Universidad Nacional José Faustino Sánchez
Carrión
FACULTAD DE INGENIERIA AGRARIA, INDUSTRIAS ALIMENTARIAS Y AMBIENTAL
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
QUIMICA DE ALIMENTOS
TEMA 5:
Proteínas, aminoácidos, péptidos y enlaces peptídico
DOCENTE: Mg. Jyothisa E. Reyes Veramendi
Marzo, 2021
MODALIDAD NO PRESENCIAL
INTRODUCCCIÓN
Las proteínas son uno de los macronutrientes que encontramos en los
alimentos junto a los hidratos de carbono y lípidos. Son los elementos
básicos del cuerpo, esencia- les en todo el metabolismo.
Su principal función no es energética sino estructural, es decir,
contribuyen a la formación, desarrollo y renovación de todos los órganos
y sistemas del organismo y desempeñan también un gran número de
funciones en las células de los seres vivos.
Las proteínas son macromoléculas que están formadas por carbono,
oxígeno, hidrógeno y nitrógeno fundamentalmente, aunque también
pueden contener minerales como azufre, hierro y fósforo. La parte más
pequeña en que pueden dividirse son unas unidades estructurales
denominadas aminoácidos.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-
COOH) y un grupo amino (-NH2). Los alimentos que ingerimos nos
aportan estas proteínas, pero se absorben en forma de aminoácidos y
cadenas cortas de péptidos después de su hidrólisis en el proceso de
digestión.
LA PROTEINA
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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINA
1.2.1 Según su contenido en aminoácidos esenciales:
Proteínas completas o de alto valor biológico: si contienen
los aminoácidos esenciales en cantidad y proporción
adecuadas. Son denominadas también, de buena calidad.
Las encontramos fundamentalmente en los alimentos de
origen animal (leche, pescado, carne y huevo), y en la soja.
Proteínas incompletas o de bajo valor biológico:
carecen de alguno de los aminoácidos esenciales. Las
encontramos en las legumbres y los frutos secos donde el
aminoácido deficitario es la metionina, y en los cereales,
que son deficitarios en lisina.
1.2.2 Según su estructura química:
A. Holoproteínas o simples: están formadas
exclusivamente por aminoácidos. Incluyen la
albúmina del huevo, las globulinas del plasma
sanguíneo, las prolaminas, el colágeno, queratina,
elastina
B. Heteroproteínas, proteínas complejas o
conjugadas:
Constan de una fracción nitrogenada y otra de
naturaleza no proteica que se denomina también grupo
prostético. En este grupo se encuentran las
lipoproteínas, las glucoproteínas, las cromoproteínas y
las nucleoproteínas
AMINOÁCIDOS
Las unidades más simples de la estructura química
común a todas las proteínas son los aminoácidos.
Son las unidades básicas que forman las proteínas.
Su denominación responde a la composición La fórmula general de un aminoácido es:
química general que presentan, en la que un grupo
amino (-NH2) y otro carboxilo o ácido (-COOH) se
unen a un carbono α (-C-). Las otras dos valencias
de ese carbono quedan saturadas con un átomo de
hidrógeno (-H) y con un grupo químico variable al
que se denomina radical (-R).
Existen 20 aminoácidos distintos, cada uno de los cuales viene
caracterizado por su radical R:
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AMINOÁCIDOS
A. Los aminoácidos esenciales:
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede
generar por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta.
Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser
largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene
proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o
de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos,
los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua.
Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos,
algunos se pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos
sintetizar la alamina a partir del piruvato. En humanos se han descrito
estos aminoácidos esenciales:
Ejercicio de búsqueda
Búsqueda de estudios de aminoácidos en quinua peruana
Tiempo = 10 minutos
AMINOÁCIDOS
AMINOÁCIDOS
B. Aminoácidos no esenciales
Los podemos fabricar a partir de los esenciales. Son la alanina, arginina, ácido aspártico,
asparragina, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. La
arginina puede ser esencial para los niños muy pequeños ya que sus requerimientos son
mayores que su capacidad para sintetizarlo.
Hay también dos aminoácidos no esenciales que se forman a partir de
otros esenciales: la cisteína (y cistina) a partir de metionina y la tirosina a
partir de fenilalanina. La tirosina es precursora de neurotransmisores tan
importantes como la dopamina, noradrenalina y adrenalina y es
fundamental para el movimiento y el metabolismo. La cisteína es un
antioxidante que contiene azufre y además es coadyuvante en la salud de
piel, pelo y uñas y tiene también un papel fundamental en el metabolismo
de los ácidos grasos. La glicina es imprescindible en la producción de
energía ya que almacena la glucosa en forma de glucógeno. El glutation es
un potente antioxidante y desintoxicante.
Se considera que el valor o calidad biológica de una proteína,
viene determinada por su capacidad de aportar o no todos los
aminoácidos necesarios para el organismo. Aquellas que
contienen cantidades suficientes de cada uno de los
aminoácidos esenciales son proteínas de alto valor biológico
y si falta algún aminoácido esencial, el valor biológico de esa
proteína disminuye. Todos los aminoácidos esenciales se
encuentran presentes en las proteínas de origen animal (huevo,
carnes, pescados y lácteos), por tanto, estas proteínas son de
mejor calidad o de mayor valor biológico que las de origen
vegetal (legumbres, cereales y frutos secos), deficitarias en
uno o más de esos aminoácidos. Sin embargo, proteínas
incompletas bien combinadas pueden dar lugar a proteínas de
mayor calidad equiparables a las de la carne, el pescado y el
huevo como por ejemplo: leche y arroz, legumbre con arroz,
legumbre y trigo, arroz con frutos secos
AMINOÁCIDOS
ENLACE PEPTÍDICO
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de
uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de
síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer
aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un
ejemplo de una reacción de condensación. Dos moléculas se unen
mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la pérdida de una
molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El
grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con
el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta
formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al
péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH
terminal
Formación de un péptido
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ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Todas las proteínas poseen una misma estructura química
central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos.
Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia
de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se
conoce como estructura primaria de la proteína. La
estructura primaria de una proteína es determinante en la
función que cumplirá después, así las proteínas
estructurales (como aquellas que forman los tendones y
cartílagos) poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos
y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal.
Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de los
aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la
formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas. Así, la
estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena
proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados
y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria.
Además las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo que se describe
una tercera estructura. La estructura terciaria, por tanto, es el modo en que la cadena
polipeptídica se pliega en el espacio, es decir, cómo se enrolla una determinada proteína.
Así mismo, las proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de
aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros)
para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en
complejos macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de
estructuración en las proteínas:
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria
Los enlaces que determinan la estructura primaria son
covalentes (enlace amida o enlace peptídico), mientras
que la mayoría de los enlaces que determinan la
conformación (estructuras secundaria y terciaria) y la
asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de
tipo no covalente.
A. ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos
en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a nivel
primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las proteínas
existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras posibles viene
dado por las variaciones con repetición de 20 elementos tomados de n en
n, siendo n el número de aminoácidos que componen la molécula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los
distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales de
los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la
proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido
precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del
grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por lo
tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal de una
proteína es: (-NH-C=-CO-)
B. ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria de las proteínas es el
plegamiento que la cadena polipeptídica
adopta gracias a la formación de puentes de
hidrógeno entre los átomos que forman el
enlace peptídico. Los puentes de hidrógeno
se establecen entre los grupos -CO- y -NH-
del enlace peptídico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como donador de
H). De esta forma, la cadena polipeptídica es
capaz de adoptar conformaciones de menor
energía libre, y por tanto, más estables.
C. ESTRUCTURA TERCIARIA
Se llama estructura terciaria a la disposición
tridimensional de todos los átomos que componen la
proteína, concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria
de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición
espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos.
Para las proteínas que constan de una sola cadena
polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la
estructura terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.
TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
• Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las
que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos.
Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la
fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura
secundaria (hélices a u hojas b) pueden mantener su
ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo
introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las
hebras de una cuerda.
• Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más
frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine
sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En
este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al
azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras
supersecundarias.
D. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura
cuaternaria. La estructura cuaternaria debe considerar:
• El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero y
• La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de
sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante
interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si
los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En Hemoglobina
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente
disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.
Ejercicio de búsqueda 2
Búsqueda de estudios de
proteínas en alimentos de
importancia en la industria
alimentaria
Tiempo = 10 minutos