PROTEÍNA
Son moléculas fundamentales para la vida, presentes en todas las células, y están
formadas por cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos.
Composición química y características básicas
● Están formadas principalmente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N) (es el único macronutriente que contiene nitrógeno en su
composición).
● Algunas también contienen azufre (S), fósforo (P), hierro (Fe), zinc (Zn) u otros
minerales según su tipo.
● Representan alrededor del 50% del peso seco celular.
● Contienen, en promedio, un 16% de nitrógeno, lo que permite calcular su cantidad
en un alimento a partir del contenido de N.
🔬 ¿De qué están hechas? → Los aminoácidos
Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Hay 20 aminoácidos
estándar, y todos comparten una estructura general:
● Un carbono central (carbono α)
● Un grupo amino (—NH₂)
● Un grupo carboxilo (—COOH)
● Un átomo de hidrógeno (H)
● Y una cadena lateral o grupo R, que es lo que diferencia a cada uno.
📌 Glicina es la única que no tiene un carbono asimétrico, ya que su grupo R es
simplemente un H.
Estos aminoácidos pueden unirse entre sí mediante un enlace peptídico, que es un tipo de
enlace covalente. Esta unión ocurre entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo
amino de otro, liberando una molécula de agua. Así se forma una cadena polipeptídica.
🔁 Propiedades químicas de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como
ácidos o como bases dependiendo del pH del medio. Esto se debe a que tienen un grupo
ácido (—COOH) y uno básico (—NH₂) en la misma molécula.
● En medio ácido → aceptan protones (actúan como base).
● En medio básico → donan protones (actúan como ácido).
A pH fisiológico, suelen encontrarse como iones dipolares o zwitteriones, con carga
positiva en el grupo amino y negativa en el carboxilo.
🎯 Punto isoeléctrico (pI)
El punto isoeléctrico es el pH en el que un aminoácido tiene carga neta cero. En ese
punto, no migra en un campo eléctrico y se encuentra en su forma más estable. Cada
aminoácido tiene su propio pI.
🧪 Clasificación de los aminoácidos
Según la naturaleza del grupo R, los aminoácidos se agrupan en:
1- No polares (hidrofóbicos):
Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptófano, prolina.
2- Polares sin carga:
Serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina, glutamina.
3- Ácidos (con carga negativa):
Ácido aspártico, ácido glutámico.
4- Básicos (con carga positiva):
Lisina, arginina, histidina.
🧬 Aminoácidos esenciales y no esenciales
● Esenciales: No los puede sintetizar el cuerpo → deben incorporarse mediante la
dieta.
Leucina, isoleucina, valina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano, y en
crecimiento: histidina.
● No esenciales: El organismo los puede sintetizar internamente.
🔗 Estructura de las proteínas
Las proteínas presentan distintos niveles de organización estructural que determinan su
forma y función:
1- Estructura primaria:
Es la secuencia lineal de aminoácidos unida por enlaces peptídicos. Está determinada
por el ADN y define las propiedades y el comportamiento de la proteína.
2- Estructura secundaria:
Es la organización local de la cadena de aminoácidos, estabilizada por puentes de
hidrógeno entre partes cercanas de la cadena. Puede adoptar dos formas principales:
Alfa hélice (α): espiral.
Lámina beta (β): forma de zigzag o plegada.
3- Estructura terciaria:
Es el plegamiento tridimensional completo de una cadena polipeptídica. Surge de
interacciones entre aminoácidos más alejados, como: (Puentes de hidrógeno, Interacciones
hidrofóbicas, Enlaces disulfuro, Enlaces iónicos)
Según este plegamiento, la proteína puede ser fibrosa (alargada) o globular (compacta).
4- Estructura cuaternaria:
Se da cuando varias cadenas polipeptídicas se unen para formar una proteína funcional.
Ejemplos:
Hemoglobina: 4 cadenas
Insulina: 2 cadenas
🧩 Clasificación de las proteínas según su composición química
Según su estructura química, las proteínas pueden dividirse en dos grandes grupos:
1- Holoproteínas (o proteínas simples):
Están formadas solo por aminoácidos. Al ser hidrolizadas, liberan exclusivamente
aminoácidos.
Ejemplos:
Albúminas: solubles en agua (como la albúmina del huevo o de la leche).
Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas (como las del plasma sanguíneo).
2- Heteroproteínas (o proteínas conjugadas):
Además de aminoácidos, contienen una parte no proteica llamada grupo prostético. Se
clasifican según el tipo de grupo prostético que poseen:
Ejemplos:
Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos (como los ribosomas).
Glicoproteínas: con carbohidratos (como la mucina).
FosfoProteínas: con grupos fosfato (como la caseína de la leche).
🎯 Clasificación según la organización tridimensional
Las proteínas también pueden clasificarse según su forma general y disposición espacial
en dos grandes tipos:
1- Proteínas fibrosas:
Están formadas por cadenas peptídicas alineadas en forma paralela, generando
estructuras alargadas y resistentes. Su principal función es estructural.
Ejemplos: colágeno, queratina, elastina, fibrina.
2- Proteínas globulares:
Tienen una o más cadenas polipeptídicas plegadas sobre sí mismas, formando
estructuras compactas y esféricas. Cumplen funciones dinámicas como transporte,
defensa o actividad enzimática.
Son solubles en agua y se encuentran comúnmente en la sangre.
Ejemplos: hemoglobina, albúmina, enzimas.
📌Algunas proteínas presentan características intermedias entre ambas formas.
Ejemplos: actina, fibrinógeno
2- Heteroproteínas (o proteínas conjugadas):
Además de aminoácidos, contienen una parte no proteica llamada grupo prostético. Se
clasifican según el tipo de grupo prostético que poseen:
Ejemplos:
Nucleoproteínas: con ácidos nucleicos (como los ribosomas).
Glicoproteínas: con carbohidratos (como la mucina).
FosfoProteínas: con grupos fosfato (como la caseína de la leche).
⚙️ Propiedades de las proteínas
Las proteínas tienen múltiples propiedades que determinan cómo se comportan en el
cuerpo:
- Especificidad: Cada proteína tiene una función específica determinada por su estructura.
- Solubilidad: Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua, gracias a la
disposición de sus grupos hidrofóbicos (interior) e hidrofílicos (exterior).
- Carácter anfótero: Pueden aceptar o donar protones, según el medio.
- Desnaturalización:
Cuando una proteína se expone a calor, cambios de pH, sustancias químicas o radiación,
puede perder su estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, aunque la primaria se
mantiene.
Puede ser reversible (renaturalización) o irreversible (como al cocinar un huevo).
🍽️ Proteínas en los alimentos
Las proteínas cumplen principalmente una función estructural o plástica, pero también
pueden aportar energía en situaciones extremas.
● Las de origen animal (carne, huevo, leche) tienen alto valor biológico, ya que
contienen todos los aminoácidos esenciales.
● Las de origen vegetal (legumbres, cereales) pueden tener menor valor biológico,
pero combinándolas adecuadamente se puede lograr una ingesta completa.
Durante infancia, embarazo, lactancia o enfermedades, es fundamental asegurar el
consumo de aminoácidos esenciales.
✅ Funciones de las proteínas
Las funciones más importantes son:
1. Estructural: colágeno, queratina.
2. Catalítica: enzimas.
3. Transporte: hemoglobina, albúmina.
4. Defensa: anticuerpos.
5. Regulación: hormonas como la insulina.
6. Contracción muscular: actina y miosina.
7. Reserva: ferritina.
8. Energética: si no hay otra fuente, se pueden usar como energía.