ESCUELA PROFESIONAL DE
PSICOLOGÍA
Tema : PROTEINAS
Asignatura : BIOQUÍMICA
Docente : Q.F. ACHISHKA FERNANDEZ PALOMINO
Introducción
Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en
algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el
nombre de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los
aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo
número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos
que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es
superior a 10 se llama polipéptido y si el número es superior a 50
aminoácidos se habla ya de proteína.
Proteínas
Las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en
menor medida P y S y otros elementos (Fe,Cu, Mg,…).
Son polímeros no ramificados de aminoácidos (aa) que se unen mediante
enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los
seres vivos.
Su importancia radica en la variedad de funciones diferentes que pueden
desempeñar.
Pueden presentar metales o
asociarse con otras moléculas
orgánicas e inorgánicas
PROTEINAS Son macromoléculas poseen
alto peso molecular
El numero de aminoácidos en
una proteína es 50
Los aminoácidos se unen por
medio de enlaces peptídicos
se consideran polipéptidos
IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS
ESTRUCTURAL Interviene en la formación de tejidos constituyendo una fracción de la sustancia
intracelular, 52% de la membrana celular: Cuernos, escamas y la piel
MECANICA Interviene en el movimiento tanto a nivel celular como orgánico y corporal, tales
como: actina, miosina y la tropomiosina
Se encargan de la movilización de oxigeno, cobre, hierro y lípidos tales como
TRANSPORTE
la hemoglobina, la ceruloplasmina, la globulina y la lipoproteínas.
CATALITICA Las enzimas son proteínas esenciales para el metabolismo, actúan como
catalizadores, acelerando las reacciones químicas favoreciendo la obtención de
energía y la regeneración celular.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Formados especialmente por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos
Aminoácidos Péptidos Niveles de estructuras proteica
Esenciales Dipéptidos Estructura primaria
No esenciales Oligopéptidos Estructura secundaria
Polipéptidos Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Nivel de Estructura de la Proteína
La función de las proteínas está basada en su estructura
tridimensional (orientación en el espacio de las cadenas
polipeptídicas). Existen 4 niveles de complejidad creciente y cada
uno se construye a partir del anterior: Estructura primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Estructura Primaria
Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la cadena
polipeptídica.
Las distintas proteínas se diferencian por el número, tipo y orden en
que se encuentran los aa, lo cual es consecuencia del mensaje
genético. Cualquier alteración en el orden de los aa determina otra
proteína.
Como en casi todas las proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el
número de estructuras posibles viene dado por las variaciones con
repetición de 20 elementos tomados de n en n, siendo n el número de
aminoácidos que componen la molécula proteica.
Estructuras Secundarias
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aa debido a la
capacidad de giro de los enlaces.
De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a
estructuras
estables y son los que se mantienen.
La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
Hélice alfa : Está formada por el enrollamiento de la cadena
polipeptídica sobre sí misma en forma de espiral. Se forma una
hélice dextrógira (sentido de giro de las agujas del reloj).
Estructura beta o en lámina plegada: Los planos de los enlaces
peptídicos sucesivos se disponen en ziz- zag, como una hoja
plegada.
Estructura Terciaria
Es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la
disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan
de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria),
la estructura terciaria es la máxima información estructural que se
puede obtener.
Estructura Cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica,
es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica.
La estructura cuaternaria debe considerar:
° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o
monómeros que integran el oligómero y
° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al
oligómero.
CLASIFICASIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Forma tridimensional Composición Función biológica
Fibrosas Simples Protectora de la sangre
Globulares Conjugadas Toxinas
Hormonas
Estructurales
Enzimas
Reserva
CLASFICASIÓN DE LAS PROTEINAS
forma tridimensional
FIBROSAS presentan cadenas polipeptídicas largas y una estructura
secundaria atípica. Son insolubles en agua y en
disoluciones acuosas.
Constituyen estructuras resistentes, elásticas y flexibles.
•Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
•Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
•Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
•Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
Se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua.
•Prolaminas: zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
•Gluteninas: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
GLOBULARES
• Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
•Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
•Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA
Están constituidos únicamente por aminoácidos .
SIMPLES O
HOLOPROTEINAS
su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas
son la insulina y el colágeno (fibrosas y globulares),Las
tubulinas, albuminas y queratinas.
Ejm. Cadenas polipeptidica
Están constituidos por aminoácidos y un grupo
CONJUGADAS O
HETEROPROTEINAS prostético.
Hemoproteínas (grupo Hem),Glucoproteínas
(glúcidos), Fosfoproteínas (fosfato),
Metaloproteínas (metal)
SEGÚN SU FUNCIÓN BIOLÓGICA
TIPOS EJEMPLOS LOCALIZACIÓN O FUNCIÓN
PROTECTORAS Anticuerpos Forman complejos con proteínas extrañas,
DE LA Fibrinógeno complejos con algunos sistemas antígeno-
SANGRE Trombina anticuerpo
Precursor de la fibrina en la coagulación sanguínea
HORMONAS Insulina Regula el metabolismo de la glucosa
Hormona Regula la síntesis de corticosteroides
adrenocorticotrópica Estimula el crecimiento de los huesos.
Hormona del crecimiento
ENZIMAS Hexoquinasa Fosforila
Lactato – deshidrogenasa Deshidrogenasa lactato
ADN - polimerasa Replica y repara el ADN
PROTEINAS DE Ovoalbúmina Proteína de la clara del huevo
RESERVA Caseína Proteína de la leche
Ferritina Reserva de hierro en el bazo
Gliadina Proteína de la semilla del trigo
Ceína Proteína de la semilla del maíz
Funciones de las proteínas
• Estructural
• Catalítica o enzimática
• Reguladora u hormonal
• Reserva
• Defensiva
• Contráctil
• Transportadora
• Homeostática:
Funciones de las proteínas
Estructural: La función de resistencia o función estructural de las proteínas
también es de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de
sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos.
forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión genética. Las glucoproteínas
actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o
facilitan el transporte de sustancias.
ejemplos: colágeno, glucoproteínas, queratinas
Catalítica o enzimática: son las más especializadas y numerosas.
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
de metabolismo.
Su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad
de poder interaccionar, en forma específica, con muy diversas
moléculas. A las substancias que se transforman por medio de una
reacción enzimática se les llama substratos. Los substratos
reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se
denomina sitio activo.
• Reguladora u hormonal: son de naturaleza proteica, como
la insulina y el glucagón que regulan los niveles de glucosa
en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis
como la hormona del crecimiento directamente involucrada
en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la
calcitonina que regula el metabolismo del calcio
Reserva: las proteínas cumplen también una función
energética para el organismo pudiendo aportar hasta 4
Kcal. de energía por gramo.
Ejemplos: lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la
clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del embrión..
Defensiva: crean anticuerpos y regulan factores contra
agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como
venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas
generadas con funciones defensivas.
Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida.
El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias.
Contráctil: La contracción de los músculos través de la miosina y actina es
una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las
células constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción
de los músculos.
Transportadora: Pueden transportar distintos tipos de sustancias.
Ejemplo: la hemoglobina, citocromos, lipoproteínas.
Homeostática: funcionan como amortiguadores, manteniendo en
diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es
la conocida como función homeostática de las proteínas.