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Réponses – Ribosome et Réticulum
Endoplasmique
1. La protéine S12 contrôle la rigueur de la
9. Les protéines S interviennent dans
traduction. La streptomycine interagit avec
l’accrochage de l’ARNm (8 protéines
S12 en bloquant l’appariement
interviendraient). Ces protéines jouent aussi le
codon/anticodon.
rôle de récepteurs aux facteurs d’initiation et
d’élongation.
2. L’origine de cet ARN est extranucléaire.
10. La protéine S12. La streptomycine interagit
3. Fixation du facteur d’élongation EF-G.
avec S12 en bloquant l’appariement
Formation d’une liaison peptidique entre la
codon/anticodon. La protéine S12 contrôle la
chaîne peptidique et un nouvel acide aminé.
rigueur de la traduction.
Constitution d’un canal longitudinal (dorso-
ventral).
11. Dans la petite sous-unité.
4. Il existe autant d’amino-acyltransférases que
12. Le site P contient la peptidyl-transférase
d’acides aminés, mais chacune d’elle peut
(activté catalytique portée par l’ARN 18S).
reconnaître plusieurs ARNt.
13. Le site E est situé sous la grande sous-unité. Il
5. Les acides aminés se fixent sur l’extrémité 3’
intervient dans le relargage de l’ARNt.
par complémentarité sphérique.
14. Elles franchissent un véritable tunnel, qui
6. L’ARNm se fixe sur la petite sous-unité en
traverse la grande sous-unité et protège la
présence du magnésium, d’un facteur IF2, IF3
protéine.
et IF4, ainsi que d’un facteur initiateur, le
formyl-méthionyl ARNMet. 15. Dans le sens 5’ 3’.
7. Le complexe initiateur comprend un ARNm 16. La glucose-6-phosphatase. Le glucose ne peut
porteur de AUG ou de GUG, un méthionyl- quitter la cellule sous la forme phosphorylée.
ARNt et elF2. Cette enzyme lyse le glucose phosphorylé en
glucose et en phosphate.
8. Par elF2 et par l’hydrolyse de GTP.
17. Il se fragmente en vésicules, les microsomes.
18. La plupart des lipides sont synthétisés dans le
RE (sauf la sphingomyéline et les glycolipides
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dont la synthèse s’achève dans l’appareil de
28. La particule SRP.
Golgi).
29. Le complexe SRP-peptide signal se fixe sur le
19. La synthèse des lipides dans le RE dépend des
site A et bloque la traduction jusqu’à ce que le
protéines enzymatiques localisées dans la face
ribosome se fixe sur la membrane du RE.
cytosolique de la membrane du RE (par
exemple l’acyl-transférase). 30. Par la protéine SRP.
20. La flippase transporte les phospholipides de la 31. Elle libère le site A qui peut accueillir un autre
face cytosolique à la face luminale du RE. Les ARNt : la synthèse de la protéine continue.
protéines d’échange des phospholipides les L’extrémité de la protéine s’engage dans le
transportent et les insèrent dans la membrane translocon en direction de la lumière du RE.
d’autres organites.
32. La protéine DPI (disulfide protein isomerase),
21. 30% de lipides et 70% de protéines. la protéine Bip, les protéines calréticuline et
calnexine.
22. Les sphingomyélines et les glycolipides.
33. Protéines mal formées, protéines synthétisées
23. Parce que le taux du cholestérol est
en trop grande quantité.
extrêmement faible.
34. Ces protéines sont dégradées par une N-
24. Les acides gras du RE ont des chaînes plus
glycanase, polyubiquitinylation et lyse par le
courtes que celles de la membrane plasmique
protéasome.
et ils sont insaturés.
35. Phosphatidylcholine, phosphatidyléthanol-
25. Le cytochrome P450 situé sur la face
amine, phosphatidylsérine,
cytosolique de la membrane du RE, la G6P sur
phosphatidylinositol.
la face luminale.
36. Les cytomégalovirus insèrent, dans le gnome
26. Le peptide signal demeure dans le pore de
de l’hôte, un gène US2 qui code une protéine
translocation.
MHC néosynthétisées. Elles sont
immédiatement détruites par les protéasomes.
27. C’est un peptide essentiel pour diriger les
protéines vers leur lieu de stockage ou au cours
37. Les TAPs (transporter in antigen processing).
de leur transit. Il peut aussi intervenir dans
l’insertion de la protéine dans la membrane du 38. Les peptides provenant de la lyse de protéines
RE. cytosoliques sont transloqués dans le RE : ils
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peuvent se fixer sur le MHC I et être présentés
à la membrane plasmique. Ils peuvent ne pas
être retenus par le RE et repasser dans le
cytosol.
39. Grâce à l’intervention séquencée de segments
d’initiation et de terminaison de transfert.
40. Les deux sous-unités se libèrent et gagnent
leur pool cytoplasmique. Le peptide signal
inséré dans la membrane du RE est clivé par
une peptidase.
41. Ces protéines s’accrochent sur une protéine
transmembranaire de la vésicule qui les
transporte. Au cours de l’exocytose, elles se
retrouvent sur la face externe de la membrane
plasmique.
42. 55%.