ESPECIALIDAD DE:
ODONTOLOGÍA
CURSO: PROCESOS BIOLOGICOS (LABORATORIO) DOCENTE:
JOSE ALEJANDRO MAURICIO OLIVERA
INTEGRANTES: HECTOR ORMAECHE CONDORI
LIMA-PERU 2025
INTRODUCCIÓN
¿QUE SON LAS ENZIMAS?
Las enzimas son moléculas que funcionan acelerando reacciones
químicas dentro de los sistemas vivos. Esta actividad se conoce
como catálisis. La mayoría de las enzimas son proteínas
indispensables para la vida, pues son las responsables de que
sucedan todas las transformaciones químicas necesarias para
sostener el metabolismo de los organismos vivos, como la
degradación de los nutrientes para obtener energía.
La principal característica de las enzimas es su especificidad, lo que
significa que cada enzima particular actúa sobre determinada
molécula (llamada sustrato) para transformarla. Por ejemplo, la
enzima que rompe el azúcar presente en los lácteos (la lactosa) no
puede actuar sobre el azúcar de mesa (la sacarosa), porque son
diferentes sustratos.
La primera enzima fue descubierta a mediados del siglo XIX por
Anselme Payen y Jean-Francois Persoz. Anteriormente, los
experimentos de Louis Pasteur ya habían intuido la presencia de
alguna sustancia orgánica “aceleradora” en algunas reacciones
dentro de las células.
En la actualidad, las enzimas son ampliamente conocidas, y hasta el
momento hay identificadas más de mil enzimas diferentes. Algunas
de ellas se aislaron para utilizarlas en actividades industriales (como
la producción de ciertos alimentos) o como componentes de
productos de limpieza, entre otros usos.
Estructura de las enzimas
La mayoría de las enzimas son proteínas con una estructura más o
menos esférica. Se trata de cadenas de aminoácidos que se pliegan
sobre sí mismas hasta conseguir una conformación globular. Pueden
tener tamaños muy variables (entre 50 y 3.000 aminoácidos) y dedican
una pequeña parte de su estructura exclusivamente a la actividad
catalítica. Esta parte se denomina centro activo. La molécula que se
transforma gracias a la reacción química catalizada por una enzima se
llama sustrato, y encaja de manera muy precisa en el centro activo. Por
ese motivo, se dice que cada enzima es específica de sustrato.
Por ejemplo, la enzima sacarasa se encuentra en el intestino delgado y
se encarga de romper la molécula de sacarosa (el azúcar de mesa) en
dos moléculas más sencillas. Sin embargo, la sacarasa no puede actuar
sobre otros azúcares, como los que se encuentran en la leche (lactosa).
Para romper otros carbohidratos, aunque sean parecidos, se necesitan
enzimas distintas. En el caso de la lactosa, la enzima encargada de su
descomposición es la lactasa.
Algunas enzimas tienen otra parte en la cual se unen pequeñas
moléculas, llamadas cofactores. Estas sustancias son necesarias para
que la enzima pueda cumplir su función catalítica correctamente. Por
ejemplo, ciertas vitaminas funcionan como cofactores enzimáticos. Por
esta razón, las deficiencias vitamínicas tienen efectos poco deseables
para la salud de las personas
.
¿CÓMO FUNCIONAN LAS ENZIMAS?
Las enzimas actúan reduciendo la energía de activación necesaria para
desencadenar las reacciones químicas.
Las sustancias requieren cierta cantidad de energía para alcanzar un estado
“activado”, es decir, para estar listas para reaccionar. En presencia de
enzimas, la cantidad de energía necesaria para activarlas es menor que en
ausencia de ellas. Como resultado, la reacción química acaba ocurriendo
a una velocidad mayor.
Las enzimas tienen distintos mecanismos para disminuir la energía de
activación. Por ejemplo, pueden crear un ambiente favorable dentro de la
estructura enzimática, para que las sustancias a reaccionar se encuentren
más fácilmente.
La mayoría de las reacciones que ocurren dentro de los seres vivos
necesitan de enzimas que las aceleren. Dentro de las células ocurren
cientos de reacciones químicas constantemente, que participan de
procesos vitales como la nutrición, la respiración, la reproducción, entre
otros. Sin las enzimas, estos procesos no ocurrirían, porque serían
demasiado lentos.
Clasificación de las enzimas
Las enzimas se pueden agrupar en función del tipo de reacción química que
catalizan de la siguiente manera:
∙ Oxidorreductasas. Catalizan reacciones denominadas reacciones redox (o
reacciones de óxido-reducción), que involucran la transferencia de
electrones o de átomos de hidrogeno de un sustrato a otro. Por ejemplo, la
enzima lactato deshidrogenasa (LDH) abunda en los músculos y participa
en la metabolización de la glucosa para obtener energía.
∙ Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico
(diferente del hidrógeno), de un sustrato a otro. Por ejemplo, la enzima
galactoquinasa abunda en el hígado y tiene una función clave en el proceso
de obtención de energía química, a partir de los alimentos.
∙ Hidrolasas. Catalizan reacciones de hidrolisis, esto es, la ruptura de
moléculas orgánicas mediante moléculas de agua. Por ejemplo, la enzima
lactasa se encuentra en el intestino delgado y rompe en dos partes el
azúcar de los lácteos (lactosa).
∙ Liasas. Catalizan reacciones de ruptura sin utilizar agua, especialmente
sobre enlaces químicos entre átomos de carbono. Por ejemplo, la enzima
aldolasa forma parte de las vías metabólicas que degradan carbohidratos
dentro de las células (glucólisis).
∙
∙ Isomerasas. Catalizan reacciones de conversión de isómeros, que son
compuestos con los mismos átomos pero con diferentes organizaciones
espaciales. Por ejemplo, la enzima glucosa-6-fosfato isomerasa está
presente en numerosos seres vivos.
∙
∙ Ligasas. Catalizan reacciones específicas de unión de dos sustratos. Por
ejemplo, la enzima piruvato carboxilasa participa en rutas metabólicas de
construcción de moléculas complejas a partir de otras más simples
(anabolismo).
Ejemplos de enzimas y sus funciones
Tripsina: Rompe los enlaces peptidicos adyacentes a la
arginina o lisina.
Lactasa: Utilizada en la industria láctea, evita
la cristalización de la leche concentrada.
Gastrina: Produce y segrega ácido clorhídrico, estimula
la movilidad gástrica.
Dipeptidasa: Cataliza reacciones de hidrólisis de ciertos
dipéptidos.
Quimosina: Coagula las proteínas de la leche, en la
industria de la quesería.
Lipasa: En el organismo cataliza las reacciones
relacionadas con separar las grasas de los alimentos para
que puedan ser absorbidas mejor.
Secretina: Segrega agua y bicarbonato de sodio, además
de inhibir la motilidad gástrica.
Glucosa-isomerasas: Permite la utilización de jarabes
de alta fructosa en la producción de alimentos dulces.
Papaína: En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta
de malta.
Sacarasa: Convierte la sacarosa en fructosa y glucosa.
Fascina: Importante en el ablandamiento de carnes.
Carboxipeptidasa: Separa los carboxilo aminoácidos
terminales.
Bromelina. Interviene en la producción de hidrolizados.
Desoxirribonucleasa: Interviene en la síntesis e
hidrólisis de los ácidos nucleicos.
Amilasas. Intervienen en la hidrólisis del glucógeno y el
almidón para formar unidades de glucosa.
Lipoxidasa: En la industria del pan, mejora su calidad y
produce una miga muy blanca.
Pepsina: Produce péptidos y aminoácidos en el
estómago, reacciona en un medio muy ácido
Ribonucleasa: Produce nucleótidos, cataliza la hidrólisis
del ARN.
Pectinasas: En la industria de las bebidas, mejora la
clarificación y extracción de los jugos.
Tanasa: Cataliza la hidrólisis de los enlaces éster en
ciertos taninos y en ésteres del ácido gálico.
Ptialina: Proporciona monosacáridos y disacaridos, si
actúa en un medio moderadamente alcalino.
GUIA VIRTUAL
ESTACIÓN 4:
Que mientras más temperatura se tenga la concentración de glucosa será mayor.
Que al principio obtiene una gran carga de glucosa y lactosa pero de repente -
se paraliza la cantidad obtenida.
-
PH 4.0: La cantidad de concentración de glucosa es mayor a 200 mg
- PH 3.0: La cantidad de concentración de glucosa es menor a 100 mg - PH
10.0: La cantidad de concentración de glucosa es un aprox. de 50 mg
f
- Consigue la mayor cantidad de concentración de glucosa posible que es casi a 500 mg.
BIBLIOGRAFIA
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funcion/
ANEXOS: