DIGESTION
La ingesta diaria de estos nutrientes que son las proteínas es implescindible para una dieta
sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en proteínas de especial
importancia en la nutrición deportiva.
Por su gran tamaño molecular, las proteínas aportadas por la dieta no pueden ser absorbidas
directamente en el proceso de la digestión. Para hacerlo, deben ser descompuestas en sus
amioácidos constituyentes, tarea que realizan las enzimas proteolíticas (que degradan
proteínas) producidas en el estómago , en el páncreas y en el intestino delgado. La digestión
de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta del ácido clorhídrico y de
la pepsina. El ácido clorhídrico se sintetiza en las células parietales del estómago y tiene
como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las proteínas y activar el
pepsinógeno para convertirlo en pepsina y así iniciar la hidrólisis enzimática proteica.
El pepsinógeno es un zimógeno o proenzima (precursor enzimático inactivo; es decir, no
cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas ) que para activarse necesita de un
cambio bioquímico en su estructura . El ácido clorhídrico se encarga de hacerlo y así el
zimógeno se convierte en una enzima activa, la pepsina.
Digestión proteica por enzimas pancreáticas: Al llegar al intestino delgado,
los péptidos que se producen en el estómago por acción de la pepsina son fragmentados
a oligopéptidos y aminoácidos libres por acción de las proteasas de origen pancreático: la
tripsina, la quimotripsina, la elastasa y las carboxipeptidasas A y B.
Tripsina: La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto autocatalítico generando
más moléculas de tripsina.
Quimotripsina: Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina. Reconoce y
corta específicamente triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y leucina en el extremo
carbonilo de la unión peptídica.
Elastasa: Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la tripsina y reconoce
alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo de la unión peptídica.
Carboxipeptidasas A y B: Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas A
y B y se activan por acción de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos
aminoácidos en el extremo C-terminal.
Digestión intestinal: La superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa,
exopeptidasa , que degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopéptidos para
producir aminoácidos libres y péptidos de tamaño pequeño.
Absorción de aminoácidos y dipéptidos: Las células epiteliales del intestino absorben
aminoácidos libres mediante un mecanismo de transporte activo secundario acoplado al
transporte de sodio.
También se pueden absorber pequeños péptidos mediante pinocitosis. En el citosol del
enterocito todos los oligopéptidos se terminan de hidrolizar de forma tal que solo pasan
aminoácidos a la vena orta.
REACCIONES DE IDENTIFICACION
Las reacciones de coloración para el reconocimiento de proteínas se basan principalmente
en la identificación de grupos estructurales de algunos de sus aminoácidos en particular.
Reacción de la Ninhidrina.: La ninhidrina es específica para aminoácidos y
proteínas, para diferenciar entre carbohidratos y aminoácidos y proteínas.
Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína dando lugar a la
formación de un complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a
excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color
amarillo. Este complejo colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por
resonancia, el cual es independiente de la coloración original del aminoácido y/o
proteína. Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por
ejemplo, en aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de
Ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres.
Reacción de Biuret: Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en
medio alcalino, este reacciona con el enlace peptídico de las proteínas mediante la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de
electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos,
lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de absorción a
540 nm.
Reacción de Millon: Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato
mercúrico disuelto en ácido nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos
fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina para la formación de
nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo
al calentar por formación de una sal mercúrica.
Reacción Xantoproteica: Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la
identificación de proteínas con grupos aromáticos que son derivados del benceno
como la fenilalanina, tirosina y triptófano, mediante la formación de compuestos
nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo se intensifica cuando la
reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y triptófano
contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la nitración,
mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que el
anillo no está activado
Prueba de Sakaguchi: Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la
contienen. Es positiva para el aminoácido que contiene el grupo guanidina en la
Arginina. El grupo guanidina presente en el aminoácido reacciona con α-naftol e
hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo
Prueba de aldehído – Hopkin-Cole: La prueba de Hopkins-Cole es específica para
el triptófano, el único aminoácido que contiene un grupo de indol. El anillo de
indol reacciona con el ácido glioxílico en presencia de un ácido fuerte (ácido
sulfúrico) para formar un producto cíclico color violeta. El reactivo Hopkins-Cole
solo reacciona con proteínas que contienen triptófano. La solución de proteína se
hidroliza mediante el ácido sulfúrico concentrado en la interfaz de la solución. Una
vez que el triptófano está libre, reacciona con el ácido glioxílico para formar el
producto de color violeta (en forma de anillo)
LAS PROTEINAS
Presentado por:
Donna Anaya
María Fierro
Yesica Manjares
Masha Myles
Steven Pua
A:
Tulia Lobelo de Cepeda.
Universidad Simon Bolivar.
Facultad de ciencias de la Salud
Fisioterapia
Barranquilla – Atlántico
Marzo 21 - 2018
DEFINICIÓN
Son macromoléculas que constituyen el principal nutriente para la formación de los
músculos del cuerpo. Además de la formación de tejidos, las proteínas también regulan
varias funciones del organismo. Una de la funciones de las proteínas consiste en transportar
las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las defensas de nuestro organismo.
COMPOSICION
Todas las proteínas están compuestas por: Carbono, Hidrógeno, Oxígeno, Nitrógeno. Y la
mayoría contiene además azufre y fósforo.
CLASIFICACION
Se pueden clasificar en dos tipos que son proteínas simples o proteínas conjugadas.
Proteínas simples: son aquellas que, por hidrolisis, producen solamente µ-aminoácidos.
Un ejemplo de proteína que es una proteína simple es la ubiquitina.
Proteínas conjugadas: estas proteínas contienen además de su cadena polipeptídica un
componente que no es un aminoácido, denominado grupo prostético. Este componente
puede ser un ácido nucleico, un lípido, un azúcar o simplemente un ión inorgánico.
Ejemplos de proteínas que son proteínas conjugadas son la mioglobina, la hemoglobina y
los citocromos.
Según su forma, las proteínas se clasifican en dos tipos que son proteínas fibrosas y
proteínas globulares.
Si en un tipo de proteínas hay una dimensión mayor que las demás de dice que son
proteínas fibrosas. Es común que este tipo de proteínas, las proteínas fibrosas, tengan
además funciones estructurales.
En las proteínas que son proteínas globulares su cadena polipeptídica se encuentra
enrollada sobre sí misma. Esto da lugar a una estructura que es esférica y compacta en
mayor o menor medida.
ESTRUTURA 1 , 2 ,3, 4.
Las proteínas poseen una estructura química central que consiste en una cadena lineal de
aminoácidos plegada de forma que muestra una estructura tridimensional, esto les permite a
las proteínas realizar sus funciones.
En las proteínas se codifica el material genético de cada organismo y en él se especifica su
secuencia de aminoácidos. Estas secuencias de aminoácidos se sintetizan por los ribosomas
para formar las macromoléculas que son las proteínas.
Existen 20 aminoácidos diferentes que se combinan entre ellos de múltiples maneras para
formar cada tipo de proteínas. Los aminoácidos pueden dividirse en 2 tipos: Aminoácidos
esenciales que son 9 y que se obtienen de alimentos y aminoácidos no esenciales que son
11 y se producen en nuestro cuerpo.
En las células, las moléculas orgánicas más abundantes que son las proteínas, constituyen
más de el 50 % del peso seco de las mismas. Las proteínas son el principal nutriente para la
formación de los músculos del cuerpo.
Estructura primaria: Una cadena polipeptídica consiste en una cadena lineal de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. El primer puesto de la cadena corresponde al
grupo amino terminal, y la estructura primaria es la secuencia en la que están situados todos
los constituyentes hasta llegar al carboxilo terminal. Esta secuencia está codificada
genéticamente .Existen cadenas polipeptídicas de cualquier número de aminoácidos, sin
que exista una solución de continuidad entre péptidos y proteínas. Por convención, se suele
considerar proteína a quellos polipéptidos con un peso molecular del orden de 10.000 o
más.
Estructura secundaria: La estructura secundaria es la forma en la que la cadena
polipeptidica se pliega en el espacio. En una proteína, cada tramo de cadena polipeptídica
tiene distinta estructura secundaria. Existen varias formas definidas de estructura
secundaria, las más importantes de las cuales son las llamadas hélice a y hoja plegada b.
Las estructuras secundarias definidas están mantenidas por puentes de hidrógeno formados
exclusivamente entre los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto de la
cadena polipeptídica. Consecuentemente, los parámetros estructurales (distancias, ángulos)
serán iguales, independientemente de la proteína y de los aminoácidos que formen la
estructura.
Estructura terciaria: La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se
organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener
una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no tenerla. La estructura
terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puente de hidrógeno entre las cadenas
laterales de los aminoáciodos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.
Estructura cuaternaria: La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se
asocian las distintas subunidades constituyentes, si es que existen. Es decir, para poder
hablar de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias
subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la
hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
DESNATURALIZACION
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha
estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta
y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua
cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o
frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se
denomina renaturalización.
AGENTES DESNATURALIZANTES
Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH,
fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es
posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
la polaridad del disolvente: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le
añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello
disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula
proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos
interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la
estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de
los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.
la fuerza iónica: Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato
amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una
disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la
proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de
hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas
se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el
aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede
eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original.
A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así,
las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al
dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza
iónica original.
El PH: Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de
afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de
los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta
alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones
electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su
precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya
que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática
que pudiera dificultar la formación de agregados.
La temperatura: Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las
moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones
débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior
hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y
precipitación de la proteína desnaturalizada.
FUERZAS ESTABILIZADORAS DE LA ESTRUCTURA PROTEICA
La estructura de las proteínas esta estabilizada por diferentes tipos de enlaces, como enlaces
covalentes (enlace peptídico, enlace por puentes disulfuro), enlaces por puentes de
hidrógeno (interacciones dipolo-dipolo), interacciones hidrofóbicas, enlaces salinos
(interacciones electrostáticas) o las fuerzas de los contactos de Van der Waals. Todos estos
tipos de enlaces juegan un importante papel en la estabilización de la estructura
tridimensional de las proteínas.
La fuerza de atracción de los diferentes enlaces que intervienen en la estabilización de las
proteínas se expresa en kcal/mol, y corresponde a la energía liberada al formar el enlace, o
la energía que debe suministrarse para romper el enlace que es:
Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)
Covalente -50 a –100
Iónico o salino -1 a –80
Puentes de Hidrógeno -3 a –6
Van der Waals -0,5 a –1
Hidrofóbico -0,5 a –3
FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
Consiste en transportar las sustancias grasas a través de la sangre, elevando así las defensas
de nuestro organismo. las proteínas desempeñan un papel fundamental en el organismo.
Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está
presente en otras moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son para las
síntesis y mantenimiento de diversos tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos
gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las enzimas (estas últimas actúan
como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se producen las
reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases
a través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de
amortiguadores para mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.
Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de
proteínas que actúan como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos;
el colágeno, cuya función de resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la
miosina y la actina, dos proteínas musculares que hacen posible el movimiento, entre
muchas otras.
DIGESTION
La ingesta diaria de estos nutrientes que son las proteínas es implescindible para una dieta
sana y saludable para todos siendo la ingesta de alimentos ricos en proteínas de especial
importancia en la nutrición deportiva.
Por su gran tamaño molecular, las proteínas aportadas por la dieta no pueden ser absorbidas
directamente en el proceso de la digestión. Para hacerlo, deben ser descompuestas en sus
amioácidos constituyentes, tarea que realizan las enzimas proteolíticas (que degradan
proteínas) producidas en el estómago , en el páncreas y en el intestino delgado. La digestión
de proteínas se inicia en el estómago gracias a la acción conjunta del ácido clorhídrico y de
la pepsina. El ácido clorhídrico se sintetiza en las células parietales del estómago y tiene
como funciones matar algunas bacterias, desnaturalizar a las proteínas y activar el
pepsinógeno para convertirlo en pepsina y así iniciar la hidrólisis enzimática proteica.
El pepsinógeno es un zimógeno o proenzima (precursor enzimático inactivo; es decir, no
cataliza ninguna reacción como hacen las enzimas ) que para activarse necesita de un
cambio bioquímico en su estructura . El ácido clorhídrico se encarga de hacerlo y así el
zimógeno se convierte en una enzima activa, la pepsina.
Digestión proteica por enzimas pancreáticas: Al llegar al intestino delgado,
los péptidos que se producen en el estómago por acción de la pepsina son fragmentados
a oligopéptidos y aminoácidos libres por acción de las proteasas de origen pancreático: la
tripsina, la quimotripsina, la elastasa y las carboxipeptidasas A y B.
Tripsina: La tripsina al igual de la pepsina puede ejercer un efecto autocatalítico generando
más moléculas de tripsina.
Quimotripsina: Se secreta como zimógeno y se activa por acción de la tripsina. Reconoce y
corta específicamente triptófano, tirosina, fenilalanina, metionina y leucina en el extremo
carbonilo de la unión peptídica.
Elastasa: Se secreta como zimógeno o proelastasa, se activa por la tripsina y reconoce
alanina, glicina y serina en el extremo carbonilo de la unión peptídica.
Carboxipeptidasas A y B: Son exopeptidasas que se secretan como procarboxipeptidasas A
y B y se activan por acción de la tripsina, la carboxipeptidasa A reconoce casi todos
aminoácidos en el extremo C-terminal.
Digestión intestinal: La superficie luminal del intestino contiene una aminopeptidasa,
exopeptidasa , que degrada repetidamente el residuo N-terminal de los oligopéptidos para
producir aminoácidos libres y péptidos de tamaño pequeño.
Absorción de aminoácidos y dipéptidos: Las células epiteliales del intestino absorben
aminoácidos libres mediante un mecanismo de transporte activo secundario acoplado al
transporte de sodio.
También se pueden absorber pequeños péptidos mediante pinocitosis. En el citosol del
enterocito todos los oligopéptidos se terminan de hidrolizar de forma tal que solo pasan
aminoácidos a la vena orta.
ABSORCION DE METABOLISMO.
Los aminoácidos son absorbidos por el organismo . Se absorben por las vellosidades del
intestino delgado, pasan a la sangre del sistema porta y se dirigen hacia el hígado.
Una vez en el hígado, muchos aminoácidos quedan allí depositados un cierto tiempo, pero
su destino final será su transporte hacia las células para la reconstrucción tisular (reparación
de tejidos). En situaciones extremas, los aminoácidos pueden ser utilizados como fuente de
energía.
METABOLISMO: La proteína ingerida se degrada en aminoácidos mediante el proceso
digestivo, pudiendo seguir dos caminos: procesos anabólicos (construcción) y catabólicos
(destrucción). Los aminoácidos no absorbidos se expulsan por las heces (nitrógeno fecal).
ANABOLISMO PROTEICO a) Mantenimiento proteico: todos los días entran proteínas a
nuestro organismo y son degradadas en aminoácidos y luego sintetizadas para poder ser
utilizadas por el organismo. Unas proteínas son estructurales, las cuales se encargan de
mantenimientos corporales; y otras son funcionales.
b) Crecimiento: el aporte de proteínas debe ser mayor en momentos de crecimiento
(embarazo, desarrollo, etc.)
CATABOLISMO PROTEICO a) Cuando el organismo necesita energía, porque no es
aportada por los hidratos de carbono o las grasas, las proteínas se degradan dando urea y un
resto cetoácido que al catabolizarse da energía.
b) Si el organismo no necesita energía igualmente se forma la urea, la cual es expulsada
por la orina (nitrógeno urinario), y también se forman restos cetoácidos que se convierten
en grasas y se acumulan en el tejido adiposo.
REACCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Desaminación oxidativa:Es la reacción que consiste en la separación del grupo amino de
los aminoácidos en forma de amoníaco quedando el cetoácido homólogo al aminoácido
desaminado.
Transaminación: Consiste en la transferencia del grupo amino, de un aminoácido es
transferido a un cetoácido, formándose un nuevo aminoácido y un nuevo cetoácido.
Descarboxilación: Es la separación del grupo carbóxilo del aminoácido en forma de CO2
REACCIONES DE IDENTIFICACION
Las reacciones de coloración para el reconocimiento de proteínas se basan principalmente
en la identificación de grupos estructurales de algunos de sus aminoácidos en particular.
Reacción de la Ninhidrina.: La ninhidrina es específica para aminoácidos y
proteínas, para diferenciar entre carbohidratos y aminoácidos y proteínas.
Reacciona con todos los α-aminoácidos contenidos en la proteína dando lugar a la
formación de un complejo color purpura cuyo pH se encuentra entre 4 y 8, a
excepción de la prolina e hidroxi-prolina que dan lugar a complejos de color
amarillo. Este complejo colorido (llamado púrpura de Ruhemann) se estabiliza por
resonancia, el cual es independiente de la coloración original del aminoácido y/o
proteína. Esta prueba es positiva tanto para proteínas como para aminoácidos. Por
ejemplo, en aquellos casos donde la prueba de Biuret es negativa y positiva la de
Ninhidrina, indica que no hay proteínas, pero si hay aminoácidos libres.
Reacción de Biuret: Reactivo formado por una solución de sulfato de cobre en
medio alcalino, este reacciona con el enlace peptídico de las proteínas mediante la
formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu2+ y los pares de
electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces peptídicos,
lo que produce una coloración rojo-violeta presentando un máximo de absorción a
540 nm.
Reacción de Millon: Este reactivo está formado por una mezcla de nitrito y nitrato
mercúrico disuelto en ácido nítrico. Esta reacción se lleva a cabo con residuos
fenólicos, es decir proteínas que contienen tirosina para la formación de
nitrotirosina. Las proteínas se precipitan por acción de los ácidos inorgánicos
fuertes del reactivo, dando un precipitado blanco que se vuelve gradualmente rojo
al calentar por formación de una sal mercúrica.
Reacción Xantoproteica: Reactivo a base de ácido nítrico que sirve para la
identificación de proteínas con grupos aromáticos que son derivados del benceno
como la fenilalanina, tirosina y triptófano, mediante la formación de compuestos
nitrados amarillos. La intensidad del color amarillo se intensifica cuando la
reacción ocurre en una solución básica. Los aminoácidos tirosina y triptófano
contienen anillos de benceno activados y se someten fácilmente a la nitración,
mientras que la fenilalanina no se somete fácilmente a la nitración, debido a que el
anillo no está activado
Prueba de Sakaguchi: Esta prueba es específica para Arginina o proteínas que la
contienen. Es positiva para el aminoácido que contiene el grupo guanidina en la
Arginina. El grupo guanidina presente en el aminoácido reacciona con α-naftol e
hipobromito alcalino para dar un complejo de color rojo
Prueba de aldehído – Hopkin-Cole: La prueba de Hopkins-Cole es específica para
el triptófano, el único aminoácido que contiene un grupo de indol. El anillo de
indol reacciona con el ácido glioxílico en presencia de un ácido fuerte (ácido
sulfúrico) para formar un producto cíclico color violeta. El reactivo Hopkins-Cole
solo reacciona con proteínas que contienen triptófano. La solución de proteína se
hidroliza mediante el ácido sulfúrico concentrado en la interfaz de la solución. Una
vez que el triptófano está libre, reacciona con el ácido glioxílico para formar el
producto de color violeta (en forma de anillo)
BIBLIOGRAFIAS.
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de-proteinas/