UNIVERSIDAD
NACIONAL DE
CAJAMARCA
ESCUELA ACADEMICO PROFESIONAL DE AGRONOMIA
DEPARTAMENTO ACADEMICO DE CIENCIAS QUIMICAS
Y DINAMICAS
DR. EDUARDO F. SALAZAR CABRERA
UNIDAD II SEMANA 10
AMINOACIDOS PROTEINAS
AMINOACIDOS
Son biomoléculas constituyentes de las proteínas y éstas a su
vez son las estructuras que comprenden cualquier tejido vivo.
Las fibras musculares, las membranas celulares, las enzimas,
los elementos neuroquímicos del tejido cerebral; constituyen
ejemplos de tejidos compuestos por proteínas.
Los aminoácidos son estructuras orgánicas:
NH2 - C- COOH
R
EJEMPLO
GLYCINA : Gly
H
NH2 - C - COOH
H R
Carácter acido : - COOH
Carácter básico: -NH2
Radical alquílico o arílico : R -
FUNCIONES
Intervienen en el metabolismo energético.
Acción antiestrés minimizando los efectos
nuevos que provocan ciertas enfermedades
Componentes estructurales de tejidos,
células y músculos.
Promueven el crecimiento y reparación de
tejidos y células
Contribuyen a las funciones sanguíneas.
Intervienen en los procesos de síntesis de
enzimas digestivas.
• Constituyentes de las hormonas esenciales para
la reproducción
NECESIDAD DE LOS AMINOACIDOS EN NUESTRA DIETA DIARIA
Las dietas desequilibradas pueden inducir deficiencias de
aminoácidos. La reparación del déficit ; es que nuestro
organismo recurre a las propias proteínas tisulares
degradándolas y tomando aquellos aminoácidos que precisa.
Los aminoácidos se obtienen a partir de las proteínas de las
dietas.
CLASIFICACION
I.- DE ACUERDO AL NUMERO DE GRUPOS CARBOXILO Y
AMINO
A.- NEUTROS
Son aquellos que tienen un grupo amino y un grupo
carboxilo.- Ejemplo
Glicina ( Gly ) Alanina ( Ala )
B.- ACIDOS
Son aquellos que tienen dos grupos carboxilo.-
Ejemplo
Acido glutámico ( Glu )
Acido aspártico ( Asp )
C.- BASICOS
Son aquellos que presentan dos grupos amino
Lisina ( Lys )
Arginina ( Arg )
II.- SEGÚN SU OBTENCION
A.-AMINOACIDOS ESENCIALES
No los puede producir el cuerpo.
Son aquellos que deben ser captados como parte de los
alimentos.- Son :
Valina (Val ) Leucina ( Leu ) Treonina ( Thr ) Lisina ( Lys )
Triptófano (Trp )Histidina ( His )
Fenilalanina ( Phe ) Isoleucina (Ile ) Arginina ( Arg ) Metionina
( Met )
B.- AMINOACIDOS NO ESENCIALES
Son aquellos aminoácidos que pueden ser
sintetizados en el propio organismo.- Son :
Alanina ( Ala ) Prolina ( Pro ) Glicina ( Gly ) Serina
( Ser ) Cisteína ( Cys ) Asparagina ( Asn )
Glutamina ( Glu ) Tirosina ( Tyr )
Acido aspártico ( Asp ) Acido glutámico (Glu ).
ESTRUCTURA DE LOS AMINOACIDOS
PÉPTIDOS
Los aminoácidos se unen mediante un enlace
llamado “ enlace peptídico “
Los péptidos tienen muchas funciones en el
organismo al igual que las proteínas.
H H H H
NH2 - C - CO OH H H N - C COOH NH2- C CO- H N- C -COOH
R R R R
Enlace peptídico
H H H H
N H2 -C - CO OH H H N – C – COOH N H2 - C - CO - H N -C - COOH
H CH3 H CH3
GLICINA ( Gly ) ALANINA ( Ala ) Glicinilalanina [Link]
Ejercicios Enlace peptídico
POLIPEPTIDOS
Cuando se unen muchos aminoácidos ( mas de 100 ) , se forman moléculas muy
grandes y complejas y estas son las que determinan las proteínas :
H H H H
NH2- C - CO O H H H N- C - CO O H H H N - C - CO O H H H N –C –COOH
R E.P R R R
EJERCICIO
1.- Gly Ala Val Leu
2.- GLUTATION
PROPIEDADES FISICAS
Son sustancias anfóteras y tienen la capacidad de
amortiguación .
Dependiendo del tipo de aminoácido ; tienen
diferentes pk : pk1 , pk2 , pk3 y lo que determinará el
pH del aminoácido
• H
• pk2 NH2 - C - COOH pk1 pH = Neutro
• R
• H
• I
• pk2 NH2 - C - COOH pk1 pH = Acido
• I
• R - COOH pk3
• H
• I
• pk2 NH2 - C - COOH pk1 pH = Basico
• I
R - NH2 pk3
•
•
EJERCICIO
Se tiene lo siguiente:
Pk1 = 1.25
Pk2 = 8.5
Ubicar los pk en el aminoácido . Que tipo de aminoácido es ?
• Siendo todos sólidos no se funden ; sino que se
descomponen:
• Glicina : Temperatura de descomposición : 233 º C
• Alanina : Temperatura de descomposición : 297 ºC
PROTEINAS ( PROTIDOS )
Son biomoléculas formadas por aminoácidos que
están unidos por un tipo de enlace conocido como
“enlace peptídico “. El orden y la disposición de los
aminoácidos dependen del código genético de cada
persona, llamado genes estructurales.
El termino proteína deriva del griego “proteicos “que
significa “preeminente de primera clase.
Muchas proteínas están formadas por una sola cadena
poli péptica, porque se les llama “proteínas
monoméricas “, Ejemplo la mioglobina. Por otro lado ,
las proteínas oligoméricas presentan más de dos
cadenas ; llamadas subunidad. Ejemplo la hemoglobina
.
FUNCIONES
Catálisis.- Las enzimas proteicas que se encarga de
realizar reacciones químicas de una manera más
rápida y eficiente, Ejemplo la pepsina , encargada
de degradar los alimentos .
Reguladora. - Las hormonas proteicas ayudan a mantener
homeostasis en el cuerpo ; tal es el caso de la insulina que se
encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
Estructural. - Muchas proteínas determinan la forma o el
soporte en las células y los tejidos ya que forma cables o
rieles para dirigir el movimiento y se forman por el
ensamblaje de subunidades. Por ejemplo, la colágena es el
principal componente de la matriz estructural del tejido
conectivo.
Defensiva. - Son las encargadas de defender el
organismo. La inmunoglobulina son glicoproteínas que
defienden el organismo contra cuerpos extraños; la
queratina que protege la piel.
Transporte. - Llevan sustancias a través del organismo a
donde sean requeridas, por ejemplo, la hemoglobina
lleva el oxígeno por medio de la sangre.
Receptoras. - Este tipo de proteína se encuentran en la
membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales
para que la célula pueda cumplir su función; así como el acetil
colina que recibe señales para producir contracción muscular.
De Reserva y Almacenamiento. - Son materia prima como
fuente de carbono y energía en diferentes organismos. Ejemplo
la ovoalbúmina en el huevo, la caseína en la leche, la ferritina
forma una estructura hueca donde almacena hierro.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
1.- Son amortiguadoras de pH (efecto tampón): actúan
como amortiguadores de pH debido a su carácter
anfótero.
2.- Especificidad: cada proteína tiene una función
especifica que esta determinada por su estructura
primaria
3.- Capacidad electrolítica: se determina a través de la
electroforesis.
4.- Estabilidad: la proteína debe ser estable en el medio
donde desempeña su función.
5.- Solubilidad: se mantiene siempre y cuando los enlaces
fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la
temperatura y el pH ; se pierde la solubilidad.
CLASIFICACION
I.- SEGUN SU FORMA
1.- FIBROSAS : presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria en el cual predomina la helicoidal u hoja beta . Ejemplo la
queratina, el colágeno
2.- GLOBULARES: se caracterizan por doblar sus cadenas en forma esféricas
apretados o compactas. Ejemplo la enzima, anticuerpos, y alguna
hormona.
3.- MIXTA: posee una parte fibrosidad y otra parte globular.
II.- COMPOSICION QUIMICA
1.- SIMPLES U HOLOPROTEINAS: en su
hidrolisis solo producen aminoácidos.
Ejemplo la insulina y el colágeno; la
albumina.
2.- CONJUGADAS O HETEROPOLARES: contiene cadenas poli
pépticas y además de un grupo llamado “ grupo prostético “.
NUCLEOPROTEINAS: su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
LIPOPROTEINA: grupo prostético son los fosfolípidos, colesterol y
triglicéridos.
METALPROTEINAS: su grupo prostético esta formado por metales.
GLUCOPROTEINAS: grupo prostético formado por carbohidratos.
FOSFOPROTEINAS: su grupo prostético conjugado por un radical que
contiene fosfato distinto a un ácido nucleico o de un fosfolípido
ESTRUCTURAS
I.- PRIMARIA
Se refiere a la secuencia de aminoácido ; es decir la
combinación lineal de los aminoácidos mediante un tipo de
enlace covalente, llamado enlace peptídico.- Esta
combinación se escribe desde el grupo amino-terminal hasta
el carboxilo- terminal:
NH2 [Link].
II.-SECUNDARIA
Es el plegamiento regular local entre residuos
aminoácidos cercanos de la cadena polipeptídica .
Existen diferentes modelos de estructuras
secundarias; la mas frecuente son la helicoidal
alfa y la conformación beta o lamina plegada.
III.- TERCIARIA
Es la estructura plegada y completa en tres
dimensiones de la cadena polipeptídica. La
estructura terciaria de la mayor parte de las
proteínas es especifica de cada molécula ;
además, determina su función
IV.- CUATERNARIA
Solo esta presente si hay mas de una cadena
polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas ; la
estructura cuaternaria representa su interconexión y
organización