PROTEÍNAS

Definición
Biomoléculas esenciales formadas por cadenas de
aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.

Estructura jerárquica:

Primaria: secuencia de aminoácidos

Secundaria: hélice alfa/hoja beta
Terciaria: plegamiento tridimensional
Cuaternaria: asociación de varias cadenas

Tipos: Funciones principales:

Holoproteínas: sólo aminoácidos
Estructural
Heteroproteínas: aminoácidos + otros componentes
Colágeno en piel y tejidos

Enzimática

Amilasa en digestión

Hormonal/Defensiva/Transporte

Insulina, anticuerpos, hemoglobina

Fuentes alimenticias: carne, pescado, huevos, lácteos,

legumbres y frutos secos.

AJ por Ana Pacha Jara

Metabolismo de las Proteínas

Obtención de Aminoácidos
Los aminoácidos esenciales deben obtenerse de la dieta proteica, ya
que el cuerpo no puede sintetizarlos a velocidad suficiente.

Esenciales: arginina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,

metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.
No esenciales: alanina, asparagina, ácido aspártico, cisteína,
glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina.

Digestión y Absorción
Las enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina) degradan las proteínas en
aminoácidos que son absorbidos en el intestino y pasan al torrente
sanguíneo.

Utilización
Los aminoácidos se emplean principalmente para:

Síntesis de proteínas corporales (plasmáticas, intracelulares,

estructurales)
Síntesis de compuestos nitrogenados (purinas, pirimidinas,
hormonas)
Obtención de energía (hasta 20% de la energía diaria requerida)

Proceso Energético Clasificación

Para utilizarse como energía, los
Metabólica
aminoácidos se procesan de la Aminoácidos glucogénicos:
siguiente manera: Generan precursores de glucosa
(piruvato o intermediarios del
1. El grupo amino se elimina por
ciclo del ácido cítrico)
desaminación o
transaminación Aminoácidos cetogénicos: Se
2. El amonio producido se degradan en acetil-CoA o
convierte en urea en el hígado acetoacetil-CoA, formando

3. Los cetoácidos resultantes cuerpos cetónicos

entran en vías metabólicas Mixtos: Isoleucina, fenilalanina,

comunes triptófano, tirosina y treonina
Síntesis de Proteínas
El proceso de síntesis de proteínas permite al organismo crear las
proteínas necesarias a partir de la información genética.

Transcripción
El ADN se desdobla en el núcleo celular y sirve como plantilla para
formar una cadena de ARN mensajero (ARNm) complementaria.

El ARNm contiene la información codificada en forma de tripletas de

nucleótidos (codones).

Traslado del ARNm

El ARNm migra desde el núcleo hacia el citoplasma a través de los
poros de la membrana nuclear.

Traducción
En los ribosomas, el ARNm sirve como plantilla para la síntesis
de proteínas.

El ARN de transferencia (ARNt) transporta aminoácidos

específicos que se alinean según los codones del ARNm.

Formación de la Proteína
Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos
formando una cadena polipeptídica.

El proceso continúa hasta que se alcanza un codón de

terminación.

La mayoría de las proteínas plasmáticas se sintetizan en el hígado, excepto

las inmunoglobulinas que son producidas por células plasmáticas.
 Catabolismo de las Proteínas
AŤdiferenciaŤdeŤlasŤgrasasŤyŤlosŤcarbohidratosİŤlasŤproteínasŤnoŤtienenŤunŤdepósitoŤespecíficoŤyŤsuŤmetabolismoŤesŤesencialŤparaŤ
proporcionarŤaminoácidosŤalŤorganismoį

Aspectos Fundamentales Vías de Degradación

LasŤproteínasŤseŤsintetizanŤyŤdegradanŤrepetidamenteİŤ VíaŤlisosomal
permitiendoŤelŤreciclajeŤdeŤaminoácidos VíaŤcitosólica
ElŤrecambioŤproteicoŤtotalizaŤentreŤØÙÜʼnÙÙ×gŤdeŤproteínaŤ
porŤdía Transaminación
LaŤvidaŤmediaŤvaríaıŤproteínasŤplasmáticasŤŃhorasĽdíasńİŤ ProcesoŤdeŤtransferenciaŤdelŤgrupoŤ³ʼnaminoŤdeŤunŤ
proteínasŤestructuralesŤcomoŤcolágenoŤŃañosń aminoácidoŤalŤcarbonoŤcetoŤdeŤunŤ³ʼncetoácidoŤaceptorį

Balance de Nitrógeno
Balance positivo:ŤMujeresŤembarazadasİŤniñosŤenŤ
crecimientoİŤrecuperaciónŤdeŤenfermedades
Balance negativo:ŤQuemadurasİŤenfermedadesŤ
degenerativasİŤfiebreŤaltaİŤinanición

Degradación Proteica Transaminación

ConversiónŤdeŤproteínasŤenŤaminoácidosŤlibresŤmedianteŤ TransferenciaŤdelŤgrupoŤ³ʼnaminoŤproduciendoŤnuevosŤ
víasŤlisosomalŤyŤcitosólica aminoácidosŤyŤcetoácidos

Oxidación Conversión Final

LosŤcetoácidosŤseŤoxidanŤporŤelŤcicloŤdelŤácidoŤcítrico LosŤmetabolitosŤseŤconviertenŤenŤglucosaŤoŤgrasa
Funciones de las Proteínas
Las proteínas desempeñan roles fundamentales en el organismo, siendo
esenciales para la estructura, función y regulación de tejidos y órganos.

Enzimas
Catalizan reacciones bioquímicas. Su presencia en sangre puede indicar
daño tisular, siendo útiles como marcadores diagnósticos (transaminasas,
fosfatasas).

Hormonas
Mensajeros químicos que regulan crecimiento, metabolismo, función
sexual y comportamiento (insulina, testosterona, cortisol).

Transporte
Facilitan el movimiento de iones, moléculas y macromoléculas a través de
membranas biológicas (hemoglobina, albúmina, transferrina).

Inmunoglobulinas
Anticuerpos producidos por linfocitos B que median la respuesta inmune
para neutralizar antígenos extraños (IgG, IgM, IgE, IgA).

Estructurales
Proporcionan soporte a células y tejidos como músculo, tendones y matriz
ósea (colágeno, elastina, queratina).

Almacenamiento
Actúan como reservorios de iones metálicos y aminoácidos. La ferritina,
por ejemplo, almacena hierro para la producción de hemoglobina.

Fuente de Energía Regulación Osmótica

Algunas proteínas, como la Participan en la distribución de

creatina, proporcionan energía a agua entre compartimentos
las células, especialmente en el corporales. Su déficit puede
tejido muscular. provocar edema, como ocurre en
enfermedades renales.
Proteínas Plasmáticas
Las proteínas plasmáticas son componentes fundamentales analizados
frecuentemente en laboratorio clínico. Se dividen principalmente en
albúmina y globulinas, con cuatro tipos principales de globulinas.

Prealbúmina (Transtiretina)
Transporta hormonas tiroideas (T3 y T4)
Forma complejo con proteína de unión al retinol
Vida media corta (~2 días)
Marcador de estado nutricional y función hepática

Albúmina
Proteína más abundante en plasma (9-12 g/día)
Responsable del 80% de la presión osmótica coloidal
Transporta hormonas, bilirrubina, medicamentos y más
Vida media de 20 días

Análisis Clínico

Mediciones Estándar Alteraciones Patológicas

Proteína total Disminución en lesión
Albúmina hepática

Globulinas Reducción en desnutrición

Razón albúmina/globulina Pérdida en enfermedades

(A/G) renales

Alteración en respuesta
inflamatoria

Aplicaciones Diagnósticas

La albúmina glicada representa patrones de glucosa sérica de

aproximadamente un mes, sirviendo como indicador más sensible para el
control de hiperglicemia a corto plazo que la hemoglobina glicosilada (que
refleja 3 meses).

Síntesis Hepática
Producción en hígado sano

Circulación
Transporte en plasma

Excreción
Filtración renal

Condiciones Poco Frecuentes

La analbuminemia (ausencia de albúmina) y bisalbuminemia (presencia

de albúmina con características moleculares inusuales) son trastornos
raros de origen genético.
Globulinas Plasmáticas
Las globulinas son un grupo diverso de proteínas plasmáticas que desempeñan funciones esenciales en el organismo. Se
clasifican principalmente en cuatro tipos, cada uno con roles específicos en la salud y la enfermedad.

Alfa Globulinas Beta Globulinas Gamma Globulinas

Proteínas de fase aguda y transporte Transporte de lípidos y hierro Inmunoglobulinas (anticuerpos)

Alfa-1-antitripsina: protege tejidos Transferrina: transporta hierro en IgG: principal anticuerpo en

de enzimas proteolíticas plasma respuesta secundaria
Alfa-2-macroglobulina: inhibe Lipoproteínas de baja densidad IgA: predominante en secreciones
proteasas (LDL) mucosas
Haptoglobina: se une a Complemento: componentes de IgM, IgD, IgE: funciones
hemoglobina libre inmunidad innata inmunológicas específicas

Relevancia Clínica

El análisis de globulinas mediante electroforesis de proteínas séricas permite identificar patrones alterados asociados con
diversas condiciones:

Incremento de Globulinas Disminución de Globulinas

Infecciones crónicas Inmunodeficiencias
Enfermedades autoinmunes Síndrome nefrótico
Cirrosis hepática Desnutrición proteica severa
Gammapatías monoclonales Leucemias linfocíticas
ENZIMAS
Las enzimas son proteínas biológicas específicas que catalizan reacciones
bioquímicas sin alterarse ni consumirse durante el proceso.

Características principales
Catalizan reacciones específicas sin alterar el punto de equilibrio ni
cambiar su propia composición. Las sustancias en la reacción se
transforman en productos.

Funciones fisiológicas
Esenciales para procesos como hidratación del dióxido de carbono,
conducción nerviosa, contracción muscular, degradación de
nutrientes y uso de energía.

Distribución en el organismo
Presentes en todos los tejidos corporales. Aparecen en el suero
después de lesiones tisulares o, en cantidades menores, por
degradación celular normal.

Importancia diagnóstica
Los valores enzimáticos en plasma o suero son útiles en el
diagnóstico de enfermedades o anomalías fisiológicas específicas.
 PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS
Las enzimas son proteínas catalizadoras con características específicas que determinan su actividad biológica.

Sitio Activo
Cavidad donde el sustrato interactúa
Estructura Enzimática con aminoácidos específicos. Los
Secuencia de aminoácidos que forma sitios alostéricos pueden regular la
cavidades funcionales esenciales para actividad enzimática.
su actividad catalítica.
1 Isoenzimas e Isoformas
Variantes con función catalítica
idéntica pero propiedades físicas
diferentes. Origen genético o por
modificaciones post-traducción.
Proenzimas y Zimógenos 5
Formas inactivas de enzimas Cofactores y Coenzimas
digestivas que se activan por
Moléculas no proteicas necesarias
hidrólisis, protegiendo los tejidos de
para la actividad enzimática. Incluyen
la autodigestión.
activadores inorgánicos y coenzimas
orgánicas.
CLASIFICACIÓN
ENZIMAS DIGESTIVAS
Las enzimas digestivas son proteínas especializadas que descomponen los
alimentos en nutrientes que el cuerpo puede absorber y utilizar.

1 Definición y Función 2 Clasificación Principal

Catalizadores biológicos que Amilasas: Degradan
aceleran la hidrólisis de carbohidratos complejos
macromoléculas en azúcares simples
alimentarias en Proteasas:
componentes más pequeños Descomponen proteínas
para su absorción intestinal. en aminoácidos
Lipasas: Transforman
lípidos en ácidos grasos y
glicerol
Nucleasas: Degradan
ácidos nucleicos

3 Órganos Productores
Glándulas salivales: Amilasa salival (ptialina)
Estómago: Pepsina, lipasa gástrica, renina
Páncreas: Amilasa, lipasa, tripsina, quimotripsina,
carboxipeptidasas
Intestino delgado: Enzimas del borde en cepillo (disacaridasas,
peptidasas)

Importancia Clínica

La deficiencia de enzimas digestivas puede causar malabsorción,

intolerancia a ciertos alimentos y trastornos digestivos. Su medición
puede ser útil en el diagnóstico de enfermedades pancreáticas y otros
trastornos gastrointestinales.
 AMILASA
LaŤamilasaŤesŤunaŤenzimaŤdigestivaŤfundamentalŤqueŤcatalizaŤlaŤhidrólisisŤ
deŤlosŤenlacesŤalfaʼnglucosídicosŤenŤpolisacáridosŤcomoŤelŤalmidónŤyŤelŤ
glucógenoį

Tipos principales Producción y

³ʼnamilasaıŤPredominanteŤ
localización
enŤhumanosİŤhidrolizaŤ AmilasaŤsalivalŤŃptialinańıŤ
enlacesŤinternos SecretadaŤporŤglándulasŤ
´ʼnamilasaıŤPresenteŤenŤ salivales

plantasİŤliberaŤmaltosaŤ AmilasaŤpancreáticaıŤ
desdeŤlosŤextremos ProducidaŤporŤelŤ

µʼnamilasaıŤHidrolizaŤ páncreasŤexocrino

enlacesŤ³ŃØʼnÛńŤyŤ³ŃØʼnÝń PresenteŤtambiénŤenŤ
intestinoŤdelgadoŤyŤotrosŤ
tejidos

Función digestiva
IniciaŤlaŤdigestiónŤdeŤcarbohidratosŤenŤlaŤboca
ContinúaŤparcialmenteŤenŤelŤestómagoŤhastaŤinactivaciónŤporŤ
pHŤácido

LaŤamilasaŤpancreáticaŤcompletaŤlaŤdigestiónŤenŤelŤintestinoŤ
delgado
ConvierteŤpolisacáridosŤenŤmaltosaİŤmaltotriosaŤyŤdextrinasŤ
límite

Relevancia clínica

LosŤnivelesŤséricosŤdeŤamilasaŤsonŤimportantesŤbiomarcadoresŤenŤelŤ
diagnósticoŤdeŤpancreatitisŤagudaŤyŤotrasŤpatologíasŤpancreáticasįŤLaŤ
hiperamilasemiaŤŃelevaciónŤdeŤamilasaŤenŤsangreńŤpuedeŤindicarŤ
inflamaciónŤpancreáticaİŤobstrucciónŤdeŤconductosŤoŤtraumaŤpancreáticoį

LaŤinsuficienciaŤdeŤamilasaŤpuedeŤmanifestarseŤcomoŤmaldigestiónŤdeŤ
carbohidratosİŤprovocandoŤsíntomasŤcomoŤdistensiónŤabdominalİŤ
flatulenciaŤyŤdiarreaįŤEnŤestosŤcasosİŤlosŤsuplementosŤenzimáticosŤpuedenŤ
serŤdeŤutilidadŤterapéuticaį
 LIPASA
La lipasa es una enzima digestiva esencial que cataliza la hidrólisis de
lípidos, descomponiendo las grasas en ácidos grasos y glicerol para
facilitar su absorción.

Tipos principales Producción y

Lipasa pancreática:
localización
Principal enzima Páncreas: Mayor fuente
digestiva de grasas de lipasa digestiva

Lipasa gástrica: Mucosa gástrica: Secreta

Secretada por células lipasa gástrica
glandulares del Glándulas linguales:
estómago Producen lipasa lingual
Lipasa lingual: Producida Presente también en
por glándulas serosas de intestino delgado y tejido
la lengua adiposo

Función digestiva
Hidroliza triglicéridos en ácidos grasos y monoglicéridos
Actúa principalmente en el duodeno con ayuda de sales biliares
Requiere pH óptimo entre 7-9 y presencia de calcio
Fundamental para absorción de vitaminas liposolubles (A, D, E,
K)

Relevancia clínica

Los niveles séricos de lipasa son marcadores específicos para diagnosticar

pancreatitis aguda, permaneciendo elevados más tiempo que la amilasa.
La hiperlipasemia puede indicar inflamación pancreática, obstrucción
biliar o trauma pancreático.

La insuficiencia de lipasa causa maldigestión de grasas, manifestándose

como esteatorrea (heces grasas), pérdida de peso y deficiencia de
vitaminas liposolubles. El tratamiento incluye suplementos enzimáticos
pancreáticos que contienen lipasa, junto con modificaciones dietéticas.