Cadre théorique
I. Rappels:
1. Un carbone asymétrique :
Un carbone asymétrique est un carbone tétragonal lié à quatre atomes ou
groupes d’atomes différents.
Exemple:
OH
H3C C C2H5
NH2
2. Un acide :
Un acide est une espèce chimique capable de céder un proton H + (selon
Bronsted).
Exemple:
HCl H + + Cl -
H2SO4 H+ + HSO4-
3. Une base :
Une base est une espèce chimique susceptible de capter un proton H+.
1
Exemple:
NH3+ + H+ NH4+
OH + H H2O
4. Un couple acide –base : (selon Bronsted) : est constitué par deux espèces
chimiques conjugués qui échangent un proton H+. IL s’écrit A/
Exemple:
Les couples correspondants a cette réaction s’écrit
5. Un composé organique : Un composé organique est un composé de
l’élément de carbone
Exemple :
6. Acide carboxylique : Un acide carboxylique est un composé organique
dont la molécule contient un groupe carboxyle (– COOH).
On distingue les acides carboxyliques aliphatique de formule générale
(R – COOH) et les acides carboxyliques aromatiques de formule générale
(Ar – COOH) où Ar est un noyau aromatique.
Exemples:
- acide carboxylique aliphatique :
H – COOH : acide formique (acide méthanoïque)
- acide carboxylique aromatique :
7. Une amine : Une amine est un composé organique qui résulte du
remplacement d’un ou deux ou trois atomes d’hydrogène de
l’ammoniac par un deux ou trois radicaux hydrocarbonés .On distingue
trois classes d amines :
7.1. Les amines primaires de formule générale R – NH2
Exemple : C2H5 – NH2 : amino éthane
7.2. Les amines secondaires de formule générale R – NH – R’
2
Exemple : (C2H5)2 – NH2 : N – éthanamine
7.3. Les amines tertiaires de formule générale :
Exemple : (C2H5) 3– N : N – diéthyl éthanamine
II. Définitions :
1. Un acide aminé : est un composé organique dont la molécule renferme à la
fois une fonction acide carboxylique et une fonction amine.
2. Un acide α aminé : est un composé organique bifonctionnel dans lequel
le groupe carboxyle (– COOH) et le groupe amino (– NH 2) sont liés au
même atome de carbone appelé aussi carbone en α dont la formule générale
est la suivante :
Remarque : Il existe également d’autres acides α aminés comme :
- Les acides β -aminés dont le groupe amino (– NH2) est fixé à l’atome
de carbone en position β de formule générale
- Les acides γ aminés dont le groupe (– NH2) est fixé directement après le
carbone en position β de formule générale :
NB : Le radical R est souvent appelé résidu de l acide
III. Structure de l’acide α-aminé:
La formule générale de l’acide étant constituée par le groupe carboxyle (–
COOH) et le groupe amino (– NH 2). La structure de l’acide est identique à
celle de ces deux groupes fonctionnels
IV. Nomenclature des acides α-aminés :
Le nom d’un acide α aminé dérive du nom de l acide carboxylique
correspondant en considérant que la fonction amine est un substituant.
Exemple :
3
3 2 1
CH3 CH COOH
NH2
Acide 2 amino propanoique
5
CH3 4 3 2 1
CH CH2 CH COOH
CH3
NH2
Acide 2 amino 4 methylpentanoique
4
CH3
3 2 1
CH CH COOH
CH3 NH2
Acide 2 amino 3 methylbutanoique
Dans la nomenclature officielle ; on donne le chiffre 1 à l atome de carbone
du groupe carboxyle et le groupe amine est porté par le carbone n°2
(carbone en position α du groupe carboxyle). Cependant les acides α-
aminés ont des noms usuels désignés par des abréviations vues leur
importance naturelle. Les noms usuels ne donnent aucun renseignement
sur leur formule mais ils ont l avantage d’être plus court que ceux donnés
par la règle de la nomenclature systématique.
Exemple:
V. Chiralité des acides α- aminés :
A part la glycine toutes les molécules d acides α aminés sont chirales dues
à la présence du carbone asymétrique représenté par un astérisque C*)
donc elle possède deux molécules énantiomères c est –à- dire images l une
de l autre dans un miroir et non superposables.
Projection de Fischer d un acide α aminé on distingue la configuration D et
L
La molécule d un acide α aminé est dit:
4
- de configuration D si le groupe (– NH2) figure à droite dans la projection
de Fischer.
- de configuration L si le groupe (– NH2) figure à gauche dans la
projection de Fischer.
Exemple :
REPRESENTATION DE FISCHER
VI. Propriétés des solutions aqueuses :
Les acides α-aminés possèdent à la fois une fonction amine et une fonction
acide. Ils se comportent à la fois comme un acide et une base. Ce sont des
ampholytes.
1. Propriétés acido-basique des acides α-aminés :
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1.1. En milieu acide : les acides α-aminés se comportent comme une base et
la réaction se traduit par :
R CH COOH(aq) + H3O+ R CH COOH + H2O
(aq) (aq) (l)
NH2 NH3+
La fonction amine a été pro tonnée.
Le couple acido- basique correspondant à cette réaction est de la forme
A/B
R CH COOH R CH COOH
NH3+ NH2
1.2. En milieu basique : les acides α-aminés se comportent comme des
acides.
L’équation de la réaction est :
R CH COOH + OH R CH COO H2O
(aq) (aq) +
NH2 (aq) (l)
NH2
La fonction acide a été proton née et le couple correspondant à la réaction
est
R CH COOH R CH COO
NH2 NH3+
1.3. Définition : Un amphion est un ion bipolaire mixte obtenu à partir d’un
acide α- aminé en solution aqueuse. En effet nous pouvons dire que
l’acide α aminé à un caractère amphotère. En solution aqueuse il se
produit une réaction intramoléculaire entre le groupe carboxyle et le
groupe amino suivant la réaction :
il s’établit un équilibre entre la forme ionique et la forme non ionique
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1
NH2 CH COOH H3N+ CH COO
2
R R'
forme ionique ou amphion forme ionique ou amphion
(Zwitterion) (Zwitterion)
VII. Autre propriété des acides α-aminés:
1. Action des alcools : On obtient des esters aminés donc l’équation de la
réaction s’écrit :
R CH COOH + R' OH R CH COO R' + H2O
NH2
NH2
Exemple:
1
CH3 CH COOH + C2H5OH CH3 CH COOC2H5 + H2O
2
NH2 NH2
Acide 2 amino
propanoate d' éthyle
2. Action de l’acide nitreux (HNO2) :
L’action de l acide α-aminé sur l’acide nitreu est traduite ၰ ar l’équation
䉤䅥 la réaction :
R CH COOH + HNO2 N2 + H2O + R CH COOH
NH2 OH
ĕ
Exemple:
H CH COOH + HNO2 N2 + H2O + H CH COOH
NH2 OH
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3. Liaison peptidique :
Considérons deux molécules d’acides α- aminés de formules (CH3 – CH –
COOH) et (H – CH – COOH) et écrivons la réaction de condensation entre
elles.
En effet le groupe carboxyle (– COOH) du premier acide agit avec le
groupe amine
(– NH2) du second acide en donnant ainsi le premier isomère (position
P1). La réaction a pour équation.
4. Définition : On appelle liaison peptidique le groupe ami ( C NH2) qui
Résulte de la condensation de deux molécules d acides α aminés
Remarque : Il existe aussi le tri peptide qui contient deux liaisons
peptidiques.
VIII. Synthese selective d’un dipeptide:
Supposons qu’à partir d un mélange équimolaire de glycine et d alanine ;
on veuille obtenir le seul dipeptide gly-ala. L’unique réaction conduisant à
ce dipeptide est :
H2N – CH2 + H – NH – CH – COOH H 2N – CH2 – CONH – CH –
COOH + H2O: COOH NH2
GLYCINE ALANINE
1. Blocage du groupe (– COOH) :
Une estérification permet de bloquer le groupe (– COOH). On traite l acide
α- aminé par un excès de méthanol en présence d acide sulfurique. La
réaction s écrit :
H2N CH COOH + CH3OH H2N CH COOH CH3 + H2O
2. Blocage du groupe (NH2) :
En faisant réagir l acide α aminé sur un chlorure d acyle. On transforme le
groupe (NH2) en groupe amide
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1
R CO Cl + H2N CH COOH R CO NH CH COOH + HCl
2
R' R'
3. Activation du groupe (COOH) :
Pour activer le groupe (– COOH) ; on transforme l’acide carboxylique en
chlorure d’acyle par action du chlorure de thionyle (SOCl2)
H2N CH COOH + SOCl2 H2N CH COCl +SO2 + HCl
IX. Les protéines:
1. Définition: les protéines sont des macromolécules formées au moins de 50
molécules d’acides α-aminés et sont également les constituants essentiels de
nombreux tissus vivants : végétaux ou animaux (protéines fibreuses
formant la peau ; les muscles les cheveux ).
En effet un dipeptide possède comme un acide α-aminé ; deux groupes
lui permettant de former de nouvelles liaisons peptidiques avec deux autres
molécules d’acides α-amines . On peut donc obtenir un tripeptide puis un
tetrapeptide etc. Par allongement progressif on obtient en fait des
polypeptides composés de plusieurs dizaines de molécules d acides α-
amines entre elles par des liaisons peptidiques.
Du moment où le nombre des acides α-aminés est encore plus important ;
on
ne parle plus de polypeptides mais des protéines ; la limite entre les deux
n’étant pas fixe avec précision.
Les biochimistes distinguent en général :
Les protéines simples qui ne contiennent que des acides α-aminés.
Les protéines complexes qui renferment en plus des acides α-aminés
d’autres constituants : des sucres pour les glycoprotéines ; des corps gras
pour les lipoprotéines des acides nucléiques pour les nucléoprotéines .
Face aux difficultés que présente l’analyse de la structure d une
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protéine ; on fractionne le problème en considérant successivement trois
niveaux d’analyse : les trois niveaux d’analyse qui sont :
Les structures de la protéine correspondant à ces trois niveaux sont dits
primaires ; secondaires et tertiaires.
2. Structure primaire:
La structure primaire d’une protéine est déterminée par la nature des
acides α- aminés qui la composent et par l’ordre dans lequel ils se
succèdent le long de la chaine .
3. Structure secondaire:
La structure secondaire d une protéine correspondant aux conformations
remarquables que peuvent prendre certaines régions de la chaine
protéique .
Il existe plusieurs types de structures secondaires : en hélice α ; en feuillet plissé
β en pelote statistique.
3.1. Structure en hélice α:
Dans la structure en hélice α ; la chaine peptidique s enroule en hélice a
droite avec un pas d environ 540 pm . Ce pas est détermine par des
liaisons hydrogènes qui relient l atome d hydrogène du groupe – NH
d’une liaison peptidique à l’atome d’oxygène du groupe C = O de la
liaison peptidique située quatre acides amines plus loin ; après environ
un tour d’hélice .
3.2. Structure en feuillet plissé β:
Comme la structure en hélice α ; la structure en feuillet plisse β est
stabilisée par des liaisons hydrogènes qui s’établissent
perpendiculairement à la direction moyenne de la chaine. Cette structure
se rencontre souvent entre deux chaines protéiques parallèles.
3.3. Structure en pelote statistique :
On appelle pelote statistique une structure correspondant aux
conformations de la chaine nées du hasard.
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3.4. Structure tertiaire : Elle correspond à la configuration spatiale
d’ensemble de la chaine. Cette structure tertiaire est déterminée par
des interactions entre les différentes zones de la molécule d’ une part
entre la molécule et le milieu qui l’entoure d’autre part.
Importance des protéines :
Les protéines jouent un rôle primordial dans les divers organismes
vitaux (enzymes; hormones etc. …..).
La principale source d’énergie des organismes aérobies est l’oxydation
enzymatique des sucres par le dioxygène. Ces organismes doivent donc
être dotés d’un système assurant le transport du dioxygène du milieu
extérieur vers le milieu cellulaire et éventuellement sa mise en réserve
en vue d’une brusque augmentation de l’activité . Ces deux fonctions
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sont remplies par des protéines associées à un groupe non peptidique ; le
groupe hème :
Le stockage est assuré par les myoglobines ; localisés dans les muscles
rouges tandis que le transport est effectué par les hémoglobines
présentes dans les hématies d’où pas d’acide α- aminés pas de vie :
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