DM SVT
Khélian marchand
1ère
Exercice page 132
Lorsqu’une personne est diagnostiquée diabétiques ou des a des problèmes de surplus de
glucose dans la sang, il se peut qu’il lui sois prescrit de l’acarbose a prendre a la fin du repas.
Ce médicament permet alors de réduire l’apport en glucose dans le sang du patient ; nous
avons donc a disposition 3 documents qui vont nous permettent de répondre a la
problématique suivante :
Quel est le mode d’action de l’acarbose ?
Dans un premier temps nous allons étudier comment l’alymase hydrolyse l’acarbose, puis
dans un second temps comment l’acarbose peut remplacer l’amidon dans des molécules
d’amylase.
Dès le doc 2, nous avons des informations sur l’acarbose, on peut constater que l’amylase
est une enzyme qui hydrolyse l’amidon. Sans acarbose, l’activité de l’amylase est de 100%. :
Plus la concentration d’acarbose dans le milieu augmente plus l’activité de l’enzyme diminue
: Pour 20 µg/mL elle a diminuée de 45% et pour 160 µg/mL, de plus de 70% On en déduit
que l’acarbose empêche l’amylase d’agir sur son substrat qui est l’amidon. On peut donc dire
que l’acarbose ralentit l’hydrolyse de l’amidon, et donc ralentit indirectement la production
de glucose et donc son absorption.
On peut par la suite observer que l’amidon (rouge) est lié à l’amylase (blanc) au niveau
d’une partie du model molléculaire de l’amylase (doc 3). L’enzyme étant lié à son substrat au
niveau de cette cavité. Seulement, l’acrabose se lie aussi à l’amylase au niveau de la même
zone que l’amidon. On peut donc dire que l’acarbose prend la place de l’amidon au niveau
du site actif de l’enzyme. Dans le milieu contenant de l’acarbose, cette molécule prend la
place de l’amidon qui ne peut plus se lier à l’amylase. Cette absence de liaison entre
l’enzyme et le substrat bloque momentanément l’hydrolyse. Ceci explique la diminution de
l’activité enzymatique en présence d’acarbose
Nous constatons par la suite (doc1) que les modèles moléculaires de l’amidon et de
l’acarbose sont très similaires . L’acarbose est donc complémentaire de l’amylase. Sa
structure est plus complémentaire à l’enzyme que l’amidon. Cette complémentarité de
l’acarbose et de l’amylase nous montre que cette molécule peut prendre la place de
l’amidon.
Pour conclure, l’acarbose empêche l’action de l’amylase en se liant au site actif de cette
enzyme à la place de l’amidon. L’amylase ne peut plus hydrolyser aussi efficacement son
substrat. Ducoup il y a moins de glucose formé dans le tube digestif et donc moins de
glucose absorbé. L’acarbose fait donc baisser la glycémie. Ce qui est un avantage pour des
individus diabétiques ou chez lesquels la glycémie est anormalement élevée. D’où son
intérêt potentiel comme traitement pour certaines personnes.