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Clasificación y funciones de aminoácidos

Este documento presenta información sobre los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que cuando se digieren, el cuerpo los utiliza para producir nuevas proteínas que ayudan a descomponer los alimentos, crecer y reparar tejidos. Además, clasifica los aminoácidos en esenciales, no esenciales y condicionales, y describe algunas de sus propiedades como su carga iónica dependiendo del pH. Finalmente, menciona algunos alimentos ricos en amino
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Clasificación y funciones de aminoácidos

Este documento presenta información sobre los aminoácidos. Explica que los aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas y que cuando se digieren, el cuerpo los utiliza para producir nuevas proteínas que ayudan a descomponer los alimentos, crecer y reparar tejidos. Además, clasifica los aminoácidos en esenciales, no esenciales y condicionales, y describe algunas de sus propiedades como su carga iónica dependiendo del pH. Finalmente, menciona algunos alimentos ricos en amino
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Universidad Nacional Jose Faustino Sanchez carrion

INTEGRANTES:

 LEON FLORES, JACKELINE STEFANIA


 QUINTANA ZAVALA, WILLY
 RUIZ CAPCHA, ALFREDO JOSE
 VALENTIN SUNCION, SEBASTIAN ELI

U
VELASQUEZ AVENDAÑO, ANA MARIA

CURSO: QUIMICA ORGANICA.


TEMA: AMINOACIDOS.
CATEDRATICA: ING. CANCIO ARELLANO, Roció del Rosario.
E.A.P: INGENIERIA ZOOTECNICA.
CICLO: II.
AMINOÁCIDOS
AMINOACIDOS

La unión de varios aminoácidos


da lugar a cadenas llamadas
polipéptidos o simplemente
péptidos
Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El
cuerpo humano utiliza aminoácidos para producir proteínas con el fin de ayudar al
cuerpo a:

Descomponer los alimentos.


Crecer.
Reparar tejidos corporales.
Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.
CLASIFICACION DE
AMINOACIDOS

 Aminoácidos esenciales.
 Aminoácidos no esenciales.
 Aminoácidos condicionales.
AMINOÁCIDOS
ESENCIALES


AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES


AMINOÁCIDOS
CONDICIONALES
Los aminoácidos condicionales por
lo regular no son esenciales, excepto
en momentos de enfermedad y
estrés.

“ Los aminoácidos condicionales


incluyen: ARGININA, CISTEÍNA,
GLUTAMINA, TIROSINA,
GLICINA, ORNITINA, PROLINA
Y SERINA.
PROPIEDADES DE LOS
AMINOACIDOS

OPTICAS

AcIDOS-
QUIMICAS
BASICOS
Reacciones de AMINOACIDOS
En los aminoácidos hay tres
reacciones principales que se
inician cuando un aminoácido se
une con el piridoxal-P formando
una base de Schiff o aldimina.

Los aminoácidos a pH ácido se


encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva),
y a pH básico se encuentran en su
forma aniónica (con carga negativa).
¿QUÉ ALIMENTOS CONTIENEN
AMINOÁCIDOS?

LACTEOS Y HUEVOS
VEGETALES
CARNES Y PESCADOS
¿CUÁNTOS AMINOÁCIDOS
CONTIENE UNA PROTEÍNA?
Cuando una cadena peptídica llega a
50 aminoácidos o cuando la masa
molecular total supera los 5.000 uma
o tienen una estructura
tridimensional estable definida, se
llaman proteínas. Cuando una cadena
peptídica es corta se denomina
oligopéptido.
¿CÓMO SE PUEDE ROMPER UN ENLACE
PEPTÍDICO?
Los enlaces peptídicos se
rompen añadiendo agua,
gracias a la hidrólisis que
se produce sin aporte de
energía
OTRAS FORMAS DE ROMPER EL
ENLACE PEPTÍDICO

HIDROLIS
IS BASICA
HIDROLISIS
HIDROLISIS
ACIDAS
POR
TEMPEREAT
URA
CONCLUSIONES
MUCHAS
GRACIAS

Common questions

Con tecnología de IA

During stress or illness, conditional amino acids become essential because they support immune functions, aid in recovery by repairing tissues, and help in producing key biomolecules necessary for adapting to physiological demands. For instance, glutamine can aid in immune cell function, while arginine supports wound healing processes .

Amino acids exhibit acid-base properties, optical activity, and specific chemical reactivity, all of which influence their biological roles. They can exist in cationic, neutral, or anionic forms depending on the pH, affecting their interaction with other molecules and their roles in physiological processes. The optical property, mainly chirality, allows for the formation of complex protein structures essential for biological activity. Furthermore, amino acids participate in key chemical reactions, such as forming Schiff bases with pyridoxal phosphate, critical for enzyme activity .

Different food sources provide varying amino acid profiles, influencing dietary planning. Meats, fish, dairy, and eggs offer complete amino acid profiles, essential for acquiring the necessary essential amino acids, whereas plant-based sources might lack one or more essential amino acids. Therefore, vegetarians and vegans often need to combine different plant foods to achieve a comprehensive amino acid intake .

Peptide bonds can be broken through hydrolysis, which involves adding water molecules to cleave the bond. This process generally does not require energy. There are also acidic, basic, and thermal hydrolysis methods. Acidic hydrolysis uses strong acids at high temperatures, while basic hydrolysis uses alkaline conditions. Thermal hydrolysis involves high temperatures breaking bonds; however, this method is less specific compared to chemical hydrolysis .

The human body synthesizes non-essential amino acids through transamination and deamination processes. These mechanisms involve the transfer of amino groups between molecules, allowing the body to create amino acids as needed for protein synthesis, thus maintaining homeostasis. This ability to synthesize amino acids on demand aids in balancing nitrogen levels and accommodating dietary restrictions .

Amino acids are the building blocks of proteins, which are critical for numerous bodily functions. When proteins are digested, amino acids are liberated and used by the body to synthesize new proteins. These functions include breaking down food, growing, repairing body tissues, and performing various other physiological tasks . Essential amino acids must be consumed through diet as the body cannot synthesize them, while non-essential amino acids can be produced internally. Conditional amino acids usually are not essential, except during illness or stress .

A protein is distinguished from an oligopetide based on the number of amino acids and molecular weight. A chain exceeding 50 amino acids or having a molecular mass over 5,000 unified atomic mass units (uma) with a stable, defined 3D structure is considered a protein. In contrast, a shorter chain is referred to as an oligopetide .

The optical properties of amino acids, particularly their chirality, are crucial in protein formation and functionality. The chiral nature allows proteins to fold into specific three-dimensional structures essential for their biological activities. Enzyme active sites and receptor binding are highly dependent on these structures, and any alteration could impair protein function, affecting overall biological processes .

Amino acids' ability to exist in different ionic forms based on pH allows them to interact variably with other biological molecules. At acidic pH, amino acids are chiefly in their cationic form, while at basic pH, they are in their anionic form. Such versatility enables amino acids to participate in electrostatic interactions, crucial for enzyme catalysis, structural stability of proteins, and signaling processes in cells .

Amino acids are classified into three main categories: essential, non-essential, and conditional. Essential amino acids cannot be synthesized by the human body and must be obtained from diet. Non-essential amino acids can be synthesized by the body. Conditional amino acids are typically non-essential but become essential in times of illness and stress. Examples include arginine, cysteine, glutamine, tyrosine, glycine, ornithine, proline, and serine for conditional amino acids .

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