PROTEÍNAS
AMINOÁCIDOS
ESTRUCTURA
Son moléculas orgánicas sencillas que contienen un grupo amino (-NH2), un grupo carboxilo (-COOH)
y un grupo R o radical. Todos están unidos a un carbono α.
Solo veinte aminoácidos componen las proteínas.
CLASIFICACIÓN
Aminoácidos neutros apolares: con cadena lateral hidrófoba sin carga.
Aminoácidos neutros polares: con cadena lateral hidrófila sin carga.
Aminoácidos ácidos: con un grupo carboxilo cargado negativamente en su cadena lateral
Aminoácidos básicos: con un grupo amino cargado positivamente en su cadena lateral.
De los 20 aminoácidos que forman las proteínas algunos pueden ser sintetizados en los tejidos a partir
de otro aminoácido, estos son llamados no esenciales. Otros no pueden ser sintetizados, por lo que
deben ser absorbidos ya sintetizados, son llamados esenciales.
AMINOÁCIDOS ESENCIALES AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
GLUTAMINA
FENILALANINA SERINA
ISOLEUCINA ASPARAGINA
LEUCINA TIROSINA
LISINA CISTEÍNA
METIONINA ÁCIDO ASPÁRTICO
TREONINA ÁCIDO GLUTÁMICO
VALINA GLICINA
TRIPTÓFANA PROLINA
HISTIDINA ALANINA
ARGININA
PROPIEDADES
Son compuestos sólidos.
Son cristalinos (cristalizables)
Tienen un punto de fusión elevado
Son solubles en agua
Tienen actividad óptica (isómeros)
Dextrógiro (+): desviación de la luz polarizada a la derecha
Levógiro (-): desviación de la lux polarizada hacia la izquierda. (Este es más común)
Comportamiento químico anfótero
Presentan estereoisomería.
Se denomina configuración espacial D a la que presenta el grupo amino a la derecha.
Configuración espacial L a la que presenta el grupo amino a la izquierda.
COMPORTAMIENTO QUÍMICO ANFÓTERO:
Disolución acuosa Disolución acuosa
Disolución acuosa neutra
ácida básica
El grupo carboxilo El grupo carboxilo se carga negativamente. El grupo amino libera
capta protones (actúa El grupo amino se carga positivamente, Se protones (actúa como
como base) genera un ión dipolar neutro (zwitterión). ácido)
El pH en el que sucede cambia para cada aa
pH<7 pH>7
y se denomina punto isoeléctrico
ENLACE PEPTÍDICO:
Es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido y un grupo α-amino de otro aminoácido.
FORMACIÓN:
El enlace peptídico presente resonancia, es decir, hay una gran movilidad en un par de electrones de el
enlace amida, lo que le confiere un carácter parcial de doble enlace. Como consecuencia presenta la
características siguientes:
Es un enlace covalente de tamaño intermedio, entre doble y simple.
Es un enlace de tipo trans, ya que el átomo de oxígeno del grupo carboxilo queda siempre en el
extremo opuesto del átomo de hidrógeno del grupo amino.
Es un enlace rígido, en el que los átomos implicados quedan en un solo plano y no pueden rotar.
Los carbonos α pueden rotar, por lo cual la posición del plano de cada enlace peptídico es
independiente de los otros.
El grupo NH2 de un aminoácido se uno con un grupo COOH del aminoácido vecino, perdiéndose un
molécula de agua.
CLASIFICACIÓN DE LOS PÉPTIDOS:
Oligopéptidos: si el número de aminoácidos es menor que 10
Dipéptidos: si el número de aminoácidos es 2
Tripéptidos: si el número de aminoácidos es 3
Tetrapéptidos: si el número de aminoácidos es 4.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el número de aminoácidos es mayor de 10 y menor de 100.
DEFINICIÓN PROTEÍNAS
Son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (junto con
cantidades menores de S, P, Fe, Cu, Zn, Se, Mg e I).
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y
temperatura.
ESTRUCTURA
Son polímeros lineales no ramificados de 20 tipos de aminoácidos. Están formados por aminoácidos
unidos por enlaces peptídicos.
Hay un extremo amino y uno carboxilo.
Amino terminal (N-terminal)
Carboxilo terminal (C terminal)
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Es la secuencia lineal de aminoácidos que integran la proteína. La poseen todas las proteínas.
Determina el resto de estructuras proteícas con niveles superiores de organización.
ESTRUCTURA SECUNDARIA:
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos para ser estable. Es consecuencia
directa de la capacidad de giro que poseen los carbonos asimétricos de los aminoácidos. Se debe a
interacciones entre grupos amino y carboxilo.
Los modelos de estructura secundaria son:
Alfa-hélice
Conformación beta o lámina plegada
Hélice de colágeno
Alfa-hélice:
Puentes de hidrógeno intracatenarios. Se enrolla helicoidalmente. Enlaces de hidrógeno entre el
carboxilo de un aminoácidos y el amino del 4to aminoácido que le sigue. Es dextrógira. 3,6 aminoácidos
por vuelta. Cada aminoácido forma enlaces de hidrógeno con los que están en el espiral superior o
inferior (muy estables). Grupo R hacia el exterior. Formada por Alanina, Leucina, Fenilalanina.
Ej: α-queratina -> piel, uñas, pelo..., .
Lámina plegada:
Acoplamiento de segmentos extendidos de dos cadenas polipeptídicas, se disponen de forma
adyacente y se unen por puentes de H. Las cadenas polipeptídicas pueden ser paralelas o
antiparalelas, esta última es más estable. El grupo R queda por encima y por debajo de los planos.
Formada por Alanina, Glicina, Metionina, Valina, Isoleucina.
Ej: , β-queratina -> seda, proteínas globulares.
Hélice de colágeno:
Forma los tejidos conectivos (una tercera parte de las proteínas totales de los vertebrados). Triple
hélice formada por tres hélices alfa. Es levógira. Está formada por glicina, prolina, hidroxiprolina. Hay
una vuelta de hélice cada 2 prolina e hidroxiprolina lo que dificulta la formación de puentes de
hidrógeno y que la hélice esté más extendida.
ESTRUCTURA TERCIARIA:
Es la forma que manifiesta en el espacio una proteína. Puede ser redonda y compacta, adquiriendo un
aspecto globular. También puede ser una estructura fibrosa y alargada. La conformación espacial de la
proteína condiciona su función biológica. Esta estructura es estable para las uniones que se producen
entre los radicales de los diferentes aminoácidos.
Enlaces covalentes (fuertes):
Enlace disulfuro entre los grupos SH de dos restos de cisteína.
Enlace amida(-CO-NH) entre NH3+ de la cadena lateral de la lisina y -COO del ácidos aspártico o
glutámico.
Enlaces no covalentes (débiles):
Fuerzas electroestáticas: entre gruposionizados con cargas opuestas, de aminoácidos ácidos y
básicos.
Puentes de H: entre grupos de las cadenas laterales polares en los cuales existen cargas parciales
en la cadena lateral.
Interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals: uniones muy débiles, entre cadenas
laterales próximas de aminoácidos polares.
Fibrosa:
Proteínas insolubles en agua y disoluciones salinas -> aminoácidos hidrofóbicos.
Funciones esqueléticas
Colágeno de los huesos y tejido conjuntivo
Alfa-queratina: piel, plumas, uñas, cuernos.
Queratina o fibroína de seda.
Elastina en tejido conjuntivo.
Globular:
Proteínas solubles en agua y disoluciones salinas.
Funciones de transporte y reguladoras.
Tramos hélice alfa, láminas y giros beta y estructuras secundarias en posiciones diferentes.
Cadenas apolares hacia el interior. Cadenas polares hacia el exterior.
Importancia de la estructura terciaria:
Dominio: zona de la proteína donde hay más plegamientos.
Determina las funciones biológicas.
Dominios estructurales:
Combinaciones de hélice alfa y láminas beta repetidas. Secuencias de aa que siempre se pliegas de la
misma forma. Se repiten en diferentes proteínas de 40 a 300 aminoácidos.
Ej: centro catalítico de las enzimas.
ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Se presenta en proteínas formadas por la asociación de diversas cadenas polipeptídicas, cada cadena
es una subunidad llamda monómero o protómero, la unión de protómeros forma un oligómero.
Ej: hemoglobina (protómeros globulares), tropocolágeno (protómeros fibrosos).
PROPIEDADES
Dependen de los R libres y que estos sobresalgan para reaccionar con otras moléculas.
El centro activo de la proteína es el conjunto de aminoácidos de una proteína los radicales de la cual
tienen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con estas.
Solubilidad
Se debe a la presencia de aminoácidos polares, cuyas cadenas laterales establecen puentes de
hidrógeno con el agua.
La mayoría de las proteínas globulares son solubles ya que los R polares se sitúan en la periferia,
quedando los R apolares en el interior. Son coloides. Las proteínas fibrosas suelen ser insolubles en
agua.
Desnaturalización
Consiste en la pérdida de la estructura nativa de la proteína cuando se rompen los enlaces y las
interacciones que la mantienen.
La desnaturalización se puede producir por:
Un aumento de temperatura; que modifica el tipo de interacciones entre los R.
Cambios extremos del pH; que alteran la distribución de cargas en la molécula y, por tanto, afectan
a las interacciones que estabilizan la estructura nativa.
La presencia de determinadas sustancias químicas; semejantes a los aminoácidos, como la urea,
que compiten con los grupos carboxilo y amino de las proteínas en la formación de puentes de
hidrógeno.
La desnaturalización puede ser reversible ya que no afecta los enlaces peptídicos. Cuando cesa el
agente causante las proteínas pueden sufrir un proceso de renaturalización y adquirir de nuevo la
estructura nativa.
Es menos común la desnaturalización irreversible como sucede con la ovoalbúmina cuando se expone
a temperaturas elevadas.
Especifidad:
Es consecuencia del elevado número de combinaciones en la secuencia de aminoácidosde la proteína,
que determina el resto de estructura , a se vez, la función.
A nivel de función: Dependiendo de la cadena de aminoácidos, cada proteína lleva a cabo una
función determinada.
A nivel de especie: Las proteínas son exclusivas de cada especie e incluso de cada individuo. Las
proteína homólogas son aquellas con la misma función en diferentes especies. la semejanza entre
ellas es un indicativo del nivel de parentesco y se utiliza para establecer relacionesfilogenéticas.
Capacidad amortiguadora del pH:
Son sustancias anfóteras, que pueden comportarse como un ácido o como una base, y amortiguar así
las variaciones del pH del medio.
Es la presencia de grupos amino terminal, carboxilo terminal y restos ionizables de algunos
aminoácidos la que determina que las proteínas muestren un comportamiento ácido o básico. (Para
más info. ver propiedades de los aa)
Clasificación de las proteínas
Holoproteínas:
Formadas solamente por aminoácidos.
Holoproteínas fibrosas:
Funciones estructurales y protectoras.
Queratina (cuernos, uñas, pelo, lana)
Fibrinas de la sangre
Elastina (pelo, cartílago, vasos sanguíneos)
Colágeno (piel, cartílago, hueso, tendones, córnea)
Holoproteínas globulares:
Responsable de las actividades biológicas de la célula.
Albúminas (ovoalbúmina, lactoalbúmina, seroalbúmina (reserva).
Globulinas: lactoglobulina, ovoglobulina, seroglobulina, alfa-globulina, beta-globulina)
Actina (citoesqueleto)
Histonas
Heteroproteínas:
Formadas por una fracción proteínica "grupo proteíco" y por un grupo no proteínico "grupo prostético".
Lipoproteínas:
Grupo prostético lipídico.
Sanguíneas: Quilomicrones, LDL, HDL
Estrucuturales: de la membrana plasmática.
Glucoproteínas:
Grupo prostético glúcido.
Sangíneas: Inmunoglobulinas, fibrinógeno
Proteínas de membrana
Proteoglicanos (líquido sinovial, secreción mucosa, pared bacteriana)
Hormonas
Enzimas
Nucleoproteínas:
Grupo prostético ácido núcleico.
Asociación ácidos núcleicos y protaminas o histonas.
Fosfoproteínas:
Grupo prostético ácido fosfórico.
Caseína, vitelina
Cromoproteínas:
Color debido a los dobles enlaces del grupo prostético.
Porfirínicas:
Hemo:Fe2+ Hemoglobina, mioglobina
Hemino:Fe3+ Peroxidasa, catalasa, citocromo, clorofila
No porfirínicas:
Hemocianina
FUNCIONES
1. Instrumentos moleculares a través de los cuales se expresa información contenida en el ADN
(histonas).
2. Crecimiento y reparación de tejidos (colágeno, elastina)
3. Transporte de moléculas (hemoglobina)
4. Contracción muscular (actina y miosina)
5. Defensa delante de infecciones (anticuerpos)
1. Ig, trombina, mucinas
6. Transmisión de mensajes y señal entre células (hormonas)
1. insulina
7. Función reguladora (enzimas)
1. catalasa
ENZIMAS
Son biocatalizadores de las reacciones químicas, que constituyen el metabolismo; intervienen en
concentraciones muy bajas y aumentan la velocidad de las reacciones en que participan, sin
experimentar por esto modificaciones.
Catálisis enzimática:
Las enzimas catalizan reacciones que son energéticamente posibles, pero que no se llevarían a cabo
ya no alcanzarían la velocidad necesaria para los procesos celulares.
Actúan disminuyendo la energía de activación de la reacción favoreciendo la formación de el estado de
transición y el progreso de la transformación. Como resultado de la acción enzimática, aumenta la
velocidad de las reacciones metabólicas (miles o millones de veces más rápido).
En todas la reacciones químicas se produce un intercambio de energía con el medio, que se llama
calor de reacción, y que es la diferencia entre la energia de los reactivos o sustratos, energía del
estado inicial, y la energía de los productos, energía del estado final.
Energía de activación: energía que necesitan los reactivos para activarse, reaccionar entre ellos y
transformarse en los productos.
Características de las enzimas:
Son solubles en agua, en donde toman lugar la mayoría de reacciones metabólicas.
Como el resto de catalizadores, no reaccionan con el sustrato, por lo cual actúan en
concentraciones muy baja y no se consumen durante la reacción que catalizan. No llevan a cabo
reacciones energéticamente desfavorables. Se unen al sustrato de la reacción, formando el
denominado complejo enzima - sustrato (estado de transición), necesario para la catálisis de la
transformación química.
Son muy específicas, por lo cual cetalizan un número pequeño de reacciones químicas, y muchas
actúan de forma exclusica en una reacción concreta. Esta elevada especifidad se debe a:
El tipo de transformación química que catalizan: Solo un tipo de reacción. La molécula de la
enzima tiene grupos funcionales y estructuras químicas necesaria para que tenga lugar la
reacción.
El sustrato sobre el cual actúan: Cada enzima cataliza la transformación de un sustrato o tipo
de sustrato muy particular. Esta especifidad de sustrato se debe a que la formación del
complejo enzima - sustrato requiere la existencia de grupos funcionales o estructuras
específicas, tanto en la molécula de enzima como en la molécula de sustrato.
En general, su función forma parte de las rutas metabólicas.
Centro activo:
La región de la enzima que se une al sustrato y contribuye con los restos que participas en la formación
y rotura de enlaces (grupos catalíticos)
Pequeño respecto al volumen total de la enzima.
Es un lugar tridimensional
Se unen a los sustratos por fuerzas relativamente débiles
Son agujeros o hendiduras de las que suele quedar excluida el agua, a menos que sea un
componente de la reacción.
Su "forma" determina el tipo de sustrato que puede "encajar"
Tipos de enzimas:
Enzimas proteícas:
Formadas solo por aminoácidos.
Holoenzimas:
Parte proteíca (apoenzima) + parte no proteíca (cofactor)
La apoenzima es la parte proteíca de la enzima que le proporciona la estructura tridimensional
necesaria para el reconocimiento y la unión de la holoenzima al sustrato y para su actividad catalítica.
El cofactor es la parte no proteíca de la enzima. Proporciona determinados grupos funcionales
necesarios para la actividad biológica de las holoenzimas.
Hay una gran variedad de cofactores, que se clasifican en dos grupos, según se trate de componentes
inorgánicos o de moléculas orgánicas.
Los cofactores inorgánicos son iones metálicos que se unen a la apoenzima. Ej: Fe2+ , Cu2+
Los cofactores orgánicos son moléculas orgánicas; por ejemplo, el grupo hemo o el NAD. Dentro
de los cofactores orgánicos se diferencian:
Los grupos prostéticos, unidos de forma estable a la apoenzima, como el grupo hemo.
Las coenzimas, la unión de las cuales a la apoenzima es más débil, como el NAD. Las
coenzimas pueden unirse a diferentes apoenzimas y, por lo tanto, formar parte de más de una
holoenzima.
Pueden estar permanentemente unidas a la enzima, como grupo prostético.
Pueden unirse débilmente durante la catálisis, como uno de los sustratos específicos de la
enzima.
Clasificación:
Cinética enzimática:
En concentraciones bajas de sustrato, parte de la enzima se encuentra en forma libre (E) y parte en
forma de complejo enzima sustrato (ES).
A medida que aumenta la concentración de sustrato, la cantidad de enzima que se encuentra en forma
de complejo (ES) es más grande, por lo cual la velocidad de reacción también lo es.
En concentraciones muy elevadas de sustrato, todas las moléculas de enzima se encuentran unidas,
por lo cual un nuevo incremento de sustrato ya no produce un incremento de velocidad. En estas
concentraciones se ha alcanzado el estado estacionario, donde la concentración de sustrato es
saturante, todas las moléculas de enzima están unidas al sustrato. A medida que se produce la
catálisis, y el sustrato se transforma en producto, se libera la molécula de enzima, que se une
inmediatamente a otra molécula de sustrato.
pH y Temperatura:
Son activas en un determinado rango de pH y temperatura, que oscilan alrededor de un valor óptimo.
El pH del medio donde una enzima cataliza una reacción determina el estado de ionización de
alguno grupos químicos. La presencia o no de carga eléctrica en determinados grupos del centro
activo de la enzima es esencial en el proceso de catálisis. La mayoría de las enzimas presentan un
pH óptimo cercano a la neutralidad, pero hay exepciones de enzimas la actividad de las cuales
requiere un pH ácido o básico.
La temperatura tiene un efecto positivo en la velocidad de las reacciones químicas, ya que facilita
la adquisición de la energía de activación. Al mismo tiempo, una temperatura muy elevada puede
provocar la desnaturalización de la enzima y, por lo tanto, la pérdida de actividad. Por esto, las
enzimas tienen un valor de temperatura óptimo situado alrededor de los 30-40º.
Activadores e inhibidores enzimáticos:
Hay moléculas capaces de modular la actividad de las enzimas. Estas moléculas pueden ser
activadoras (aumentan la velocidad de la reacción enzimática) o inhibidoras (modulan negativamente
la actividad de las enzimas).
El sustrato funciona muchas veces como activador de la reacción, de manera que se activa la ruta
metabólica. El producto final de la ruta suele actuar como inhibidor.
Los reguladores de la actividad enzimática modulan el proceso catalítico a través de dos mecanismos:
Unión al centro activo de la enzima, que queda bloqueado. Estos son inhibidores competitivos, que
se unen al centro activo bloqueando al sustrato e impidiendo la catálisis.
Unión al centro alostérico de la enzima, lo que provoca un cambio conformacional en la estructura
de la proteína. Este cambio puede significar la pérdida de afinidad de la enzima por el sustrato,
como ocurre con los inhibidores no competitivos, o bien una mayor afinidad de la enzima por el
sustrato, como es el caso de los inhibidores alostéricos.
Coenzimas y vitaminas:
Las coenzimas son cofactoras de naturaleza orgánica que se unen a las enzimas mediante
interacciones débiles.
Transportadores transitorios de grupos químicas.
Las vitaminas (esenciales) son moléculas orgánicas de composición química muy variada,
responsables de la regulación de gran cantidad de procesos celulares.
Actúan como coenzimas o metabólitos secundarios.
Clasificación vitaminas:
Las hidrosolubles no se acumulan en el organismo. Su exceso se degrada o se excreta a través de la
orina. Por ello, deben ingerirse diariamente.
Las liposolubles se pueden acumular en el tejido graso del organismo, por lo que no es necesaria su
ingesta diaria.