Clase N°2

Estructura y Propiedades químicas de los

aminoácidos
Comportamiento ácido-base y punto isoeléctrico. Formación de enlace peptídico.
APROXIMADAMENTE 1-2 PREGUNTAS DE ESTE TEMA EN LA PRUEBA

Hecha por Marco Galleguillos

Apuntes de Consu <3

Apuntes de clase: Compuestos Nitrogenados y Aminoácidos

El objetivo de esta clase es comprender los aminoácidos, pero primero se revisarán conceptos sobre
aminas y amidas

Amidas
Son compuestos orgánicos derivados del amoniaco NH3. En el amoníaco, el nitrógeno tiene una
hibridación sp3 y un par de electrones no enlazantes

→ Esto le confiere una forma tetraédrica y un carácter de base débil.

Al sustituir uno o más hidrógenos del amoniaco por grupos alquílicos
(alifáticos) o aromáticos, se forman las aminas.

CLASIFICACIÓN DE LAS AMIDAS

PRIMARIAS SECUNDARIAS TERCIARIAS

Un HIDRÓGENO del AMONIACO DOS HIDRÓGENOS son TRES HIDRÓGENOS SON

es SUSTITUIDO POR UN GRUPO SUSTITUIDOS POR DOS GRUPOS SUSTITUIDOS POR TRES
QUÍMICO “R” (ALQUILO O “R” (ALQUILO O ARILO). Son GRUPOS “R” (ALQUILO O
ARILO). DISUSTITUIDAS ARILO). Son TRISUSTITUIDAS
Se caracterizan por el grupo Se caracterizan por la fórmula ●​ Representados por la
funcional -NH2 (grupo amino) general R1 y R2 NH. fórmula general R3N
Son MONOSUSTITUIDAS Se forman por la sustitución de ●​ No tienen enlaces N-H por
●​ Son solubles dos hidrógenos y su nombre se lo tanto PUEDEN
 ●​ Tienen puntos de forma nombrando los dos FORMAR PUENTES DE
ebullición más altos que grupos unidos al nitrógeno, HIDRÓGENO
las moléculas similares no seguido de amina. ●​ Bajo punto de ebullición
polares por su capacidad ●​ Bases débiles que
de formar ENLACES DE ●​ Puntos de ebullición MÁS reaccionan con ácidos
HIDRÓGENO. BAJOS por la reducción de para formar sales
enlaces
●​ Pueden absorber dióxido
de carbono con mayor
eficacia que las aminas
primarias

Propiedades Químicas

Carácter básico: Las aminas son moderadamente básicas, al igual que el amoniaco, por su par de
electrones no enlazantes que les permite aceptar protones del medio.

Reacción con ácidos: Al ser básicas, reaccionan con ácidos. Por ejemplo, la etilamina (una amina básica)
reacciona con ácido clorhídrico para formar cloruro de etilamonio, una sal de amonio cuaternario

Puentes de hidrógeno: Las aminas primarias y secundarias pueden formar puentes de hidrógeno entre sí
y con el agua, lo que las hace solubles si su peso molecular es bajo. Las aminas terciarias no pueden
formar puentes de hidrógeno entre sí, pero sí con el agua, siempre que sus grupos sustituyentes no
sean muy grandes y permitan acceso al par de electrones de nitrógeno.

Nomenclatura

Nombres comunes: Metilamina, Etilamina, Isobutilamina, Terbutilamina

 Aminas aromáticas:

●​ Anilina: fenil unido a un grupo amino

●​ Toluidina: derivado del tolueno (metilbenceno) y a la anilina. Si los grupos amino y metilo están en
posiciones opuestas, se llama paratoluidina.

Aminas secundarias y terciarias

●​ Se nombran los sustituyentes en orden alfabético: etilmetilamina

●​ Se usan prefijos si los grupos se repiten: dietilamina
●​ Para derivados de la anilina: se usa la letra N para indicar que el sustituyente está unido al
nitrógeno, por ejemplo, N-metilanina o N,N-dimetilanilina

Sales de Amonio Cuaternario

Son compuestos donde el nitrógeno está unido a cuatro grupos químicos, confiriéndole una carga
positiva neta.

Se nombran como sales: cloruro de tetraetilamonio, bromuro de trimetilamonio, sulfato de metilamonio

Amidas derivadas de los ácidos carboxílicos

→ Ácido carboxílico
Supongamos que aquí tiene un grupo R.
Este ácido carboxílico puede por distintas razones
reaccionar con un amoniaco.

Este amoniaco puede atacar al carbono desplazando al

OH y queda este tipo de estructura que es una amida.

Tiene un grupo carbonilo y queda unido

covalentemente, esto sería una amida.

Amidas: Se forman cuando el grupo OH de un ácido carboxílico reacciona y es desplazado por un grupo
amino.
Estructura: contienen un grupo carbonilo (C=O) unido a un nitrógeno.
Clasificación: al igual que las aminas pueden ser
●​ primarias (sin sustituciones en el nitrógeno)
●​ secundarias (un sustituyente)
●​ terciarias (dos sustituyentes)

Aminoácidos

Son las unidades fundamentales que componen las proteínas.

Se pueden clasificar de acuerdo a la naturaleza química de la cadena lateral “R”

-​ No polares
-​ Aromáticos
-​ Polares
-​ Cargados positivamente (básicos)
-​ Cargados negativamente (ácidos)

Estructura general

●​ Son moléculas que contienen un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2) en la misma
estructura.

●​ Se denominan alfa-aminoácidos cuando ambos grupos están unidos al mismo carbono, llamado
carbono alfa.
●​ El carbono alfa de un aminoácido es ASIMÉTRICO
●​ Un carbono asimétrico → quiralidad
 Propiedades Clave

Isometría: El carbono alfa (EXCEPTO EN LA GLICINA) está unido a cuatro grupos diferentes, lo que lo
convierte en un carbono asimétrico o quiral.

Esto da lugar a dos isómeros especulares (enantiómeros)

L y D.

Las proteínas de todos los seres vivos están compuestas preferentemente por L-alfa-aminoácidos.

Comportamiento en función del pH: El estado iónico de un aminoácido varía según el pH del medio

pH BAJO - ÁCIDO pH INTERMEDIO - SANGRE 7.4 pH MUY BÁSICO - ALTO

●​ Ambos grupos esán ●​ Grupo carboxilo se ●​ Se desprotonan ambos

protonados desprotona (-COO-) grupos
●​ Grupo amino tiene carga ●​ Grupo amino sigue ●​ Amino es neutro (-NH2)
positiva NH3 protonado ●​ Carboxilo tiene carga
●​ Grupo carboxilo es neutro ●​ Molécula tiene carga negativa
(-COOH) positiva y negativa ●​ CARGA NETA NEGATIVA
●​ Carga neta del AA es ●​ CARGA NETA NULA
positiva ●​ ZWITTERIÓN

PUNTO ISOELÉCTRICO (pl) y pKa

Cada grupo carboxilo y amino tiene un valor de pKa específico, que es el pH al cual el 50% de las
moléculas de ese grupo están protonadas y el 50% desprotonadas.
 Clasificación de los 20 Aminoácidos Proteinogénicos
Los aminoácidos que forman las proteínas se clasifican según la naturaleza de su cadena lateral (grupo R)

• Alifáticos neutros: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina.

• Aromáticos: Fenilalanina, Tirosina, Triptófano.

• Con grupo alcohol (hidroxi aminoácidos): Serina, Treonina.

• Azufrados: Cisteína, Metionina.

• Cíclico (iminoácido): Prolina.

• Ácidos y sus amidas derivadas: Ácido aspártico (Asparagina), Ácido glutámico (Glutamina).

• Básicos: Lisina, Arginina, Histidina

Aminoácidos No Proteinogénicos
Existen aminoácidos que no forman parte de las proteínas pero cumplen funciones biológicas
importantes

• Intermediarios metabólicos: Ornitina y Citrulina (ciclo de la urea).

• Precursores de moléculas biológicas: A partir de la fenilalanina y tirosina se sintetizan las catecolaminas
(adrenalina), hormonas tiroideas y la melanina (pigmento de la piel). La falta de melanina causa
albinismo.
• Neurotransmisores: GABA (ácido gamma-aminobutírico)

DOPA (3,4-dihidroxifenilalanina)

Deriva de la tirosina por acción

de la enzima tirosina hidroxilasa.
No se incorpora a las proteínas →
por eso se considera aminoácido
no proteico.
Es un precursor importante en
varias rutas metabólicas:
Se convierte en dopamina
(neurotransmisor).
A partir de ella se producen
noradrenalina y adrenalina.
También participa en la síntesis
de melanina.

En clínica, la L-DOPA se usa como fármaco para tratar el Parkinson.

 β-alanina (beta-alanina)

Estructura: es un aminoácido donde el grupo amino está en el carbono β (el tercer carbono), en vez del α
como en los aminoácidos proteicos.

●​ Origen: proviene de la degradación de la carnosina, la coenzima A y otros compuestos.

●​ Función principal:
-​ Es el precursor de la carnosina (β-alanina + histidina), un dipéptido abundante en el músculo que
actúa como buffer (amortigua el pH en el ejercicio intenso).
-​ Por esto, la β-alanina se usa como suplemento deportivo para mejorar la resistencia y retrasar la
fatiga muscular.
-​ No forma parte de proteínas.

GABA (ácido γ-aminobutírico)

Estructura: es un aminoácido con el grupo amino en el carbono γ.

Origen: se forma a partir del glutamato por acción de la glutamato descarboxilasa.

-​ Función principal: Es el neurotransmisor inhibidor más importante del sistema nervioso
central.
-​ Reduce la excitabilidad neuronal → mantiene el equilibrio entre excitación e inhibición.
-​ Alteraciones en su metabolismo o receptores se asocian a ansiedad, epilepsia, insomnio, depresión.
-​ Tampoco se incorpora en proteínas.
 Aminoácidos modificados de manera postraduccional

Son aminoácidos que originalmente forman parte de una proteína, pero una vez que la proteína está
sintetizada, su cadena lateral se modifica químicamente (hidroxilación, carboxilación, fosforilación,
metilación, etc.).
Estas modificaciones cambian la función, estabilidad o localización de la proteína.

●​ Hidroxiprolina e hidroxilisina
●​ Derivan de prolina y lisina.
●​ Se encuentran en el colágeno.
●​ La hidroxilación requiere vitamina C → por eso el
déficit causa escorbuto.

●​ Imagina que en tu cuerpo tienes un colágeno que funciona como los ladrillos y cemento que
mantienen fuerte tu piel, huesos y encías.
●​ La prolina es uno de esos ladrillos, pero para que sea bien fuerte necesita ponerse un “gancho
especial” llamado hidroxilo (-OH).
●​ Cuando la prolina recibe este gancho se convierte en hidroxiprolina, y así el colágeno queda más
firme y resistente.
●​ Si a tu cuerpo le falta vitamina C, no puede ponerle ese gancho a la prolina → y los ladrillos
(colágeno) se debilitan → eso se llama escorbuto (encías sangrantes, piel frágil).

-carboxiglutamato (Gla)
Forma carboxilada de glutamato.
Presente en factores de la coagulación sanguínea (protrombina, VII, IX, X).
Necesita vitamina K.
●​ El aminoácido glutamato necesita un “doble gancho extra” para poder
agarrarse muy fuerte al calcio (Ca²⁺).
●​ Cuando se le agrega ese gancho especial, se transforma en
γ-carboxiglutamato.
 ●​ Esto es súper importante para que la sangre se pueda coagular cuando te haces una herida.
●​ Para hacer este cambio tu cuerpo necesita vitamina K.

Si no hay vitamina K → el glutamato no recibe sus ganchos → la sangre no se tapa bien → cuesta
mucho parar un sangrado.

Diagrama de titulación de un aminoácido (sin cadena lateral ionizable, como la glicina).

1.​ Imagina que el aminoácido es como un muñeco con dos manos pegajosas:
Una mano es el grupo ácido (–COOH).
La otra mano es el grupo amino (–NH₂ o –NH₃⁺).
Dependiendo del lugar donde esté (más ácido o más básico), esas manos agarran o sueltan globitos
(H⁺).

1. Cuando el agua es muy ácida (pH bajito, rosa)

El agua está llena de globitos H⁺.

El muñeco agarra todos los globitos que puede:
Su mano ácida (–COOH) tiene el H.
Su mano amino también (–NH₃⁺).
El muñeco queda bien cargado positivo (+1).

2.​ Cuando el agua es ni muy ácida ni muy básica (pH intermedio, azul)
Aquí hay una cantidad justa de globitos.
El muñeco suelta el globito del ácido (–COOH → –COO⁻),
pero todavía tiene el globito del amino (–NH₃⁺).
Entonces queda con una carga positiva y una negativa al mismo tiempo = carga neta 0.
Esto se llama la forma zwitteriónica → es como si el muñeco tuviera una manito con guante rojo (+) y otra
con guante azul (–).

3. Cuando el agua es muy básica (pH alto, verde)

Aquí casi no hay globitos H⁺ en el agua.

El muñeco suelta también el globito del amino (–NH₂).
Ahora queda con carga negativa (–1).

Entonces:

En ácido → muñeco positivo.

En medio → muñeco neutral (pero con + y – a la vez).
En básico → muñeco negativo.
¿Qué es el pKa?

Imagina que cada parte del aminoácido (las “manitos”) puede agarrar o soltar un globito (H⁺).
El pKa es como el número de pH donde esa mano decide:

Con pH bajo (muchos globitos en el agua) → la mano se queda con el globito.

Con pH alto (pocos globitos en el agua) → la mano suelta el globito.

Cada aminoácido tiene tres lugares que pueden agarrar o soltar globitos:
Mano ácida (–COOH)
Siempre tiene un pKa alrededor de 2.
Eso significa que a partir de pH mayor que 2 → suelta el globito y queda con carga negativa (–).

Mano básica (–NH₃⁺)

Siempre tiene un pKa alrededor de 9–10.
Eso significa que a partir de pH mayor que 9 → suelta el globito y queda neutra.

Cadena lateral (side chain)

Algunos aminoácidos tienen una tercera mano especial que también puede agarrar o soltar globitos.
Ejemplos:

Aspártico y glutámico → su mano extra es ácida, sueltan el globito cuando el pH pasa ~4.
Histidina → su manito extra suelta el globito en pH ~6 (casi igual al de nuestro cuerpo, por eso es tan útil).
Cisteína → su manito de azufre suelta el globito en pH ~8.
Tirosina → su manito de oxígeno suelta el globito en pH ~11.
Lisina y arginina → sus manitos extras son muy tercas y no quieren soltar el globito hasta pH ~11 o ~12 →
por eso siempre están cargadas positivas en nuestro cuerpo.

¿Por qué importa todo esto?

Porque según el pH:

●​ El aminoácido puede estar cargado positivo, negativo o neutro.

●​ Eso cambia cómo se juntan para formar proteínas y cómo esas proteínas funcionan en el cuerpo.

Ejemplo fácil:
Si tuvieras bloques de LEGO con imanes positivos o negativos, a veces se pegarían fuerte, a veces se
rechazarían.
Así funcionan los aminoácidos con sus cargas en las proteínas.

Enlace Peptídico
• La unión de varios aminoácidos forma un polipéptido. Una cadena polipeptídica larga y funcional es una
proteína.
• Las cadenas laterales (R) de los aminoácidos en una proteína conservan su capacidad de ionizarse, lo que
le confiere a la proteína una carga neta que también depende del pH del medio