AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS.
Los aminoácidos, como su nombre lo
indica, son bifuncionales.
Contienen un grupo amino básico y un
grupo carboxílico ácido.
Con fines de clasificación, las cadenas con
menos de 50 aminoácidos se llaman
polipéptidos, mientras que el término
proteína se reserva a cadenas mas largas.
ENLACE PEPTÍDICO
Es la unión que se produce entre dos
aminoácidos, cuando se combinan en
una reacción de condensación.
Es un enlace covalente que se produce
entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro
aminoácido, dando lugar al
desprendimiento de una molécula de
agua.
PEPTIDO
Es aquel que está formado por 2 ó más aminoácidos
unidos mediante enlaces peptídicos. Según el número
de aminoácidos se denominan:
> Dipéptidos. : formado por 2 aminoácidos.
> Tripéptidos : formado por 3 aminoácidos.
> Tetrapéptidos : formado por 4 aminoácidos.
> Oligopéptidos : si tiene menos de 10 aminoácidos.
> Polipéptidos : si tiene más de 10 aminoácidos.
La formación de péptidos ocurre de manera natural en
los ribosomas
Estructura de los aminoácidos.
Como los aminoácidos contienen un
grupo ácido y un grupo básico,
experimentan una reacción ácidobase
intramolecular y se encuentran
principalmente en la forma de un ión
dipolar, o Zwitterion (del alemán zwitter,
igual)
Los iones dipolo (zwitterions) de los
aminoácidos son sales internas y por
ello tienen muchas de las propiedades
físicas asociadas con las sales. Poseen
momentos dipolares grandes, son
solubles en agua e insolubles en
hidrocarburos, y son sustancias
cristalinas con puntos de fusión altos.
Además los aminoácidos son:
Anfóteros: pueden reaccionar como
ácidos o como bases, dependiendo de
las circunstancias.
ESENCIALES: Son indispensables en la
dieta debido a que el organismo no los
puede sintetizar. Su carencia en la dieta
limita el desarrollo del organismo, ya que
no es posible crear tejidos nuevos (para el
crecimiento) o reponer las células de los
tejidos que mueren.
NO ESENCIALES: No son indispensables
en la dieta, porque el organismo los puede
sintetizar.
AMINOACIDOS ESENCIALES Y NO
ESENCIALES
ESENCIALES NO ESENCIALES
Histidina His Alanina Ala
Arginina Arg Aspartato Asp
Leucina Leu Asparagina Asn
Isoleucina Ile Cisteína Cis
Lisina Lis Glutamato Glu
Metionina Met Glutamina Gln
Fenilalanina Fen Glicina Gli
Treonina Tre Prolina Pro
Triptofano Tri Serina Ser
Valina Val Tirosina Tir
TRIPTÓFANO: Interviene en el crecimiento y en
la producción hormonal, especialmente en la
función de las glándulas de secreción adrenal.
También interviene en la síntesis de la serotonina.
FENILALANINA: Interviene en la producción del
colágeno, y en la formación de diversas
neurohormonas.
VALINA: Estimula el crecimiento y reparación de
los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas
y balance de nitrógeno.
LEUCINA: Junto con la Isoleucina y la
Hormona del Crecimiento (HGH)
interviene con la formación y
reparación del tejido muscular.
ISOLEUCINA: Junto con la Leucina y
la Hormona del Crecimiento
intervienen en la formación y
reparación del tejido muscular
TREONINA: Junto con la con la Metionina y el
ácido Aspártico ayuda al hígado en el proceso de
desintoxicación.
ARGININA: Está implicada en la conservación
del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de
carbono. También tiene una gran importancia en la
producción de la Hormona del Crecimiento.
HISTIDINA: En combinación con la hormona de
crecimiento (HGH) y otros aminoácidos,
contribuyen al crecimiento y reparación de los
tejidos especialmente del sistema cardio-vascular.
METIONINA: Colabora en la síntesis
de proteínas.
LISINA: En asociación con otros
aminoácidos, interviene en el
crecimiento, reparación de tejidos,
anticuerpos del sistema inmunológico
y síntesis de hormonas.
ALANINA Interviene en el metabolismo de
la glucosa.
ACIDO ASPÁRTICO: importante para la
desintoxicación del Hígado y su correcto
funcionamiento. Se combina con otros
aminoácidos para absorber toxinas del
torrente sanguíneo.
ASPARAGINA: Interviene en el
metabolismo del S.N.C.
CISTINA: interviene en la desintoxicación,
en combinación con otros aminoácidos. Es
muy importante en la síntesis de la insulina
CISTEÍNA: Junto con la cistina, está
implicada en la desintoxicación,
principalmente como antagonista de los
radicales libres. También contribuye a
mantener la salud de los cabellos por su
elevado contenido de azufre.
ACIDO GLUTÁMICO: En combinación con
muchos otros aminoácidos, es un
componente de numerosos tejidos del
organismo
GLUTAMINA: Es un nutriente cerebral.
Interviene en la utilización de la glucosa
por el cerebro.
GLICINA: En combinación con muchos
otros aminoácidos, es un componente de
numerosos tejidos del organismo.
PROLINA: Está involucrada en la
producción de colágeno y tiene gran
importancia en la reparación y
mantenimiento del músculo y huesos.
SERINA: Junto con otros aminoácidos,
interviene en la desintoxicación del
organismo, crecimiento muscular, y
metabolismo de grasas y ácidos grasos.
TIROSINA: Es un neurotransmisor
directo y puede ser muy eficaz en el
tratamiento de la depresión, en
combinación con otros aminoácidos
BIOSINTESIS DE AMINOÁCIDOS NO
ESENCIALES
Los aminoácidos no esenciales pueden
sintetizarse a partir de metabolitos
intermediarios derivados, por ejemplo, de
glucosa.
Dos aminoácidos no esenciales derivan
directamente de aminoácidos esenciales
(tirosina y cisteína) por transaminación o
desaminación.
Participan coenzimas: piridoxal fosfato,
folato y tetrahidrobiopterina.
PROTEINAS
Son macromoléculas o biopolímeros
formadas por largas cadenas de
aminoácidos. Las proteínas
desempeñan un papel fundamental en
los seres vivos y son las biomoléculas
más versátiles y más diversas.
La calidad o valor biológico de las
proteínas de la dieta, depende de su
contenido en aminoácidos esenciales
Funciones
Estructural o plástica (colágeno y queratina)
Reguladora (insulina y hormona del
crecimiento)
Transportadora (hemoglobina)
Defensiva (anticuerpos)
Enzimática
Contráctil (actina y miosina)
Clasificación
SEGÚN SU FORMA
Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas largas y
una estructura secundaria atípica. Son insolubles en
agua y en disoluciones acuosas. Ejemplos: queratina,
colágeno y fibrina.
Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas
en una forma esférica apretada o compacta dejando
grupos hidrófobos hacia adentro de la proteína y
grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que sean
solubles en disolventes polares como el agua.
Ejemplos: enzimas, anticuerpos, algunas hormonas,
albúmina.
Mixtas: posee una parte fibrilar (comúnmente en el
centro de la proteína) y otra parte globular (en los
extremos).
SEGÚN SU COMPOSICIÓN QUÍMICA
Simples: su hidrólisis sólo produce
aminoácidos. Ejemplos: insulina y
colágeno (globulares y fibrosas).
Conjugadas o heteroproteínas: su
hidrólisis produce aminoácidos y
otras sustancias no proteicas
llamadas grupo prostético.
ESTRUCTURA
DIGESTION Y ABSORCIÓN DE
PROTEINAS
En la saliva, no existen enzimas con
acción proteolítica.
La hidrólisis de proteínas se inicia en el
estómago donde el pepsinógeno se
convierte en pepsina y continúa en el
intestino delgado.
La llegada del bolo alimenticio al intestino
dispara la liberación de las hormonas
colecistoquinina y secretina, las cuales
promueven la secreción de las proenzimas
pancreáticas.
La enteropeptidasa activa el
pepsinógeno y la tripsina activa el resto
de las proteasas.
Los péptidos y los aminoácidos son
transportados a través de los
enterocitos a la circulación portal, por
transporte activo o difusión facilitada.
DESTINO DE LOS AMINOACIDOS
Todos los aminoácidos absorbidos pasan a la
sangre y junto con los aminoácidos que
proceden de la degradación de proteínas
corporales forman parte de un ““fondo común”
o “pool”, los cuales tienen diferentes
alternativas metabólicas:
a) Síntesis de nuevas proteínas especificas.
b) Transformación en compuestos no
proteicos de importancia fisiológica.
c) Degradación con fines energéticos.
Los aminoácidos, no se
almacenan en el organismo.
Sus niveles dependen del
equilibrio entre biosíntesis
(anabolismo) y degradación
(catabolismo) de proteínas
corporales, es decir del balance
nitrogenado).
El N se excreta por orina y heces
DESAMINACIÓN
El grupo amino del glutamato, puede ser
separado por desaminacion oxidativa
catalizada por la glutamato
deshidrogenasa, utilizando NAD y
NADP como coenzimas.
Se forma a-cetoglutarato y NH3
La mayoría del NH3 producido en el
organismo se genera por esta reacción
BIOSINTESIS DE AMINAS
BIOLOGICAS
Muchas de las aminas biológicas
formadas por descarboxilación son
sustancias de importancia funcional
Para este proceso de síntesis el
organismo utiliza piridoxalfosfato como
coenzima
AMINAS DE IMPORTANCIA
BIOLÓGICA
Histamina
Acido g-aminobutirico (GABA)
Catecolaminas (Dopamina,
Noradrenalina y Adrenalina)
Hormona Tiroidea
Melatonina
Serotonina
Creatina
HISTAMINA
Se produce por
descarboxilación de
la histidina,
catalizada por la
histidina
descarboxilasa y
piridoxalfosfato
como coenzima
HISTAMINA
Tiene acción vasodilatadora
Disminuye la presión sanguínea
Colabora en la constricción de los
bronquiolos
Estimula la producción de HCl y
estimula la pepsina en estomago
Se libera bruscamente en respuesta
al ingreso de sustancias alérgenas
en los tejidos.
ACIDO g-AMINOBUTIRICO (GABA)
Se forma por
descarboxilación del ácido
glutámico, generalmente en
el sistema nervioso central.
Utiliza piridoxalfosfato
como coenzima.
El GABA es un intermediario
químico regulador de la
actividad neuronal, actuando
como inhibidor o depresor de
la transmisión del impulso
nervioso
CATECOLAMINAS:
Dopamina, Noradrenalina y
Adrenalina
Son neurotransmisores que se producen en el
sistema nervioso y en la medula adrenal.
Derivan de la TIROSINA
La acción de las catecolaminas es muy
variada:
Son vasoconstrictores en algunos tejidos y
vasodilatadores en otros aumentan la
frecuencia cardíaca
Son relajantes del músculo bronquial
Estimulan la glucógenolisis en músculo
y la lipólisis en tejido adiposo.
Son rápidamente degradadas y
eliminadas del organismo
VIAS METABOLICAS DEL NH3
Fuentes de NH3 en el organismo:
a) Desaminación oxidativa de glutamato
b) Acción de bacterias de la flora
intestinal
SÍNTESIS DE UREA
Se lleva a cabo en las mitocondrias de los
hepatocitos, en un mecanismo llamado “
ciclo de la urea”,
El NH3 originado por desaminación, es un
compuesto muy tóxico y es convertido a
UREA en el hígado. Ésta pasa al torrente
sanguíneo y es eliminada por el riñón en la
orina.
En el ciclo de la úrea intervienen cinco
enzimas y como alimentadores ingresan
NH3, CO2 y aspartato, el cual cede su
grupo amino
CICLO DE LA UREA
Comprende las siguientes
reacciones:
1. Síntesis de carbamil fosfato
2. Síntesis de citrulina
3. Síntesis de argininsuccinato
4. Ruptura de argininsuccinato
5. Hidrólisis de arginina
PUNTO ISOELÉCTRICO
El punto isoeléctrico es el pH al que
un polianfólito tiene carga neta cero.
El concepto es particularmente
interesante en los aminoácidos y
también en las proteínas. A este valor
de pH la solubilidad de la sustancia es
casi nula. Para calcularlo se deben
utilizar los pKa.
PUNTO ISOELÉCTRICO
El punto isoeléctrico (PI) de un
aminoácido depende de su estructura; y
es el promedio de las dos constantes de
disociación ácida que incluyen el
zwitterion neutro.
El punto isoeléctrico se define como el
pH en el que los aminoácidos naturales
o cualquier otra especie anfótera tiene
carga 0.
En cuanto a los aminoácidos con una
cadena lateral que sea un ácido fuerte o
un ácido débil, el PI es el promedio de
los dos valores de pKa más bajos.
En el caso de los aminoácidos con una
cadena lateral básica, el PI es el
promedio de los dos valores de pKa
más altos
Así como los aminoácidos tienen sus PI,
las proteínas también tienen un PI global
debido a los numerosos residuos ácidos o
básicos que pueden contener.
Aprovechamos la ventaja de las
diferencias de puntos isoeléctricos para
separar una mezcla de aminoácidos (o una
mezcla de proteínas) en sus constituyentes
puros mediante la técnica de la
Electroforesis
Cuando se aplica un potencial eléctrico,
los aminoácidos con cargas negativas
(los que se han desprotonado a causa
de que el pH del buffer es más alto que
sus PI) migra lentamente hacia el
electrodo positivo.
Al mismo tiempo que los aminoácidos
con cagas positivas (los que se han
protonado porque el pH del buffer es
menor que su PI) migran hacia el
electrodo negativo.
Los diferentes aminoácidos migran a
diferentes velocidades, lo que depende
de sus puntos isoeléctricos y del pH del
buffer acuoso. Así es posible separar
una mezcla de diversos aminoácidos
Las proteínas y los péptidos son
polímeros de aminoácidos en los cuales
las unidades individuales de
aminoácidos, llamados residuos, están
unidas mediante enlaces amida, o
uniones peptídicas.
La larga secuencia repetida de enlaces
peptídicos forman una cadena, la
estructura primaria o esqueleto de las
proteínas.
Por convencion siempre se escriben los
péptidos con el aminoácido N-terminal a
la izquierda y el aminoácido C-terminal
a la derecha.
Consecuencias del enlace peptídico:
Estabilidad del enlace
Menor basicidad del átomo de nitrógeno
Rotación restringida del enlace C-N
(carácter de doble enlace)
En los péptidos se encuentra un
segundo tipo de uniones covalentes
cuando se forma un enlace disulfuro
RS-SR entre dos redisuos de Cisteina
Los enlaces disulfuro contribuyen a la
forma (estructura) de un polipéptido.