UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL CUSCO
FACULTAD DE CIENCIAS
DEPARTAMENTO ACADEMICO DE QUIMICA
ESCUELA PROFESIONAL DE ENFERMERIA
BIOQUIMICA
AMINOACIDOS
PROTEINAS
DOCENTE : Mgt. Carmen Sonia Alosilla Robles
2023-1
Mgt. Carmen Sonia Alosilla Robles
AMINOACIDOS
• Moléculas de naturaleza orgánica, constituida por:
• El grupo R determina la identidad del aminoácido y la
reactividad química y biológica.
• Solo 20 de ellos suelen encontrarse como
constituyentes de las proteínas de los organismos vivos.
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ESTRUCTURA DEL AMINOACIDO
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NOMBRES Y ABREVIATURAS DE AMINOACIDOS
• a
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
•1. Propiedades ópticas: Pueden existir como estereoisomeros ,
compuestos con la misma formula que difieren en su estructura.
El carbono alfa de los aminoácidos
es un carbono quiral o asimétrico, existen
dos estereoisomeros
(enantiomeros) que constituyen
imágenes no susceptibles de
sobreponerse en imágenes de
espejo.
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• Todos los aminoácidos
menos la glicina por
tener carbono asimetri-
co presentan actividad
óptica, desvían la luz
polarizada en un plano
en direcciones opuestas,
si el giro es hacia la
derecha es dextrógiro
(+) y hacia la izquierda
levógiro (-)
2. Formas iónicas de los aminoácidos.
Los grupos amino y carboxilo de un aminoácido pueden
ionizarse. Los aminoácidos tienen carácter anfótero, por
comportarse como ácidos o bases debido a sus grupos
ionizables.
La carga eléctrica de los aminoácidos varia con el pH,
este valor es el punto isoeléctrico.
• Forma catiónica Switterion Forma aniónica
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• zz
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3. Propiedades fisicoquímicas
• Los aminoácidos en disolución a pH neutro son iones
dipolares ( switerion).
• Los valores de pk1 : grupo carboxilo alfa ( 1,8 a 2.5). el
pk2: grupo amino alfa ( 8.7 a 10.7) el
pk3 : grupo R de la cadena lateral
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CURVAS DE TITULACION
• Los aminoácidos contienen grupos ionizables, la
forma iónica predominante de estas moléculas en
solución depende del pH.
pI= pk1+ pk2/2
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Valores de pk de los grupos ionizables de los
aminoácidos
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
I. Desde el punto de vista de su polaridad.
1. Aminoácidos con grupo R no polar.
Los aminoácidos mas hidrofobicos (no polares)
son la Leu, Val, Ala, Ile , Pro, Phe, Tyr, Trp.
• La mayoría de las cadenas laterales de los
aminoácidos mas hidrófobicos están orientadas
hacia el interior de la molécula proteica, lejos del
agua de solvatación de la superficie.
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ESTRUCTURAS DE LOS AMINOACIDOS
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AMINOACIDOS NO POLARES HIDROFOBICOS
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CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
2. Aminoácidos con grupo R polar sin carga.
A este grupo pertenecen aminoácidos cuya cadena
lateral tiene naturaleza polar hidrofilica, son:
Ser, Tre, Cys, Asn, Gln, Tyr
• Las cadenas laterales de estos aminoácidos se
encuentran en proporciones significativas tanto en el
interior como en la interface de la proteína con el
disolvente.
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AMINOACIDOS POLARES SIN CARGA
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[Link] CON GRUPO R CON CARGA
NEGATIVA
Se encuentran los ácidos aspártico y glutámico, cada
uno de los cuales tienen un segundo grupo carboxilo,
presenta grupo R con carga negativa a pH 7.
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4. AMINOACIDOS CON GRUPO R POLAR CON CARGA
POSITIVA
Los grupos R de los aminoácidos tienen una carga
neta positiva a pH 7, se tiene a la Lys, Arg, Hys .
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CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
II. Desde el punto de vista biológico.
1. Aminoácidos proteicos:
Se encuentran formando parte estructural de las
proteínas.
a. Aminoácidos universales o codificados
Poseen un triplete en el RNA mensajero que los
codifica como tales, son incorporados durante el
proceso de síntesis proteica.
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b. Aminoácidos modificados o particulares
Posterior a la síntesis de proteínas sufren una modificación química
en su estructura, no tienen un triplete que los codifica como tales.
4-hidroxiprolina , 5-hidroxilisina,
gamma-carboxiglutamico
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2. AMINOACIDOS NO PROTEICOS
Se encuentran en los organismos vivos, cumpliendo otras
funciones especificas en el metabolismo intermediario,
como hormonas, neurotransmisores.
Ejm Beta alanina, precursor del acido pantotenico, la
homoserina y homocisteina intermediarios del metabolismo
de aminoácidos.
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CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
III. Desde el punto de vista nutricional o
dietético.
1. Aminoácidos esenciales
El organismo no tiene la capacidad de sintetizarlos
en cantidades suficientes y deben ser incluidos en la
dieta, son de origen exógeno; aminoacidos en la
alimentación: Hys, Lys, Trp, Phe, Met, Tre, Leu, Val,
Arg .
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CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
2. Aminoácidos no esenciales
A partir de precursores nitrogenados simples, el
organismo puede sintetizarlos, estos aminoácidos
son de origen endógeno, se tiene al Glu, Asp, Ala,
Pro,
Hpy
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PEPTIDOS
Son polímeros lineales formados por aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos.
• bbb
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PEPTIDOS
• Si el péptido contiene de dos a diez residuos de
aminoácidos se denomina oligopeptido, se utilizan
los prefijos di, tri, tetra, etc.
Tripeptido: H3N+- alanil-serenil-glicina-COO-
• Los péptidos de mas de diez residuos de aminoácidos
se denomina polipéptidos.
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CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO
1. Los seis átomos implicados se encuentran en un
mismo plano , es rígido y covalente. Los péptidos
solo pueden adoptar determinadas configuraciones
en el espacio.
2. Por ser un doble enlace parcial, determina una
estructura rígida entre carbono y nitrógeno por lo
tanto es un enlace coplanar.
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CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO
3. Puede considerarse un hibrido de resonancia, los
átomos del enlace peptídico se disponen en un
plano, debido a la imposibilidad de rotación del
enlace C-N. Este enlace posee un cierto carácter de
doble enlace, efecto debido a un fenómeno de
resonancia.
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CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO
4. Siendo coplanar, el grupo de átomos alrededor del enlace
peptídico puede adquirir dos conformaciones posibles: trans
y cis.
[Link] planaridad de la unión peptídica y el impedimento estérico, favorece
la formación de hélices y permite la formación de puentes de
hidrogeno.
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PEPTIDOS DE INTERES FISIOLOGICO
1. Aspartame
Dipéptido: L-aspartil-L-fenilalanina, es un
edulcorante artificial, es 200 veces superior al
azúcar de mesa. La sacarosa aporta 16 Kcal
por cucharada y 1 Kcal aporta el aspartame
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PEPTIDOS DE INTERES FISIOLOGICO
2. Carnosina: Dipeptido : Beta-alanil, L- histidina
Anserina: Dipeptido: Beta alanil-N3-metil,L-histidina
L- histidina.
3. Glutation. Abundante en los organismos vivos.
Las funciones son: Se requiere para la actividad
de varias enzimas.
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PEPTIDOS DE INTERES FISIOLOGICO
Participa en reacciones de oxido-reducción por su grupo
sulfhidrilo (-SH)
Interviene en el mantenimiento del estado reducido del Fe 2+
en la hemoglobina.
Mantiene la integridad estructural de las proteínas.
Participa en el transporte de aminoácidos
El glutatión tripeptido : gamma glutanil-cisteinil-glicina.
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4. Angiotensina.
La angiotensina II (octapeptido lineal) y la angiotensina III
(heptapeptido) producen vaso constricción para elevar la
presión arterial y promueven la síntesis de una hormona
esteroidea llamada aldosterona que propicia la retención
del sodio.
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5. Oxitocina y Vasopresina.
Hormonas de la glándula pituitaria,son nonapeptidos ciclico
6. Insulina.
Hormona peptídica que regula el metabolismo de los
carbohidratos, contiene 51 residuos de aminoácidos.
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PEPTIDOS DE INTERES FISIOLOGICO
7. Encefalinas y endorfinas
Péptidos cerebrales con actividad de
neurotransmisores (la sustancia P) o los analgésicos
opiáceos (encefalina Met y encefalina Leu ) y
controla el dolor.
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PROTEINAS
• Son moléculas formadas por aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos.
• La mayoría de las cadenas poli peptídicas naturales
contienen de 50 a 2000 residuos de aminoácidos, las
proteínas extracelulares tienen a menudo varios
puentes disulfuro
y las proteínas
intracelulares
normalmente
no las tienen.
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CLASIFICACION DE PROTEINAS
1. Por su función biológica.
• Catalítica: Enzimas : Fosfofructocinasa
• Proteínas estructurales:
-Colágeno: proteína fibrosa, se encuentra en todos los animales
- Elastina: proteína fibrosa, se halla en el tejido conectivo.
- Queratinas: Proteína fibrosa, que resisten la fuerza mecánica.
Proteínas de defensa (sistema inmunitario):
Anticuerpos: proteínas globulares
Interferones: proteínas producidas por animales superiores.
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POR SU FUNCION BIOLOGICA
Proteínas de transporte y almacenamiento:
Hemoglobina, proteína globular, acarrea oxigeno de los
pulmones hacia otros tejidos.
Apolipoproteina: transporte de triglicéridos.
Caseína: proteína que se halla en la leche y almacena a.a.
Ferritina: proteína que une hierro.
Mioglobina : proteína que contiene hemo que une oxigeno.
Proteínas reguladoras y receptoras:
Represor lac: interruptor genético.
Insulina: proteína sintetizada en el páncreas.
Glucagón :proteína sintetizada en el páncreas, actúa como señal para el
estado de hambruna.
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FUNCIONES DE PROTEINAS
Contracción muscular y motilidad:
Actina : componente del musculo esquelético
Miosina : Componente del musculo esquelético.
Dineina : proteína que provoca el movimiento de espermas y
protozoarios por medio de flagelos y cilios.
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POR SU FORMA MOLECULAR
A. Proteínas globulares .
De forma esférica, constituida por cadenas polipeptidi-
cas formando una alfa hélice que presentan dobleces o
plegamiento no regulares, tienen un contenido alto de
residuos de aminoácidos con grupos polares y grupos R
con carga. Ejm: Hemoglobina,
mioglobina, actina, lisozima, actina
ribonucleasa, citocromo c.
Proteína globular, contiene hemo
y acarrea oxigeno de los pulmones
hacia otros tejidos de los vertebrados .
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POR SU FORMA MOLECULAR
B. Proteínas fibrosas.
Las cadenas de aminoácidos se ordenan paralelamente formando
fibras o laminas extendidas, en las cuales el eje longitudinal
predomina sobre los transversales, tienen un contenido alto de
residuos de aminoácidos con grupos hidrofobicos o grupos R
neutros : Colageno, queratina, miosina, elastina.
• Queratina ,proteína fibrosa que
resiste la fuerza mecánica, se
encuentra en los vertebrados
como componente de la capa
epidérmica externa y sus
prolongaciones como el cabello,
uñas y plumas.
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COLAGENO- ESTRUCTURA
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3. POR SU DIFERENTE COMPOSICION QUIMICA
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NIVELES DE ESTRUCTURA PROTEICA
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura tridimensional de las proteínas esta determinad
por la identidad de los aminoácidos que la componen y por el orden concreto en que estos se disponen en la cadena, es decir por su
secuencia de aminoácidos.
Estructura primaria de la Insulina: consta de
dos cadenas de AA enlazadas por puentes
disulfuro entre las cisteínas
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
• Conformación de la cadena polipeptídica en el espacio.
• Algunas zonas de esta cadena polipeptidica adquieren una
disposición espacial concreta (Helicoidal, plegamiento beta,
estructura al azar) que se debe a las interacciones entre los
residuos próximos en la secuencia de aminoácidos.
A. ESTRUCTURA ALFA HELICE. Se trata de una estructura
helicoidal con un enrollamiento dextrógiro.
Cada giro incluye 3,6 residuos por vuelta, lo que produce que
los residuos que están a una distancia de tres o cuatro
residuos se encuentren espacialmente muy cercanos,
mientras que los que se encuentran a una distancia de dos
residuos se sitúen en lados opuestos.
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La hélice se encuentra estabilizada por enlaces
puente de hidrogeno intracatenarios
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B. ESTRUCTURA PLEGAMIENTO BETA
• Esta estructura surge de la interacción de algunas
regiones de la cadena poli peptídica, las hebras beta,
que suelen tener una longitud que varia entre cinco a
diez residuos.
• Estas porciones de la cadena se disponen paralelas
unas a otras de forma que se puedan establecer
enlaces puente de hidrogeno.
• Hay dos tipos de laminas beta, dependiendo de la
orientación que presenten las hebras que la
componen.
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Las láminas beta son el otro tipo de estructura
secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas. Las
anti-paralelas generalmente se ven así:
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la estructura tridimensional de la proteína, en la
que las interacciones se pueden dar entre residuos
que están alejados en la secuencia primaria y que se
encuentran en estructuras secundarias diferentes.
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Las interacciones que mantienen la estructura son no
covalentes ( puentes de hidrogeno, electrostáticas,
hidrofobias).
• En algunos puntos la estructura puede estar
estabilizada por la presencia de enlaces covalentes,
los puentes disulfuro.
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Existe la posibilidad de que varias cadenas proteicas
o sub-unidades que pueden ser iguales o diferentes
se asocian en complejos tridimensionales que
componen la estructura cuaternaria de la proteína.
• La estructura cuaternaria de la proteína, esta
estabilizada por fuerzas de atracción no covalentes y
puede incluir uniones di sulfuro covalentes entre las
distintas subunidades.
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Los cuatro niveles estructurales de la
hemoglobina
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DESNATURALIZACION DE PROTEINAS
• La perdida completa de la estructura organizada de
una proteína se denomina desnaturalización. este
cambio provoca la alteración o desaparición de sus
funciones. En la proteína se produce la
desnaturalización al perder su estructura secundaria,
terciaria y cuaternaria, conservando la estructura
primaria covalente.
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RENATURALIZACION DE PROTEINAS
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El proceso mediante el cual la proteína desnaturalizada
recupera su estructura nativa se denomina renaturalización.
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GRACIAS
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SECUENCIA DE AMINOACIDOS
• La hidrolisis peptídica puede catalizarse de distintas
maneras:
• Un método consiste en calentarlos en acido mineral
fuerte (normalmente HCl 6N).
• Se logra una catálisis mas especifica mediante
enzimas proteolíticas o proteasas. Muchas de estas
enzimas son especificas con relación a los enlaces
que fragmentan.
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SECUENCIA DE AMINOACIDOS
• Especificidad de secuencia de algunas enzimas
Enzimas Lugar sintesis Lugar preferido
Tripsina Sist. digestivo R1 = Lys, Arg.
Quimotripsina Sist. dig. R1=Tyr, Trp, Phe.
Trombina Proc. Coagul. R1 = Arg
Propilendopeptidasa Riñon R1 = Pro
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SECUENCIA DE AMINOACIDOS
• Proteasa V-8 R1 = Asp, Glu
Staphylococus aureus
• Carboxipeptidasa A R2= a.a. C-terminal
Sistemas digestivos
• Termolisina R2= Leu, Val, Yle
Bacillus thermoproteo
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IDENTIFICACION DEL C-TERMINAL
a. Hidrazina ( H2N.NH2)
Reacciona con el grupo carbonilo de cada enlace
peptídico, formando derivados a cíclicos de hidrazina
de todos los residuos.
b. Carboxipeptidasa
Participa sobre el enlace peptídico del C-terminal
liberando éste residuos de Aminoácidos libres.
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IDENTIFICACION DEL C-TERMINAL
• Carboxipeptidasa A
Escinde residuos C-terminal de aminoacidos
Val, Leu, Yle, Phe, Tyr
• Carboxipeptidasa B
Escinde residuos C-terminal : Lys, Arg.
• Carboxipeptidasa C
Escinde si el residuo es la Pro.
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IDENTIFICACION DEL N- TERMINAL
A. Reactivo de Sanger
Encontró que el grupo alfa amino libre de los peptidos
que no han captado protones reacciona con el 2,4
dinitrofluoro benceno (DNFB) y forman derivados 2,4
dinitrofenilados.
B. Reactivo de Edman
Puede utilizarse de modo secuencial para identificar
varios e incluso muchos residuos de aminoácidos
consecutivos, emplea el reactivo fenilisotiocianato que
marca y libera solo el residuo N-terminal sin destruir el
resto de la proteína.
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IDENTIFICACION DEL N-TERMINAL
• En la actualidad se utiliza un analizador automático o
secuenciador que puede programarse para controlar
la mezcla adecuada de reactivos, la separación de los
productos y la identificación de los derivados
feniltiohidantoina de los aminoácidos N-terminales.
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ROMPIMIENTO ENZIMATICO
• Reacción no enzimática que rompe un enlace
peptídico especifico , utiliza el reactivo Bromuro de
cianógeno (BrCN).
• Rompe específicamente el enlace peptídico por el
lado del carboxilo de los residuos de metionina.
• Este ultimo se convierte en un resto C-terminal que
es la lactona de la homoserina.
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