ESCUELA PROFESIONAL DE
TEMA DE CLASE INGENIERÍA DE ALIMENTOS
REGULACION DE LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
(Enzimas Parte 2)
CURSO: BIOQUIMICA IIA-307
DOCENTE: Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Correo elect.: acdechecoe@[Link]
SEMESTRE
29 - de Setiembre del 2025 ACADÉMICO 2025B
2
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
● Los inhibidores enzimáticos son sustancias químicas Conformación similar al
Competitivos
cuya acción sobre una enzima se traduce en una sustrato
disminución de su actividad.
Se unen a un sitio
No distinto al centro activo
Reversibles competitivos
(alosterismo)
Inhibidores Acompetitivos
Se unen al
enzimáticos complejo ES
Irreversibles Venenos
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
3 irreversible
Inhibición enzimática
● La inhibición puede ser de dos tipos: irreversible y reversible.
1. La inhibición irreversible. Los inhibidores irreversibles actúan modificando o aún
destruyendo irreversiblemente alguno de los grupos esenciales para la actividad
enzimática. Inhibidor se une covalentemente.
2. La inhibición reversible tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que
sólo se impide temporalmente su normal funcionamiento. Existen tres
modalidades:
a) Competitiva
b) No competitiva
c) Acompetitiva
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
4
INHIBICIÓN ENZIMATICA COMPETITIVA
Cuando se combinan reversiblemente con la enzima
en el mismo sitio de unión al sustrato.
Se forma o bien un complejo enzima-sustrato (E-S) o
bien un complejo enzima-inhibidor (E-I) mutuamente
excluyentes.
Son sustancias estructuralmente
similares al sustrato, que compiten
con el en su unión al sitio activo
Estos inhibidores bien pueden ocupar
temporalmente (union reversible) el centro
activo por semejanza estructural con el
sustrato original.
S e I compiten por la enzima. Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
5
Cinética de la inhibición enzimática Competitiva
● Los inhibidores competitivos, al compartir el sitio de unión con
el sustrato, afectan el valor de Km, produciendo una mayor Km
aparente, es decir, menor afinidad.
● Dicho de otro modo, es necesaria una mayor cantidad de
sustrato para alcanzar Vmáx/2 (mitad de la velocidad máxima).
● Por otra parte, dado que pueden ser desplazados aumentando
la concentración de sustrato, no afectan el valor de la Vmáx, a la
que se llega a una mayor concentración de sustrato.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
6
INHIBICIÓN ENZIMATICA NO COMPETITIVA
● La inhibición reversible no competitiva es cuando un inhibidor se une a la enzima en otro sitio distinto
del centro activo cambiando la forma del enzima e impidiendo la unión del sustrato.
● (regulación alostérica; allos: otro, stereos: sólido.
● En este caso, existe un complejo ternario compuesto por E-S-I, además de los complejos E-I y E-S.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
7
Sustratos suicidas
● Los sustratos suicidas son análogos del sustrato que además tienen un grupo capaz de reaccionar.
● Al comienzo se unen centro activo formando el complejo EI de manera reversible para después unirse
mediante enlaces covalentes al centro activo de la enzima. Ocurre la catálisis y el producto daña la
enzima.
● Es también de tipo no competitivo. Un ejemplo es el antibiótico Penicilina.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
8
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
● Se unen en otro sitio (regulación alostérica),
cambiando la conformación del sitio activo,
sin impedir la unión de la enzima al sustrato.
● Pueden unirse tanto a la enzima (E-I) como al
complejo enzima-sustrato (ES-I), formando
complejos Catalíticamente inactivos.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
9
CARACTERISTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
10
REGULACIÓN ALOSTÉRICA
Procesos a nivel celular; regulación de
ajuste fino de la actividad enzimática, a
través de efectos de retroalimentación
(negativa o positiva)
Cuando el inhibidor ocupa el centro alostérico,
tiene lugar un cambio conformacional en el
centro activo que mejora (+) o impide (-) la
fijación del substrato.
Activador alostérico: favorece la
unión del sustrato
Inhibidor alostérico: impide la
unión del sustrato
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
11
Moduladores Alostéricos
Los inhibidores alostericos se unen en sitios diferentes, fuera del centro
activo, inducen un cambio de conformación de la proteína enzimático
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
12
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS ALOSTERICAS
Homoalosterismo/ Heteroalosterismo
Mayoría es tipo mixto
homotropico- Regulador alostérico: pequeños
heterotropico, el metabolitos o cofactores que se unen
sustrato y algun otro a sitios distintos del centro activo y
metabolito funcionan modifican la actividad enzimática.
como moduladores.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
13
Cinética de las enzimas Alostéricas
● Los inhibidores no competitivos, al no compartir el sitio de
unión con el sustrato, no afectan el valor de “Km” (K0.5), dado
que se unen en otro sitio independiente sin afectar entonces la
afinidad.
● De igual modo, no pueden ser desplazados aumentando la
concentración de sustrato y por tanto, al valor de la Vmáx lo
aumentan (Mo+) o disminuyen (Mo-).
La cinética no sigue el modelo de
Michaelis-Menten (hiperbólica)
Ya que presentan cinéticas
anómalas, normalmente cinéticas
sigmoides.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
14
Inhibición Acompetitiva
Acompetitiva:
● Cuando el inhibidor se une en otro sitio (también es alostérico) pero sólo cuando la enzima ya se ha
unido al sustrato (complejo enzima-sustrato). Es decir, se une únicamente al complejo
● E-S para dar E-S-I.
● Generando un complejo catalíticamente inactivo.
● No se unen a la enzima libre.
CINETICA:
▪ Afectan el valor de Km,
produciendo una mayor Km
aparente, es decir, menor
afinidad.
▪ Es necesaria una mayor cantidad
de sustrato para alcanzar
Vmáx/2.
▪ Disminuyen el valor de la Vmáx.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
15
El centro activo está El centro activo se Se unen a otro sitio pero
ocupado. El sustrato no modifica por la acción del únicamente al complejo
puede entrar regulador. enzima-sustrato
16
FACTORES QUE MODIFICAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La cinética enzimática es la parte de la enzimología que
estudia la velocidad de las reacciones catalizadas
enzimáticamente y el efecto que diferentes factores físico-
químicos sobre dicha velocidad.
La temperatura, el pH, los disolventes y las sales pueden
producir cambios de la estructura química de las enzimas.
Otros factores que influyen en la actividad enzimática son:
▪ Cantidad de enzimas
▪ Efectos químicos celulares (Homeostasis)
▪ Compartimentación
▪ Estado de sustrato
▪ Irradiación
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
17
EFECTO DE LAS TEMPERATURAS
▪ La velocidad de una reacción catalizada por una enzima se incrementa al aumentar la temperatura a la
cual se lleva a cabo la reacción.
▪ Ejerce un doble efecto, sobre la conformación de la enzima y sobre la propia reacción.
▪ Tiene un intervalo en que la enzima es estable y retiene su actividad catalítica, a altas temperaturas se
produce la inactivación de la activación enzimática por desnaturalización de la naturaleza proteica de la
enzima.
▪ La energía de la activación es menor que la energía de desnaturalización.
▪ En la industria alimentaría para procesar productos se inactivan enzimas. Por tratamientos térmicos se
eliminan enzimas y microorganismos que causan daño durante el almacenamiento.
Imagen generada por ordenador de la enzima purina nucleósido fosforilasa (PNP)
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
18
Influencia de la temperatura
• Si a una reacción enzimática se le suministra energía calorífica, las
moléculas aumentan su movilidad y el número de encuentros
moleculares, por lo que aumenta la velocidad en que se forma el
producto.
• Existe una temperatura óptima para la cual la actividad enzimática
es máxima.
• Si la temperatura aumenta, se dificulta la unión
enzima-sustrato y a partir de cierta temperatura
la enzima se desnaturaliza, pierde su estructura
terciaria y cuaternaria si la tiene y, por tanto,
pierde su actividad enzimática.
❖ Las enzimas actúan muy lentamente a
temperaturas de congelación y aumenta su
actividad cuando la temperatura asciende
hasta aproximadamente 45°C.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
19
EFECTO DE LAS TEMPERATURAS ALTAS
• La velocidad de reacción casi se duplica por cada 10°C de aumento de la temperatura, hasta que se
produzca la desnaturalización.
• "Actividad optima" se da entre 30 a 40°C y comienzan a desnaturalizarse por encima de 45°C.
• Existen enzimas comerciales termoestables que resisten la inactivación a mas de 45°C.
• Cuando la temperatura sube, la velocidad de destrucción aumenta más rápidamente que la velocidad de
catálisis.
• La inactivación de enzimas sirve algunas veces como indicador adecuado de la eficiencia de los
tratamientos por el calor de los alimentos.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
20
EFECTO DE LAS TEMPERATURAS ALTAS
▪ Algunas enzimas luego de inactivadas, se "regeneran“ después de cierto tiempo.
▪ Ej.: en peroxidasas (leche, verduras); catalasa (verduras); lipasa (productos de la leche) y enzimas
pectinolíticas (jugos cítricos).
▪ La regeneración ocurre por reorganización, al menos parcial, de la molécula proteica, restableciéndose
las estructuras de los sitios activos que habían sido alterados por la desnaturalización.
▪ La reversión de la desnaturalización es un proceso lento, pero durante el almacenamiento prolongado
de los alimentos procesados podría ocurrir la regeneración.
▪ La estabilidad de los alimentos es una función de la "profundidad" de la inactivación enzimática térmica
y del tiempo y condiciones de almacenamiento.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
21
EFECTOS DE LAS TEMPERATURAS BAJAS
• Las enzimas de los sistemas simples, son muy susceptibles a la alteración y descongelación si están
altamente purificadas y en una solución diluida.
El descenso de la actividad y la velocidad de reacción es debido a factores:
• El aumento de los enlaces de hidrógeno intraenzimático, que produce componentes enzimáticos
inactivos, mayor número de enlaces de hidrógeno entre el agua y el sustrato o el centro activo de la
enzima que ocasiona disminución de la actividad específica.
• Formación de polímeros de la enzima que provocarían decremento de la actividad específica.
• Disminución de la ionización de la enzima, sustrato y tampones al descender la temperatura y aumento
de la viscosidad del sistema.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
22
EFECTOS DE LAS TEMPERATURAS BAJAS
▪ Algunas enzimas se desnaturalizan a temperaturas de subcongelación, pero la mayoría permanecen
parcialmente activas después de la congelación y descongelación.
▪ Cuando la temperatura de una solución enzimática desciende desde 0°C hasta aproximadamente -
10°C, la actividad enzimática puede aumentar o disminuir lo cual depende de la enzima y del
sistema.
▪ Mayor descenso de la temperatura casi siempre conduce a pérdida de la actividad.
▪ Factores que influyen en sistemas parcialmente congelados son la composición del medio,
velocidad y alcance de la congelación, efecto de la concentración de la congelación, viscosidad y la
complejidad de la muestra (tejido intacto frente a sistemas simples).
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
23
EFECTO DEL pH
• Las enzimas presentan dos valores límite de pH entre los
cuales son eficaces; traspasados estos valores, las enzimas se
desnaturalizan y dejan de actuar.
• Entre los dos límites existe un pH óptimo en el que la enzima
presenta su máxima eficacia.
• El pH óptimo está condicionado por el tipo de enzima
y de sustrato, debido a que el pH influye en el grado
de ionización de los radicales del centro activo de la
enzima y también de los radicales del sustrato.
• Las variaciones de pH provocan cambios en las
cargas eléctricas, alterando la estructura terciaria del
enzima y por tanto, su actividad.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
24
EFECTO DEL pH
▪ Las proteínas sufren cambios en su solubilidad, presión osmótica y viscosidad a diferentes valores de pH.
▪ Es probable que el cambio en la actividad enzimática, al variar los valores de pH, se deba a los cambios
en la ionización ya sea de la enzima, del substrato o del complejo enzima-substrato.
▪ La actividad de enzimas también depende de la concentración de iones de hidrógeno del medio.
▪ La curva actividad-pH puede ser diferente para cada tipo de enzima.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
25
EFECTO DEL pH
• Las enzimas presentan una actividad catalítica máxima a un cierto valor óptimo de pH, en un intervalo
de 5 a 8 aunque en el caso de la pepsina del estómago tiene un pH óptimo de 1.8.
• El efecto se debe a cambios en los grados de ionización de los aminoácidos del sitio activo de la enzima,
del sustrato o bien del complejo enzima-sustrato, lo que afecta la afinidad que tiene la enzima por el
sustrato.
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
26
EFECTO DE LA ACTIVIDAD DE AGUA
▪ La presencia de agua solvente es necesaria para permitir un contacto entre la enzima y
su sustrato.
▪ El contenido de agua absoluta de un alimento no es necesariamente un factor decisivo,
pero la "capacidad de unión" del agua es importante.
▪ En consecuencia, la actividad de agua o la humedad relativa son factores más
adecuados, que el contenido de agua cuando se considera la actividad enzimática del
alimento desecado.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
27
EFECTO DE LA ACTIVIDAD DE AGUA
Las siguientes generalizaciones:
1. En actividad de agua elevada, se determina la actividad enzimática en cuestión de horas, pero con
actividades acuosas bajas, las reacciones enzimáticas no prosiguen.
2. Las cantidades crecientes de agua libre están disponibles para servir de vehículo al proceso enzimático.
3. A muy baja actividad acuosa, los triglicéridos oleosos, debidos a su movilidad, están disponibles y se
hidrolizan mucho más rápidamente que los triglicéridos sólidos.
4. Los sustratos sólidos pueden ser atacados a actividades acuosas bajas especialmente si están en íntimo
contacto con la enzima.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
28
EFECTO DE LA ACTIVIDAD DE AGUA
● En los cereales y harinas almacenados es posible detectar, fácilmente, actividad lipolítica y proteolítica.
● A niveles de humedad superiores a 15% esta actividad se debe a las enzimas de los hongos que crecen
en el cereal y que pueden participar también en las reacciones hidrolíticas, desarrollándose amargor o
rancidez por la acción enzimática sobre la fracción proteolítica o lipídica durante el almacenamiento.
● Para las lipasas y lipoxigenasas, la activación puede iniciarse a muy baja actividad de agua y en el caso
de las lipasas decrece en presencia del agua solvente como una consecuencia de una inactivación
parcial de tipo hidrotérmico.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
29
EFECTO DE ELECTROLITOS Y FUERZA IÓNICA
▪ En cuanto a la fuerza iónica, su aumento o disminución supone una desnaturalización parcial o
total de la enzima.
▪ Los iones de metales pesados como Hg2+, Pb2+ ó Ag+ suelen ser venenos enzimáticos. Los
efectos iónicos varían de una enzima a otra es decir un ión puede ser tóxico para una enzima y
activar otra enzima.
▪ Algunas enzimas son activadas por más de un catión y a otras enzimas los activa únicamente
determinado ión.
▪ Entre los cationes que se conocen que activan enzimas son: Na+, K+, RB+, Cs+, Mg++, Ca2+, Zn2+,
Cd2+, Cu2+, Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+, Al2+, y NH4+.
▪ También se dan casos de antagonismo competitivo entre iones, por ejemplo la miosina
ATPasa es activada por Ca2+,y es inhibida por Mg2+.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
30
EFECTOS DE LAS RADIACIONES
▪ Las enzimas se afectan también por irradiación con ondas electromagnéticas.
▪ La inactivación por luz ultravioleta se debería a la fotolisis de grupos disulfuro y aromáticos de los
aminoácidos que constituyen las proteínas.
▪ La inactivación de la pepsina se atribuye a la oxidación del grupo fenólico de la tirosina.
▪ Estos efectos sobre las enzimas son de escaso rendimiento, por lo que la luz ultravioleta no es de
aplicación práctica, desde este punto de vista, en la tecnología alimentaría.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
31
EFECTOS DE LAS RADIACIONES
▪ Las radiaciones ionizantes inactivan las enzimas, la dosis necesaria para la inactivación completa in situ
es aproximadamente superior a la necesaria para destruir los microorganismos de importancia.
▪ La destrucción de la actividad enzimática por radiaciones ionizantes está relacionada con la enzima, su
pureza, efectos in vitro versus in situ, concentraciones de oxígeno, pH, y temperatura.
▪ La inactivación es superior en presencia de agua, seguramente por que adquieren importancia los
"efectos indirectos". Esto incluye la radiólisis del agua.
Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
32
BIBLIOGRAFIA
▪ Baynes J.W. y M.H. Dominiczak. (2015). Bioquímica Médica. Cuarta Edición. Países bajos: Editorial
Elsevier Mosby.
▪ Decheco Egúsquiza, Alicia (2019). “Obtención de jarabes glucosados a partir de cáscaras de plátano
(Musa paradisiaca L.) mediante hidrólisis enzimática de celulasas”. Rev. Investigaciones ULCB 6(1):
65-75. Ene – Jun 2019. ISSN: 2409 – 1537. DOI: [Link]
▪ Diaz Camacho S. (2020). Inmovilización de lipasa en soporte de acero inoxidable para la producción de
sabores enzimáticos lácteos. [Tesis Maestría en Ciencia y Tecnología de Alimentos. Universidad
Autónoma de Querétaro. México]. [Link]
▪ Kay Guerberoff G. (2020). Efecto de la enzima Lacasa proveniente de hongos de pudrición blanca de la
madera sobre la estabilidad oxidativa de aceites vegetales y el procesado de jugos de fruta. [Tesis
doctoral, Universidad de Córdoba. Córdoba,
Argentina].[Link]
Allowed=y
▪ Nelson, D.L., Cox, M. M. (2019). LEHNINGER. Principios de Bioquímica. 7ma Edición. Artmed Editora
LTDA. Brasil.
Gracias por su Atención
acdechecoe@[Link]
33