UNIDAD 2: LA MEMBRANA CELULAR Y SU ORGANIZACIÓN
SEMANA N°5
LA CÉLULA. COMPOSICIÓN MOLECULAR II
CARRERA DE MEDICINA
Interés
¿Cuál es su
¿Qué función de las
funciones enzimas como
tienen las una de las
proteínas? herramientas del
metabolismo
celular?
¿Qué tanto conoces el tema de la 5º semana?
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Interés
Observa el siguiente video [Link]
AGENDA
Tema 01. Macromoléculas en la Célula (Proteínas).
Tema 02. Secuencia de aminoácidos en la Insulina.
Tema 03. Enzimas, clasificación. Cofactores e Inhibidores. Importancia
biológica
LOGRO DE LA SESIÓN
Al término de la sesión de aprendizaje el estudiante
comprende las características químicas de las proteínas,
además, relaciona las funciones de las proteínas en el
organismo y finalmente valora la importancia de las
enzimas como herramienta del metabolismo celular a través
de ejemplos y actividades interactivas respectivamente
demostrando dominio del tema.
PROTEÍNAS
Constituyen más del
Las proteínas son Las Proteínas poseen una Casi cada función de 50% de la materia
polímeros de diversidad de estructuras que un ser vivo depende seca en la mayoría
aminoácidos resultan en una amplia gama de las proteínas. de las células.
de funciones
De acuerdo a la Función biológica de las proteínas pueden ser:
Estructurales: Colágeno, Elastina, Queratina, Espectrina
Defensa: Anticuerpos, Complemento, Fibrinógeno, Trombina
Hormonales: Insulina, Hormona del crecimiento
Catalíticas (enzimática): DNA polimerasa.
Contráctiles y motoras: Miosina, Actina, microtúbulos y dineína
Receptoras: Receptores de membrana
De Transferencia Citocromo C
Toxinas: La toxina botulínica, la toxina Diftérica
Almacenamiento: Caseína, Ferritina, ovoalbúmina
Transporte: Hemoglobina, otras proteínas transportan moléculas a través de
la membrana (proteínas integrales)
De acuerdo a la Función biológica de las proteínas pueden ser:
Comunicación celular: Proteínas receptores, los cuales incorporados
en la membrana de una célula nerviosa detectan moléculas de señalización
liberados por otras células nerviosas.
Las Proteínas y sus Monómeros
Monómeros Polipéptidos
•Son polímeros no ramificados construidos a
•Los aminoácidos (AA) son partir del mismo conjunto de 20
moléculas orgánicas con grupos aminoácidos.
carboxilo y amino.
•Una proteína es una molécula
•Se diferencian en sus propiedades biológicamente funcional que consta de uno
debido a sus diferentes cadenas o más polipéptidos
laterales llamadas grupos R
Aminoácidos
Proteínas
Los AA pueden comportarse como ácido o base (anfolitos)
Proteínas
Los 20 AA más frecuentes en las proteínas
Proteínas
Los 20 AA más frecuentes en las proteínas
Proteínas
Los 20 AA más frecuentes en las proteínas
Proteínas
Clasificación de los aminoácidos
ESENCIALES CONDICIONALMENTE NO ESENCIALES
ESENCIALES *
Isoleucina Arginina Ácido aspártico
Leucina Carnitina Alanina
Lisina Glicina Ac. Glutámico
Metionina Glutamina Asparagina
Fenilalanina Taurina
Triptófano Cisteína
Treonina Prolina
Valina Serina
#Histidina Tirosina
*Se requieren en la dieta en condiciones de estrés y enfermedad
# Esencial en niños menores de 5 años
Clasificación de los aminoácidos
ESENCIALES CONDICIONALMENTE NO
ESENCIALES ESENCIALES
Porque el Porque pueden Los que el
cuerpo es volverse esenciales cuerpo
incapaz de según las normalmente
elaborarlo en necesidades puede
cantidades bioquímicas del producir en
suficientes cuerpo y la salud de cantidades
para satisfacer sus órganos suficientes
las para
necesidades satisfacer sus
metabólicas. necesidades;
por lo general
se derivan de
otros
aminoácidos
Algunas funciones de los aminoácidos esenciales
Proteínas
Algunas funciones de los aminoácidos condicionalmente esenciales y no esenciales
Proteínas
Enlace peptídico
Observa la imagen,
estas frente a un
Proteínas
dipéptido, porque está
formado por dos
aminoácidos
(Aminoácido 1 y
Aminoácido 2), la
formación de este
enlace peptídico liberó
una molécula de agua
Por cada enlace peptídico que se forma se
libera una molécula de agua
Enlace peptídico
Aminoácido 1 Aminoácido 2
Proteínas
Cuando se forma
Cuando se rompe un enlace peptídico
un enlace peptídico se libera una
se incorpora o se molécula de agua
gasta una molécula
de agua
Enlace peptídico
Si entendiste la explicación del enlace peptídico
resuelve las siguientes preguntas
Proteínas
Si entendió la explicación responde la siguiente pregunta:
1. El siguiente péptido que observas ¿cuántos enlaces peptídicos
tiene?
2. ¿Cuántos aminoácidos tiene el siguiente péptido?
3. La formación de este péptido ¿Cuántas moléculas de agua se
liberaron?
Estructuras proteicas
Proteínas
Estructuras proteicas
ESTRUCTURA PRIMARIA
Es la disposición lineal El ordenamiento de los
La unión de enlace Es específica
o secuencia de restos aminoácidos en cada
peptídica sólo de cada
de aminoácidos que cadena peptídica no es
permite formar proteína
constituyen la cadena arbitrario, sino que
estructuras lineales.
polipeptídica. obedece a un plan
predeterminado por la
secuencia de nucleótidos
del ADN.
La estructura primaria
es responsable de la
especificidad de cada
proteína.
Estructuras proteicas
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Las más conocidas son el colágeno de
Muchas proteínas se quedan los huesos y del tejido conjuntivo; la
en este tipo de estructura, en Estas proteínas fibrosas o
alfa-queratina de formaciones
estos casos mantienen su escleroproteínas, que son
epidérmicas como el pelo, plumas,
estructura secundaria insolubles en agua y disoluciones
uñas, cuernos, etc...; la fibroína del hilo
alargada dando lugar a las salinas siendo por ello idóneas
de seda (arañas, insectos) y de las
llamadas proteínas para realizar funciones
telarañas y la elastina del tejido
filamentosas, fibrosas o esqueléticas
conjuntivo, por ejemplo. de tendones y
escleroproteínas. vasos sanguíneos, que forma una red
deformable.
¿cuál es el
responsable principal
de la estructura
secundaria llamada
hélice alfa?
la a(alfa)-hélice Configuración beta o de lámina u hoja plegada.
Estructuras proteicas
ESTRUCTURA TERCIARIA
En definitiva, es la Esta conformación Desde el punto de vista
La estructura terciaria
estructura primaria globular facilita la funcional, esta estructura
informa sobre la
la que determina solubilidad en agua y así es la más importante
disposición de la
cuál será la realizar funciones de pues, al alcanzarla es
estructura secundaria de
secundaria y por transporte, enzimáticas, cuando la mayoría de las
un polipéptido al
tanto la terciaria. hormonales, etc. proteínas adquieren su
plegarse sobre sí misma
actividad biológica o
originando una
función.
conformación globular
¿cuál es el responsable
principal de la estructura
terciaria ?
Estructuras proteicas
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Esta estructura informa de la El número de protómeros
unión, mediante enlaces débiles varía desde dos como en la
(no covalentes) de varias hexoquinasa, cuatro como
cadenas polipeptídicas (iguales en la hemoglobina, o muchos
o diferentes) con estructura como la cápsida del virus de
terciaria, para formar un la poliomielitis, que consta de
complejo proteico. Cada una de 60 unidades proteicas.
estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
Otro ejemplo de proteínas con ¿cuál es el responsable
estructura cuaternaria nos lo da principal de la
los anticuerpos, que estructura
intervienen en la respuesta cuaternaria?
inmunitaria contra los antígenos.
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y
cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero
estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.
* Los agentes desnaturalizantes no actúan
sobre los enlaces peptídicas, razón por la
cual la estructura primaria de una proteína
desnaturalizada no está afectada.
* La mayoría de las proteínas
desnaturalizadas precipitan en
solución.
* Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de úrea
- Sales de metales pesados
- Acidos o ácalis concentrados
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Clasificación de acuerdo a su Clasificación de acuerdo a su importancia
estructura química en: nutricional las proteínas se clasifican en:
● Completas: contienen todos los
aminoácidos esenciales. Ejemplo de
este tipo de proteínas son las de origen
animal.
Pasta
Frijol Rica en Metionina
Rico en Lisina
● Incompletas: carecen de alguno
o algunos de los aminoácidos
esenciales. Ejemplo: las proteínas
de origen vegetal.
Una enzima es un catalizador proteico.
Un catalizador es un agente químico
que incrementa la velocidad de una
reacción sin ser consumida durante la
reacción.
Son biomoléculas cuya función es
aumentar la velocidad de las
reacciones bioquímicas, actúan por lo
tanto como catalizadores biológicos.
Se les consideran catalizadores por la siguiente razón:
La barrera de la Energía de activación (EA )
La energía de activación
La reacción química
(EA) con frecuencia es
entre moléculas
entregada en forma de
involucra ruptura y
calor a partir del entorno.
formación de enlaces.
La energía inicial para
comenzar una
reacción química se
llama energía de
activación (EA )
Se les consideran catalizadores por la siguiente razón:
¿Cómo las enzimas disminuyen la barrera de la EA ?
Efecto de las enzimas en la velocidad de reacción
No se alteran Las enzimas no
durante la cambian el
reacción punto de
equilibrio
Las enzimas no
afectan los cambios
en Energía (∆G)
Se les consideran catalizadores por la siguiente razón:
Las enzimas no cambian el punto de equilibrio de las reacciones
Cuando una reacción alcanza el equilibrio, el flujo de moléculas reactantes es igual en ambos sentidos.
Se les consideran catalizadores por la siguiente razón:
Especificidad de las enzimas por el sustrato
El reactante sobre el La enzima se une a su El sitio activo es la El ajuste inducido de un
cual actúa una enzima sustrato formando un región de la enzima sustrato lleva los grupos
se llama sustrato. complejo enzima donde se une el químicos del sitio activo a
sustrato. sustrato. posiciones que mejoran su
habilidad a catalizar la
reacción.
Enzimas
El sitio activo y el ciclo catalítico de una enzima: Una enzima puede convertir una o más moléculas de reactivo en una o más moléculas de
producto. La enzima mostrada convierte dos moléculas de sustrato en dos moléculas de producto.
Se les consideran catalizadores por la siguiente razón:
• Actúan en pequeñas concentraciones
Enzima
(sacarasa) Sitio Sustrato “S”
activo (sacarosa)
• Poseen uno o varios sitios activos
Enzimas
Glucosa Fructosa 1
4
Enzima “E” disponible
• Su producción está controlada por los genes Productos con sitio activo
son vacío
liberados
● La unión de la enzima al sustrato no es permanente.
3
2
Sustrato
Convertido en
Sustrato se
Productos “P”
une a enzima
Complejo “E-S”
Nomenclatura de las enzimas
El nombre de las enzimas se forma con el prefijo
del sustrato en el que actúa la enzima y se le
añade el sufijo “asa”. Por ejemplo, si la enzima
actúa sobre la proteína (sustrato), se le llamará
proteinasa (enzima), si la enzima actúa sobre una
sacarosa (sustrato), la enzima se le llamará
sacarasa (enzima).
Así tenemos la DNAsa, RNAsa, arginasa ureasa.
Ejemplo:
sacarasa
Ejemplo de una reacción catalizada por enzima: La hidrólisis de la sacarosa por la enzima
Naturaleza química de las enzimas
La gran mayoría de las enzimas son proteínas
Sin embargo existen algunos ARN que pueden actuar
como enzimas (ribozimas)
Algunas constan de una sola proteína (enzimas simples
como por ejemplo la α-amilasa salival, pepsina, tripsina.
Naturaleza química de las enzimas
• Otras para actuar como enzimas tienen dos componentes
(enzimas conjugadas):
Apoenzima + Cofactor = Holoenzima
Porción proteica
Porción NO proteica
Naturaleza química de las enzimas
GRUPOS PROSTETICOS COFACTORES Y COENZIMAS
Coenzima (unión NO covalente)
Grupo prostético (unión
covalente)
Naturaleza química de las enzimas
Ejemplos iones indispensables:
- Hexocinasa Mg+
- Glucatión peroxidasa Se+
- Citocromo oxidasa Cu 2+
Ejemplos enzimas con coenzimas:
•Gliceraldehido 3 fosfato deshidrogenasa NAD
•Succinato deshidrogenasa FAD
•Deshidrogenasa FMN
•Glucosa 6 fosfato deshidrogenasa NADP
Grupos prostéticos:
Unidos fuertemente a la enzima
Ej: grupo hemo, flavina, biotina
Naturaleza química de las enzimas
Apoenzima: Componente proteico de una enzima que carece de
un cofactor esencial.
Cofactor: Es la porción no proteica de la enzima que puede ser
de naturaleza orgánica o inorgánica, que al unirse a la
apoenzima forman una enzima completa (Holoenzima).
Naturaleza química de las enzimas
Coenzima: Es la porción no proteica de la enzima de naturaleza
orgánica, que al unirse a la apoenzima actúa como una enzima
completa. Ejemplo de coenzimas: Las vitaminas como la biotina que
fija el CO2 , la cianocobalamina que metaboliza los ácidos nucleicos,
NAD, FAD, FMN, NADP.
Se les denomina grupos prostéticos por estar unidos
estrechamente a la enzima.
Cuando la coenzima se une se une débilmente a la apoenzima se
llama cosustrato Cuando la coenzima se une fuertemente a la
apoenzima se llama grupo protético.
Naturaleza química de las enzimas
Iones (iones indispensables): Es la porción no proteica de la
enzima de naturaleza inorgánica, que al unirse a la apoenzima
forman una enzima completa. Ejemplo de iones como el Zn++,
Mg++, Mn++, Ca++, K+, Na+ y Fe++.
Cuando iones se unen débilmente a la apoenzima se llama ión
activador Cuando los iones se unen fuertemente a la apoenzima se
llama ión metálico.
Naturaleza química de las enzimas
Holoenzima: Es una enzima completa y activa formada por una
proteína (apoenzima) y un cofactor o una coenzima. Por
ejemplo: Apoenzima + coenzima = holoenzima
Factores que afectan la actividad de las enzimas
¿La velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es siempre
la misma?
No, depende de muchos factores entre los que se
cuentan:
• Concentración del sustrato
• Temperatura
• pH
• Inhibidores enzimáticos
• Cofactores o Activadores
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Concentración del sustrato
Baja
concentraci
ón de
sustrato
ALTA
concentración
de sustrato
SATURACION
• A mayor concentración de sustrato es mayor la velocidad.
• Pero no aumenta indefinidamente, cuando no hay más enzima para unirse al
sustrato se alcanza la velocidad máxima y luego se hace constante.
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Efectos de Temperatura y pH
• Cada enzima tiene una temperatura
óptima en la cual la actividad
enzimática es máxima
• Cada enzima tiene un pH óptimo en
el cual la actividad enzimática es
máxima puede funcionar
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Inhibidores enzimáticos
Inhibidores isostéricos Inhibidores alostéricos
Reversibles Irreversibles
Competitiva No anticompetitiva
competitiva
Factores que afectan la actividad de las enzimas
De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:
I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo
II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula,
causando un cambio conformacional con repercusión negativa en la
actividad enzimática.
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:
a) Inhibición reversible.-
Es cuando la enzima se altera o se desactiva frente a un inhibidor, pero luego
se hace reversible, es decir recupera su actividad enzimática. Existen tres
tipos:
- Inhibición reversible competitiva
- Inhibición reversible NO competitiva
- Inhibición reversible anticompetitiva
b) Inhibición irreversible.-
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Inhibición reversible
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Inhibición reversible
(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo
haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la
fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción
catalítica: Inhibición No Competitiva
Factores que afectan la actividad de las enzimas
Inhibición reversible
(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato
una vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipo se
conoce como Inhibición Anticompetitiva
Clasificación de las enzimáticos, funciones y ejemplos
Grupo Acción ejemplos
1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción Dehidrogenasas
catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo Aminooxidasa
que debe ser transformados antes de volver a actuar de Deaminasas
nuevo. Catalasas
2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas Transaldolasas
moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en Transcetolasas
procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, Transaminasas
etc
3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente Glucosidasas
obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de Lipasas
tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar Peptidasas
Esterasas
Fosfatasas
4. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus Isomerasas de azúcar
isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos Epimerasas
de interconversion Mutasas
5. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman Aldolasas
sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir Decarboxilasas
acoplados a sustancias de alto valor energético.
6. Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes Carboxilasas
mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como Peptidosintetasas
los nucleosidos del ATP
Metacognición
Idea más importante
La célula. composición
molecular II
Temas que
comprendí
Utilidad de lo
aprendido
Temas que no
comprendí
Bibliografía
• Calvo, A. (2015). Biología celular biomédica. Barcelona:
Elservier. [Link]
docID=4183951
• Lombo, J. A. y Gimenez, J. M. (2016). Biología y racionalidad: El carácter
distintivo del cuerpo humano. Pamplona: Eunsa.
• Baynes, J. W., & Dominiczak, M. H. (2019). Bioquímica médica. Barcelona,
España: Elsevier.
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• Meisenberg, G. (2018). Principios de Bioquímica Médica (4ta edición).
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docID=5554105