Dr.
Edson Garambel Vilca
Miércoles, 25 de junio de 2025
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Contenido.
1 • Introducción.
2 • Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
3 • Propiedades ácido-base de los aminoácidos.
4 • Puntos isoeléctricos y electroforesis.
5 • Síntesis de aminoácidos
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Introducción.
Proteínas:
• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en los animales que desempeñan
funciones importantes tanto en estructura como en la función de las células
• Las proteínas son biopolímeros de los A-aminoácidos
Aminoácido
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Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácido:
El término aminoácido podría significar cualquier molécula que contenga un grupo amino y cualquier tipo de
grupo ácido; sin embargo, el término casi siempre se usa para referirse a un ácido carboxílico a-amino
No quiral Quiral
Glicina Aminoácido Alanina
sustituido
El α–aminoácido más
sencillo es el ácido
aminoacético
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Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácido:
La mayor parte de los aminoácidos que se
encuentran en forma natural tienen la
configuración (S) en el átomo de carbono
Estructura similar a la del L-(-)-gliceraldehído.
los (S)-aminoácidos de estado natural se
clasifican como L-aminoácidos.
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Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácidos estándar de las proteínas:
Los aminoácidos estándar son los 20 a-aminoácidos comunes que se encuentran en casi todas las proteínas
• La cadena lateral es no polar, H o alquilo
Glicina (G, Gli) Alanina (A, Ala) Valina (V, Val) Leucina (L, Leu)
Isoleucina (I, Ile)
Fenilalanina (F, Fen) Prolina (P, Pro)
• La cadena lateral es no polar, H o alquilo
Serina (S, Ser) Treonina (T, Ter) Tirosina (Y, Tir) 6
Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácidos estándar de las proteínas:
• La cadena lateral contiene azufre
Cisteína (C, Cis) Metionina (M, Met)
• La cadena lateral contiene nitrógeno no básico
Asparagina (N, Asn)
Glutamina (Q, Gln) Triptófano (W, Trp)
• La cadena lateral es ácida
ácido aspártico (D, Asp) ácido glutâmico (E, Glu)
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Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácidos estándar de las proteínas:
• La la cadena lateral es básica
Lisina (K, Lis) Arginina (R, Arg ) Histidina (H, His)
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Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácidos esenciales:
Los humanos pueden sintetizar casi la mitad de los aminoácidos necesarios para formar proteínas. Otros
aminoácidos, llamados aminoácidos esenciales, deben suministrarse en la dieta
arginina (Arg) valina (Val) metionina (Met) leucina (Leu) treonina (Tre)
fenilalanina (Fen) histidina (His) isoleucina (Ile) lisina (Lis) triptófano (Trp)
Proteínas completas
Son proteínas que proveen todos los aminoácidos esenciales en las proporciones casi
correctas para la nutrición. Ejemplos de las proteínas completas son aquellas que se
encuentran en la carne, pescado, leche y huevos. Alrededor de 50 g de proteína
completa por día es lo adecuado para los humanos adultos
Proteínas incompletas
Son proteínas que son bastante deficientes en uno o más de los aminoácidos
esenciales. Las proteínas de las plantas por lo general son proteínas incompletas. El
arroz, el maíz y el trigo son deficientes en lisina. El arroz también carece de treonina y
el maíz carece de triptófano
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Estructura y estereoquímica de los α-aminoácidos.
Aminoácidos raroa e inusuales:
Además de los aminoácidos estándar, en las
proteínas se encuentran otros aminoácidos
en cantidades menores
Algunos de los enantiómero D de los aminoácidos menos comunes se encuentran también en la naturaleza
Pared celular lombrices neurotransmisores
vitamina
de bacterias de tierra en el cerebro
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Propiedades ácido-base de los aminoácidos.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Aunque por lo regular escribimos los aminoácidos con un grupo carboxilo (-COOH) y
el grupo amino (-NH2) intactos, su estructura real es iónica y depende del pH
(componente menor) (componente principal)
A esta estructura se le
llama ion dipolar o
zwitterion
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Propiedades ácido-base de los aminoácidos.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
puntos de fusión altos menos ácidos que la mayoría de los
ácidos carboxílicos y menos básicos
que la mayoría de las aminas
solubles en agua
éter, diclorometano y otros
disolventes orgánicos
comunes
momentos dipolares son anfotéricos
mayores (µ)
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Propiedades ácido-base de los aminoácidos.
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Si variamos el pH de la disolución,
podemos controlar la carga en la
molécula.
Esta capacidad de controlar la carga de
un aminoácido es útil para la separación
e identificación de aminoácidos por
medio de la electroforesis.
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Puntos isoeléctricos y electroforesis.
pH isoeléctrico o punto isoeléctrico
pH intermedio donde el aminoácido esté balanceado de igual
manera entre las dos formas, como el zwitterion dipolar con
una carga neta de cero.
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Puntos isoeléctricos y electroforesis.
pH isoeléctrico o punto isoeléctrico
ácido aspártico valina lisina
Punto
isoeléctrico
2.8 9.7
6.0
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Puntos isoeléctricos y electroforesis.
Electroforesis
usa las diferencias en los puntos isoeléctricos para separar mezclas de aminoácidos
Medio: una capa de gel de acrilamida o
de una pieza de papel filtro mojado con
una solución reguladora.
6.0 9.7 2.8
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Síntesis de los aminoácidos.
Los aminoácidos de estado natural se pueden obtener hidrolizando proteínas y separando la mezcla de
aminoácidos. Aun así, con frecuencia es más económico sintetizar el aminoácido puro.
• Aminación reductiva
Llamamos a la aminación reductiva
síntesis biomimética (imita) debido a que
se asemeja a la síntesis biológica de los
aminoácidos
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Síntesis de los aminoácidos.
La biosíntesis de otros aminoácidos usa el ácido L-glutámico como la fuente del grupo amino
REACCIÓN DE TRANSAMINACIÓN
Enzima
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Síntesis de los aminoácidos.
• Aminación de un α-haloácido
La reacción de Hell-Volhard-Zelinsky es un método efectivo para introducir bromo en la posición a de
un ácido carboxílico
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Síntesis de los aminoácidos.
• Síntesis de Gabriel – éster malónico
La síntesis de Gabriel-éster malónico comienza con el éster N-ftalimidomalónico
síntesis de metionina
Reactivo de partida
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Síntesis de los aminoácidos.
• Síntesis de Strecker
La primera síntesis conocida de un aminoácido ocurrió en 1850
en el laboratorio de Adolph Strecker
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Resolución de aminoácidos.
Todas las síntesis de aminoácidos en el laboratorio descritas anteriormente forman productos racémicos
En la mayoría de los casos, sólo los enantiómeros L son biológicamente activos. Los enantiómeros D pueden ser
incluso tóxicos
La resolución enzimática se usa para separar los enantiómeros de los aminoácidos
Enzima
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Reacciones de aminoácidos.
Los aminoácidos experimentan muchas de las reacciones estándar tanto de las aminas como de los ácidos
carboxílicos. Sin embargo, las condiciones para algunas de estas reacciones deben seleccionarse con cuidado de
tal manera que el grupo amino no interfiera con una reacción del grupo carboxilo y viceversa
Esterificación del grupo carboxilo
Grupo protector que
impide la reacción
no deseada del
grupo ácido.
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Reacciones de aminoácidos. Grupo protector que
impide la reacción
Acilación del grupo amino: formación de amidas
no deseada del
grupo amina.
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Reacciones de aminoácidos.
Reacción con ninhidrina
La ninhidrina es un reactivo común para la visualización
de manchas o bandas de aminoácidos
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Estructura de los péptidos.
Estructura y nomenclatura de péptidos y proteínas
Dipéptido consta de dos aminoácidos
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Estructura de los péptidos.
Estructura y nomenclatura de péptidos y proteínas
Un péptido es un compuesto que contiene dos o más
aminoácidos unidos por medio de enlaces peptídicos
Residuo es cada unidad de aminoácido en el péptido
Oligopéptido se usa de manera ocasional para péptidos que
contienen de cuatro a diez residuos de aminoácidos
Un polipéptido es un péptido que contiene muchos Las proteínas contienen más unidades de
residuos de aminoácido pero por lo general tiene una aminoácidos, con masas moleculares que van de
masa molecular de alrededor de 5000. (de 10 a 50 alrededor de 6000 a 40,000,000. (más de 50
aminoácidos) aminoácidos)
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Estructura de los péptidos.
Estructura y nomenclatura de péptidos y proteínas
la estructura del nonapéptido bradicinina, una hormona
humana que ayuda a controlar la presión arterial Todos con excepción del último se les
dan el sufijo -il de los grupos acilo
Las estructuras de los péptidos por lo general se dibujan con el
alanilserina
N terminal a la izquierda y el C terminal a la derecha
arginil prolil prolil glicil fenil alanil seril prolil fenil alanil arginina
Arg-Pro-Pro-Gli-Fen-Ser-Pro-Fen-Arg Recomendado
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