PHYSIOLOGIE DU GLOBULE

ROUGE
Cours d’hématologie
License 3 Médecine et Pharmacie
Présenté par Dr LEDAGA
08/11/2022
OBJECTIFS
1. Décrire la morphologie et donner les fonctions du GR

2. Connaitre la structure de l’hémoglobine

3. Connaitre le rôle de la membrane érythrocytaire

4. Comprendre le métabolisme des enzymes érythrocytaires

5. Expliquer le mécanisme de l’hémolyse physiologique

PLAN
1. STRUCTURE ET METABOLISME DU GR
1. GENERALITES
2. MEMBRANE ERYTHROCYTAIRE
3. METABOLISME ERYTHROCYTAIRE
4. HEMOGLOBINES
2. HEMOLYSE PHYSIOLOGIQUE
1. HEMOLYSE EXTRAVASCULAIRE
2. HEMOLYSE INTRAVASCULAIRE
PHYSIOLOGIE DU GLOBULE ROUGE
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. GENERALITES
2. MEMBRANE
3. METABOLISME
4. HEMOGLOBINES
2. HEMOLYSE PHYSIOLOGIQUE
1. HEMOLYSE EXTRAVASCULAIRE
2. HEMOLYSE INTRAVASCULAIRE
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 1 GENRALITES
• Disque biconcave
Ø moyen 7,2 µm, épaisseur 2,4 µm, surface 145 µm2 , volume globulaire moyen: 80 à 100fl
• Cellule anucléée, acidophile
• contenu: eau 70%, Hb 25%, protéines, enzymes, ions
• Provient des érythroblastes de la moelle osseuse et de la maturation finale du
réticulocyte.
• GR = membrane + Hb + enzymes
• Métabolisme: protection de l’Hb et de la membrane contre l’oxydation par le
système enzymatique.
• Transport de l’oxygène des poumons vers les tissus.
• Durée de vie limitée 120 j, car absence de renouvellement enzymatique
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 2 MEMBRANE
• essentielle dans maintien forme et assurant la déformabilité
(plasticité), ce qui permet passage de capillaire de Ø < au sien
• Plasticité du GR: rapport S/V favorable, constitution mb, viscosité
interne en relation avec qté et qualité de Hb
• Si pathologies mb ou Hb: Hyper-Hémolyse car GR moins déformables
• Double couche Phospholipidique
• Lipides 40%, protéines 52 %, Glucides 8%
• Lipides: 70% de phospholipides, 30% de cholestérol.
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 2 MEMBRANE
• Feuillet interne: riche en phosphatidylsérine et phosphatidyléthanolamine.
• Feuillet externe: riche en phosphatidylcholine et sphingomyéline.
• Protéines: les interactions entre protéines trans-membranaires et protéines
entrinsèques du cytosquelette permettent le maintien de l’intégrité
structurale Protéine bande 3: transporteur anions
Les gycophorines: support Ag de GS, et porteurs de charges
Protéines transmembranaires: négatives

Protéines intrinsèques: constituent le cytosquelette sous mb, ce réseau de

protéines est rattaché à la mb par une protéine d’ancrage l’ankyrine
Actine - Protéine bande 4.1 – Spectrine - Protéine bande 4.2
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 2 MEMBRANE
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 2 MEMBRANE
• Échanges transmb.: nombreux transports transmembranaires.
-apport substrats énergétiques (glucose)
-fonctionnement des systèmes enzymatiques
-maintien des [ions] intraglobulaires
-pompe ATPase Na+/K+ Mg2+ dépendante
-pompe ATPase Ca2+Mg2+ dépendante
-pompe HCO3-/Cl-
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 3 METABOLISME ERYTHROCYTAIRE
• Fonctions du GR: transport O2 et CO2
• Maintien intégrité de mb et Hb, contre oxydation et hyper-
hydratation
• Systèmes protecteurs nécessitent de l’énergie
• Métabolisme du Glucose:
90% Glycolyse anaérobie: Formation ATP, NADH,
2,3DPG par shunt Rapoport
10% voie des pentoses: formation NADPH
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 3 METABOLISME ERYTHROCYTAIRE
• Utilisation:
- ATP: pompes ATPases, renouvellement lipides mb
- NADH: coenzyme de Methémoglobine réductase
MetHb (Fe3+) + NADH,H+ Hb(Fe2+) + NAD+
MetHb réductase
- NADPH: coenzyme de glutathion réductase, régénération du
Glutathion gGlu-Cys-Gly (G-SH)
2 G-SH + R-O-OH G-S-S-G + H2O + R-OH
Glutathion peroxydase (2)
G-S-S-G + NADPH,H+ 2 G-SH + NADP+
Glutathion réductase (3)
- 2,3 DiPhosphoGlycérate: effecteur allostérique de Hb, qui diminue son affinité pour O2
Métabolisme du Glucose Glucose
érythrocytaire Protection contre
les oxydants
Glucose 6 Phosphate

Glycolyse anaérobie Voie des pentoses

Phosphates 2 Glutathions réduits

NADPH R-O-OH
G6PDH
Trioses NADPH +H+ 3 2 R-OH +
Phosphates H20
Glutathion oxydé
NAD
NADH + H+
Maintien de l’Hème à l’état fonctionnel
Fe2+

ADP + P Maintien de la forme biconcave

ATP ENERGIE
Renouvellement lipides membranaires
Pyruvate
Pompes cationiques
Lactate
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. 4 LES HEMOGLOBINES
• synthèse du stade CFU-E tardive au stade réticulocyte
• Structure: chromoprotéine porphyrinique, 4 sous-unités identiques 2 à 2
• 1 sous-unité: 1 chaîne protéique de globine + un groupement Hème contenant un atome de Fe2+
• Structure et synthèse de la globine:
chaîne a ( a, ou embryonnaire z ) et chaînes non a ( b, d, e, g ) : la composition de chaque hémoglobine
est variable mais toujours 2 chaînes a et 2 chaînes non a
Vie embryonnaire: Hb Gower 1 (z2 e2), Gower 2 (a2 e2), Portland (z2 g2)
Vie fœtale: Hb F (a2 g2)
Après 6 mois et adulte: Hb A (a2 b2) à 98%, Hb A2 (a2 d2) 2%, Hb F à l’état de traces
globines: synthèse classique des protéines
 chaînes a 141 aa, et gènes a situés sur chr 16
 chaînes non a 146 aa, et gènes non a situés sur chr 11
• la structure primaire de chaque chaîne de globine forme 8 segments
hélicoïdaux notés de A à H, et les histidines E7 et F8 interviennent dans la
liaison de l’hème
• Structure et synthèse de l’hème
• les érythroblastes synthétisent un noyau porphyrinique tétrapyrrolique
appelé protoporphyrine, avant d’y insérer le fer

• la synthèse de l’héme est mitochondriale (au début, et à la fin) et

cytoplasmique
• les précurseurs sont la glycine et le succinyl-CoA
• la régulation principale se situe sur l’ ALA synthétase
• le fer est incorporé à la dernière étape par l’hème synthétase
PHYSIOLOGIE DU GLOBULE ROUGE
1. STRUCTURE ET METABOLISME
1. GENERALITES
2. MEMBRANE
3. METABOLISME
4. HEMOGLOBINES
2. HEMOLYSE PHYSIOLOGIQUE
1. HEMOLYSE EXTRAVASCULAIRE
2. HEMOLYSE INTRAVASCULAIRE
2. HEMOLYSE PHYSIOLOGIQUE
• Durée de vie GR 120 jours
• causes principales de la mort :
diminution des activités enzymatiques
ralentissement de la glycolyse et déficit en ATP,
diminution de la plasticité,
incapacité à lutter contre l’oxydation, et l’hyper-hydratation
2. HEMOLYSE PHYSIOLOGIQUE
2.1 Hémolyse extravasculaire = 90%
• capture des hématies âgées par Macrophages
• lieux: moelle osseuse, foie, rate
• marqueur hyper-hémolyse: augmentation de la Bilirubine non conjuguée
(N < 10 mg/L)

2.2 Hémolyse intravasculaire = 10%

• marqueur hyper-hémolyse: diminution de l’ Haptoglobine (N= 0,5-2,5 g/L)
• Autre marqueur : diminution de l’Hémopexine (N=0,5-1,15 g/L)