Biochimie structurale BCM-1001

Cahier d’accompagnement

Module 1
Introduction à la biochimie
Introduction

La biochimie est la science qui étudie les molécules et les réactions chimiques de la vie. Elle
sert de pont entre la chimie et la biologie en utilisant le vocabulaire de la chimie pour
expliquer la logique des phénomènes biologiques. C’est donc l’étude de la vie à l’échelle
moléculaire.

Tous les êtres vivants sont capables de métaboliser (synthétiser et dégrader) différentes
substances, répondre à des stimuli environnementaux et se reproduire. Les molécules qui
composent le vivant sont appelées molécules biologiques ou biomolécules. Ce sont des
molécules organiques, c’est-à-dire des molécules contenant des atomes de carbone et
d’hydrogène en plus de différents groupements fonctionnels (capsule 1.1).

Voici quelques questions importantes en biochimie :

1. Quelles sont les structures chimiques et tridimensionnelles des biomolécules?
2. Comment les biomolécules interagissent-elles les unes avec les autres?
3. Comment les cellules synthétisent-elles et dégradent-elles les biomolécules?
4. Comment l’énergie est-elle produite, conservée et utilisée par les cellules?
5. Quels sont les mécanismes assurant l’organisation des biomolécules et coordonnant
leurs activités?
6. Comment l’information génétique est-elle stockée, transmise et exprimée?

1.1. La biochimie est une science moderne

Le tableau 1.1 résume les principales découvertes qui ont marqué l’histoire de la biochimie.
Avant l’avènement de la biochimie, on croyait qu’une force vitale était nécessaire afin de
produire les molécules constituant le vivant. Cette doctrine était appelée le vitalisme. Wöhler
a prouvé que cette théorie était fausse en synthétisant une molécule biologique (l’urée) à
partir d’un composé inorganique (cyanate d’ammonium).

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Tableau 1.1 : Résumé des découvertes historiques en biochimie.

Nom du scientifique Découverte Expérience

Friedrich Wöhler Fin du vitalisme Synthèse de l’urée
Eduard Buchner Enzymes = catalyseurs Fermentation du glucose
Emil Fischer Enzymes = catalyseurs Hydrolyse du sucrose
Emil Fischer Mécanisme clé-serrure Spécificité enzymatique
Avery, MacLeod et McCarty ADN = Matériel génétique Conjugaison bactérienne
Kendrew et Perutz Structure des protéines
Watson et Crick Structure de l’ADN

Buchner et Fischer ont ensuite démontré que les enzymes (et non les cellules vivantes)
catalysent les réactions chimiques du vivant. Les enzymes sont donc des catalyseurs. Elles
accélèrent les réactions chimiques et les rendent plus efficaces. Les vitesses des réactions
augmentent jusqu’à 1020 fois lorsqu’elles sont catalysées par des enzymes. On sait maintenant
que toutes les réactions métaboliques, ou presque, nécessitent la participation d’enzymes. En
fait, les enzymes sont la différence principale entre les réactions biochimiques et les réactions
de chimie organique.

Les enzymes augmentent également la spécificité des réactions, ce qui explique le petit
nombre de produits intermédiaires ou de déchets à la suite des réactions biochimiques. La
complémentarité des surfaces entre une enzyme et son substrat est la base de la spécificité
biologique et de la reconnaissance moléculaire. C’est ce qu’on appelle le mécanisme clé-
serrure.

L’information génétique est codée généralement par l’ADN. L’ADN est transcrit en ARN, qui
lui est traduit en protéines. Ce flux d’informations est unidirectionnel. Le transfert de
l’information de l’ADN jusqu’aux protéines représente le dogme central de la biologie
moléculaire (Figure 1.1)

ADN → ARN → Protéine

Figure 1.1 : Dogme central de la biologie moléculaire.

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1.2. Les éléments chimiques de la vie

Six éléments chimiques (C, H, O, N, P et S) représentent à eux seuls 97 % des éléments

retrouvés dans le vivant. Ces atomes ont la capacité de former des liens chimiques stables
(liens covalents) (Tableau 1.2). Notez que ce sont les éléments les plus légers qui ont cette
propriété et que la force des liens covalents est inversement proportionnelle à la taille des
atomes impliqués. Cinq ions (Na+, K+, Ca2+, Mg2+ et Cl-) sont également essentiels pour toutes
les espèces vivantes. De plus, une vingtaine d’autres éléments sont présents dans le vivant
(Horton, 2006/Moran, 2012. Fig. 1.1, p.4).

Tableau 1.2 : Nombre de liens covalents pouvant former les atomes C, N, O, H, P et S.

Nombre de liaisons
Élément
possibles
H 1
O 2
S 2
N 3
C 4
P 5

Toutes les biomolécules contiennent du carbone. Pourquoi le carbone est-il à la base de la

vie? Le carbone a la propriété unique de former un nombre pratiquement infini de composés
en raison de sa capacité d’établir jusqu’à 4 liaisons covalentes, y compris des liaisons simples,
doubles et triples, avec d’autres éléments ou d’autres atomes de carbone. Grâce aux liaisons
C – C, la formation de très longues chaînes est possible. La grande versatilité du carbone
permet la formation de molécules linéaires, ramifiées ou cycliques (module
complémentaire).

Différents éléments chimiques peuvent s’associer entre eux pour former une grande variété
de groupements fonctionnels (capsule 1.1). Les groupements fonctionnels forment les
parties réactives des molécules. Lorsqu’on décrit une réaction chimique, on précise
habituellement les groupements fonctionnels qui ont réagi. La chimie organique (et donc la
biochimie) est basée sur les comportements des groupements fonctionnels.

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1.3. Plusieurs macromolécules importantes sont des polymères

À l’exception des ions, les éléments chimiques se retrouvent généralement sous forme de
molécules. Ces molécules réagissent ensemble pour former des biomolécules simples qui se
regroupent pour former des macromolécules (Tableau 1.3). Ces dernières s’associent pour
former des complexes supramoléculaires et ainsi de suite jusqu’à former un organisme
complexe. On appelle ce niveau de complexité croissant l’organisation hiérarchique du
vivant (capsule 1.1). On regroupe les biomolécules en 4 groupes selon la présence de certains
groupements fonctionnels : les protéines, les glucides, les acides nucléiques et les lipides.

Tableau 1.3 : Les biomolécules simples et les macromolécules.

Classe de Biomolécules Lien entre les

Structure générale Macromolécules
biomolécules simples résidus

Groupements : Peptides
Peptidique
Protéines Acides aminés Amine Polypeptides
(lien amide)
Carboxyle Protéines

Groupements :
Glycosidique
Glucides Monosaccharides Hydroxyle Polysaccharides
(lien éther)
Carbonyle

Monosaccharide Acides nucléiques

Acides
Nucléotides Base azotée Polynucléotides Phosphodiester
nucléiques
Groupement phosphate ADN ou ARN

Chaîne hydrocarbonée
Lipides Acides gras Lipides Ester
Groupement carboxyle

Les membranes sont formées principalement de lipides. La formation des premières

membranes a été un tournant dans l’origine de la vie. Les membranes forment une barrière
sélective entre l’intérieur et l’extérieur de la cellule, permettant de concentrer certaines
molécules afin de faciliter les réactions chimiques. Les membranes sont responsables de la
force et de la forme de la cellule. De plus, elles contiennent des récepteurs qui permettent à
la cellule de répondre aux stimuli externes.

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1.4. La bioénergétique

Les organismes vivants ont tous besoin d’un apport constant d’énergie pour bouger, croître,
métaboliser certaines substances et se reproduire. L’énergie ultime de la vie est le soleil. Les
plantes, les algues et les microorganismes photosynthétiques utilisent directement la lumière
du soleil comme source d’énergie lors de la synthèse des biomolécules.

Le terme métabolisme décrit l’ensemble des réactions chimiques qui permettent la

dégradation ou la synthèse des biomolécules. On parlera plus précisément d’anabolisme
pour décrire les réactions de synthèse des biomolécules et de catabolisme pour décrire les
réactions de dégradation. L’énergie est stockée et transportée dans la cellule principalement
sous forme d’ATP, qui est en quelque sorte le carburant cellulaire. Les réactions anaboliques
requièrent de l’énergie, alors que les réactions cataboliques en produisent. Ainsi, les
processus anaboliques et cataboliques sont couplés entre eux par l’intervention de la
« monnaie » de l’énergie biologique : l’ATP (module 12).

k1
Une réaction biochimique peut être écrite de la façon suivante : A+B ⇄C+D
k-1

Chaque réaction a une constante de vitesse (k) spécifique. Cependant, la vitesse d’une
réaction (v) est directement proportionnelle à la concentration des réactifs.

v1 = k1[A][B]
v-1 = k-1[C][D]
Presque toutes les réactions biochimiques sont réversibles même si elles ne sont pas
spontanées dans les 2 directions. Dans une réaction chimique, les réactifs (A et B) sont donc
transformés en produits (C et D) en même temps que les produits sont transformés en
réactifs. C'est la différence de vitesse entre ces deux réactions (la vitesse de formation des
produits (v1) versus celle de la formation des réactifs (v-1)) qui détermine la direction de la
réaction. Une réaction est non spontanée lorsque la vitesse de transformation des produits
en réactifs surpasse celle de la formation des produits. Par conséquent, lorsqu’une réaction
est non spontanée dans un sens, elle est spontanée dans la direction opposée. Par exemple, si
A + B → C + D est non spontanée, la réaction dans la direction opposée, soit la réaction C + D
→ A + B, est spontanée.

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Lors d’une réaction chimique, la concentration des réactifs de départ diminue jusqu’à ce que
la vitesse de transformation des réactifs en produits soit égale à la vitesse de la
transformation des produits en réactifs (v1 = v-1). À ce moment, la concentration de chacun
des réactifs et produits ne variera plus. C’est ce qu’on appelle l’équilibre. En mesurant la
concentration de chacun des composés une fois l’équilibre atteint, on peut calculer la
constante d’équilibre (Keq). Cette constante est fréquemment utilisée en biochimie. Elle
correspond à la constante de vitesse de la formation des produits sur la constante de vitesse
de la formation des réactifs (Keq = k1/k-1).

[C]eq[D]eq [Produits]eq
Keq = =
[A]eq[B]eq [Réactifs]eq

L’étude des transformations d’énergie qui accompagnent les changements physiques et

chimiques de la matière est appelée la thermodynamique. La bioénergétique est une
branche de la thermodynamique qui étudie les transformations d’énergie spécifiquement
chez les êtres vivants. Les organismes en tant que système sont soumis aux principes de
conservation de l'énergie (1re loi de la thermodynamique) et de l'accroissement global de
l'entropie (2e loi). La bioénergétique utilise donc les mêmes variables que la
thermodynamique, soit l’enthalpie (H), l’entropie (S) et l’énergie libre de Gibbs (G).

Le changement d’enthalpie (ΔH)

Dans un système biochimique, le changement d’enthalpie (ΔH) est essentiellement égal au
changement d’énergie interne sous forme de chaleur. Le ΔH peut alors être mesuré en
utilisant un calorimètre. L’unité de mesure de l’enthalpie est le joule/mole (J/mole).

Une réaction est thermodynamiquement favorisée lorsque celle-ci libère de la chaleur.

 ΔH ˂ 0 = réaction exothermique = libération de chaleur = ΔH favorable
 ΔH ˃ 0 = réaction endothermique = absorption de chaleur = ΔH défavorable
 ΔH = 0 = réaction isothermique = aucune libération ou absorption de chaleur

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Le changement d’entropie (ΔS)

La mesure du désordre d’un système est appelée entropie (S). Le changement d’entropie
(ΔS) est mesuré en joule/[Link] (J/mole.K). Les réactions passant de l’ordre vers le
désordre, c’est-à-dire les réactions ayant un ΔS positif, sont favorisées.

Si la réaction est favorisée à la fois du point de vue de l’entropie et de l’enthalpie, la réaction

sera spontanée, peu importe la température (Tableau 1.4). À l’inverse, si les deux facteurs
sont défavorables, la réaction ne sera pas spontanée, peu importe la température. Par contre,
lorsqu’un seul des deux facteurs est favorable, on ne peut pas conclure sur la spontanéité de
cette réaction. Il faut alors calculer le changement d’énergie libre de Gibbs de la réaction (ΔG).

Tableau 1.4 : Spontanéité d’une réaction selon l’entropie et l’enthalpie.

ΔH ΔS Spontanéité
Les deux facteurs sont favorables
- +
Réaction spontanée
ΔH favorable et ΔS défavorable
- -
On doit calculer le ΔG
ΔH défavorable et ΔS favorable
+ +
On doit calculer le ΔG
Les deux facteurs sont défavorables
+ -
Réaction non spontanée

Le changement d’énergie libre de Gibbs (ΔG)

Le changement d’énergie libre de Gibbs (ΔG) nous renseigne directement sur la
spontanéité d’une réaction chimique (Tableau 1.5). Lorsqu’on demande si une réaction est
spontanée, on veut implicitement savoir si elle est spontanée dans la direction indiquée. Si le
ΔG de la réaction A + B → C + D est négatif, cette réaction sera spontanée. Par contre, si le
ΔG de cette même réaction est positif, c’est la réaction dans le sens inverse qui sera favorisée.
Lorsqu’on inverse une réaction, il faut inverser le signe du ΔG. Par exemple, si A + B → C + D
a un ΔG de -5 kJ/mole, la réaction C + D → A + B a un ΔG de +5 kJ/mole. Si le ΔG est égal à O,
la réaction est à l’équilibre.

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Tableau 1.5 : Spontanéité d’une réaction selon le changement d’énergie libre de Gibbs.

ΔG État de la réaction Type de réaction Sens de la réaction

ΔG = 0 Équilibre Équilibre A+B ⇄C+D
ΔG ˂ 0 (-) Favorisée/spontanée Exergoniquea A+B →C+D
ΔG ˃ 0 (+) Défavorisée/non spontanée Endergoniquea A+B ←C+D
aRéférence : Voët, 2005.

Le ΔG indique la spontanéité de la réaction, mais n’indique en rien sa vitesse. (Dans le

module 6, nous verrons que la vitesse d’une réaction enzymatique est décrite par la
cinétique). Une enzyme peut accélérer une réaction, mais ne rend pas possible une réaction
isolée dont le ΔG est positif, à moins de coupler cette dernière à une réaction favorable.

Comme vous le verrez dans le (clip 1.1), le ΔG d’une réaction ayant lieu à une température
donnée peut être calculé lorsqu’on connaît les valeurs de ΔH et de ΔS de cette réaction. L’unité
de mesure de l’énergie libre de Gibbs est le joule/mole (souvent donné en kJ/mole).

ΔG = ΔH - TΔS

Le changement d’énergie libre standard (ΔG°’)

Le ∆G°' représente une valeur de référence du changement d’énergie libre, qui permet de
comparer la variation d’énergie libre de différentes réactions dans des conditions identiques.
Tout comme pour le ΔG, l’unité de mesure utilisée pour le ΔG°’ est le kJ/mole.

On peut déterminer le ΔG°’, c’est-à-dire la variation d’énergie libre standard d’une réaction,
en déterminant la constante d’équilibre de celle-ci dans les conditions biochimiques
standards (clip 1.2). Pour ce faire, la réaction a lieu à une pression des gaz de 1 atmosphère
et à une température de 25 °C (298 K). La concentration de départ de chacun des réactifs dans
les conditions standards est de 1M. Le pH du mélange réactionnel doit être de 7. Une fois
l’équilibre atteint, les concentrations des substrats et produits sont mesurées afin de
déterminer la Keq.

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Lorsque la concentration finale des produits est plus grande que celle des substrats, cela
indique que la réaction a été favorisée dans le sens de la formation des produits. On peut donc
déterminer le sens de la réaction dans des conditions standards en connaissant la Keq.

[C]eq[D]eq [Produits]eq
Keq = =
[A]eq[B]eq [Réactifs]eq

 Keq ˂ 1 = réaction favorisant la formation des substrats

 Keq ˃ 1 = réaction favorisant la formation des produits

Avec la Keq, on peut déterminer le ΔG°’ à l’aide de cette équation.

ΔG°’ = - RT ln Keq
ΔG°’ = - 2,303 RT log Keq

Toutefois, dans la cellule, les réactions sont rarement à l’équilibre et les conditions sont
rarement standards. De fait, une cellule à l’équilibre est une cellule morte. Pour évaluer la
spontanéité d’une réaction lorsque le ΔG°’ est connu et que les concentrations initiales des
réactifs et des produits diffèrent de celles que l’on retrouve à l’équilibre, il faut calculer le ΔG
en utilisant l’équation ci-dessous (clip 1.3).

ΔG = ΔG°’ + RT ln Q
ΔG = ΔG°’ + 2,303 RT log Q

[C]ini[D]ini [Produits]initiale
Q= =
[A]ini[B]ini [Réactifs]initiale

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Réactions couplées
Plusieurs réactions chimiques dans les êtres vivants ont des valeurs de ΔG positives; ainsi, on
pourrait croire qu’elles ne peuvent pas avoir lieu. Heureusement, les valeurs de ΔG sont
additives dans les réactions couplées, c’est-à-dire lorsque l’énergie libérée lors d’une
réaction est utilisée pour favoriser une autre réaction. Ainsi, une réaction endergonique (ΔG
˃ 0) pourra se produire si elle est couplée à une réaction exergonique (ΔG ˂ 0) qui libère
suffisamment d’énergie (c’est souvent une réaction d’hydrolyse de l’ATP) pour combler son
besoin d’énergie.

ΔG(total) = ΔG(réaction 1) + ΔG(réaction 2)

1.5. L’évolution et la biochimie

Les premières molécules organiques ont été formées à partir de molécules inorganiques
simples dans les conditions de la Terre primitive (température élevée, foudre, molécules
disponibles limitées). En réalité, il a fallu un peu plus d’un milliard d’années pour passer des
molécules simples à l’apparition de la première cellule.

 4,6 milliards d’années = formation de la Terre

 3,5 milliards d’années = âge du plus vieux fossile de cellule
 1,8 milliard d’années = apparition des eucaryotes
 700 à 900 millions d’années = apparition des organismes pluricellulaires

Toutes les formes de vie sur Terre ont une origine commune. Malgré leur incroyable diversité
de tailles et de formes, les cellules vivantes sont remarquablement similaires dans leur
fonctionnement. Elles utilisent toutes :

 Les mêmes biomolécules

 Les mêmes sentiers métaboliques
 Le même code génétique

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1.6. La cellule : unité fondamentale de la vie

Tous les organismes vivants ont la même unité morphologique de base : la cellule. Chaque
cellule est entourée d’une membrane (appelée membrane cellulaire ou membrane
plasmique) qui permet de contrôler le transport des substances chimiques entre l’extérieur
et l’intérieur de la cellule. Le contenu intracellulaire d’une cellule en excluant le noyau est
appelé cytoplasme. La partie aqueuse du cytoplasme (en ne considérant aucun organite) est
appelée cytosol. Les organites (organelles, en anglais) sont des compartiments
intracellulaires qui sont séparés du reste de la cellule par une membrane. Ce sont des régions
dédiées à des tâches spécialisées présentes chez les eucaryotes, mais absentes chez les
procaryotes.

On peut classer les organismes vivants selon différentes classifications (Tableau 1.6). Les
virus sont des entités plus simples que la cellule. La plupart des auteurs ne classent pas les
virus dans le vivant, car ils n’ont pas la machinerie cellulaire nécessaire à leur réplication à
l’extérieur d’une cellule. Ce sont des parasites intracellulaires obligatoires.

Tableau 1.6 : Les 5 règnes, les 3 domaines et les 2 empires du vivant.

Classification Classification Classification
en 5 règnes en 3 domaines en 2 empires
Monera Bacteria Prokaryota
Archaea
Protista Eukarya Eukaryota
Fungi
Plantae
Animalia
Références : Whittaker, 1969; Woese, 1990.

La validité de l'hypothèse des trois domaines de la vie (Bacteria, Archaea et Eukarya) et de

l'origine des eucaryotes est présentement contestée. Par conséquent, est-il encore approprié
de parler de procaryotes ? Le terme "procaryotes" est encore très utile puisqu’il illustre une
différence fondamentale au niveau de l’organisation cellulaire (Tableau 1.7). Cependant, on
devrait éviter d'utiliser "Prokaryota" puisque cette classification en empire ne
correspondrait pas vraiment à la réalité évolutive de ces organismes.

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Tableau 1.7 : Principales différences entre les cellules procaryotes et eucaryotes.

Procaryotes Eucaryotes
Pas de noyau ni autres organites Présence d’un noyau et d’autres organites
Petites cellules Grosses cellules
Unicellulaires Unicellulaires et pluricellulaires

1.7. Les cellules procaryotes

Les cellules procaryotes correspondent à 2 domaines du vivant : les archaebactéries et les

eubactéries (aussi appelées simplement bactéries). Ces 2 domaines montrent une diversité
biochimique importante. Les procaryotes occupent virtuellement toutes les niches
écologiques de la planète. Ce sont les organismes vivants les plus abondants sur Terre.

Les cellules procaryotes sont de taille relativement petite et ne possèdent ni noyau ni organite
(Horton, 2006/Moran, 2012. Fig. 1.14/1.16, p.17). Ce sont des organismes unicellulaires
(Tableau 1.7). Même en absence d‘organite, le cytoplasme n’est pas une soupe homogène.
Par exemple, chez les procaryotes, le matériel génétique est concentré dans une région de la
cellule nommée nucléoïde. En plus de leur membrane cellulaire, les procaryotes possèdent
une paroi cellulaire constituée de peptidoglycan ou de pseudo-peptidoglycan (Module 8)
qui apporte à la cellule un soutien structurel. Les bactéries à Gram – possèdent une
membrane supplémentaire appelée membrane externe.

Tableau 1.8 : Principales composantes de la cellule procaryote.

Composante (anglais) Fonction

Paroi cellulaire (cell wall) Support mécanique de la cellule
Membrane cellulairea (plasma membrane) Barrière physique sélective
Membrane externeb (outer membrane) Support mécanique de la cellule
Nucléoïde (nucleoid) Région où est concentré le chromosome
Ribosome (ribosome) Synthèse des protéines
aAussi appelé membrane plasmique ou membrane cytoplasmique.
bPrésente seulement chez les bactéries à Gram négatif.
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1.8. Les cellules eucaryotes

Les eucaryotes sont des organismes unicellulaires ou pluricellulaires. Les deux plus
importants types de cellules eucaryotes pour ce cours sont les cellules animales et les cellules
végétales (Horton, 2006/Moran 2012. Fig. 1.15/1.18, p.19/20). Les cellules végétales se
distinguent des cellules animales par la présence de chloroplastes ainsi que d’une paroi
cellulaire constituée de cellulose (Module 8).

Tableau 1.9 : Principales composantes de la cellule eucaryote.

Composante Fonction
Paroi cellulairea Protection contre les bris mécaniques
Membrane cellulaire Barrière physique sélective
Noyau Stockage de l’information génétique
Réticulum endoplasmique Lieu de synthèse des protéines non cytosoliques et des lipides
Appareil de Golgi Modification, transport et sécrétion des produits cellulaires
Ribosome Synthèse des protéines
Mitochondrie Usine énergétique de la cellule
Chloroplastea Siège de la photosynthèse
Lysosome Réservoir d’enzymes de dégradation
Peroxysome Réservoir d’enzymes d’oxydation
Vacuole Stockage de nutriments ou de déchets métaboliques
Cytosquelette Responsable de la forme et du mouvement de la cellule
aPrésents dans les organismes photosynthétiques comme les algues et les plantes.

Certains organites comme les mitochondries et les chloroplastes contiennent leur propre
génome qui se réplique de manière autonome. Ce phénomène a mené à la théorie de
l’endosymbiose. Selon cette hypothèse, les mitochondries et les chloroplastes seraient donc
les descendants directs de symbiotes d’origine bactérienne.

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1.9. Image de la cellule : encombrement cellulaire

Dans chaque cellule, il y a des centaines de millions de biomolécules. Leur concentration très
élevée favorise la rencontre entre les réactifs et les enzymes. L’encombrement moléculaire
(anglais : molecular crowding) est important pour une grande variété de processus. Le
cytosol n’est pas un mélange aléatoire, mais est plutôt hautement organisé.

1.10. La biochimie est une science multidisciplinaire

Il est parfois difficile de définir clairement la frontière entre la biochimie et les autres
sciences. La biochimie est reliée à d’autres sciences comme la physique, la chimie organique,
la biologie moléculaire et cellulaire, la génétique, l’immunologie et la bio-informatique.

Bibliographie

 Horton, H. R., L. A. Moran, K. G. Scrimgeour, M. D. Perry et J. D. Rawn. 2006.

Principles of Biochemistry, 4th edition. Édité par Pearson Prentice Hall. ISBN 0-13-
145306-8.
 Moran, L. A., Horton, H. R., K. G. Scrimgeour et M. D. Perry. 2012. Principles of
Biochemistry, 5th edition. Édité par Pearson Prentice Hall. ISBN 978-0-3217-0733-8.
 Voët, D. et J. Voët. 2005. Biochimie, 2e édition. Édité par De Boeck et Larcier. ISBN
978-2-8041-4795-2.
 Whittaker, R. H. 1969. New concepts of kingdoms of organisms. Science 163 : 150-
160.
 Woese, C. R., O. Kandler et M. L. Wheelis. 1990. Towards a natural system of
organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya. PNAS 87 : 4576-
4579.

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