BIOQUÍMICA
Luis Alberto Illicachi Romero. PhD.
Universidad Santiago de Cali
2021B
2
Aminoácidos
El término aminoácido podría significar cualquier molécula que contenga
un grupo amino y cualquier tipo de grupo ácido; sin embargo, el término
casi siempre se usa para referirse a un ácido carboxílico α-amino.
Los aminoácidos AA son las unidades básicas de las proteínas.
3
4
• El punto isoeléctrico de los aminoácidos es de aproximadamente
6, este es el pH en el que el aminoácido existe como molécula
neutra.
• El pKa del grupo amina suele ser de 9-11.
• El pKa del grupo ácido carboxílico suele ser de aproximadamente
2-3.
5
6
7
Existen 20 aminoácidos α estándar en las proteínas. Algunos de ellos
tienen funciones únicas en los seres vivos. Por ejemplo, la glicina y el
ácido glutámico actúan en los animales como neurotransmisores,
moléculas señalizadoras liberadas por las células nerviosas.
Glicina Ácido glutámico
8
9
10
11
12
13
Los humanos pueden sintetizar casi la mitad de los aminoácidos
necesarios para formar proteínas. Otros aminoácidos, llamados
aminoácidos esenciales, deben suministrarse en la dieta.
14
Péptidos
La reacción más
importante de los
aminoácidos es la
formación de enlaces
peptídicos. Las aminas
y los ácidos pueden
condensarse, con la
pérdida de agua, para
formar amidas.
Las moléculas cortas, con una longitud inferior a 50 aminoácidos, se denominan péptidos u
oligopéptidos.
15
16
Aminoácidos C y N terminal
17
18
Met-encefalina
19
20
21
Proteínas
Las proteínas están formadas por uno o más polipéptidos. Éstos
desempeñan una gran variedad de funciones en los seres vivos. Entre los
ejemplos se encuentran las proteínas transportadoras, las proteínas
estructurales y las enzimas (proteínas catalíticas).
22
Clasificación de las proteínas
Según su composición, las proteínas se clasifican en simples o conjugadas.
Las proteínas sencillas son aquellas que se hidrolizan para formar sólo
aminoácidos. Las proteínas conjugadas están unidas a un grupo
prostético no proteínico como un azúcar, un ácido nucleico, un lípido o
algún otro grupo.
23
Las proteínas se clasifican (según su morfología) como fibrosas o globulares
dependiendo de si forman filamentos largos o se enrollan sobre sí mismas.
Las proteínas fibrosas están llenas de hebras, son duras y por lo general son
insolubles en agua. Funcionan principalmente como las partes estructurales del
organismo. Algunos ejemplos de proteínas fibrosas son la α-queratina en las
uñas y pezuñas, y el colágeno en los tendones.
24
Las proteínas globulares se pliegan en formas aproximadamente
esféricas. Por lo regular funcionan como enzimas, hormonas o proteínas
transportadoras.
Insulina
Regula los niveles de glucosa en la sangre y su consumo por las células
25
Niveles de la estructura de las proteínas
La estructura de una proteína es la disposición que adoptan las cadenas
polipeptídicas en el espacio.
Por su complejidad, se distinguen cuatro niveles estructurales conocidos
como:
• Estructura primaria.
• Estructura secundaria.
• Estructura terciaria.
• Estructura cuaternaria
26
Estructura primaria: Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína. Indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica
y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.
27
Estructura secundaria: Aunque con frecuencia pensamos en las cadenas
de péptido como estructuras lineales, éstas tienden a formar arreglos
ordenados enlazados por puentes de hidrógeno. Los tipos de estructura
secundaria que se observan con mayor frecuencia son la hélice α y la
lámina plegada β.
α-hélice: Tiene disposición helicoidal, la hélice se estabiliza mediante
puentes de hidrógeno entre el –CO de un aminoácido y el –NH del cuarto
aminoácido que le sigue, presenta una forma de cinta retorcida
28
Lámina plegada β: Es una
estructura en forma de zig-
zag, forzada por la rigidez
del enlace peptídico y la
apolaridad de los radicales
de los aminoácidos que
componen la molécula.
29
30
31
La estructura terciaria es la forma 3D adoptada por toda la cadena
polipeptídica:
• Cadenas laterales no polares mediante las fuerzas de dispersión
de London (hidrofóbicas)
• Grupos funcionales polares: enlace de H
• Cadenas laterales cargadas atraídas a través por interacciones
electrostáticas
• Enlaces disulfuro
Esta disposición facilita su solubilidad en agua, lo que les permite
realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.
Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento
particular que adopten.
32
33
34
La estructura cuaternaria
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero
35
36
37
Hidrolisis de proteinas
38
Desnaturalización de las proteínas
La desnaturalización: Es la alteración de la estructura normal (3D)
y la pérdida de actividad biológica. Muchos factores pueden
ocasionar la desnaturalización, pero los más comunes son el calor y
el pH.
39
Enzimas - Definición
• Las enzimas son proteínas que sirven como catalizadores biológicos para
las reacciones en todos los organismos vivos.
• Aumentan la velocidad de reacción (106 a 1012 veces más rápido), pero
no cambian ellos mismos.
• Las enzimas son muy específicas; Cada enzima cataliza una cierta
reacción o tipo de reacción solamente.
• Los nombres de la mayoría de las enzimas terminan con el sufijo "-asa"
como peptidasa, lipasa e hidrolasa
40
41
42
43
44
45