AMINOACIDOS – PEPTIDOS
Y PROTEINAS
BIOQUIMICA Y BIOLOGIA MOLECULAR I
DRA. JIMENA OPORTO ACUÑA
AMINOACIDOS
• Los aminoácidos son sustancias
orgánicas, unidades sencillas
que forman las proteínas.
• Existen 20 aminoácidos distintos
que forman las proteínas.
• Los aminoácidos integrantes
de las proteínas son α-
aminoácidos. Son moléculas que
contienen un carbono alfa (Cα)
cuyos 4 radicales son:
• Una propiedad importante de los
aminoácidos es la esteroisomería.
Salvo en el caso del aminoácido
glicina (cuya cadena lateral es
H), el resto de los aminoácidos
tiene un C quiral, por lo que existe
la posibilidad de formar 2
estereoisómeros → D y L.
• Se denominan L los aminoácidos
que tienen el grupo amino a la
izquierda, y son la mayoría de los
aminoácidos biológicos. Y D
cuando tienen el grupo amino a la
derecha.
• No todos los aminoácidos proteicos tienen actividad óptica.
• A pH fisiológico (neutro), el grupo amino está protonado, y el
carboxilo ionizado → Son sustancias anfóteras que pueden comportarse
como ácidos y bases.
• A pH fisiológico NO pueden actuar como tampones en los organismos,
pero sí, a cualquier otro pH.
• Se denomina punto isoeléctrico al pH determinado en que la carga eléctrica
neta es 0.
• Se calcula haciendo la media aritmética entre las pKa de sus formas
ionizadas:
• A pH ácido → Grupo carboxilo protonado (COOH).
• A pH básico → Grupo carboxilo desprotonado (COO-)
CARACTERISTICAS GENERALES
• Es importante destacar que el carbono marcado como α en la figura es un
carbono asimétrico (está unido a cuatro radicales diferentes) en todos los
aminoácidos con excepción de la glicina.
• Esto significa que todos los aminoácidos tiene actividad óptica (cuando
están en una solución desvían el plano de la luz polarizada hacia la
izquierda o hacia la derecha), menos la glicina. Solo los aminoácidos
levógiros, L, forman parte de las proteínas.
• Otra característica importante de los aminoácidos es que son anfóteros.
Esto quiere decir que cuando están disueltos en agua acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse como un ácido cuando el pH es
básico, como una base cuando el pH es ácido o como un ácido y una
base a la vez cuando el pH es neutro.
CLASIFICACION DE LOS
AMINOACIDOS
• En la naturaleza existen numerosos aminoácidos diferentes, pero sólo unos
20 forman parte de las proteínas, son los que llamamos proteinogénicos.
Aquí solo nos ocuparemos de estos 20 aminoácidos.
• A cada aminoácido se le asigna una abreviatura de 3 letras, y un símbolo
de 1 letra, que permite indicar la composición y secuenciade los
aminoácidos en las proteínas. Según la naturaleza de la cadena lateral (R),
los aa se dividen en:
• APOLAR ALIFÁTICA
• Sus cadenas laterales son de
naturaleza hidrocarbonada y lineal. El
aminoácido es más hidrófobo cuanto
mayor sea su cadena lateral.
Desempeñan un papel importante en el
mantenimiento de la estructura
tridimensional de la proteína por su
tendencia a huir del agua.
• Son Fenilalanina(Phe), Alanina(Ala),
Valina(Val), Leucina(Leu),
Isoleucina(Ile),Prolina(Pro), Triptófano
(Trp) →Tiene un grupo imino en lugar del
amino –,y Metionina(Met) →Tiene un
grupo tioéter en lugar de una cadena
hidrocarbonada
• ARÓMATICA
• Sus cadenas laterales son
aromáticas, y relativamente
apolares, pudiendo participar en
interacciones hidrofóbicas. Tienen
capacidad para absorber la luz
ultravioleta.
• Son Fenilalanina(Phe) – menos
polar, y menos absorción de luz UV –
,Triptófano(Trp), y Tirosina(Tyr).
POLAR SIN CARGA
• Sus cadenas laterales son grupos
hidrofílicos que aumentan la
solubilidad de los aminoácidos. Estas
cadenas poseen carga eléctrica
neutra. Son cruciales para el
mantenimiento de la estructura
tridimensional de algunas proteínas.
• Son Serina(Ser), Treonina(Thr),
Cisteína(Cys) – la oxidación de los
grupos sulfhidrilo forma puentes
disulfuro entre dos de ellas –
Asparagina(Asn), y Glutamina(Gln),
Tirosina (Tyr), Glicina (Gly).
• CARGADA
NEGATIVAMENTE (POLAR
ÁCIDA/ANIÓNICA)
• Sus cadenas laterales son un grupo carboxilo
que puede disociarse, lo que les confiere
carga negativa y características ácidas.
• Son el ácido aspártico(Asp) y el ácido
glutámico(Glu).
CARGADA POSITIVAMENTE
(POLAR BÁSICA/CATIÓNICA)
• Sus cadenas laterales
son un grupo
nitrogenado que les
confiere una carga
positiva y características
básicas.
• Son Histidina(His),
Lisina(Lys), y
Arginina(Arg).
• Además de estos 20
aminoácidos, las proteínas
pueden contener aminoácidos
modificados. Por ejemplo;
• la 4-0H-prolina y la 4-OH-lisina se
encuentran en el colágeno;
• la 6-Nmetil-lisina es un constituyente
de la miosina;
• el carboxiglutamato se encuentra
en la proteína protrombina.
• También hay aminoácidos que NO se asocian para formar proteínas, sino
que cumplen directamente su función:
• Intermediarios metabólicos → Neurotransmisores, Ornitina y
Citrulina(intermediarios del ciclo de la urea), Homocisteína y Homoserina…
• Precursores metabólicos → DOPA – dihidroxifenilalanina – (precursor de
la síntesis de catecolaminas, hormonas tiroideas, y melanina).
• Ω-aminoácidos(omega-aminoácidos) → El grupo amino sustituye al último
C en lugar de sustituir al Cα. Por ejemplo; la β-alanina y el gamma-
aminobutirato(GABA).
• Algunos de los aminoácidos no son sintetizables por el organismo y, por tanto,
tienen que ser suministrados con la dieta. A estos se les llama aminoácidos
esenciales. Para la especie humana existen ocho aminoácidos esenciales:
treonina, metionina, lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. La
histidina se considera como esencial durante el crecimiento, pero no así en el
adulto.
PEPTIDOS
• Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más
aminoácidos (AA) mediante enlaces amida.
• En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre
de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo
de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de
agua.
• De manera también general a una cadena polipeptídica se le considera
péptido y no proteína si su peso molecular es menor de 5.000 daltons.
ENLACE PEPTIDICO
• Es el enlace covalente que une 2
aminoácidos.
• Es un enlace de tipo amida formado
por la condensación entre el grupo
carboxilo de un aminoácido, y el
grupo amino de otro, liberándose una
molécula de agua.
• Es un enlace muy resistente a la
hidrólisis, lo que hace que las cadenas
polipeptídicas sean muy estables. Los
enlaces peptídicos se encuentran
siempre en el mismo plano.
• El compuesto que se forma se llama
péptido.
• Oligopéptido → Menos de 20 aminoácidos. Por ejemplo; dipéptido
(2aminoácidos), tripéptido (3 aminoácidos), tetrapéptido (4 aminoácidos).
• ~Oxitocina → 9 aminoácidos. Hormona que estimula las
contracciones uterinas.
• ~Bradiquinina → 9 aminoácidos. Inhibe la inflamación de los tejidos.
• Polipéptido → Más de 20 aminoácidos. Su longitud es muy variable.
• ~Insulina y glucagón → Polipéptidos pequeños. Regulan el metabolismo de
la glucosa
• En un péptido, las cargas
eléctricas de los grupos ácido y
amino se pierden en cada enlace
peptídico que se genera, de tal
manera que sólo quedan cargas
en estos grupos en los dos extremos
de la cadena → El C-terminal y el
N-terminal.
TIPOS DE PEPTIDOS
• Cuando el péptido está formado por 2 a 20 AA se trata de un oligopéptido
(dipéptido, tripéptido, etc.).
• Cuando contiene entre 21 a 50 AA se trata de un polipéptido y si el número
de AA es mayor, se habla de proteínas.
• Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un
grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido se
considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El resto de
los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA que ocupa
el extremo amino. Así, por ejemplo, un tripéptido Pro-Tyr-Lys se denominará
prolil-tirosil-lisina.
FUNCIONES
• Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los péptidos
podemos destacar:
• Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es la
angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la hidrólisis de una
proteína precursora que se llama angiotensinógeno, y que no tiene
actividad vasopresora.
• La bradiquinina, un nonapéptido hipotensor (actividad vasodilatadora).
• Hormonas:
• Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca la contracción
uterina y la secreción de leche por la glándula mamaria, facilitando el parto
y la alimentación del recién nacido.
• Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de agua en el riñón
(hormona antidiurética).
• Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la hormona del
crecimiento
• Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son
los contrarios a los de la insulina, ayuda a
aumentar los niveles de glucosa en sangre.
• Neurotransmisores. Entre los péptidos que
realizan estas funciones tenemos las
encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs)
y la sustancia P (11 AAs).
• Antioxidantes. El papel del tripéptido
glutatión es esencial como antioxidante
celular. Reduce las especies reactivas del
oxígeno, tóxicas para la célula
• Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la
absorción de glucosa por parte de las
células (disminuye la presencia de glucosa
en sangre).
PROTEINAS
• Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular constituidas por una
cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se
mantiene plegada de forma que muestra una estructura tridimensional.
• Las proteínas desempeñan numerosas funciones en el organismo. De
manera muy genérica, según su función, se clasifican como proteínas
estructurales o proteínas con actividad biológica.
• Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución
de los tejidos, órganos y células.
• Como ejemplos se puede citar al colágeno, que forma parte de la piel,
ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.
• Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o
facilitan un proceso bioquímico en el organismo. Las funciones aquí son casi
innumerables, desde regulación de procesos metabólicos hasta
participación en la defensa (sistema inmune), pasando por ser moléculas
de transporte de otras moléculas en la sangre, por ejemplo. Molécula de
hemoglobina
• De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en dos
tipos principales:
• Simples. Constituidas únicamente aminoácidos. Entre ellas tenemos
albúminas, globulinas, histonas…
• Conjugadas. Tienen en su composición otras moléculas diferentes además
de los aminoácidos.
• A esa parte no aminoacídica se le denomina grupo prostético. Entre ellas
tenemos las glucoproteínas o mucoproteínas, lipoproteínas,
metaloproteínas…
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
• Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos.
• Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de
aminoácidos de que está hecha.
• La secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del
polímero lineal.
• Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión
de los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos
cargados y la formación de puentes disulfuro y también en parte es
ayudado por otras proteínas.
• Podemos distinguir
cuatro niveles de
estructuración en las
proteínas:
• estructura primaria
• estructura secundaria
• estructura terciaria
• estructura cuaternaria
• Los enlaces que determinan la estructura primaria son
covalentes (enlace amida o enlace peptídico),
mientras que la mayoría de los enlaces que
determinan la conformación (estructuras secundaria y
terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y
quinaria) son de tipo no covalente.
• ESTRUCTURA PRIMARIA
• Viene determinada por la secuencia de
aminoácidos en la cadena proteica, es
decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están
enlazados
• Las posibilidades de estructuración a
nivel primario son prácticamente
ilimitadas. Como en casi todas las
proteínas existen 20 aminoácidos
diferentes, el número de estructuras
posibles viene dado por las variaciones
con repetición de 20 elementos tomados
de n en n, siendo n el número de
aminoácidos que componen la
molécula proteica.
• Conocer la estructura primaria de una
proteína no solo es importante para
entender su función (ya que ésta
depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte),
sino también en el estudio de
enfermedades genéticas. Es posible que
el origen de una enfermedad genética
radique en una secuencia anormal.
• La secuencia de aminoácidos está
especificada en el ADN por la secuencia
de nucleótidos.
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• La estructura secundaria de las
proteínas es el plegamiento que la
cadena polipeptídica adopta gracias a
la formación de puentes de hidrógeno
entre los átomos que forman el enlace
peptídico. Los puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y -NH-
del enlace peptídico (el primero como
aceptor de H, y el segundo como
donador de H). De esta forma, la
cadena polipeptídica es capaz de
adoptar conformaciones de menor
energía libre, y por tanto, más estables.
• Cuando la cadena
polipeptídica se enrolla en
espiral sobre sí misma debido a
los giros producidos en torno al
carbono alfa de cada
aminoácido se adopta una
conformación denominada
héliceα.
• Cada vuelta de la hélice tiene
un paso de rosca de 0,54 nm.
• Giros beta
• Secuencias de la cadena
polipeptídica con estructura alfa o
beta, a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados
giros beta. Son secuencias cortas,
con una conformación
característica que impone un
brusco giro de 180 grados a la
cadena principal de un
polipéptido.
• LÁMINAS BETA O LÁMINAS PLEGADAS
• Son regiones de proteínas que adoptan una estructura en zigzag y se
asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno
intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces
cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en
beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas
polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido)
• Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera
de un acordeón.
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos
que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación
absoluta en otras moléculas.
• La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus
propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos
funcionales determina su interacción con los diversos ligandos.
• TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA
• Se distinguen dos tipos de estructura
terciaria:
• • Proteínas con estructura terciaria de tipo
fibroso en las que una de las dimensiones
es mucho mayor que las otras dos. Son
ejemplos el colágeno, la queratina del
cabello o la fibroína de la seda.
• • Proteínas con estructura terciaria de
tipo globular, más frecuentes, en las que
no existe una dimensión que predomine
sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En este tipo
de estructuras se suceden regiones con
estructuras al azar, hélice a hoja b,
acodamientos y estructuras
supersecundarias.
• ESTRUCTURA
CUATERNARIA
• Cuando una proteína consta de más
de una cadena polipeptídica,
decimos que tiene estructura
cuaternaria.
• La estructura cuaternaria deriva de la
conjunción de varias cadenas
peptídicas que, asociadas,
conforman un multímero, que posee
propiedades distintas a la de sus
monómeros componentes.
• En proteínas con estructura
terciaria de tipo fibroso, la
estructura cuaternaria resulta de
la asociación de varias hebras
para formar una fibra o soga.
• CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
• Las proteínas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios:
su composición química, su estructura y sensibilidad, su solubilidad… una
clasificación que engloba dichos criterios es:
• Holo proteínas o proteínas simples.
• Son proteínas formadas únicamente por aminoácidos. Pueden ser
globulares o fibrosas.
• GLOBULARES
• Las proteínas globulares se caracterizan por doblar sus cadenas en una
forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que hace que
sean solubles en disolventes polares como el agua. La mayoría de las
enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte, son
ejemplos de proteínas globulares. Algunos tipos son:
• Albúminas: seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
• Hormonas: insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
• Enzimas: hidrolasas, oxidasas, ligasas, liasas, transferasas...etc.
• FIBROSAS
• Las proteínas fibrosas presentan cadenas polipeptídicas largas y una
estructura secundaria atípica. Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas.
• Algunas proteínas fibrosas son:
° Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
° Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
° Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos
° Fibroínas: en hilos de seda, (arañas, insectos)
• HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS
• Las heteroproteínas están formadas por una fracción proteínica y por un
grupo no proteínico, que se denomina grupo prostético. Dependiendo
del grupo prostético existen varios tipos:
• Glucoproteínas Son moléculas formadas por una fracción glucídica (del
5 al 40%) y una fracción proteica unidas por enlaces covalentes.
• Lipoproteínas Son complejos macromoleculares esféricos formados por
un núcleo que contiene lípidos apolares (colesterol esterificado y
triglicéridos) y una capa externa polar formada por fosfolípidos, colesterol
libre y proteínas (apolipoproteínas).
• Nucleoproteínas Son proteínas estructuralmente asociadas con un ácido
nucleico (que puede ser ARN o ADN).
• Cromoproteínas Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una
sustancia coloreada, por lo que reciben también el nombre de
pigmentos.
• FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS
• La función de resistencia o función estructural de las proteínas, ya que las proteínas
forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno.
• Enzimática
• Hormonal Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón
que regulan los niveles de glucosa en sangre.
• Defensiva Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciosos.
• Transporte Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los
organismos vertebrados y en los músculos respectivamente.
• Reserva
• Reguladoras
• Contracción muscular La contracción de los músculos través de la miosina y actina es
una función de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos.
• Función homeostática Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en
diversos medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico.
GRACIAS POR SU
ATENCION
CUESTIONARIO
• 1.- QUE ES UN AMINOACIDO?
• 2.- CUALES SON LOS 20 AMINOACIDOS QUE FORMAN PARTE DE LAS
PROTEINAS?
• 3.- INDIQUE CUANTOS Y CUALES SON LOS AMINOACIDOS ESENCIALES.
• 4.- COMO SE CLASIFICAN LOS AMINOACIDOS?
• 5.- QUE ES UN PEPTIDO? DE EJEMPLOS (10)
• 6.- CUALES SON LAS FUNCIONES DE LAS PROTEINAS?
• 7.- COMO SE CLASIFICAN LAS PROTEINAS?
• 8.- EXPLIQUE LOS TIPOS DE ESTRUCTURA QUE PRESENTAN LAS PROTEINAS.
• 9.- DE EJEMPLOS DE HOLOPROTEINAS (5)
• 10.- DE EJEMPLOS DE HETEROPROTEINAS (5)