ESCUELA PROFESIONAL DE

INGENIERÍA DE ALIMENTOS
TEMA DE CLASE
BIOQUIMICA ENZIMAS (Parte 1)

CURSO: BIOQUIMICA IIA-307

DOCENTE: Dra. Alicia Decheco Egúsquiza
Correo elect.: acdechecoe@[Link]

SEMESTRE
22 - de Setiembre del 2025 ACADÉMICO 2025B
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Enzimas - Características Básicas

▪ Sustancias naturales No toxicas.

▪ Su catálisis es especifica sin producir reacciones secundarias
indeseables.
▪ Son activos en soluciones acuosas en condiciones moderadas de
temperatura y pH.
▪ Su actividad se puede evidenciar a bajas concentraciones de
sustrato.
▪ Es posible el control de la velocidad de reacción de las enzimas
ajustando el pH, temperatura y concentración de sustrato.
▪ Pueden inactivarse cuando la reacción ha avanzado en la medida
deseada.
▪ No modifican la constante de equilibrio de la reacción, sino que
aceleran su consecución.
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SUSTRATO
(Reactante)
Complejo
Se Une a Enzima-Sustrato

La Enzima (Energía requerida para iniciar o

proseguir reacciones químicas)

Energía Requerida para la Activación

Se Completa con Mayor Facilidad la

Reacción Quimica
Se Separan/Dividen

La Enzima El Producto
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Modo de acción de las enzimas

▪ Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis
▪ Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima.
▪ Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles.
▪ Las interacciones proveen de la energía necesaria para reducir la energía de activación.
▪ Proporciona la especificidad al enzima.

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Tipos de aminoácidos en una enzima

Aminoácidos estructurales.
• No establecen enlaces químicos con el sustrato.
• Abundantes y responsables de la forma de enzima.
• Lisozima: de 129 aminoácidos, 124 son estructurales y
sólo 5 no lo son.

Aminoácidos de fijación.
• Establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan.
• Están en el centro activo de la enzima.

Aminoácidos catalizadores.
• Establecen enlaces, débiles o fuertes (covalentes),
con el sustrato, provocan la rotura de alguno de sus
enlaces.
• Son los responsables de su transformación. Centro activo
• También están en el centro activo.

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Propiedades Físicas y Químicas

▪ La propiedad esencial de una enzimas s u c apacidad C atalítica, que depende de s u

estru ctura proteica globular.
▪ Estructura tridimensional determinada por aa (62 – 2500 aa).
▪ La Especificidad y estabilidad de las enzimas están también determinadas por s u
condición de proteínas.

1.- El enzima 2.- Unión al 3.- Formación

y su sustrato centro activo de productos

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Estabilidad

● La actividad catalítica de una enzima depende

de una configuración particular: ESTRUCTURA
NATIVA que resulta de muchas fuerzas de
interacción.
● Los cambios ambientales, incluso muy suaves,
pueden debilitar estas interacciones, alteran la
estructura tridimensional nativa
(Desnaturalización) y provocan la pérdida total
o parcial de su funcionalidad biológica.
● Dependiendo de la magnitud del agente de
desnaturalización, puede verse afectada su
estructura Cuaternaria (si existe), Terciaria o
Secundaria.
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Coenzima, Apoenzima , Holoenzima, Isoenzima

Cofactor: Inorgánico (Grupo prostético) y orgánico (Coenzima).

Los grupos prostéticos son co-

catalizadores que se hallan íntimamente
unidas a la proteína. Ej.: Fe2+, Mn2+,
Zn2+, etc.
La unión de coenzimas es reversible. Ej.:
NAD, FAD, CoASH.

Apoenzima: Componente proteico temolábil de la enzima, que determina su especificidad.

Holoenzima: Conjunto de la porción proteica de la enzima y la coenzima, si se necesita para la

actividad catalítica.
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Apoenzima + Cofactor = Holoenzima

Sólo proteínas

Cationes metálicos (Ca2+ Fe2+..)

Enzimas

Cofactor Coenzimas NAD, FAD

(unión débil)

Moléculas
orgánicas Grupo prostético (Grupo
hemo)
Holoenzimas (unión fuerte)

Apoenzima (parte proteica)

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Isoenzimas y Zimógenos
● Isoenzima: Enzimas que catalizan la misma reacción química, pero difieren en la estructura
primaria. Ej. Catalasa y Peroxidasa.
● Zimógenos: o Proenzimas son precursores inactivos de las enzimas (necesitan activarse).
● Las enzimas digestivas, algunos factores de la coagulación y otras proteínas son sintetizados como
zimógenos.

Catalasa Peroxidasa

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La especificidad de las enzimas

● Algunas enzimas, al establecer los enlaces con el sustrato, modifican la forma de sus centros activos
para adaptarse mejor al sustrato, es decir, solamente son complementarias después de haberse unido
a él, es el llamado acoplamiento inducido (como el guante (enzima) se adapta a la mano (sustrato).
Modelo llave – cerradura (Fischer 1894)

Modelo del ajuste inducido (Koshland 1958)

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Especificidad enzimática: Especificidad de sustrato

▪ La mayoría de las enzimas limita su intervalo de acción a un determinado grupo o tipo de sustrato que
debe reunirse ciertas características para que pueda ser utilizado como tal.
▪ Las enzimas “reconocen” a sus sustratos de manera muy específica lo que posibilita un proceso
metabólico ordenado.
▪ Se debe a la estructura y la conformación del centro activo de la enzima, que está adaptado a su
sustrato.
Cambio conformacional inducido por la glucosa en la hexoquinasa

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CLASIFICACIÓN

● La ESPECIFICIDAD ESTEREOQUÍMICA actúa sobre los esteroisómeros D ó L de los monosacáridos o

aminoácidos.
● La BAJA ESPECIFICIDAD: actúa con un tipo de enlace químico, no importa la naturaleza del sustrato
(esteárico, glucosídico, peptídico).
● La ESPECIFICIDAD ABSOLUTA : sólo cataliza una sustancia especifica , como, por ejemplo:
● Urea: Ureasa.
● Colágeno: Colagenasa.

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Especificidad de función o acción

● Un mismo compuesto puede ser sustrato de varios enzimas, que lo modifican de distinta
forma.

Glucosa 6 P DH
6P-Gluconolactona
Fosfatasa
Glucosa + Pi
Isomerasa La enzima cataliza sólo
Fructosa 6P una de las posibles
transformaciones del
Mutasa sustrato.
Glucosa 1P

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Tipos de Actividad Enzimática según su Especificidad

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Nomenclatura de enzimas
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular creo nomenclatura para identificar a las enzimas basada en
Números EC. (Enzime commission numbers).

▪ Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme commission)

▪ Cuatro números separados por puntos

• El 1º indica a cuál de las seis clases pertenece la enzima
• El 2º se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo
• El 3º y el 4º se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

Etanol Alcohol DH Acetaldehído

▪ Nombre sistémico

● Sustrato preferente + reacción + “asa”

Alcohol deshidrogenasa

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Clasificación de las enzimas

1.- Oxidorreductasas: Reacciones de oxido-reducción

2.- Transferasas: Transferencia de grupos intactos de una molécula a

otra

3.- Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis

(ruptura de enlaces con participación del agua)

4.- Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces

(sin participación del agua)

5.- Isomerasas: Transferencia intramolecular de grupo

(cis/trans, L/D, aldehído/cetona)

6.- Ligasas: Unión de dos sustratos a expensas de la hidrólisis del ATP

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Mecanismo de acción de la catálisis enzimática

● Enzimas aumentan la velocidad sin modificar la constante de equilibrio de la reacción.

Condiciones para una reacción bioquímica.
● Los reactivos deben colisionar.
● La colisión molecular tiene que ocurrir con una orientación adecuada.
● Debe haber un equilibrio favorable. La ȦG0 debe ser negativo.

E+S ES EP E +P

▪ La enzima se une al de sustrato y

le hace adoptar un estado
intermediario semejante al de
transición, pero de menor energía.
▪ Energía de activación de la
reacción catalizada es menor que
la energía de activación de la
reacción sin catalizar.
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CINÉTICA DE ENZIMAS - CATÁLISIS ENZIMÁTICA

La acción enzimática se
caracteriza por la formación de
un complejo que representa el
estado de transición del sustrato
al producto.

El sustrato se une al enzima a través de

numerosas interacciones débiles como son:
puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas,
etc, en un lugar específico, el CENTRO ACTIVO.
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SUSTRATO
E+S ES E+P
(Reactante
Reacción
La Energía Requerida para la Activación Catalizada
Por la Enzima

Número de Moléculas que Poseen Suficiente

Energía para Participar en la Reacción

Velocidad de la Reacción
(Se Acelera la Reacción)

Disponibilidad de la Energía Liberada Por la Reacción

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CINÉTICA DE ENZIMAS - CATÁLISIS ENZIMÁTICA

● Las enzimas son catalizadores extraordinariamente activos que en general aceleran en

unas 10 veces o más velocidad de la reacción en la que participan.

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FUNDAMENTOS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA

▪ Velocidad de la reacción para una reacción simple catalizada por una enzima: Cinética
de Michaelis-Menten.
▪ Reacción simple con sustrato y producto. k1, k-1 y k2 son las constantes cinéticas para
cada una de las etapas de la reacción.

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EFECTO DE LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO SOBRE LA CATALISIS ENZIMATICA

● La concentración de sustrato afecta la velocidad de reacción catalizada por enzimas.

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Después de que se alcanza esta velocidad, un

aumento en la concentración del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reacción. (todos los
enzimas están ocupados)

Velocidad de la reacción

A medida que aumenta la concentración

de sustrato, aumenta la velocidad de
reacción (mientras queden enzimas
libres).

Concentración de sustrato (concentración de enzima fija)

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La constante de Michaelis-Menten (Km)

● La relación entre concentración de sustrato y velocidad de reacción enzimática puede expresarse de

manera cuantitativa.
● KM es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad
máxima.
● En efecto, si KM = [S], la ecuación se reduce a: v = Vmax/2.

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Valor de KM

● El valor de KM da idea de la afinidad del enzima por el sustrato: A menor KM, mayor afinidad
del enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor afinidad.
● Si KM es grande, el complejo ES es inestable pues predomina la tendencia a destruirlo (poca
afinidad hacia el sustrato y baja actividad).
● y si KM es pequeña, el complejo ES es estable, ya que predomina la tendencia a formarlo
(gran afinidad hacia el sustrato y alta actividad).
● La KM del sustrato natural es menor que la de los sustratos análogos.

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BIBLIOGRAFIA

▪ Decheco Egúsquiza, Alicia (2015). “Obtención de jarabe de glucosa a partir de almidón de yuca
Manihot (Esculenta Crantz) y estudio comparativo entre los métodos de hidrólisis acida y
enzimática”, Revista de Investigaciones de la Universidad Le Cordon Bleu: Vol. 2 Núm. 2
(2015). ISSN: 2409-1537; 8-16.
▪ Martínez, M., Cambra, I., González-Melendi, P., Santa María, M.E. & Díaz, I. C1a, (2012).
Cysteineproteases and theirinhibitors in plants. PhysiologiaPlantarum (145): 85-94.
▪ Navarro-González, I., M.J. Periago. (2012). Enzimas lipoliticas bacterianas: propiedades,
clasificación, estructura, aplicaciones tecnológicas y aspectos [Link]. Vet. (Murcia) (28):
45-65.
▪ Peralta J. M., (2011). Bio-reactores Enzimáticos. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la
Industria Química (INTEC).
▪ Voet, D., Voet, J., Pratt, Ch. (2016). Fundamentos de Bioquímica: la vida a nivel molecular.
Quinta Edición. 130 p. Buenos Aires. Editorial Médica Panamericana.
Gracias por su Atención
acdechecoe@[Link]

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