1.

Hélice α :
1.1 Stabilisation
• Les hélices α sont des structures en spirale formées par la chaîne polypeptidique.
• Liaisons hydrogène :
o Imaginez une échelle en spirale, où les "barreaux" reliant les marches sont des liaisons
hydrogène.
o Ces liaisons relient :
▪ Le C=O d’un acide aminé (carbone lié à un oxygène) avec le N-H (azote lié à
un hydrogène) d’un autre acide aminé situé 4 résidus plus loin.
o Ces liaisons hydrogène agissent comme une colle, stabilisant l’hélice.

1.2 Caractéristiques physiques

1. Tour d’hélice :
o Une hélice α contient environ 3,6 acides aminés par tour. Cela signifie que chaque
résidu s’aligne un peu plus haut que le précédent, créant une spirale continue.
o Imaginez un ressort métallique : chaque boucle du ressort correspond à un tour
d’hélice.
2. Pas hélicoïdal :
o Le pas hélicoïdal est la distance entre deux points identiques d’un tour de l’hélice.
Pour une hélice α, cette distance est de 5,4 Å (1 Å = 0,1 nanomètre).
o Cela signifie que si vous "étirez" l’hélice, chaque tour mesure 5,4 Å verticalement.

1.3 Importance biologique

1. Interaction avec l’ADN :
o Taille adaptée : Les hélices α ont un diamètre de 10 à 12 Å, ce qui leur permet de
s’insérer parfaitement dans le sillon majeur de l’ADN.
o Le sillon majeur est la zone large dans la double hélice de l’ADN où les bases sont
plus accessibles.
2. Fonction : Lecture du code génétique :
o Certaines protéines, comme les facteurs de transcription, utilisent des hélices α pour
"lire" ou interagir avec des séquences spécifiques d’ADN.
o Exemple : Une protéine avec une hélice α peut se lier au sillon majeur pour activer ou
réprimer un gène.
Pourquoi les hélices α sont importantes pour l’ADN ?
• Forme complémentaire : Leur spirale permet un ajustement parfait dans la double hélice
d’ADN.
 • Interaction spécifique : Les résidus d’acides aminés le long de l’hélice α interagissent
directement avec les bases de l’ADN, reconnaissant des séquences précises.

Analogie visuelle : Hélice α et ADN

Imaginez que :
1. L’ADN est comme une double rampe d'escalier en colimaçon.
2. L’hélice α est une main qui s’enroule autour de cette rampe pour lire ou modifier l'information
contenue dans les marches (les bases de l'ADN).

Résumé simplifié :
• Structure : L’hélice α est une spirale stabilisée par des liaisons hydrogène internes.
• Caractéristiques :
o Chaque tour contient 3,6 acides aminés.
o Le pas hélicoïdal mesure 5,4 Å.
• Importance biologique :
o Les hélices α interagissent avec l’ADN en s’insérant dans le sillon majeur.
o Elles sont essentielles pour des processus comme la transcription des gènes.
2. Feuillets β
2.1 Types
• Les feuillets β ressemblent à un tissu plié où chaque « fibre » représente un brin β.
o Parallèles : Les brins voisins vont dans le même sens. Les liaisons hydrogène entre
eux sont inclinées, créant une stabilité modérée.
o Antiparallèles : Les brins voisins vont dans des directions opposées. Les liaisons
hydrogène sont perpendiculaires et plus solides. +++ STABLE

2.2 Exemple Biologique : La Fibroïne de la Soie

Qu’est-ce que la fibroïne ?
• La fibroïne est une protéine principale dans la soie produite par des insectes comme les vers à
soie ou les araignées.
• Elle contient de nombreux feuillets β antiparallèles, ce qui lui donne des propriétés uniques.

Pourquoi les feuillets β rendent la soie solide et flexible ?

1. Composition en acides aminés :
o Les feuillets β de la fibroïne sont riches en deux acides aminés spécifiques :
▪ Glycine (Gly) : Très petit, il permet un empilement serré des feuillets.
▪ Alanine (Ala) : Hydrophobe, il favorise des interactions stables entre les
feuillets.
2. Empilement compact :
o Les feuillets β antiparallèles s’empilent très étroitement grâce à la petite taille de la
glycine et à la nature hydrophobe de l’alanine.
o Cela crée une structure dense et rigide, idéale pour résister aux tensions mécaniques.
3. Flexibilité :
o Bien que rigides, les feuillets β sont reliés par des régions amorphes (moins
structurées), ce qui confère de la flexibilité à la soie.

Propriétés de la soie grâce aux feuillets β

• Solidité : Les feuillets β antiparallèles assurent une grande résistance mécanique.
• Flexibilité : Les régions entre les feuillets permettent à la soie de s’étirer légèrement sans se
casser.
Analogie pour mieux comprendre :
• Imaginez un tissu en soie plié en accordéon. Chaque pli représente un brin β, et les liaisons
hydrogène entre les plis maintiennent la structure.
• Si les plis vont dans la même direction, c’est un feuillet parallèle. S’ils alternent les directions,
c’est un feuillet antiparallèle.

Résumé Simplifié
1. Structure :
o Les feuillets β sont formés de brins alignés côte à côte, stabilisés par des liaisons
hydrogène.
o Deux types :
▪ Parallèles : Brins dans le même sens, moins stables.
▪ Antiparallèles : Brins dans des sens opposés, plus stables.
2. Exemple biologique :
o La fibroïne de la soie contient des feuillets β antiparallèles, rendant la soie solide et
flexible grâce à l’empilement serré de la glycine et de l’alanine.
3. Distribution des Acides Aminés
Les acides aminés dans une protéine se répartissent différemment selon que la protéine agit dans un
milieu aqueux (protéines solubles) ou dans un environnement lipidique (protéines membranaires).

3.1 Protéines Solubles

Les protéines solubles se trouvent dans des environnements aqueux (comme le cytoplasme ou le sang)
et doivent rester dissoutes dans l’eau pour fonctionner.
Organisation des acides aminés
1. Acides aminés hydrophiles (chargés) :
o Ces acides aminés "aiment" l’eau parce qu’ils ont des groupes polaires ou chargés
(positifs ou négatifs).
o Ils se placent à la surface de la protéine pour interagir avec les molécules d’eau
environnantes.
o Exemple : Lysine (chargée positive) ou Glutamate (chargée négative).
2. Acides aminés hydrophobes :
o Ces acides aminés "n’aiment pas" l’eau parce qu’ils sont non polaires.
o Ils se regroupent à l’intérieur de la protéine, où ils sont protégés du contact avec l’eau.
o Exemple : Leucine et Valine.
Pourquoi cette organisation ?
• En milieu aqueux, les acides aminés hydrophiles interagissent avec l’eau, ce qui stabilise la
protéine.
• Les acides aminés hydrophobes se cachent à l’intérieur pour éviter de perturber ces
interactions.
Exemple concret : L’amylase
• L’amylase est une enzyme soluble qui dégrade l’amidon en milieu aqueux.
• Surface externe : Composée d’acides aminés hydrophiles pour se dissoudre dans l’eau.
• Centre : Contient un site actif entouré d’acides aminés hydrophobes, essentiel pour sa fonction
enzymatique.

3.2 Protéines Membranaires

Les protéines membranaires sont intégrées dans la membrane cellulaire, une structure composée de
lipides hydrophobes. Ces protéines doivent s’adapter à cet environnement spécifique.
Organisation des acides aminés
1. Acides aminés hydrophobes :
 o Ils se placent à la surface externe des protéines membranaires pour interagir avec les
queues hydrophobes des lipides de la membrane.
o Exemple : Alanine et Isoleucine.
2. Acides aminés hydrophiles :
o Ils se trouvent autour des canaux ou pores des protéines membranaires.
o Ces canaux permettent le passage de molécules polaires ou chargées (comme les ions
Na+ ou K+.
o Exemple : Sérine ou Thréonine.
Pourquoi cette organisation ?
• Les acides aminés hydrophobes stabilisent l’ancrage de la protéine dans la membrane
lipidique.
• Les acides aminés hydrophiles facilitent le transport de substances à travers la membrane.
Exemple concret : Les canaux ioniques
• Les canaux ioniques sont des protéines membranaires qui transportent des ions comme Na+
et K+ à travers la membrane.
• Surface externe : Hydrophobe, pour interagir avec les lipides de la membrane.
• Intérieur du canal : Hydrophile, pour permettre le passage des ions chargés.
4. Structure Tertiaire et Quaternaire
4.1 Structure Tertiaire
Définition
La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle finale d’une seule chaîne polypeptidique. Elle
détermine la fonction de la protéine en organisant ses régions actives et stabilise l’ensemble grâce à
différentes interactions.
Analogie visuelle :
• Imaginez une pelote de laine : les boucles de laine s'entrelacent, se croisent et se stabilisent
grâce à des "épingles" invisibles. Ces épingles sont les forces qui maintiennent la forme de la
protéine.

Forces stabilisatrices de la structure tertiaire

1. Liaisons hydrogène :
o Ce sont des interactions faibles entre des groupes polaires (comme C=O et N-H).
o Elles stabilisent les régions repliées en connectant différentes parties de la chaîne.
Exemple :
o Une hélice α peut être connectée à un feuillet β grâce à une liaison hydrogène.
2. Interactions hydrophobes :
o Les acides aminés hydrophobes (non polaires) se regroupent au centre de la protéine
pour éviter le contact avec l’eau.
o Cela forme un noyau hydrophobe, protégé par les acides aminés hydrophiles (chargés)
sur la surface.
Exemple :
o Une protéine soluble comme l’amylase protège ses résidus hydrophobes en les
enfouissant à l’intérieur.
3. Ponts disulfures :
o Ce sont des liaisons covalentes formées entre deux résidus cystéines (acides aminés
contenant du soufre).
o Ces ponts sont très solides et "ancrent" certaines parties de la protéine ensemble.
Exemple :
o Les ponts disulfures rendent les protéines comme l’insuline stables et résistantes.

Importance de la structure tertiaire

• La structure tertiaire détermine la fonction biologique de la protéine.
• Exemple : Les enzymes :
 o Le repliement tertiaire crée des sites actifs spécifiques où les substrats (molécules
cibles) se fixent et sont transformés.

4.2 Structure Quaternaire

Définition
La structure quaternaire concerne les protéines multimériques, c’est-à-dire celles composées de
plusieurs chaînes polypeptidiques distinctes (appelées sous-unités). Ces sous-unités s’organisent et
interagissent pour former une protéine fonctionnelle complète.
Analogie visuelle :
• Imaginez un puzzle où plusieurs pièces (chaînes polypeptidiques) s'assemblent pour former
une image complète (la protéine fonctionnelle).

Exemple : Hémoglobine
• Composition :
o L’hémoglobine est composée de 4 sous-unités :
▪ 2 sous-unités α (alpha).
▪ 2 sous-unités β (bêta).
• Fonction :
o Ces sous-unités travaillent ensemble pour transporter l’oxygène dans le sang.
o L’hémoglobine capte l’oxygène dans les poumons et le libère dans les tissus.
Comment la structure quaternaire améliore la fonction ?
1. Coopération entre sous-unités :
o Lorsque l'une des sous-unités de l’hémoglobine lie une molécule d’oxygène, cela
facilite la liaison d’oxygène aux autres sous-unités.
o Ce phénomène s’appelle l’effet coopératif.
2. Adaptation fonctionnelle :
o Les sous-unités permettent une régulation fine de la fonction.
o Exemple : Dans l’hémoglobine, la liaison du dioxyde de carbone (CO2) ou des ions
hydrogène (H+) modifie la capacité de la protéine à transporter l’oxygène.
Résumé Comparatif : Structure Tertiaire et Quaternaire
5. Repliement des Protéines
5.1 Importance
Pourquoi le repliement est-il important ?
• Une protéine fonctionne uniquement si elle adopte une structure tridimensionnelle correcte (sa
conformation native).
• Si le repliement est incorrect, la protéine peut :
1. Perdre sa fonction :
▪ Une enzyme mal repliée ne peut pas catalyser une réaction.
2. Devenir toxique :
▪ Certaines protéines mal repliées, comme les prions, provoquent des maladies
graves en affectant d’autres protéines.

Exemple concret : Les enzymes

• Les enzymes (protéines catalytiques) ont des sites actifs spécifiques où elles se lient à leurs
substrats pour accélérer des réactions chimiques.
• Si l’enzyme est mal repliée, son site actif disparaît ou change de forme, rendant la réaction
impossible.

5.2 Dénaturation
Qu’est-ce que la dénaturation ?
• La dénaturation est un processus où la protéine perd sa structure tridimensionnelle sans que sa
séquence d’acides aminés (structure primaire) ne soit modifiée.

Analogie : Un pull tricoté

• Imaginez un pull en laine :
o Quand le pull est intact (replié correctement), il a une forme fonctionnelle.
o Si vous défaites le tricot, les fils de laine restent (les acides aminés), mais le pull perd
sa forme et ne sert plus à rien.

Causes de la dénaturation
1. Température élevée :
o Une chaleur excessive provoque une agitation des molécules, ce qui brise les liaisons
hydrogène qui maintiennent la structure.
o Exemple : Lorsque vous faites cuire un œuf, le blanc d’œuf devient solide car les
protéines (comme l’ovalbumine) sont dénaturées.
 2. Agents chimiques :
o Des substances comme l’urée ou le chlorhydrate de guanidinium brisent les
interactions hydrophobes.
o Ces agents "ouvrent" la structure compacte de la protéine, détruisant sa forme native.
3. Effets biologiques :
o Si une protéine, comme une enzyme, est dénaturée, elle perd son activité car :
▪ Son site actif (responsable de la catalyse) est détruit.
▪ La protéine ne peut plus interagir correctement avec ses substrats.

Conséquences de la dénaturation
• La protéine devient inactive ou peut former des agrégats.
• Une fois dénaturée, une protéine ne peut pas toujours retrouver sa structure native
(renaturation), surtout si les conditions restent défavorables.
6. Le Paradoxe de Levinthal : Qu'est-ce que c'est ?
1. Les protéines doivent se replier pour fonctionner :
o Une protéine est une chaîne d'acides aminés qui adopte une structure
tridimensionnelle spécifique (appelée conformation native). Cette structure est
nécessaire pour qu'elle fonctionne correctement.
2. Un nombre gigantesque de conformations possibles :
o Chaque acide aminé de la protéine peut bouger et adopter différentes positions.
o Pour une protéine de 100 acides aminés, il y a environ 31003^{100}3100 (5 x 10⁴⁷)
conformations possibles.
3. Tester chaque conformation prendrait des milliards d'années :
o Si la protéine testait chaque conformation possible en une fraction de seconde
(10−1310^{-13}10−13 secondes), elle mettrait plus de temps que l’âge de l’univers à
trouver la bonne conformation.
4. Le paradoxe :
o En réalité, les protéines se replient très rapidement, en quelques millisecondes à
secondes. Cela semble impossible si elles devaient tester toutes les possibilités.

Comment les protéines se replient rapidement ?

Solution : Le chemin guidé par l’énergie
Les protéines ne testent pas toutes les conformations possibles. Au lieu de cela, elles suivent un
chemin dirigé par des forces énergétiques locales qui les "guident" directement vers leur structure
finale.

Entonnoir Énergétique : Comment cela fonctionne ?

1. Début : La protéine est dépliée :
o Lorsque la protéine commence son repliement, elle est dans un état instable et
hautement énergétique.
o Elle a encore de nombreuses options pour se replier.
2. Réduction progressive des options :
o Certaines interactions chimiques (comme les interactions hydrophobes ou les liaisons
hydrogène) stabilisent partiellement la protéine, réduisant les possibilités restantes.
o Exemple : Les acides aminés hydrophobes se regroupent rapidement au centre de la
protéine pour éviter l’eau.
3. Conformation finale : La forme native :
o À la fin, la protéine atteint sa structure la plus stable, où toutes les forces sont
équilibrées (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes, etc.).
 o Cela correspond au fond de l’entonnoir, où il n’y a plus qu’une seule solution possible
: la conformation native.

Exemple Simplifié
1. Imaginez une bille dans un entonnoir :
o Au sommet, la bille peut rouler dans de nombreuses directions (comme une protéine
dépliée avec beaucoup de possibilités).
o En descendant, l’entonnoir limite les options disponibles pour la bille.
o Au fond, il n’y a qu’une seule position possible : la bille est bloquée (comme la
protéine qui atteint sa structure finale).
2. Les forces chimiques (liaisons hydrogène, interactions hydrophobes) sont comme les pentes
de l’entonnoir, qui "guident" la bille vers le bas.

Pourquoi les protéines se replient rapidement ?

1. Forces chimiques locales :
o Les interactions entre acides aminés (hydrophobes, liaisons hydrogène, etc.) réduisent
rapidement les options possibles.
2. Chemin non aléatoire :
o Le repliement suit des étapes précises, guidées par la recherche d’un état énergétique
minimal.
7. Protéines Prions
Définition
• Les prions sont des protéines infectieuses qui peuvent changer leur conformation normale
pour adopter une forme anormale, ce qui peut causer des maladies graves.
• Exemple de protéine prion : PrP (protéine prion normale), qui peut se transformer en PrPSc
(forme pathologique).

Exemple : Maladie de la vache folle

1. Structure normale :
o La protéine prion normale (PrPC) a une structure majoritairement riche en hélices α,
ce qui est stable et non toxique.
2. Transformation en forme anormale :
o La forme pathologique (PrPSc) est riche en feuillets β.
o Cette forme est toxique, résistante à la dégradation, et elle peut s’accumuler dans les
tissus.
3. Propagation :
o La forme anormale induit un changement de conformation dans d’autres protéines
normales, les transformant en formes pathologiques.
o Cela crée un effet en chaîne, où les protéines anormales s’agrègent, formant des fibres
amyloïdes qui perturbent les fonctions cellulaires.

Maladies associées aux prions

1. Chez l’homme :
o Maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ).
2. Chez les animaux :
o Maladie de la vache folle (encéphalopathie spongiforme bovine).

Résumé Simplifié
• Prions : Protéines infectieuses pouvant adopter une forme pathologique riche en feuillets β.
• Propagation : La forme pathologique transforme les protéines normales en protéines
anormales.
• Exemple : Maladie de la vache folle, causée par l’accumulation de prions pathologiques dans
le cerveau.
8. Méthodes de Prédiction des Structures
Les méthodes de prédiction des structures permettent d’estimer si une région de la séquence d’une
protéine va adopter une structure secondaire spécifique (hélice α, feuillet β, ou coude).

Méthode de Chou et Fasman

• Cette méthode repose sur l’analyse des tendances des acides aminés dans les structures
secondaires.
• Chaque acide aminé a une probabilité d’adopter une hélice α, un feuillet β, ou un coude.

Étapes de la méthode
1. Identification des acides aminés dans la séquence :
o La méthode scanne la séquence d’acides aminés d’une protéine.
2. Probabilités spécifiques :
o Chaque acide aminé a une valeur numérique qui indique sa tendance à former une
certaine structure.
o Exemples :
▪ Alanine (Ala) : Favorise fortement les hélices α.
▪ Valine (Val) : Favorise les feuillets β.
▪ Glycine (Gly) : Favorise les coudes (car elle est petite et flexible).
3. Prédiction de la structure :
o Si plusieurs acides aminés consécutifs ont une forte probabilité pour une structure
donnée (hélice ou feuillet), cette région est prédite comme formant cette structure.

Exemple Concret
Pour une séquence comme Ala-Gly-Val-Lys :
1. Analyse des probabilités :
o Ala : Tendance élevée à former une hélice α.
o Gly : Tendance élevée à former un coude.
o Val : Favorise un feuillet β.
o Lys : Tendance modérée à former une hélice α.
2. Prédiction :
o La région pourrait alterner entre une hélice et un coude, selon les probabilités
globales.
Résumé Simplifié
• Méthode de Chou et Fasman :
o Utilise les propriétés individuelles des acides aminés pour prédire si une région d’une
protéine formera une hélice α, un feuillet β, ou un coude.
• Applications :
o Comprendre la structure globale des protéines.
o Étudier comment une séquence d’acides aminés détermine une fonction biologique.

 Méthodes de Prédiction des Structures

Méthode de Chou et Fasman
• Analyse la probabilité qu’une région adopte :
o Une hélice α.
o Un feuillet β.
o Un coude.
• Exemple : Les résidus Ala favorisent les hélices, tandis que les résidus Gly favorisent les
coudes.
 Résumé
1. Hélice α
• Structure :
o L’hélice α est une spirale formée par la chaîne polypeptidique.
o Stabilisée par des liaisons hydrogène internes entre le groupe C=OC=OC=O d’un
acide aminé et le N−HN-HN−H d’un autre acide aminé situé 4 résidus plus loin.
• Caractéristiques :
o Chaque tour d’hélice contient environ 3,6 acides aminés.
o Pas hélicoïdal : Distance verticale entre deux tours successifs, mesurant 5,4 Å.
• Importance biologique :
o Les hélices α peuvent s’insérer dans le sillon majeur de l’ADN et interagir
directement avec les bases pour réguler la transcription.
o Exemple : Les facteurs de transcription utilisent des hélices α pour lire ou lier des
séquences d’ADN.

2. Feuillets β
• Structure :
o Les feuillets β ressemblent à un tissu plié, formé par plusieurs brins β alignés côte à
côte.
o Stabilisés par des liaisons hydrogène entre les groupes C=OC=OC=O et N−HN-
HN−H de brins adjacents.
• Types :
1. Parallèles : Les brins voisins vont dans le même sens ; les liaisons hydrogène sont inclinées,
offrant une stabilité modérée.
2. Antiparallèles : Les brins voisins vont dans des sens opposés ; les liaisons hydrogène sont
perpendiculaires, offrant une plus grande stabilité.
• Exemple biologique :
o La fibroïne dans la soie contient des feuillets β antiparallèles, riches en glycine et
alanine, ce qui rend la soie à la fois solide et flexible.

3. Distribution des Acides Aminés

3.1 Protéines Solubles
• Structure :
o Les protéines solubles se trouvent dans des milieux aqueux comme le cytoplasme.
o Organisation des acides aminés :
 1. Hydrophiles (chargés) : Situés à la surface pour interagir avec l’eau.
2. Hydrophobes : Cachés à l’intérieur pour éviter le contact avec l’eau.
• Exemple :
o Amylase : Une enzyme soluble dont les parties hydrophobes sont protégées au centre,
tandis que les hydrophiles interagissent avec l’eau.
3.2 Protéines Membranaires
• Structure :
o Les protéines membranaires sont intégrées dans les membranes lipidiques, composées
de lipides hydrophobes.
o Organisation des acides aminés :
1. Hydrophobes : Situés à la surface externe pour interagir avec les lipides.
2. Hydrophiles : Situés dans les canaux ou pores pour permettre le passage de
molécules polaires ou chargées.
• Exemple :
o Canaux ioniques : Transportent des ions comme Na+\text{Na}^+Na+ ou
K+\text{K}^+K+. Leur surface externe est hydrophobe, tandis que l’intérieur est
hydrophile.

4. Structure Tertiaire et Quaternaire

4.1 Structure Tertiaire
• Définition :
o Organisation tridimensionnelle d’une chaîne polypeptidique unique.
• Forces stabilisatrices :
1. Liaisons hydrogène : Relient différentes régions de la protéine.
2. Interactions hydrophobes : Les résidus non polaires se regroupent au centre.
3. Ponts disulfures : Liaisons covalentes entre deux cystéines.
• Exemple :
o Une enzyme comme l’amylase adopte une structure tertiaire pour créer un site actif.
4.2 Structure Quaternaire
• Définition :
o Organisation de plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une
protéine fonctionnelle.
• Exemple : Hémoglobine :
o Composée de 4 sous-unités (2 α et 2 β), qui coopèrent pour capturer et libérer
l’oxygène.
5. Repliement des Protéines
• Importance :
o Une protéine doit se replier correctement pour fonctionner. Si elle est mal repliée, elle
peut devenir inactive ou nocive (exemple : prions).
• Dénaturation :
o Définition : La perte de la structure tridimensionnelle sans modification de la
séquence d’acides aminés.
o Causes :
1. Température élevée : Brise les liaisons hydrogène.
2. Agents chimiques : Perturbent les interactions hydrophobes.
o Conséquences :
▪ Une protéine dénaturée perd son activité (exemple : une enzyme ne peut plus
catalyser une réaction).

6. Paradoxe de Levinthal
• Problème :
o Une protéine de 100 acides aminés a environ 31003^{100}3100 (5 × 10⁴⁷)
conformations possibles. Tester toutes ces conformations prendrait plus de temps que
l’âge de l’univers.
• Solution :
o Les protéines ne testent pas toutes les conformations possibles. Elles suivent des
chemins guidés par des forces énergétiques locales :
▪ Les acides aminés hydrophobes se regroupent rapidement au centre, limitant
les options.
▪ Le processus suit un entonnoir énergétique, réduisant progressivement les
possibilités jusqu’à atteindre la conformation native.

7. Protéines Prions
• Définition :
o Les prions sont des protéines infectieuses capables d’adopter une conformation
anormale.
• Mécanisme :
o Une protéine normale (comme PrPC\text{PrP}^CPrPC) devient anormale
(PrPSc\text{PrP}^{Sc}PrPSc), riche en feuillets β.
 o Cette forme anormale induit un changement dans d’autres protéines normales, créant
une chaîne d’agrégats pathologiques.
• Exemple : Maladie de la vache folle :
o Les prions anormaux s’accumulent dans le cerveau, causant des dommages
irréversibles.

8. Méthodes de Prédiction des Structures

• Méthode de Chou et Fasman :
o Utilise les tendances des acides aminés pour prédire la structure secondaire.
o Chaque acide aminé a une probabilité d’adopter une certaine structure :
▪ Hélice α : Favorisée par l’alanine (Ala).
▪ Feuillet β : Favorisé par la valine (Val).
▪ Coude : Favorisé par la glycine (Gly), qui est petite et flexible.
• Exemple :
o Une séquence riche en alanine sera prédite comme formant une hélice α.