PLAN DU COURS:
Chapitre Sous Chapitre
• Généralités
• Classification des Glucides: Nomenclature des oses
• Structure cyclique des oses
Chapitre 1: GLUCIDES • Conformation spatiale des oses
• Propriétés physico-chimiques des oses: Oses d’intérêt biologique et leurs dérivés
• Polyosides
• Généralités
• Acides gras (Acides gras saturés, Acides gras insaturés)
Chapitre 2: LIPIDES • Classification des Lipides (Glycérides, Phosphoglycérides, Sphingolipides, Terpènes,
Stéroïdes)
• Propriétés physico-chimiques
• Lipides complexes
• Généralités
• Acides aminés : structure et classification
• Propriétés physico-chimiques des acides aminés
• Purification et dosage des acides aminés
Les Peptides :
Chapitre 3: PROTÉINES • Généralités
• Structure et nomenclature
• Propriétés physico-chimiques
• Etude des séquences peptidiques
Les Protéines :
• Définition
• Structures des Protéines
• Méthodes d’étude des Protéines
• Bases puriques et pyrimidiques
Chapitre 4: ACIDES NUCLEIQUES • Nucléosides et Nucléotides
• Acides nucléiques 1 | Biochimie structurale
Définition et structure:
• Ce sont les composés organiques les plus abondants dans les cellules: ils constituent
plus de 50% de leur masse sèche.
• Elles sont des polymères linéaires d’acides aminés.
• Deux acides aminés unis par une liaison peptidique forment un dipeptide, 3 AA forment
un tripeptide… etc. Un petit nombre (<10) d’acides aminés forment un oligopeptide.
• Si le nombre d’acides aminés est <100 on a un polypeptide.
• Si le nombre d’acides aminés est >100 on a une proteine
2 | Biochimie structurale, les protéines
Définition et structure:
• Tous les acides aminés sont
engagés dans 2 liaisons
peptidiques (sauf aux
extrémités).
• L’acide aminé porteur du
groupement aminé libre
(acide aminé N-terminal) est
l’acide amine nº1 de la
chaine polypeptidique et
l’acide aminé porteur du
groupement carboxyle (acide
aminé Cterminal) est le
dernier acide aminé.
3 | Biochimie structurale, les protéines
Importance biologique:
• Les protéines jouent un rôle prédominant dans le fonctionnement cellulaire.
• Elles constituent plus de la moitié du poids sec des cellules.
• Elles participent presque dans toutes les fonctions cellulaires.
Les fonctions des protéines sont très diverses au sein de la cellule et de l’organisme:
• Protection
• Régulation
• mOuvement
• Transport
• Énergie
• Influx Nerveux
• Enzymes
• Structure
4 | Biochimie structurale, les protéines
Insulin and glucagon regulate blood glucose levels:
Importance biologique:
Protection:
les anticorps de l’immunité humorale défendent
le l’organisme contre les substances
étrangères.
Régulation:
Les protéines participent à la communication
intra- et inter-cellulaire:
Exemples: hormones, leurs récepteurs et les
les protéines des voies de signalisation.
5 | Biochimie structurale, les protéines
Importance biologique:
Mouvement:
• L’actine et la myosine sont des protéines de la contraction musculaire, la dynéine est
la protéine des cils et des flagelles qui assurent le déplacement de certaines cellules.
6 | Biochimie structurale, les protéines
Importance biologique:
Mouvement:
• La dynéine et la kinesine jouent aussi un rôle important
dans le transport intracellulaire.
7 | Biochimie structurale, les protéines
Importance biologique:
Transport:
• L’hémoglobine, une protéine qui se trouve au sein des globules rouges permet le
transport de l’O2 des poumons vers les tissus et le CO2 des tissus vers les
poumons. Les lipoprotéines plasmatiques transportent les lipides entre les sites
métaboliques.
Énergie:
• Les protéines sont des réserves d’acides aminés en tant que substrats
énergétiques. Exemples: l’ovalbumine du blanc d’œuf et la caséine du lait.
Influx Nerveux:
• Exemple: La rhodopsine est la protéine photo-réceptrice des cellules en cône et en
bâtonnet situées au niveau de la rétine. Cette protéine transforme l'énergie
lumineuse en influx nerveux, qui seront conduits par le nerf optique au cerveau, où
l'image sera reconstituée.
8 | Biochimie structurale, les protéines
Importance biologique:
Enzymes:
• Dans la conservation et la perpétuation de la structure vivante, ces catalyseurs de
la réaction biochimique ont une place primordiale.
Structure:
• Les protéines soutiennent et protègent les structures biologiques. Exemples: le
collagène du tissu conjonctif animal, la kératine des phanères (cheveux).
9 | Biochimie structurale, les protéines
Classification des Protéines:
Selon la composition:
(1). Holoprotéines: sont composées uniquement d’acides aminés.
(2). Hétéroprotéines: contiennent des acides aminées plus une partie non
protéique (appelée groupement prosthétique) notamment
des glucides, des lipides, des ions métalliques.
Exemple: Hémoglobine
10 | Biochimie structurale, les protéines
Classification des Protéines:
Selon la forme globale:
(1). Les protéines globulaires: sont protéines sphéroïdes, solubles dans l’eau
car les chaines latérales hydrophobes des acides aminés sont rejetées à
l’intérieur de la molécule.
Exemples: Hémoglobine, les enzymes,
les hormones, les anticorps.
(2). Les protéines fibreuses: sont des protéines filiformes, insolubles dans
l’eau, remplissent des fonctions structurales ou protectrices.
Exemples: le collagène, la kératine
11 | Biochimie structurale, les protéines
Classification des Protéines:
Selon la forme globale:
(3). Les protéines mixtes: mi-globulaires mi-fibreuses
Exemple: Myosine
Schematique representation de la myosine
12 | Biochimie structurale, les protéines
Liaison peptidique:
La liaison peptidique s’établit par élimination d’une molécule de H2O entre le
groupement –COOH d’un AA et le groupement –NH2 de l’ AA suivant.
La liaison peptidique est:
• très stable
• plane (les 6 atomes Cα, C, O, N, H, Cα sont coplanaires)
• rigide (la rotation autour de la liaison C–N est impossible)
13 | Biochimie structurale, les protéines
Liaison peptidique:
§ La liaison peptidique est polaire:
§ Elle possède des groupes qui peuvent former des liaisons hydrogène.
§ Ces liaisons hydrogènes permettent aux structures secondaires des protéines d`être
stable.
14 | Biochimie structurale, les protéines
Structure primaire:
La structure primaire correspond à la séquence d’acides aminés unis par des liaisons
peptidiques covalentes dans un ordre bien déterminé.
Structures supérieures :
Les structures supérieures permettent aux proteines d’avoir une conformation propre
(structure spatiale ou tridimensionnelle):
Ø La structure secondaire
Ø La structure tertiaire
Ø La structure quaternaire
15 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure secondaire:
Elle est due aux relations dans l’espace des résidus proches les uns aux autres:
• Entre les résidus des protéines globulaires.
• Entre les différentes chaines des protéines fibreuses.
Elle correspond à un repliement local de la chaine polypeptidique.
Elle est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les radicaux –CO et –NH peptidiques.
16 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure secondaire:
• L’hélice α:
• est une structure hélicoïdale,
• Les chaînes latérales des AA sont dirigées vers
l’extérieur du squelette hélicoïdal.
• L’ hélice α permet l’établissement de liaison hydrogène
entre chaque radical –NH de la liaison peptidique et
–CO de l’AA situé au dessous de lui.
17 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure secondaire:
• Le feuillet plissé β:
• Est constitué par l’association de deux brins β par
l’intermédiaire de liaisons hydrogène unissant le radical
–CO au radical –NH des liaisons peptidiques face à
face.
• Les deux brins β peuvent être des fragments d’une
même chaine polypeptidique (protéine globulaire) ou de
deux chaines polypeptidiques étirées (protéine fibreuse).
18 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure secondaire:
• Le coude β:
• Le coude β est formé de 4 résidus, il implique la formation d’un pont hydrogène
unissant l’atome d’oxygène du –CO de la ième liaison peptidique à l’atome d’H
du –NH de la (i+2)ème liaison peptidique en direction de l’extrémité C terminale.
19 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure tertiaire:
• La structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une
chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine,
notamment par la formation du site actif des enzymes.
• La chaine polypeptidique forme une pelote, de telle
sorte que les chaines latérales hydrophiles des
résidus soient tournées vers l’extérieur au contact du
milieu aqueux environnant et les chaines latérales
hydrophobes vers l’intérieur ou elles forment un cœur
hydrophobe.
• La structure tertiaire est stabilisée par des liaisons entre chaines latérales de
résidus éloignés dans la structure primaire mais que le repliement de la chaine
rapproche:
20 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure tertiaire:
On distingue:
• Liaisons covalentes: ponts disulfure entre résidus cystéine.
• Liaisons non covalentes: liaisons hydrogène, de Van der Waals, hydrophobes et
ioniques.
21 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure quaternaire:
• Certaines protéines sont formées de plusieurs chaines polypeptidiques
(appelées sous-unités) dont l’organisation supramoléculaire définit la structure
quaternaire:
On distingue:
• Les homopolyméres: sous-unités sont identiques.
• Les hétéroméres: sous-unités sont non identiques.
Exemple: l’hémoglobine A est un hétérotétramère α2β2,
formée de 4 sous-unités différentes (2α et 2β).
22 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure quaternaire:
• La structure quaternaire est
stabilisée par des liaisons
hydrogène, hydrophobes, voire
ioniques entre les chaines
latérales des résidus.
• Chacune des chaines
polypeptidiques présente une
structure primaire, secondaire et
tertiaire.
• La structure quaternaire est
obligatoire à la fonction biologique
de la protéine.
23 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure quaternaire:
La structure quaternaire présente un double intérêt:
• L’association / dissociation est un moyen de contrôle de l’activité de la protéine
Exemple: La protéine kinase A dépendante de l’AMP cyclique (PKA).
24 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure quaternaire:
La structure quaternaire présente un double intérêt:
• L’interactivité entre sous-unités permet:
L’effet coopératif: la fixation d’un substrat (S) par une sous-unité augmente
l’affinité des autres sous-unités pour ce même substrat.
25 | Biochimie structurale, les protéines
Structures supérieures :
La structure quaternaire:
La structure quaternaire présente un double intérêt:
• L’interactivité entre sous-unités permet:
L’effet allostérique: la fixation d’effecteurs (Activateur A ou inhibiteur I) sur les
sous-unités modifie (+⁄-) l’affinité des sous-unités pour le substrat (S).
26 | Biochimie structurale, les protéines
Chapitre 3: Les protéines
Structures supérieures :
La structure quaternaire:
Les sous-unités d’une protéine oligomérique peuvent être dissociées par des agents
dénaturants comme :
• l’urée ou certains détergents qui hydrolysent les liaisons hydrogène.
• Le β-mercaptoéthanol qui permet la rupture des ponts disulfures.
• La température élevée cause aussi une rupture des liaisons
hydrogène.
La dénaturation des protéines correspond à une désorganisation de la structure spatiale
sans rupture des liaisons peptidiques. Il en résulte que la structure primaire n’est donc
pas perturbée. Cependant, la protéine perd son activité biologique et sa solubilité.