BIOQUIMICA

Antecedentes Históricos de la Bioquímica

• Los seres vivos, compuestos por una serie de reacciones interrelacionadas, han sido
objeto de estudio en la bioquímica desde el siglo XVI hasta el XVIII.
• Von Hohenheim (1493-1541) introdujo la química en la medicina, propuso que los
procesos vitales son esencialmente químicos.
• Investigadores como Scheele (1742-1786) y Lavoisier (1743-1794) sentaron las bases
de la bioquímica descriptiva y dinámica.
• La síntesis de urea por Wöhler (1800-1882) desafió la teoría vitalista, demostrando que
compuestos orgánicos podían ser sintetizados en laboratorio.
• Fischer (1852-1919) contribuyó con avances en la comprensión de enzimas y estructura
de azúcares, grasas y proteínas.

Desarrollos Clave y Descubrimientos Significativos

• Emil Fischer destacó por su comprensión de estructuras enzimáticas y síntesis de
componentes vitales.
• Investigaciones de científicos como Buchner, Sanger, y Smith revelaron la naturaleza
proteica de las enzimas y la estructura de la insulina.
• El descubrimiento del ADN por Watson y Crick en 1953 marcó un hito en la genética,
impulsando el conocimiento en la transmisión genética y la síntesis de proteínas.
• La bioquímica actual se enfoca en la comprensión molecular de enfermedades para
diagnóstico y terapéutica efectiva.

El Concepto de Bioquímica: La Química de la Vida

La bioquímica es el estudio de las moléculas y reacciones químicas que subyacen a la vida.
Se enfoca en entender la composición química de la materia viva y los procesos bioquímicos
que sustentan las funciones vitales, como el crecimiento y el mantenimiento de la vida.
Diversas Perspectivas:
• La Real Academia Española define la bioquímica como la rama de la química que
estudia la composición y transformación de los seres vivos.
• Laguna la describe como el estudio de los seres vivos aplicando los principios y
técnicas de la química al análisis de los fenómenos biológicos.
• Boyer la considera la química de la célula viva.
• Murray la define como la ciencia que investiga las bases químicas de la vida.
• Macarulla y Goñi la identifican como la disciplina que explica la vida a través del
lenguaje de la química, estudiando los procesos biológicos a nivel molecular.
Objetivo y Finalidad de la Bioquímica: Desentrañar los Secretos de la Vida
Los objetivos fundamentales de la bioquímica son:
 • Estudiar las reacciones individuales en una vía metabólica: Comprender cómo las
reacciones químicas se encadenan para formar vías metabólicas, como la respiración
celular, la fotosíntesis o la síntesis de proteínas.
• Investigar la estructura y función de los componentes enzimáticos: Determinar la
estructura tridimensional de las enzimas y cómo esta estructura les permite catalizar
reacciones específicas en el organismo.
• Analizar la interacción de moléculas inertes: Descubrir cómo las moléculas inertes
se ensamblan y trabajan en conjunto para formar estructuras complejas y funcionales
como células, tejidos y órganos.
• Comprender la coordinación y control de las reacciones: Investigar cómo se regulan
y coordinan las reacciones químicas para mantener el estado vital y perpetuar la vida.

Metodología en Bioquímica: Explorando la Vida a Nivel Molecular

La bioquímica, como ciencia, se basa en el método científico, utilizando la observación, la
formulación de hipótesis y la experimentación para comprender los procesos químicos de la
vida.
Aspectos Clave de la Metodología Bioquímica:
1. Material Biológico: Los experimentos bioquímicos se llevan a cabo utilizando diversos
materiales biológicos, desde organismos completos hasta células individuales. Esto
incluye:
• Animales enteros o órganos • Células
aislados • Levaduras, bacterias o virus
• Preparaciones de tejidos
2. Técnicas: La bioquímica emplea una amplia gama de técnicas para estudiar los procesos
químicos que ocurren dentro de las células, como:
• Técnicas de separación: • Técnicas de manipulación
Cromatografía, electroforesis, genética: Reacción en cadena de
centrifugación, etc. la polimerasa (PCR),
• Técnicas de análisis: secuenciación de ADN, etc.
Espectroscopia, microscopía,
técnicas de imagenología, etc.
Composición Química de la Célula
A pesar de la gran diversidad de organismos vivos en la Tierra, todos comparten una unidad
fundamental de organización, tanto estructural como funcional: la célula.
• Composición Química Común:
Lo que es aún más sorprendente es que todos los organismos vivos, desde las bacterias
unicelulares hasta los organismos multicelulares más complejos, poseen una
composición química básica similar.
 • Componentes Estructurales Básicos:
Los componentes estructurales básicos de la vida, como los ácidos nucleicos (ADN y
ARN) y las proteínas, se encuentran en la misma forma y en proporciones relativamente
constantes, tanto en organismos unicelulares como multicelulares.
Bioelementos
Los compuestos biológicos, que forman la base de la vida, están hechos de los mismos
elementos que se encuentran en otras moléculas. Sin embargo, la abundancia de ciertos
elementos en las células es notablemente diferente a su abundancia en la Tierra.
Importancia de los Bioelementos:
De los 92 elementos que se encuentran en la naturaleza, solo alrededor de 24 son
esenciales para la vida. Entre ellos, seis son los más comunes: carbono, hidrógeno,
nitrógeno, oxígeno, fósforo y azufre.
Características de los Bioelementos:
• Agua: Es un componente fundamental de las células, responsable del alto
porcentaje de oxígeno en los organismos vivos.
• Carbono: Es mucho más abundante en los organismos vivos que en el resto del
universo, formando la base de las moléculas orgánicas.
• Oligoelementos: Aunque presentes en pequeñas cantidades, son esenciales para
el funcionamiento del organismo. Su ausencia puede causar enfermedades
carenciales.

Clasificación de los Bioelementos:

a. Según su abundancia:
• Bioelementos primarios: O, H, C, N. Representan el 99,3% del cuerpo humano,
con el H y O formando la mayor parte del agua.
• Bioelementos secundarios: Ca, P, K, S, Na, Cl, Mg, Fe. Representan el 0,7% del
total de átomos del cuerpo humano.
• Oligoelementos: Mn, I, Cu, Zn, F, Mo, Se, y otros. Presentes en trazas, pero
esenciales para el funcionamiento del organismo.

b. Según la función que desempeñan:

• Plástica o estructural: C, H, O, N, P, S, Ca. Forman la estructura del organismo.
• Catalítica: Fe, Co, Cu, I, Zn. Catalizan reacciones bioquímicas.
• Osmótica y electrolítica: Na, K, Cl. Regulan el equilibrio osmótico y el potencial
químico.
• Energética: C, O, H, P. Forman parte de moléculas energéticas.
• Esquelética: Ca, Mg, P, F, Si. Confieren rigidez.
Biomoléculas: Los Bloques de Construcción de la Vida
La biología celular se basa en las moléculas, que son los componentes fundamentales de los
organelos celulares, de la misma manera que las células son los bloques de construcción de
los tejidos y los organismos. Las moléculas que componen los seres vivos se denominan
biomoléculas o principios inmediatos.
Clasificación de las Biomoléculas:
Según su naturaleza química:
a. Biomoléculas Inorgánicas:
• Agua: La biomolécula más abundante en los seres vivos, con una masa
molecular de 18 daltons.
• Sales minerales: Se encuentran en forma soluble o insoluble en agua.
o Sales Insolubles en Agua: Forman estructuras sólidas con función de
sostén o protección, como el esqueleto de los vertebrados, los
caparazones de crustáceos y moluscos, el endurecimiento de células
vegetales y los otolitos del oído interno.
o Sales Solubles en Agua: Se disocian en iones con funciones catalíticas,
osmóticas y tamponadoras.

b. Biomoléculas Orgánicas:
• Macromoléculas o Polímeros: Moléculas grandes formadas por la unión de
unidades repetitivas llamadas monómeros.
o Ácidos Nucleicos: ADN y ARN, formados por una secuencia lineal de
nucleótidos unidos por enlaces fosfodiéster. Cada nucleótido está
compuesto por un azúcar, una base nitrogenada y ácido fosfórico. El
ADN contiene la información genética.
o Polisacáridos: Polímeros de glucosa, como el almidón, la celulosa y el
glucógeno. También pueden formarse a partir de otros monosacáridos
o compuestos derivados.
o Proteínas: Compuestas por 20 tipos de aminoácidos, combinados en
diferentes proporciones y secuencias, lo que determina su estructura y
función.

Diversidad y Función:
Las biomoléculas orgánicas cumplen diversas funciones en los seres vivos, como
estructural, transporte, defensa y regulación. Su gran diversidad se basa en la
combinación de diferentes monómeros, lo que permite la formación de una amplia gama
de estructuras y funciones.
Equilibrio Iónico y pH: La Importancia del Balance Ácido-Base en la Vida
Los organismos vivos son sistemas complejos que dependen de un delicado equilibrio para
funcionar correctamente. Uno de los aspectos cruciales de este equilibrio es el balance ácido-
base, que se refleja en el pH de los líquidos corporales.
El Agua: El Medio de la Vida:
El agua es la biomolécula más abundante en los seres vivos, constituyendo entre el 60%
y el 90% de la masa de las células. Actúa como solvente para una gran variedad de
sustancias, permitiendo que las reacciones químicas ocurran de manera eficiente.
La Importancia del pH:
El pH es una medida de la acidez o alcalinidad de una solución. En los organismos vivos,
el pH óptimo para la mayoría de las reacciones bioquímicas se encuentra entre 6.5 y 7.5.
El Equilibrio Ácido-Base:
Los organismos vivos están constantemente produciendo ácidos y bases a través de
procesos metabólicos. La sangre juega un papel crucial en el mantenimiento del
equilibrio ácido-base, actuando como un amortiguador o tampón.
Importancia de la Concentración de Iones H+:
La concentración de iones hidrógeno (H+) en los líquidos corporales es fundamental
para el correcto funcionamiento de muchos procesos bioquímicos:
• Transporte de Oxígeno: La hemoglobina, la proteína que transporta oxígeno en
la sangre, se une al oxígeno de forma más eficiente en un ambiente ligeramente
alcalino. Un pH ácido reduce la capacidad de la hemoglobina para transportar
oxígeno.
• Actividad Enzimática: La mayoría de las enzimas tienen un rango de pH óptimo
para funcionar. Un pH fuera de este rango puede afectar la estructura y la
actividad de las enzimas, alterando las reacciones químicas que catalizan.
• Generación de Energía Metabólica: La respiración celular, el proceso que
produce energía en las células, depende de un pH óptimo para funcionar
correctamente. Un pH ácido puede inhibir la producción de ATP, la principal
fuente de energía celular.
• Mantenimiento de la Estructura de las Proteínas: Las proteínas son moléculas
complejas que desempeñan una amplia variedad de funciones en los organismos
vivos. Un pH fuera del rango óptimo puede afectar la estructura tridimensional
de las proteínas, alterando su función.
Factores que Afectan el pH:
• Metabolismo: La oxidación de nutrientes produce ácidos, como el ácido láctico
y el ácido carbónico.
• Respiración: El dióxido de carbono producido durante la respiración se convierte
en ácido carbónico en el cuerpo.
• Excreción: Los riñones y los pulmones eliminan los productos ácidos del cuerpo.
• Dieta: La ingesta de alimentos ácidos o alcalinos puede afectar el pH del cuerpo.
 Sistemas Tampón:
Los sistemas tampón, como el sistema bicarbonato-ácido carbónico, ayudan a mantener
el pH de la sangre dentro de un rango estrecho. Estos sistemas actúan como
amortiguadores, neutralizando los ácidos o las bases que se producen en el cuerpo.

EL AGUA Y SU IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Los organismos vivos dependen absolutamente del agua para su existencia. Es la biomolécula
más abundante, constituyendo la mayor parte de la masa de las células (60-90%) y actuando
como el medio en el que se disuelven las sustancias celulares.
Importancia Vital:
El agua es esencial para la vida. Aunque algunos organismos pueden sobrevivir sin luz u
oxígeno, ninguno puede soportar la falta prolongada de agua. Un hombre de 70 kg contiene
cerca de 42 litros de agua, distribuidos en músculos, sangre y tejidos.
Variabilidad en los Tejidos:
La cantidad de agua varía entre los tejidos. Los tejidos jóvenes y metabólicamente activos
tienen mayor contenido de agua, mientras que los tejidos envejecidos o menos activos
presentan una proporción menor. La cantidad de agua también está relacionada con la edad,
siendo mayor en los embriones (90-95%).
Funciones Esenciales del Agua:
• Medio de Reacciones Bioquímicas: Las enzimas necesitan un medio acuoso para
adoptar su forma activa y catalizar reacciones químicas.
• Comunicación Celular: El agua facilita la comunicación entre las células de los
órganos.
• Transporte de Sustancias: El agua transporta oxígeno y nutrientes a los tejidos y
elimina los residuos del metabolismo celular.
• Regulación de la Temperatura: La evaporación del agua permite regular la
temperatura corporal, especialmente en climas cálidos.
Consumo de Agua:
Es fundamental consumir una cantidad suficiente de agua cada día (alrededor de 3 litros) para
asegurar el correcto funcionamiento de los procesos de asimilación y eliminación de residuos.
Estructura del Agua: Un Tetraedro Irregular
La molécula de agua está formada por dos átomos de hidrógeno (H) unidos a un átomo de
oxígeno (O) mediante dos enlaces covalentes. La estructura tridimensional del agua es un
tetraedro irregular, con el átomo de oxígeno en el centro y los dos átomos de hidrógeno
dispuestos en dos vértices.
Características de la Estructura:
• Ángulo de enlace: El ángulo entre • Distancia de enlace: La distancia
los dos átomos de hidrógeno (H-O- entre el oxígeno y el hidrógeno (O-H)
H) es de 104.5°. es de 0.096 nm.
Importancia de la Estructura:
La estructura tetraédrica del agua es responsable de muchas de sus propiedades únicas, que
son esenciales para la vida:
• Polaridad: La distribución desigual de electrones en la molécula de agua crea una
polaridad, con el oxígeno ligeramente negativo y los hidrógenos ligeramente positivos.
Esta polaridad permite que el agua forme enlaces de hidrógeno con otras moléculas de
agua y con otras moléculas polares, lo que explica su capacidad como solvente
universal.
• Enlace de Hidrógeno: Los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua son
responsables de su alto punto de ebullición, su alta tensión superficial y su capacidad
para actuar como un buen disolvente.
• Capacidad de Solvatación: La polaridad del agua permite que disuelva una gran
variedad de sustancias, lo que la convierte en un solvente esencial para las reacciones
bioquímicas.

Propiedades Físico-Químicas y Biológicas del Agua: Un Componente Esencial para la

Vida
El agua, una molécula simple pero esencial, es el líquido que más sustancias disuelve, lo que
la convierte en el disolvente universal. Su estructura polar y su capacidad para formar enlaces
de hidrógeno le confieren propiedades únicas que la convierten en un componente fundamental
para la vida.
Propiedades Destacadas:
• Acción Disolvente: El agua disuelve sustancias polares e iónicas, formando
disoluciones moleculares e iónicas. Su alta constante dieléctrica debilita las
interacciones electrostáticas entre los iones.
• Elevada Fuerza de Cohesión: Los enlaces de hidrógeno mantienen las moléculas de
agua fuertemente unidas, formando una estructura compacta que la convierte en un
líquido casi incomprimible.
• Elevada Fuerza de Adhesión: Los enlaces de hidrógeno entre las moléculas de agua y
otras moléculas polares son responsables del fenómeno de la capilaridad, que permite
que el agua ascienda por tubos estrechos.
• Gran Calor Específico: El agua tiene un alto calor específico, lo que significa que
necesita mucha energía para aumentar su temperatura. Esta propiedad ayuda a
estabilizar la temperatura del organismo, actuando como un amortiguador térmico.
• Elevado Calor de Vaporización: El agua requiere mucha energía para evaporarse, lo
que permite eliminar el exceso de calor del cuerpo a través de la sudoración y la
respiración.
 • Conductividad Térmica: El agua conduce el calor de manera eficiente, lo que
contribuye a la termorregulación corporal, igualando la temperatura del medio interno.
• Densidad: La densidad máxima del agua se da a 4°C, lo que permite que el hielo flote
en el agua, creando un aislante térmico que permite la vida marina en los casquetes
polares.
• Elevada Tensión Superficial: La cohesión entre las moléculas de la superficie del agua
crea una alta tensión superficial. La presencia de proteínas y sustancias tensoactivas,
como los jabones, reduce la tensión superficial, facilitando la mezcla y digestión de
grasas.
• Elevada Temperatura de Ebullición: La alta temperatura de ebullición del agua
permite que se mantenga líquida en un amplio rango de temperaturas, permitiendo la
existencia de diferentes formas de vida.
• Electrolito Débil: El agua es un electrolito débil, capaz de ionizarse y actuar como
ácido o base, lo que la convierte en una sustancia anfótera.

Formación de Enlaces de Hidrógeno:

La capacidad del agua para formar enlaces de hidrógeno es una de sus propiedades más
importantes y es responsable de muchas de sus características únicas.
Formación de Enlaces:
Cada molécula de agua puede formar hasta cuatro enlaces de hidrógeno con otras moléculas
de agua. Estos enlaces se establecen entre el átomo de oxígeno de una molécula de agua y un
átomo de hidrógeno de otra molécula de agua.
Importancia de los Enlaces de Hidrógeno:
• Estabilidad: Los enlaces de hidrógeno son responsables de la alta estabilidad del agua,
lo que la convierte en un líquido a temperatura ambiente, a diferencia de otros
compuestos similares que son gases.
• Solvatación: Los enlaces de hidrógeno permiten que el agua disuelva muchas
moléculas polares, como alcoholes, aminas y ácidos, formando soluciones.
• Estructura del Hielo: En el hielo, las moléculas de agua se unen mediante enlaces de
hidrógeno, formando una estructura cristalina hexagonal. Esta estructura es menos
densa que el agua líquida, lo que explica por qué el hielo flota.

Funciones Bioquímicas y Fisiológicas del Agua: Un Componente Vital

El agua, con sus propiedades únicas, desempeña un papel fundamental en la vida, participando
en una amplia gama de funciones bioquímicas y fisiológicas.
Funciones Esenciales:
• Medio de Reacciones Metabólicas: El agua es el medio donde ocurren la mayoría de
las reacciones bioquímicas que sustentan la vida. Actúa como solvente, permitiendo que
las moléculas se disuelvan y reaccionen entre sí.
 • Termorregulación: El agua ayuda a mantener la temperatura corporal estable gracias
a su alto calor específico y su elevado calor de vaporización.
• Transporte de Sustancias: El agua es el medio de transporte de nutrientes, oxígeno,
productos de desecho y hormonas a través del cuerpo.
• Lubricante: El agua actúa como lubricante, reduciendo la fricción entre los órganos y
tejidos, permitiendo un movimiento suave.
• Circulación y Turgencia: El agua contribuye a la circulación sanguínea y la turgencia
de las células, manteniendo la forma y el volumen de los tejidos.
• Flexibilidad y Elasticidad: El agua proporciona flexibilidad y elasticidad a los tejidos,
lo que permite el movimiento y la adaptación a diferentes situaciones.
• Sustrato o Producto en Reacciones Enzimáticas: El agua participa directamente en
muchas reacciones metabólicas, aportando hidrogeniones o hidroxilos al medio.
• Componente Estructural: El agua se une a macromoléculas como ácidos nucleicos,
proteínas y polisacáridos, contribuyendo a su estructura y función.
• Disolvente Universal: El agua es un disolvente universal, capaz de disolver sustancias
iónicas, antipáticas y polares no iónicas, lo que permite que ocurran todas las reacciones
bioquímicas en su seno.

AMINOACIDOS Y PROTEINAS
Aminoácidos:
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que constituyen los bloques de construcción
básicos de las proteínas. Son moléculas esenciales para la vida, ya que desempeñan un papel
crucial en la formación de estructuras, la regulación de procesos biológicos y el transporte de
sustancias.
Estructura Básica:
• Compuestos Cuaternarios: Los aminoácidos están formados por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N).
• Grupo Amino y Carboxilo: Son ácidos orgánicos que poseen un grupo amino (-NH2)
y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono
alfa.
• Cadena Lateral (R): Cada aminoácido se distingue por una cadena lateral (R) única,
que varía en tamaño, forma, carga y polaridad. Esta cadena lateral es la que determina
las propiedades químicas y físicas específicas de cada aminoácido.
Los 20 Aminoácidos Esenciales:
Existen 20 aminoácidos que se consideran esenciales para la vida. Todos ellos son
aminoácidos, lo que significa que el grupo carboxilo y el grupo amino se encuentran unidos al
mismo átomo de carbono. Estos 20 aminoácidos se pueden clasificar en diferentes grupos
según las propiedades de sus cadenas laterales:
 • Aminoácidos Apolares: Tienen cadenas laterales hidrofóbicas, que tienden a evitar el
contacto con el agua. Ejemplos: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,
fenilalanina, triptófano, metionina.
• Aminoácidos Polares Sin Carga: Tienen cadenas laterales hidrofílicas, que
interactúan con el agua. Ejemplos: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina,
asparagina, glutamina.
• Aminoácidos Polares con Carga Positiva: Tienen cadenas laterales con carga
positiva. Ejemplos: lisina, arginina, histidina.
• Aminoácidos Polares con Carga Negativa: Tienen cadenas laterales con carga
negativa. Ejemplos: ácido aspártico, ácido glutámico.

Importancia de los Aminoácidos:

• Formación de Proteínas: Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos para
formar proteínas, que son moléculas complejas con una amplia variedad de funciones.
• Propiedades de las Proteínas: Las propiedades de las proteínas, como su estructura,
solubilidad y actividad biológica, están determinadas por la secuencia y las propiedades
de los aminoácidos que las componen.
• Funciones Esenciales: Las proteínas desempeñan funciones esenciales en los
organismos vivos, incluyendo:
o Estructural: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos.
o Enzimática: Catalizan reacciones químicas en el cuerpo.
o Transporte: Transportan moléculas como oxígeno, nutrientes y hormonas.
o Hormonal: Actúan como mensajeros químicos.
o Defensa: Participan en el sistema inmunológico.
o Contracción Muscular: Permiten la contracción muscular.
Clasificación de los Aminoácidos:
Los aminoácidos, como ya sabemos, son las unidades básicas que forman las proteínas. Su
diversidad estructural y funcional se refleja en las diferentes formas de clasificarlos.
Clasificación según la Naturaleza de la Cadena Lateral:
Esta clasificación se basa en las propiedades químicas de la cadena lateral (R) de cada
aminoácido:
a) Aminoácidos Neutros o Alifáticos:
• Glicina (GLY): El aminoácido más simple, con una cadena lateral de un solo átomo de
hidrógeno.
• Alanina (ALA): Con una cadena lateral de un grupo metilo.
• Valina (VAL): Con una cadena lateral ramificada.
• Leucina (LEU): Con una cadena lateral ramificada más grande.
• Isoleucina (ILE): Con una cadena lateral ramificada similar a la leucina.
• Metionina (MET): Con una cadena lateral que contiene azufre.
b) Aminoácidos Aromáticos:
• Fenilalanina (PHE): Con un anillo bencénico en su cadena lateral.
• Tirosina (TIR): Similar a la fenilalanina, pero con un grupo hidroxilo adicional en el
anillo.
• Triptofano (TRP): Con un anillo indol en su cadena lateral.

c) Hidroxiaminoácidos:
• Serina (SER): Con un grupo • Treonina (THR): Con un grupo
hidroxilo en su cadena lateral. hidroxilo en su cadena lateral, pero
en una posición diferente.
d) Tioaminoácidos:
• Cisteína (CIS): Con un grupo • Metionina (MET): Ya mencionada
sulfhidrilo en su cadena lateral. en la categoría de aminoácidos
alifáticos.
e) Iminoácidos:
• Prolina (PRO): Con un anillo de • Hidroxiprolina (HIP): Con un
pirrolidina en su cadena lateral. grupo hidroxilo adicional en el anillo
de la prolina.
f) Aminoácidos Dicarboxílicos y sus Amidas:
• Ácido Aspártico (ASP): Con dos • Asparagina: La amida del ácido
grupos carboxilo. aspártico.
• Ácido Glutámico (GLU): Con dos • Glutamina: La amida del ácido
grupos carboxilo. glutámico.
g) Aminoácidos Dibásicos:
• Lisina (LIS): Con dos grupos amino. • Histidina (HIS): Con un grupo
• Arginina (ARG): Con un grupo imidazol en su cadena lateral.
guanidino en su cadena lateral.
Clasificación según su Capacidad de Síntesis:
a) Aminoácidos Esenciales:
• Valina (VAL) • Fenilalanina (PHE)
• Leucina (LEU) • Triptofano (TRP)
• Isoleucina (ILE) • Treonina (THR)
• Metionina (MET) • Arginina (ARG)
• Lisina (LIS) • Histidina (HIS)
Estos aminoácidos no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y deben obtenerse a través
de la dieta.
b) Aminoácidos No Esenciales:
• Glicina (GLY) • Prolina (PRO)
• Alanina (ALA) • Ácido Aspártico (ASP)
• Tirosina (TIR) • Ácido Glutámico (GLU)
• Serina (SER) • Asparagina
• Cisteína (CIS) • Glutamina
Estos aminoácidos pueden ser sintetizados por el cuerpo humano a partir de otros compuestos.
Clasificación según el Destino del Aminoácido:
• Glucogénicos: Se convierten en intermediarios del metabolismo de los carbohidratos a
través de la gluconeogénesis.
• Cetogénicos: Se convierten en acetil-CoA, que se utiliza para la síntesis de cuerpos
cetónicos.
• Gluco y Cetogénicos: Pueden ser convertidos tanto en glucosa como en cuerpos
cetónicos.

Propiedades Físico-Químicas de los Aminoácidos:

Los aminoácidos, además de su estructura básica, presentan una serie de propiedades físico-
químicas que determinan su comportamiento en soluciones y su papel en la formación de
proteínas.
Propiedades Destacadas:
• Actividad Óptica: Todos los aminoácidos, excepto la glicina (GLY), poseen un átomo
de carbono asimétrico (quiral), lo que significa que pueden existir en dos formas
enantioméricas, L y D. La mayoría de los aminoácidos naturales poseen configuración
L.
• Elevado Punto de Fusión: Los aminoácidos tienen un punto de fusión relativamente
alto, alrededor de 200°C, debido a las fuertes interacciones intermoleculares, como los
enlaces de hidrógeno.
• Anfóteros: Los aminoácidos son anfóteros, es decir, pueden actuar como ácidos o como
bases, dependiendo del pH del medio.
• Zwitterión: En soluciones acuosas, los aminoácidos adoptan un estado dipolar iónico
conocido como zwitterión, donde el grupo carboxilo (-COOH) se encuentra ionizado
como carboxilato (-COO-) y el grupo amino (-NH2) se encuentra protonado como
amonio (-NH3+).
• Punto Isoeléctrico (pI): Cada aminoácido tiene un punto isoeléctrico (pI), que es el pH
al cual la molécula tiene una carga neta cero. En este pH, la solubilidad del aminoácido
en agua es mínima.
• Amortiguadores: Los aminoácidos son excelentes amortiguadores, debido a la
capacidad de disociación de sus grupos carboxilo, amino y otros grupos ionizables en
sus cadenas laterales.
 • Solubilidad: La solubilidad de los aminoácidos en agua varía dependiendo de la
naturaleza de su cadena lateral. Los aminoácidos con cadenas laterales hidrofóbicas son
menos solubles en agua que los que tienen cadenas laterales hidrofílicas.
• Aminoácidos Libres: Algunos aminoácidos se encuentran en estado libre en los tejidos
y no forman parte de las proteínas. Ejemplos: citrulina, ornitina, monoyodotirosina,
creatina, homoserina, homocisteína, etc.

Aminoacidemia: El Equilibrio de los Aminoácidos en el Cuerpo

La aminoacidemia se refiere a la concentración de aminoácidos libres en los líquidos
biológicos, principalmente en la sangre. Este equilibrio es crucial para el correcto
funcionamiento del organismo.
Niveles Normales de Aminoácidos:
• Sangre: La sangre contiene alrededor del 6-8% de proteínas y un 0.05% de aminoácidos
libres.
• Aminoacidemia Normal: La concentración normal de aminoácidos en sangre oscila
entre 35-65 mg/100ml.

Equilibrio Dinámico:
La concentración de aminoácidos en sangre se mantiene en un equilibrio dinámico, donde la
entrada continua de aminoácidos se ve contrarrestada por su salida para la biosíntesis de
proteínas, otros compuestos nitrogenados y la degradación oxidativa para producir energía.
Funciones de los Aminoácidos:
• Formación de Proteínas: La función principal de los aminoácidos es formar proteínas,
las cuales desempeñan una amplia variedad de funciones esenciales en el organismo.
• Precursores de Glúcidos y Lípidos: Los aminoácidos pueden ser convertidos en
glúcidos a través de la gluconeogénesis y, en menor proporción, en lípidos.
• Precursores de Hormonas: Algunos aminoácidos actúan como precursores de
hormonas, como la tiroxina (de la tirosina) y la adrenalina (de la tirosina).

Proteínas: Las Moléculas de la Vida

Las proteínas son biomoléculas orgánicas esenciales para la vida, que desempeñan una amplia
gama de funciones en los organismos vivos. Desde su descubrimiento en 1838 por Mulder, las
proteínas han sido objeto de estudio constante, revelando su complejidad y vital importancia.
Historia y Descubrimiento:
• 1838: Mulder acuñó el término "proteína" para referirse a un compuesto que formaba
la base de sustancias muy distintas, considerándolo como un compuesto primario.
• 1852-1919: Emil Fischer, premio Nobel de química en 1902, descubrió el enlace
peptídico, que une los aminoácidos para formar las proteínas.
Definición y Estructura:
• Polímeros de Aminoácidos: Las proteínas son polímeros de aminoácidos unidos por
enlaces peptídicos, formando cadenas polipeptídicas de elevado peso molecular.
• Composición Elemental: Su composición elemental incluye carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O), nitrógeno (N) y, en algunos casos, azufre (S), fósforo (P) e yodo (I).
• Estructura Compleja: A menudo, una proteína está formada por varias cadenas
polipeptídicas unidas entre sí por enlaces no peptídicos, creando estructuras
tridimensionales complejas.

Importancia Biológica de las Proteínas:

Las proteínas son biomoléculas esenciales para la vida, con una increíble versatilidad y una
amplia gama de funciones que las convierten en las moléculas más importantes para el
funcionamiento de los organismos vivos.
Funciones Esenciales:
• Diversidad y Versatilidad: Las proteínas son las biomoléculas más versátiles y
diversas, con el mayor número de funciones en el organismo. No existe proceso
biológico alguno que no dependa de la participación de las proteínas.
• Identidad Biológica: Definen la identidad de cada ser vivo. Son la base de la estructura
del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños
en el sistema inmunitario.
• Estructura: Proporcionan soporte y estructura a las células y tejidos, como en la
estructura de las membranas, músculos y tejido conectivo.
• Transporte: Transportan moléculas esenciales, como el oxígeno (hemoglobina) y
electrones (citocromos).
• Regulación: Controlan el equilibrio de líquidos (albúmina sérica) y regulan el
metabolismo (hormonas como el glucagón y la insulina).
• Defensa: Participan en los mecanismos de defensa del organismo, como las γ-
globulinas de la sangre y la coagulación sanguínea (protrombina y fibrinógeno).
• Catálisis: Actúan como enzimas, catalizando miles de reacciones químicas en el
cuerpo.

Calidad de las Proteínas:

La calidad de las proteínas se determina por la cantidad de aminoácidos esenciales que
contienen. Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo no puede sintetizar y deben
obtenerse a través de la dieta.
La Estructura de las Proteínas: Un Diseño Complejo para Funciones Esenciales
La estructura de las proteínas es clave para su función. Su complejidad se organiza en cuatro
niveles jerárquicos, cada uno con características y enlaces específicos.
1. Estructura Primaria:
• Secuencia Lineal: La estructura primaria de una proteína es la secuencia lineal de
aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.
• Información Genética: La secuencia de aminoácidos está determinada por la
información genética codificada en el ADN.
• Ejemplos: Ribonucleasa (cadena de 124 aminoácidos), insulina de buey (2 cadenas: A
con 21 aminoácidos y B con 30 aminoácidos).

2. Estructura Secundaria:
• Plegamientos Locales: La estructura secundaria se refiere a los plegamientos locales
de la cadena polipeptídica, estabilizados por enlaces de hidrógeno entre los grupos CO
y NH de los enlaces peptídicos.
• α-Hélice: Una estructura en espiral, como en el colágeno y la elastina.
• β-Hoja Plegada: Una estructura en forma de lámina plegada, como en la β-queratina.
• Conformación Variable: La forma de la cadena varía según la naturaleza de la
proteína.

3. Estructura Terciaria:
• Plegamiento Tridimensional: La estructura terciaria se refiere al plegamiento
tridimensional completo de la cadena polipeptídica, incluyendo la α-hélice, la β-hoja
plegada y otras estructuras.
• Estabilización: Se mantiene por enlaces fuertes (puentes disulfuro) y enlaces débiles
(puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones iónicas e hidrofóbicas).
• Ejemplos: Escleroproteínas (como el colágeno), globulinas (como la albúmina).

4. Estructura Cuaternaria:
• Complejos Multi-subunidad: La estructura cuaternaria se refiere a la asociación de
dos o más cadenas polipeptídicas (subunidades) para formar una proteína compleja.
• Estabilización: Las subunidades se mantienen unidas por enlaces débiles, como
puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas.
• Proteínas Oligoméricas: Las proteínas con estructura cuaternaria se denominan
proteínas oligoméricas.

Clasificación de las Proteínas: Una Diversidad de Formas y Funciones

Las proteínas, con su increíble versatilidad, se clasifican en diferentes grupos según diversos
criterios.
a) Clasificación según la Solubilidad (Criterio Físico):
• Albuminas: Solubles en agua y soluciones salinas diluidas. Ejemplos: ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche).
• Globulinas: Poco solubles en agua fría, pero solubles en soluciones salinas diluidas.
Ejemplos: globulinas del plasma.
 • Prolaminas: Insolubles en agua y alcohol absoluto, pero solubles en soluciones de
alcohol acuoso. Ejemplos: zeína (maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada).
• Glutelinas: Insolubles en agua y soluciones salinas diluidas, pero solubles en ácidos y
bases diluidos. Ejemplos: glutenina (trigo), orizanina (arroz).
• Histonas: Interactúan con el ADN, solubles en agua y ácidos diluidos.
• Protaminas: Proteínas básicas contenidas en fluidos seminales, solubles en agua y
amoníaco diluido, de menor peso molecular que las histonas.

b) Clasificación según la Composición (Criterio Químico):

• Proteínas Simples (Holoproteínas): Formadas solo por aminoácidos. Ejemplos:
albuminas, ubiquitina.

• Proteínas Conjugadas (Heteroproteínas): Contienen un grupo prostético no proteico,

además de la parte proteica (apoproteína).
o Glucoproteínas: Contienen carbohidratos. Ejemplos: mucinas (saliva),
hormonas anterohipofisiarias.
o Nucleoproteínas: Contienen ácidos nucleicos. Ejemplos: ribonucleasa.
o Fosfoproteínas: Contienen ácido fosfórico. Ejemplos: caseína (leche), vitelina
(yema de huevo).
o Lipoproteínas: Contienen lípidos. Ejemplos: lipoproteínas del plasma.
o Porfirinoproteínas: Contienen un grupo prostético porfirínico con un átomo
metálico. Ejemplos: hemoglobina (Fe), mioglobina (Fe), clorofiloproteína (Mg),
citocromos (Cu, Fe).

c) Clasificación según la Forma Molecular:

• Proteínas Globulares: Estructura más o menos esférica y compacta. Ejemplos:
prolaminas, gluteninas, albuminas, insulina, prolactina, hidrolasas, oxidasas,
transferasas, hemoglobina.
• Proteínas Fibrosas o Fibrilares: Estructura alargada y filamentosa, generalmente
insolubles en agua. Ejemplos: fibrinógeno, miosina, actina, troponina, tropomiosina,
colágeno, queratina, fibroína.

Funciones de las Proteínas: Una Orquesta de Moléculas en Acción

Las proteínas, con su asombrosa diversidad, desempeñan una amplia gama de funciones
esenciales en los organismos vivos, regulando y manteniendo la vida.
Funciones Biológicas:
1. Estructural:
o Colágeno: Proporciona resistencia a la tensión en tejidos como la piel, los huesos
y los tendones.
o Elastina: Permite la elasticidad y flexibilidad en tejidos como la piel, los vasos
sanguíneos y los pulmones.
 o Queratina: Forma la capa protectora de la epidermis, uñas, pelo y plumas.
o Espectrina: Mantiene la forma de los glóbulos rojos.
o Fibroína: Segrega por arañas y gusanos de seda para formar hilos resistentes.

2. De Transporte:
o Hemoglobina: Transporta oxígeno en la sangre.
o Lipoproteínas: Transportan lípidos en la sangre.
o Hemocianina: Transporta oxígeno en la sangre de algunos invertebrados.
o Mioglobina: Almacena oxígeno en los músculos.

3. De Defensa:
o Inmunoglobulinas (Ig): Participan en la respuesta inmunitaria, reconociendo y
neutralizando patógenos.
o Interferón: Protege las células contra infecciones virales.
o Fibrinógeno y Trombina: Participan en la coagulación sanguínea.
o Mucinas: Protegen las mucosas del cuerpo.

4. Catalítica:
o Enzimas: Catalizan reacciones químicas en el cuerpo, acelerando su velocidad.
Ejemplos: lipasas, proteasas, fosforilasa, hexoquinasa, LDH.

5. Reguladora:
o Hormonas: Regulan el metabolismo y otras funciones corporales. Ejemplos:
insulina y glucagón (metabolismo de la glucosa), somatotropina (hormona del
crecimiento), calcitonina (metabolismo del calcio).

6. De Contracción y Motilidad:
o Actina y Miosina: Participan en la contracción muscular.
o Tubulina y Dineína: Forman los microtúbulos de los flagelos y cilios,
permitiendo el movimiento celular.

7. De Nutrición y Reserva:
o Ovoalbúmina y Caseína: Proteínas nutritivas presentes en el huevo y la leche,
respectivamente.
o Ferritina: Almacena hierro en los tejidos animales.
o Gliadina y Hordeína: Reservas de aminoácidos para el desarrollo del embrión
en cereales.

8. Proteínas de Transferencia de Electrones:

o Citocromos: Participan en el transporte de electrones en las mitocondrias y
cloroplastos, liberando y aprovechando energía.
 9. Otras Funciones:
o Proteínas Anticongelantes: Protegen a la sangre del peligro de congelación.
o Monelina: Proteína de sabor dulce intenso, 2000 veces más que la sacarosa.
o Resilina: Elastómero presente en las alas de algunos insectos, con propiedades
elásticas.

Desnaturalización y Renaturalización de las Proteínas:

Las proteínas, con su compleja estructura tridimensional, son sensibles a diversos factores que
pueden alterar su forma y función. Este proceso se conoce como desnaturalización.
Desnaturalización:
• Pérdida de Estructura: La desnaturalización ocurre cuando se rompen los enlaces
débiles que mantienen la estructura terciaria y cuaternaria de una proteína.
• Desordenamiento Molecular: La molécula se desordena, perdiendo su forma nativa y
su función biológica.
• Precipitación: A menudo, la desnaturalización provoca la precipitación de la proteína,
haciéndola insoluble.
• Agentes Desnaturalizantes:
o Físicos: Calor, radiaciones.
o Químicos: Ácidos, bases, detergentes, disolventes orgánicos, pH extremos, urea.
o Mecánicos: Agitación.
Renaturalización:
• Reversible: En algunos casos, la desnaturalización es reversible. Si se elimina el agente
desnaturalizante, la proteína puede recuperar su estructura nativa y su función.
• Condiciones Específicas: La renaturalización depende de la proteína y de las
condiciones específicas del proceso.

Análisis y Criterios de Pureza de las Proteínas:

Es fundamental determinar la pureza de una preparación de proteínas para estudiar su función
y propiedades.
Métodos Físicos:
• Electroforesis de Zona: Separa proteínas según su carga y tamaño.
• Electrofocalización: Separa proteínas según su punto isoeléctrico.
• Centrifugación Analítica: Separa proteínas según su tamaño y densidad.
• Cromatografía en Columna: Separa proteínas según su tamaño, carga o afinidad por
una matriz específica.

Métodos Inmunológicos:
• Método de Doble Difusión: Detecta la presencia de antígenos y anticuerpos mediante
líneas de precipitación en un gel de agar.
• Inmunoelectroforesis: Combina la electroforesis con la detección inmunológica.
Reacciones de Reconocimiento de las Proteínas:
Las reacciones de reconocimiento de proteínas son herramientas esenciales para la
identificación y caracterización de estas moléculas fundamentales. Estas reacciones se basan
en la interacción específica entre los reactivos y ciertos grupos funcionales presentes en las
proteínas.
1. Reacción de Biuret:
• Reactivo: Disolución de sulfato de cobre (CuSO4) en medio alcalino.
• Reconocimiento: Detecta la presencia de enlaces peptídicos en las proteínas.
• Mecanismo: Los iones Cu2+ del reactivo se unen a los pares de electrones compartidos
del nitrógeno (N) que forma parte de los enlaces peptídicos, formando un complejo de
color rojo-violeta.

2. Reacción de Millón:
• Reactivo: Una mezcla de ácido nítrico concentrado, ácido nitroso y nitrato de mercurio.
• Reconocimiento: Detecta la presencia de residuos fenólicos, como la tirosina (TIR) en
las proteínas.
• Mecanismo: Los ácidos inorgánicos fuertes del reactivo precipitan las proteínas,
formando un precipitado blanco que se vuelve rojo al calentar debido a la formación de
un complejo con los grupos fenólicos.

3. Reacción Xantoproteica:
• Reactivo: Ácido nítrico concentrado.
• Reconocimiento: Detecta la presencia de grupos aromáticos, como la tirosina (TIR) y
la fenilalanina (PHE) en las proteínas.
• Mecanismo: El ácido nítrico reacciona con los grupos aromáticos, formando
compuestos nitrados amarillos.

Importancia de las Reacciones de Reconocimiento:

• Identificación: Permiten identificar la presencia de proteínas en una muestra.
• Caracterización: Ayudan a determinar la composición y estructura de las proteínas.
• Análisis: Se utilizan en análisis bioquímicos para determinar la concentración de
proteínas en muestras biológicas.

ENZIMAS
Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores biológicos, acelerando las
reacciones químicas en los seres vivos sin alterarse en el proceso. Son moléculas esenciales
para la vida, ya que permiten que las reacciones químicas ocurran a velocidades compatibles
con la vida.
Aspectos Históricos:
• Fermentación Alcohólica: La fermentación alcohólica, una reacción enzimática que
transforma el azúcar en alcohol, es una de las reacciones enzimáticas más antiguas
conocidas.
• 1850: Louis Pasteur demostró que la fermentación del azúcar es catalizada por
"fermentos" presentes en la levadura.
• 1878: Wilhelm Khüne acuñó el término "enzima" para describir este proceso.
• 1897: Edward Buchner extrajo en forma activa soluble de las células de la levadura, el
conjunto de enzimas que catalizan la fermentación del azúcar a alcohol.
• 1907: Buchner recibió el Premio Nobel de Química por sus investigaciones
bioquímicas.
• 1926: James Summer aisló y cristalizó por primera vez una enzima pura: la ureasa.
• Años 1930: John Howard Northrop y Wendel Meredith Stanley cristalizaron la pepsina
y la tripsina.
• 1976: Summer, Northrop y Stanley recibieron el Premio Nobel de Química.

Concepto:
• Estructura: Las enzimas son proteínas, aunque algunas son ARN catalíticos
(ribozimas).
• Catalizador Biológico: Aceleran las reacciones químicas sin alterarse en el proceso.
• Reacciones Endergónicas y Exergónicas: Intervienen tanto en reacciones que
requieren energía (endergónicas) como en reacciones que liberan energía (exergónicas).
• Potencia Catalítica: Poseen una extraordinaria potencia catalítica, acelerando las
reacciones hasta millones de veces.
• Especificidad: Presentan un alto grado de especificidad, actuando sobre sustratos
específicos.

Propiedades de las Enzimas:

• Eficiencia: Son catalizadores muy eficientes, acelerando las reacciones a velocidades
muy altas.
• Especificidad: Actúan sobre sustratos específicos, uniéndose a ellos mediante un sitio
activo.
• Regulación: Su actividad puede ser regulada por diversos factores, como la
concentración de sustrato, la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores o
activadores.

Importancia del Estudio de las Enzimas:

• Claves para la Vida: Son claves para comprender cómo sobreviven y proliferan las
células.
• Reacciones Consecutivas: Catalizan cientos de reacciones químicas consecutivas,
esenciales para el metabolismo.
 • Regulación Metabólica: Muchas enzimas actúan como reguladores, controlando la
velocidad de las reacciones y coordinando las rutas metabólicas.
• Diagnóstico de Enfermedades: La deficiencia o ausencia de enzimas en los tejidos
puede causar enfermedades. La medición de la actividad enzimática en sangre,
eritrocitos o tejidos es útil para el diagnóstico.
• Aplicaciones Biotecnológicas: Las enzimas tienen importantes aplicaciones en
medicina, industria química, tratamiento de alimentos, agricultura y actividades
domésticas.

Localización de las Enzimas:

• Ubicación Intracelular:
o Citoplasma o Lisosomas
o Mitocondrias o Membranas celulares
• Ubicación Extracelular: Algunas enzimas se liberan al exterior de las células, como
las enzimas digestivas.

Enzimas como Catalizadores Biológicos:

• Especificidad: Las enzimas son catalizadores específicos, cada una cataliza una sola
reacción o un grupo reducido de reacciones.
• Alta Velocidad: Las reacciones enzimáticas son de 10^3 a 10^7 veces más rápidas que
las reacciones no catalizadas.
• Enzimas Reguladoras: Una clase especial de enzimas reguladoras controla la
velocidad de las reacciones metabólicas, manteniendo el equilibrio del organismo.
• Estructura: Las enzimas, como todas las proteínas, tienen una secuencia de
aminoácidos única y una estructura tridimensional específica.
• Cofactores: Algunas enzimas necesitan cofactores adicionales para funcionar. Los
cofactores pueden ser:
o Coenzimas: Componentes o Iones Metálicos: Como el
orgánicos no proteicos. hierro, el zinc o el magnesio.
Partes del Sistema Enzimático:
1. Enzima Disponible: La enzima (E) se encuentra disponible con su sitio activo libre.
2. Unión del Sustrato: El sustrato (S) se une al sitio activo de la enzima.
3. Procesamiento del Sustrato: El sustrato se transforma en producto (P) mediante la
acción catalítica de la enzima.
4. Liberación de los Productos: Los productos de la reacción se liberan del sitio activo
de la enzima, dejando la enzima libre para una nueva reacción.

Partes de una Enzima:

• Apoenzima: La parte proteica de la enzima, termolábil (sensible al calor) y no
dializable (no atraviesa membranas semipermeables).
• Coenzima: Un grupo orgánico termoestable, de bajo peso molecular, que se une a la
apoenzima para formar la holoenzima.
 • Holoenzima: La unidad catalíticamente activa formada por la apoenzima y la coenzima.
Apoenzima + Coenzima = Holoenzima
Requerimientos de Cofactores:
Algunas enzimas necesitan cofactores (coenzimas o iones metálicos) para funcionar
correctamente.
Enzimología Clínica:
• Diagnóstico de Enfermedades: La medición de la actividad enzimática en sangre,
tejidos u otros fluidos corporales puede ayudar a diagnosticar enfermedades.
• Ejemplos:
o Ureasa: Utiliza NAD como cofactor para determinar el nitrógeno ureico
sanguíneo (BUN).
o Alcohol Deshidrogenasa (ADH): Convierte el alcohol en acetaldehído.
• Terapia Enzimática: Algunas enzimas se utilizan con fines terapéuticos. Ejemplos:
fibrinolisina, desoxirribonucleasa, tripsina, hialuronidasa.

Isoenzimas:
• Variantes Enzimáticas: Las isoenzimas o isosimas son variantes de una misma enzima
que catalizan la misma reacción, pero con diferentes propiedades físico-químicas.
• Ejemplos: Lactato deshidrogenasa (LDH) (aparece en cinco formas isoenzimáticas),
hexoquinasa y glucoquinasa.

Sistemas Multienzimáticos:
• Reacciones Consecutivas: Son conjuntos de varias enzimas que catalizan reacciones
consecutivas, donde el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.
• Ejemplo: El complejo ácido pirúvico deshidrogenasa (piruvato deshidrogenasa) de E.
coli, formado por tres enzimas diferentes:
o Piruvato descarboxilasa
o Dihidrolipoil deshidrogenasa
o Lipoil reductasa transacetilasa

Proenzimas:
• Precursores Inactivos: Las proenzimas o zimógenos son formas precursoras inactivas
de las enzimas.
• Enzimas Proteolíticas: Muchos zimógenos son enzimas proteolíticas (hidrolizan
enlaces peptídicos).
• Activación: La activación de una proenzima a su forma activa implica la ruptura de un
enlace peptídico y la liberación de péptidos.
• Ejemplos: Tripsinógeno (se convierte en tripsina), pepsinógeno (se convierte en
pepsina).
• Protección Celular: La existencia de zimógenos evita que las enzimas proteolíticas
activas digieran las proteínas intracelulares.
Enzimas Plasmáticas:
• Función en Sangre: Algunas enzimas se encuentran en el plasma sanguíneo, donde
realizan funciones fisiológicas específicas.
• Ejemplos: Lipoproteína lipasa, seudocolinesterasa, proenzimas de la coagulación
sanguínea y de la disolución del coágulo sanguíneo.
• Síntesis Hepática: Generalmente, estas enzimas se sintetizan en el hígado.

Clasificación y Nomenclatura de las Enzimas:

Las enzimas se clasifican en seis clases principales, según el tipo de reacción que catalizan:
1. C.E.1 Oxido-reductasas: Catalizan reacciones de oxidación-reducción. Ejemplos:
LDH, ADH.
2. C.E.2 Transferasas: Transfieren grupos funcionales. Ejemplos: transaminasas,
transmetilasas, quinasas, transaldolasas, transacilasas.
3. C.E.3 Hidrolasas: Catalizan la hidrólisis (ruptura de enlaces por adición de agua).
Ejemplos: tripsina, lipasas, amilasas, proteasas, acetilcolinesterasa.
4. C.E.4 Liasas: Añaden grupos a dobles enlaces o forman dobles enlaces por eliminación
de grupos. Ejemplos: descarboxilasas, desaminasas.
5. C.E.5 Isomerasas: Catalizan reacciones de isomerización. Ejemplos: racemasas,
epimerasas, cis-trans-isomerasas, tautomerasas, mutasas.
6. C.E.6 Ligasas: Unen dos moléculas, utilizando energía del ATP. Ejemplos: sintetasas,
carboxilasas.

El Sitio Activo y la Regulación Enzimática:

El sitio activo de una enzima es la región donde se une el sustrato y se produce la catálisis. La
regulación enzimática, por otro lado, controla la actividad de las enzimas para mantener el
equilibrio en el organismo.
El Sitio Activo:
• Complementariedad: El sitio activo de una enzima tiene una forma y propiedades
químicas complementarias al sustrato, como una llave y una cerradura.
• Complejo ES: La unión del sustrato al sitio activo forma el complejo enzima-sustrato
(ES).
• Catálisis: En el sitio activo, la enzima facilita la transformación del sustrato en
producto.

Factores que Influyen en la Eficiencia Catalítica:

• Proximidad y Orientación: El sitio activo acerca y orienta al sustrato de manera
precisa para facilitar la reacción.
• Tensión y Distorsión: La unión del sustrato induce cambios conformacionales en la
enzima, lo que puede tensionar al sustrato y facilitar su transformación.
 • Catálisis Ácido-Base General: Algunos grupos funcionales en el sitio activo actúan
como donadores o aceptadores de protones, acelerando la reacción.
• Catálisis Covalente: En algunos casos, la enzima forma un enlace covalente temporal
con el sustrato, facilitando la reacción.

Regulación de la Actividad Enzimática:

• Zimógenos: Son precursores inactivos de enzimas que deben ser modificados
covalentemente para volverse activos.
o Activación Autocatalítica: En algunos casos, la activación de un zimógeno es
autocatalítica, es decir, una pequeña parte de la enzima activa cataliza la
activación del resto.
o Ejemplos: Pepsina, tripsina, quimotripsina, elastasa, trombina.
• Enzimas Alostéricas: Tienen un sitio regulador separado del sitio activo, donde se unen
moléculas que pueden activar o inhibir la actividad de la enzima.
• Enzimas Reguladas Covalentemente: Su actividad se regula por modificaciones
covalentes, como la fosforilación o la desfosforilación.

Cinética Enzimática:
• Estudio de la Velocidad: La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas y cómo se ve afectada por diferentes factores, como la
concentración de sustrato, la temperatura y el pH.
• Objetivo: Determinar la velocidad de la reacción y evaluar cómo cambia en respuesta
a cambios en las condiciones experimentales