PROTEÍNAS
Dra. Ketty Velarde
proteínas
Los polímeros o polipéptidos de
aminoácidos largos constituyen la unidad
estructural básica de las proteínas, y la
estructura
de una proteína proporciona una idea de
cómo cumple sus funciones.
AMINOÁCIDOS
y proteínas
Los aminoácidos
son moléculas
orgánicas que
contienen un grupo
amino (NH2) y un
grupo ácido
carboxílico (COOH).
Importancia
biomédica
Los aminoácidos son las unidades
que forman a las proteínas.
aminoácidos
En general los aminoácidos están
constituidos por un carbono alfa al
cual se unen un grupo funcional
amino, uno carboxilo, un hidrógeno
y un grupo R o lateral.
aminoácidos
Las diferencias entre los aminoácidos se
deben a la estructura de sus grupos
laterales o R
aminoácidos
Representación de la estructura
general de todos los aminoácidos
Los aminoácidos tienen una gran
capacidad de disociación.
A un pH fisiológico (pH 7.4) los grupos carboxilo existen casi por completo
como R-COO- y los grupos amino predominantemente como R-NH3+
Esto le da la característica de poseer, en la misma molécula tanto cargas
positivas, como cargas negativas (molécula bipolar).
Como la molécula no contiene una carga neta, ya que posee una cantidad igual de
grupos ionizables de carga opuesta, es considerada una sustancia anfótera o
zwiterion.
Los aminoácidos difieren entre sí en la estructura de sus cadenas laterales o R y de
acuerdo a las características de estas se han llevado a cabo varias clasificaciones de
los aminoácidos
Clasificación
de los
aminoácidos
clasificación
• POLARES NO POLARES
• NO CARGADOS ALIFATICOS
• ASPARGINA ALANINA
• CISTEINA ISOLEUCINA
• GLUTAMINA GLICINA
• SERINA LEUCINA
• TREONINA METIONINA
Aminoácidos polares y • BASICOS (POSITIVOS
• ARGININA
PROLINA
VALINA
no polares • HISTIDINA
• LISINA
AROMATICOS
FENILALANINA
• ÁCIDOS (NEGATIVOS) TIROSINA
• ASPARTATO TRIPTOFANO
• GLUTAMATO
Aminoácidos que no pueden ser sintetizados en los tejidos animales en
cantidades suficientes para llenar las necesidades metabólicas
histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano y valina.
Unión de
aminoácidos
La unión de un aminoácido con otro
se realiza a través del enlace
peptídico.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos L y D son
estereoisómeros, o sea, compuestos
que pueden existir en dos formas: L
y D. Estas formas son imágenes
especulares entre sí. Los
aminoácidos L tienen el grupo alfa-
amino a la izquierda, mientras que
los aminoácidos D tienen el grupo
alfa-amino a la derecha.
Se forma por la combinación de un
hidrógeno del grupo amino con un
grupo hidroxilo del grupo carboxilo
creándose un enlace covalente
entre ellos y formándose al mismo
tiempo una molécula de agua.
Dos aminoácidos unidos forman un
dipéptido, tres reciben el nombre
tripéptido y una cadena más larga de
aminoácidos recibe el nombre de
polipéptido.
Cuando el péptido está formado
por menos de 10 AA se trata de
un oligopéptido (dipéptido,
tripéptido, etc.).
Cuando contiene entre 10 y 50 AA se trata de
un polipéptido y si el número de AA es mayor,
se habla de proteínas.
PROTEÍNAS
PROTEÍNAS
protos
Las proteínas son
macromoléculas formadas a
partir de cadenas de
aminoácidos que está
unidos por enlaces
peptídicos. Todas están
compuestas por carbono,
hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, muchas de ellas
también contienen azufre
PROTEÍNAS
Son diversas, por lo que
cada tipo de proteína
cumple una función
diferente.
Estructural: Algunas
proteínas son las
Funciones de las PROTEÍNAS encargadas de
constituir estructuras
celulares
PROTEÍNAS
Proteínas receptoras,
de reconocimiento,
enzimas, proteínas de
adhesión, canales,
transportadoras,
bombas. En la
membrana, tenemos
proteínas integrales y
asociadas.
Proteínas
estructurales
Colágeno que representar del
25 al 30 % de todas las
proteínas corporales cuya
principal función es crear un
armazón que hace de sostén a
los tejidos y que resiste las
fuerzas de tensión mecánica.
PROTEÍNAS
Aportan elasticidad y resistencia
a órganos y tejidos La elastina es
un polímero proteico insoluble
abundante en muchas matrices
extracelulares y es un
componente de las denominadas
fibras elásticas.
Función
hormonal
.
Son necesarios para
controlar los niveles de
azúcar en la sangre.
Función
hormonal
Regulación del ritmo del
parto/nacimiento y de
facilitar la lactancia
Hormona del amor
PROTEÍnas
Función enzimática: Estas
proteínas tienen como
función principal facilitar las
reacciones químicas del
cuerpo.
Funciones de
las
proteínas
Las enzimas son proteínas que cumplen la
función de catalizador en las reacciones
químicas. Es decir, son las moléculas
capaces de aumentar mucho la velocidad
de una reacción química mediante la
disminución de la energía de activación de
la reacción.
Producen enzimas por lo que también facilitan la digestión de
alimentos.
Funciones de Facilitan la
las proteínas digestión de
alimentos.
PROTEÍNAS
Función reguladora de
la división celular:
ciclinas que ayuda a
controlar la
multiplicación celular
PROTEÍNAS
Función reguladora de la
expresión de algunos genes
como los factores
transcripcionales
Funciones de
las proteínas
Están presentes en la
estructura del ADN,
ayudan a dar la forma a
los cromosomas y
ayudan a controlar la
actividad de los genes.
PROTEÍNAS
También ayudan en la
formación de anticuerpos
por lo que fortalecen el
sistema inmunitario
Funciones de
las proteínas
PROTEÍNAS
Función defensiva: Estas
proteínas son las encargadas
de protegernos actuando
como anticuerpos.
PROTEÍNAS
Función de transporte: Su
función es llevar por todo el
cuerpo sustancias como el
oxígeno, lípidos o electrones
(citocromos)
Funciones de
las
proteínas
Nos ayudan a distribuir
el oxígeno en la sangre.
PROTEÍNAs
Función contráctil:
Responsables de la
contracción muscular.
Funciones de
las
proteínas
Son una fuente esencial
de energía
Funciones
de
las
proteínas
Mensajera: transmiten
señales para coordinar
procesos biológicos
entre diferentes
células, tejidos y
órganos.
clasificación
de
las
proteínas
Las proteínas son
susceptibles de ser
clasificadas en función
de su forma
PROTEINAS
FIBROSAS
Alargadas e insolubles
en agua: queratina,
colágeno, fibrina
PROTEINAS
GLOBULARES
Globulares de forma esférica,
compacta y solubles en agua
clasificación
de
las proteínas
en función de su
composición química.
clasificación
de
las proteínas
se clasifican, de forma general, en
Holoproteinas y Heteroproteinas según
esten formadas respectivamente sólo por
aminoácidos o bien por aminoácidos más
otras moléculas o elementos adicionales
no aminoacídicos.
Clasificación
de las
proteínas
Podemos clasificar las proteínas
según su valor biológico, en
función de lo que aportan y
cómo son asimiladas por el
organismo. Normalmente, son
de alta calidad aquellas que
contienen mayor cantidad de
aminoácidos esenciales, que son
los aportados por los alimentos.
Clasificación
de las
proteínas
Así, según su valor biológico podemos
dividirlas en:
Alto: proceden de los alimentos de origen
animal (carnes, huevos, pescados, etc.).
Medio: proceden de los cereales,
legumbres y frutos secos.
Bajo:son las procedentes de las verduras,
tubérculos y algunas frutas.
Niveles de
organización
PRIMARIA
Estructura primaria de las
proteínas
La estructura primaria se refiere a la secuencia lineal de
aminoácidos que componen la proteína.
1 Enlace peptídico 2 Determinación
Los aminoácidos se
genética
unen mediante La secuencia de
enlaces peptídicos, aminoácidos está
formando una cadena determinada por el
polipeptídica. código genético, que
se encuentra en el
ADN.
3 Uniqueness
Cada proteína tiene una secuencia de aminoácidos
única que determina su estructura y función.
SECUNDARIA
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria se refiere
a las formas tridimensionales
locales que adoptan las cadenas polipeptídicas.
Hélice alfa
Estructura en forma de
espiral, estabilizada por
enlaces de hidrógeno
entre los átomos de
oxígeno e hidrógeno de
los enlaces peptídicos.
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria se refiere
a las formas tridimensionales
locales que adoptan las cadenas polipeptídicas .
Hoja beta
E structura en forma de
lámina plegada,
estabilizada por enlaces
de hidrógeno entre las
cadenas laterales de
aminoácidos
adyacentes.
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria se refiere
a las formas tridimensionales
locales que adoptan las cadenas polipeptídicas.
Giros
Regiones flexibles que
conectan diferentes
secciones de la
estructura secundaria.
TERCIARIA
E structura terciaria de las proteínas
La estructura terciaria se refiere al plegamiento
tridimensional completo de una cadena
polipeptídica.
Interacciones
1 Las interacciones entre los grupos R de
los aminoácidos, como los enlaces de
hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals
y los puentes disulfuro, determinan el
plegamiento.
2 Conformación nativa
La conformación nativa es la estructura
terciaria más estable y funcional de una
proteína.
3 Función
La estructura terciaria determina la
función de una proteína, ya que
proporciona el sitio activo para
interacciones con otras moléculas.
CUATERNARIA
E structura cuaternaria de las
proteínas
La estructura cuaternaria se refiere a la unión de dos
o más cadenas polipeptídicas, llamadas subunidades,
para formar una proteína completa.
Interacciones no covalentes
Las subunidades se mantienen unidas
mediante interacciones no covalentes, como
los enlaces de hidrógeno y las fuerzas de
Van der Waals.
Función
La estructura cuaternaria puede aumentar la
estabilidad, la actividad catalítica o la
capacidad de unión de una proteína.
E jemplo
La hemoglobina, la proteína responsable
del transporte de oxígeno en la sangre, es
un ejemplo de una proteína con
estructura cuaternaria.
SINTESIS DE PROTEINAS
Des naturalización
de las proteínas
La desnaturalización es un proceso fundamental que
cambia la estructura de las proteínas, afectando sus
propiedades y funciones. Esto tiene importantes
implicaciones en la industria alimentaria y la seguridad
de los alimentos.
¿Qué es la
desnaturalización?
La desnaturalización es la alteración de la estructura
nativa de las proteínas, ya sea por factores físicos,
químicos o biológicos. Esto provoca cambios en la
conformación y funcionalidad de las proteínas.
Factores que caus an la des naturalización
1 Calor 2 pH extremo
Las altas temperaturas pueden romper los enlaces Valores de pH muy ácidos o básicos pueden alterar los
químicos que mantienen la estructura de las proteínas. grupos funcionales de las proteínas.
3 Solventes orgánicos 4 Agitación mecánica
Ciertos solventes como el alcohol pueden disolver y La fuerza física excesiva puede desenrollar y deformar la
desorganizar la estructura de las proteínas. estructura de las proteínas.
Cambios es tructurales en las proteínas
des naturalizadas
Es tructura primaria Es tructura s ecundaria Es tructura terciaria
La secuencia de aminoácidos Los enlaces de hidrógeno que Los enlaces disulfuro y las interacciones
permanece intacta. mantienen los patrones plegados se hidrofóbicas se alteran, desorganizando
rompen. la forma tridimensional.
Impacto de la desnaturalización en las
propiedades de las proteínas
Solubilidad Actividad biológica
Las proteínas desnaturalizadas tienden a ser menos en La pérdida de la estructura nativa afecta la capacidad de las
agua. proteínas para realizar sus funciones.
Textura y apariencia Digestibilidad
La desnaturalización altera las propiedades físicas de las Las proteínas desnaturalizadas pueden ser más fáciles de
proteínas, como la viscosidad y el color. digerir por las enzimas.
Aplicaciones de la des naturalización en la
indus tria alimentaria
Huevos Ques os Panadería Cocción
La desnaturalización del El proceso de cuajado La desnaturalización de las El calor utilizado en la
huevo al cocinarlos cambia su desnaturaliza las proteínas de proteínas del gluten durante el desnaturaliza las proteínas de
textura y mejora su la leche, creando la estructura amasado y el horneado da los alimentos, cambiando sus
digestibilidad. y la textura del. lugar a la estructura y propiedades.
elasticidad del pan.
Des naturalización y
s eguridad alimentaria
Higiene
La desnaturalización por calor puede eliminar patógenos y
microorganismos dañinos en los alimentos.
Alérgenos
La desnaturalización puede alterar o destruir las proteínas
alergénicas, reduciendo reacciones alérgicas.
Toxinas
Ciertos procesos de desnaturalización pueden inactivar toxinas
naturalmente presentes en algunos alimentos.
Métodos para prevenir la desnaturalización
Control de temperatura Adición de crioprotectores
Mantener las temperaturas adecuadas durante la Usar sustancias como azúcares o polioles para estabilizar la
manipulación y almacenamiento de los alimentos. estructura de las proteínas.
1 2 3
Ajuste de pH
Ajustar el pH a valores neutros o ligeramente ácidos para
evitar la desnaturalización.
Importancia de la es tructura nativa de las
proteínas
Estructura nativa Estructura desnaturalizada
Permite a las proteínas realizar sus funciones biológicas Pierde la funcionalidad, lo que puede tener implicaciones
negativas
Confiere propiedades físico-químicas específicas Altera las propiedades como solubilidad, viscosidad y
apariencia
Esencial para la seguridad y calidad de los alimentos Puede aumentar riesgos como reacciones alérgicas y
contaminación
Conclusión y resumen de
los puntos clave
La desnaturalización de las proteínas es un proceso fundamental que afecta
a la estructura y funcionalidad de las proteínas. Esto tiene importantes
implicaciones en la industria alimentaria, la seguridad de los alimentos y la
calidad de los productos. Comprender los factores que causan la
desnaturalización y los métodos para prevenirla es esencial para garantizar
alimentos seguros y de alta calidad.
Está asociada al déficit
genético que impide
la maduración
proteica
Alzheimer
Un gen bien conocido que influye en el
riesgo de la enfermedad de Alzheimer es el
gen de la apolipoproteína E (APOE)
La acumulación de beta amiloide en el cerebro es un conocido precursor de la enfermedad de
Alzheimer. Antes de que aparezcan los primeros síntomas, estos depósitos van formando placas
entre las neuronas que resultan tóxicas y son responsables del progresivo deterioro cognitivo.1
Análisis de las
proteínas
LAS PROTEÍNAS Y LOS PÉPTIDOS
DEBEN SER PURIFICADOS ANTES
DEL ANÁLISIS
Cromatografía en
columna
LAS PROTEÍNAS Y LOS PÉPTIDOS
DEBEN SER PURIFICADOS ANTES
DEL ANÁLISIS
Cromatografía líquida
de alta presión
(HPLC, high-pressure
liquid
chromatography)
LAS PROTEÍNAS Y LOS PÉPTIDOS
DEBEN SER PURIFICADOS ANTES DEL
ANÁLISIS
Cromatografía
de interacción
hidrófoba
LAS PROTEÍNAS Y LOS PÉPTIDOS
DEBEN SER PURIFICADOS ANTES DEL
ANÁLISIS
Cromatografía
de
intercambio
iónico
LAS PROTEÍNAS Y LOS PÉPTIDOS
DEBEN SER PURIFICADOS ANTES DEL
ANÁLISIS
Cromatografía
por afinidad
LAS PROTEÍNAS Y LOS PÉPTIDOS
DEBEN SER PURIFICADOS ANTES DEL
ANÁLISIS
(PAGE,
polyacrylamide
gel
electrophoresis)
Secuenciamiento de proteínas