ENZIMAS (PROTEÍNAS)

Tema 4
1. DEFINICIÓN ENZIMA

Son, generalmente, proteínas con función catalítica (biocatalizadores). disminuyen la energía

de activación y aumentan la velocidad de las reacciones metabólicas, uniéndose a la molécula
que se va a transformar, el sustrato, para formar una nueva sustancia, el producto.

Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:

● No se alteran ni se consumen durante la reacción

● Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo, sin
desplazar la constante de equilibrio para que se obtenga más producto.

Las enzimas presentan una gran especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen un
aumento de la velocidad de reacción de un millón a un trillón de veces.

A excepción de las ribozimas, todas las enzimas son proteínas globulares, pudiendo estar
formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o contener, además, otro grupo no proteico.

Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:

● Holoproteínas: enzimas formadas solamente por polipéptidos.

● Holoenzimas: enzimas formadas por la asociación de una parte polipeptídica o
apoenzima y de una parte no polipeptídica o cofactor.

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 Distinguimos en una holoenzima:

● La apoenzima, parte proteica que se encarga de proporcionar la estructura espacial

específica que permite la unión a los sustratos, moléculas sobre las que actúan las
enzimas en las reacciones químicas.

● El cofactor, parte no proteica que forma los componentes enzimáticos que llevan a
cabo la reacción. Los cofactores pueden ser:

- Cofactores inorgánicos, como los iones metálicos (Fe2+, Cu2+, Mn2+, Zn2+ ,…),
que se encuentran en pequeñas cantidades (menos de un 0,1 por 100, por lo que
son oligoelementos). Por ejemplo, el Zn en las carboxipeptidasas, el Mg en las
quinasas, el K en la piruvatoquinasa, etc.
- Cofactores orgánicos, como:

■ Coenzimas, moléculas que actúan asociadas débilmente a enzimas, como, por

ejemplo, el FAD+, el NAD+, las vitaminas, etc. Así pues, los oligoelementos y las
vitaminas resultan imprescindibles para los organismos, ya que son cofactores de
diversas enzimas.

Estas moléculas a menudo se encuentran en el sitio activo de una enzima y

ayudan a reconocer, atraer o repeler un sustrato o producto. Recuerde que un
sustrato es la molécula sobre la cual una enzima cataliza una reacción. Las
coenzimas también pueden transportar grupos químicos de una enzima a otra.
Las coenzimas se unen libremente a las enzimas, mientras que otro grupo de
cofactores no lo hace.

■ Los grupos prostéticos, moléculas fuertemente unidas por enlaces covalentes

a la cadena polipeptídica, como por ejemplo, el grupo hemo en los citocromos, el
grupo hemino en las peroxidasas, etc.

Algunas enzimas necesitan un componente no proteico, el cofactor, para poder

realizar su actividad. Si esa enzima no tiene el cofactor no es activa y se
denomina apoenzima. Cuando la enzima está unida a su cofactor se llama
holoenzima y es activo.

El centro activo es la región de la enzima que se une al sustrato, y donde se produce la catálisis.
Tiene las siguientes características:

● Es una parte muy pequeña del volumen total de la enzima.

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 ● Están formados por aminoácidos que quedan próximos por los repliegues
de la cadena polipeptídica, aunque estuvieran lejanos en la cadena
original.
● Tiene una estructura tridimensional en forma de hueco en el que encaja
el sustrato.
● Algunos aminoácidos tienen radicales con afinidad química por el
sustrato, por lo que lo atraen y establecen enlaces débiles con él. Cuando
se rompen estos enlaces, los productos se separan del centro activo.

El centro activo de la enzima está formado por el centro de fijación y el centro catalítico, que
suelen estar juntos. Unos aminoácidos se encargan de unir la enzima al sustrato mediante
enlaces débiles (iónicos, puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals), y otros se encargan
de la catálisis enzimática, transformando el sustrato en producto.

Las enzimas están formadas por tres tipos de aminoácidos:

- Aminoácidos estructurales, no tienen función dinámica.

- Aminoácidos de fijación, forman enlaces débiles con el sustrato. Constituyen el centro
de fijación de la enzima.
- Aminoácidos catalizadores, que se unen al sustrato mediante enlaces covalentes, de
forma que en dicho sustrato se debilita la estructura molecular favoreciendo su ruptura.
Constituyen el centro catalítico de la enzima.

2. INTERPRETAR GŔAFICOS Y VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

Todas las reacciones químicas necesitan una energía de activación para poder romper los
enlaces de unas sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S), para
transformarlas en unas sustancias finales o productos (P).

Las enzimas, como el resto de catalizadores, aceleran la velocidad de las reacciones

químicas disminuyendo la energía de activación. Así, reaccionan un mayor número de
moléculas y la reacción se acelera.

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 La transformación de reactivo a producto no es directa, sino que hay un paso intermedio
en el que el reactivo se activa, y sus enlaces se debilitan. Para llegar a este complejo
activado es necesaria la energía de activación.

La velocidad de reacción es la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo

en una reacción química. La energía de activación es la energía que se debe suministrar
a los reactivos para que la reacción se produzca.

Las enzimas se encargan de rebajar la energía de activación para llegar fácilmente al

complejo activado y permitir que la reacción se realice. Sin la presencia de la enzima no
sería posible alcanzar el estado de transición.

Esta energía de activación es necesaria tanto en las reacciones endotérmicas como

exotérmicas para llegar al complejo activado, aunque, globalmente, unas necesitan
energía y otras la desprenden.

En las reacciones espontáneas, la energía de activación es tan baja que se obtiene de la

propia energía cinética de las moléculas o incluso de la luz que incide en el lugar de
reacción. En las reacciones no espontáneas, es necesario aplicar calor para poder llegar a
esa energía de activación, mucho más alta.

Las enzimas pueden actuar de dos formas:

● Fijándose al sustrato mediante enlaces fuertes (covalentes), para debilitar sus

enlaces y que no sea necesaria tanta energía para romperlos.
● Atrayendo a los sustratos hacia la enzima para que aumente la posibilidad de
encuentro y facilitar la reacción.

Las enzimas, después de la reacción, dejan libres los productos para poder unirse a otros
sustratos. Las enzimas suelen formar complejos multienzimáticos, de forma que el producto de

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una enzima constituye el sustrato de la siguiente, por lo que no se necesita una alta
concentración del sustrato.

En una reacción bioquímica catalizada por una enzima, siempre se produce la unión del
sustrato a la enzima, formando el complejo enzima-sustrato, imprescindible para que la
reacción química pueda llevarse a cabo. Se puede representar mediante la ecuación:

E + S → ES → E + P

Algunas enzimas, llamadas zimógenos o proenzimas, necesitan ser activadas por otras enzimas
o iones, como el pepsinógeno, que el HCl convierte en pepsina.

El proceso de acción enzimática se divide en tres etapas:

1. Unión al sustrato: El sustrato se une a la apoenzima, formando el complejo enzima-sustrato

(ES). La especificidad enzimática depende de la forma del centro activo, que se adapta al
sustrato según el modelo de “ajuste inducido” (similar a cómo una mano moldea un guante).

2. Reversibilidad: La unión es reversible, y esta etapa es lenta debido a la posibilidad de

disociación

3. Debilitamiento de enlaces: Los radicales del centro activo alteran los enlaces del sustrato,
facilitando que alcance el estado de transición.

3. FACTORES QUE AFECTAN A LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

La velocidad de las reacciones enzimáticas depende de una serie de factores, entre los que están
los siguientes:

● Influencia de la temperatura

La temperatura afecta la actividad enzimática:

Aumento de temperatura: Incrementa la energía cinética, acelerando la reacción al aumentar

los encuentros entre moléculas. La máxima actividad ocurre a la temperatura óptima, donde la
tasa de reacción es más alta. Por encima de esta, la enzima pierde su estructura tridimensional
(se desnaturaliza) y deja de funcionar.

Disminución de temperatura: Reduce la energía cinética, lo que disminuye la frecuencia y

eficacia de las colisiones entre enzima y sustrato. A temperaturas muy bajas, la movilidad de las
moléculas es mínima, reduciendo la tasa de formación del producto, pero la enzima no se
destruye y puede recuperar su actividad si la temperatura aumenta nuevamente.

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 ● Influencia del pH

Todas las enzimas presentan un pH óptimo en el que tienen máxima efectividad, aunque
pueden funcionar entre dos valores límites de pH. Si el pH está fuera de esos límites, la enzima
se desnaturaliza y deja de actuar.

● Influencia de la concentración de sustrato

Si aumenta la concentración de sustrato, manteniendo constante la concentración de la enzima,

la velocidad de la reacción aumenta. Al haber más moléculas de sustrato, es más probable que
se produzca el encuentro entre enzima y sustrato.

Este aumento de la velocidad tiene un límite, ya que si la concentración de sustrato es excesiva,

todas las enzimas se encontrarán en forma de complejo E-S, estarán saturadas, y la velocidad de
la reacción no aumentará.

Si se disminuye la concentración de sustrato, la velocidad de la reacción química disminuirá.

4. ACTIVADORES E INHIBIDORES

- Efecto de los activadores

Hay algunos iones que favorecen la unión entre la enzima y el sustrato. Por ejemplo, la enzima
fosforilasa se activa por presencia de iones magnesio Mg2+, formando ATP a partir de ADP y un
grupo fosfato (H3PO4).

- Efecto de los inhibidores

Los inhibidores son sustancias que reducen o bloquean la actividad enzimática, y pueden ser:

1. Irreversibles: El inhibidor se une permanentemente al centro activo, inutilizando la enzima al

alterar su estructura.

2. Reversibles: La inhibición es temporal y no destruye el centro activo. Se divide en:

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 - Competitiva: El inhibidor compite con el sustrato por el centro activo. Si el inhibidor se
fija, la enzima queda inactiva hasta liberarse.
- No competitiva: El inhibidor se une a un sitio distinto al centro activo, alterando la
estructura de la enzima o bloqueando el complejo enzima-sustrato.

3. Acompetitiva: El inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato, impidiendo la formación

del producto.