cycle catalytique
· [ES] constant état stationnaire fe
Rc[ES] (v est à [ES]
j
· v
.
=
. proportionnelle
O
comnev t
>
- vitesse maximale
ee
enzyme
if & Complexe
·
"max : Vitesse Initiale maximale obtenue pr
d'enzymes donnée j satura en
une
substret
concentration
enzyme-produit
& voa
* produit
ma
de mécanismes réactionnel" Kne [S]
>
- exemples
V =
Vmax [S]
catalyse acido-basique K + [5]
catalyse covalente
catalyse / con métallique >
-
paramètre cinétique
perte du pr Catalytique km
(
>
- · =
: l'inverse de l'affinité effic H triple - enzyme aft
. .
·
dénaturation · = R [E]
max , ,
·
perte du coenzyme
·
Reef (temps) =
"max
+*
-
· reaction implique enzymes dont CE]
+
absente
1 ·
best = constante despecificité (M"
effic .
Determination Km , Im · METHODE D'ETUDES
méthodes Coi Beer Lambert
>
- Directe long . ouv.
v=
Vmax [5] A E C C
=
. .
&* [cone]
>
- Lineweaver Burk : Abs .
coeff .
abs .
>
- Eddie Hofstee :
maxtormi
~
iNHiBITIONS REVERSIBLES
=
-Kmx
E >
- inhibiteur modifie les paramètres cinétique
>
- Cornish Bowden :
·
v = Vim [S]
Kim + [5]
compétitif : fixe sur SA
Vi
S &
Et ES >
- E+ P
kmM
e Um I
-
incompétitif : fixe onres StE
Vi
S &
IE- Est-e+ P Rond
Il Ki
Est
Um d -
-
Ex
non mixte : whatever
comp .
Vi
S &
E +
1 Es >
- E+ P km =
It s I Um L
El- Est e
-
enzymeellostérique
·
coracteristiques
EnRd Un-
·
>
- # sous unités R = Cefficace
&
>
- Cconformations-
X
T
>
- l'equilibre peut modifice
· effets cooperatifs
-
>
- cooperativité positive : fixa s Favorise la transition Ter ↑v .
catalyse
>
- coopérativité negative fixa s Favorise la transition Re T & x v.
catalyse
o cinétique
>
- vo =
fIs]) décrit une sigmoide
mEst
=
>
- v
·
régulation des enzymes
· effecteur allostérique
>
- activateur allostérique : la fixation de l'activateur l'enzyme => favorise Ter des s unites - ↑v Catalyse
sur .
>
- inhibiteur allostérique : la fixation de inhibiteur sur l'enzyme =>> favorise ReT des s unites -X v Catalyse
.
· une activité enzymatique peut être régulée por :
(1) activation de lo synthese
(2) régulation de se compartimentation cellulaire
(3)
régulation de la glé de co-facteur ou d'effecteur allosterique
(s) modification post-trad .
(5) dégradation