UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL
CUSCO
DEPARTAMENTO ACADEMICO DE QUIMICA
ESCUELA PROFESIONAL DE QUIMICA
AREA DE BIOQUIMICA
AMINOACIDOS
DOCENTE : Mgt. BLAS PORFIRIO PUMA CAPARO
Email: [Link]@[Link]
2025-I
OBJETIVOS
▪ Aminoácidos
▪ Estructura
▪ Propiedades
▪ Clasificación
▪ Enlace peptídico y
▪ Péptidos con actividad biológica
AMINOACIDOS
Los aminoácidos son monómeros de las proteínas. Están
formados por un carbono unido a un grupo carboxilo
(-COOH), un grupo amino (-NH2), un hidrógeno (H)y una
cadena lateral de composición variable (R). La fórmula
general es:
▪ Existen 20 alfa-aminoácidos denominados
aminoácidos estándar que se encuentran en todas
las proteinas.
▪ El grupo R de los aminoácidos determinan la
identidad del aminoácido y la reactividad química y
biológica.
PROPIEDADES
ESTRUCTURA DEL AMINOACIDO
Nomenclatura
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:
[Link] sistema clásico de tres letras,
Permite la representación de la estructura primaria de
una proteína mediante el enlace de cada triplete de letras mediante
guiones, disponiendo a la izquierda el aminoácido N-terminal y a la
derecha el aminoácido C-terminal.
Por ejemplo:
Ala-Glu-Gly-Phe- ... -Tyr-Asp-Gly
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo aminoácido
N-terminal es alanina (Ala) y cuyo aminoácido C-terminal es glicina (Gly).
CLASIFICACION
2. El actual sistema de una sola letra
▪ Utilizada en genética molecular e imprescindible para el uso de
bases de datos.
▪ Vienen codificados por un triplete de bases según el código
genetico
▪ Permite la representación de la estructura primaria de una
proteína mediante la disposición consecutiva de letras sin
espacios ni signos intermedios, disponiendo a la izquierda
el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-
terminal.
Por ejemplo:
LSIMAG ... AYSSITH
Representa la estructura primaria de una proteína cuyo
aminoácido N-terminal es leucina (L) y cuyo aminoácido C-
terminal es histidina (H).
NOMENCLATURA DE AMINOACIDOS
.
PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS
Son las caracteristicas que presentan los aminoácidos en su forma
zwitteriónica, es decir cuando se encuentran a un pH =7
1. PROPIEDADES OPTICAS
La actividad óptica se manifiesta por la capacidad de desviar el plano
de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es
debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en
la glicina) a cuatro radicales diferentes.
Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+)
si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-)
si lo desvian hacia la izquierda
INSTRUMENTO POLARIMETRO
EJEMPLO:
.
La desviación estandar de las sustancias ópticamente activas
ayudan a determinar la concentración de las sustancias.
• zz
Valores de pk de los grupos ionizables de
los aminoácidos
Nombre pk1 pk2 pkR
Glicina 2.34 9.60
Metionina 2.28 9.21
Prolina 1.99 10.6
Alanina 2.34 9.69
Cisteina 1.8 10.8 8.3
Aspartato 2.0 10.0 3.9
Glutamato 2.19 9.67 4.25
Histidina 1.82 9.17 6.60
CURVAS DE TITULACION DE AMINOACIDOS
Es la representación gráfica de la variación del pH de
una solución por la adición de equivalentes de ácido o
de base se denomina.
Ejemplo, la curva de titulación de Glicina:
Las curvas de titulación
proporcionan la siguiente
información:
▪ Medida del pK de los
grupos ionizables: se
localizan en el punto medio
de la zona tampón.
▪ Regiones de capacidad
tampón: mesetas donde se
localizan los pKs; dichas
regiones se encuentran en
el intervalo pK ± 1 unidad
de pH.
▪ pI: se localiza en el
intervalo de viraje.
▪ Carga eléctrica del
aminoácido en cada rango
del pH
Curva de titulación de un aminoácido Monoamino y
Dicarboxilo
Los aminoácidos con un grupo R ionizable cargado negativamente como el
glutamato tienen 3 intervalos de pH a los cuales pueden actuar como
amortiguadores.
Curva de titulación de un aminoácido
Diamino y monocarboxilo
Los aminoácidos con un grupo R ionizable cargado positivamente como la Histidina
tienen 3 intervalos de pH a los cuales pueden actuar como amortiguadores.
4. PUNTO ISOELECTRICO (pI)
Es el pH en que un aminoácido presenta carga neta igual a cero.
El valor de pI se determina con la siguiente formula:
(𝒑𝑲𝟏+𝒑𝑲𝟐)
pI =
𝟐
Ejemplo:
El pI de alanina es 6.02
AMINOÁCIDOS CON GRUPOS MONOCARBOXILO
Y MONOAMINO
Consideremos el caso de la valina cuyos Los valores de pΚ son
2,32 para el grupo α -carboxilo y 9,62 para el grupo α -amino.
Por ello, la valina puede presentar tres formas ionizadas
diferentes:
Una a pH menor que 2,32, el segundo a pH entre 2,32 y 9,62,
y el tercero a pH mayor a 9,62. Podemos resumir esta
información de la siguiente manera:
Se puede observar que a pH menor a 2,32 el grupo α -amino está
cargado, (+1), y a pH mayores a 9,62 el grupo α -carboxilo está
cargado, (−1). Pero, en el intervalo de pH entre 2,32 y 9,62, el
aminoacido posee carga neta igual a cero. Por consiguiente,
el punto isoeléctrico de la valina estará en el intervalo de pH 2,32 y
9,62 siendo igual a:
pI = (𝟐.𝟑𝟐+𝟗.𝟔𝟐)
𝟐
= 𝟓. 𝟗𝟕
AMINOÁCIDOS CON CADENAS LATERALES
IONIZABLES
▪ El ácido aspártico, presenta un grupo carboxilo
adicional en la cadena lateral. Los valores de pΚ para
este aminoácido son: 2,09 para el grupo α-carboxilo,
9,82 para el grupo α-amino y 3,86 para el grupo
carboxilo de la cadena lateral.
▪ Por ello, puede presentar cuatro formas ionizadas
diferentes: una a pH menor que 2,09, otra a pH entre
2,09 y 3,86, otra a pH entre 3,86 y 9,82, y otra a pH
mayor a 9,82.
▪ Entonces:
▪ El aminoácido tiene carga neta igual a cero en el
intervalo de pH de 2,09 a 3,86. entonces su punto
isoeléctrico estará entre 2,09 y 3,86.
(𝟐.𝟎𝟗+𝟑.𝟖𝟔)
pI = = 𝟐. 𝟗8
𝟐
PARA LISINA
El caso de lisina, que presenta un grupo amino adicional en la
cadena lateral. Los valores de pΚ para este aminoácido son 2,18
para el grupo α -carboxilo, 8,95 para el grupo α-amino y 10,79
para el grupo amino de la cadena lateral.
Por ello, la lisina puede presentar cuatro formas ionizadas
diferentes: una a pH menor que 2,18, segundo a pH entre 2,18 y
8,95, tercero a pH entre 8,95 y 10,79, y el cuarto a pH mayor a
10,79. Por tanto, podemos resumir de la siguiente manera:
Si se analizan las cargas netas, se puede observar que el aminoácido
tiene carga neta nula en el intervalo de pH de 8,95 a 10,79. Por
tanto, su punto isoeléctrico va a estar entre 8,95 y 10,79, en específico
en el promedio de esos dos valores:
(𝟖.𝟗𝟓+𝟏𝟎.𝟕𝟗)
pI = = 𝟗. 𝟖𝟕
𝟐
PUNTO ISOELECTRONICO DE AMINOACIDOS
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
I. DESDE EL PUNTO DE VISTA DE SU POLARIDAD
1. Aminoácidos con grupo R no polar
Los aminoácidosAlifaticos o hidrofobicos (no polares): Gly,
Ala, Val, leu, Ile ,Met y Pro.
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
2. Aminoácidos con grupo R polar sin carga.
A este grupo pertenecen aminoácidos cuya cadena
lateral tiene naturaleza polar hidrofilica, son: Ser,
Tre, Cys, Asn, Gln, Tyr .
3. Aminoácidos con grupo R con carga negativa.
• Se encuentran los ácidos aspártico y glutámico, cada
uno de los cuales tienen un segundo grupo carboxilo,
presenta grupo R con carga negativa a pH 7.
4. Aminoácidos con grupo R polar con carga positiva
• Los grupos R de los aminoácidos tienen una carga
neta positiva a pH 7, se tiene a la Lys, Arg, Hys . Cada
cadena lateral es básica por lo que cada una puede
aceptar un protón.
PROPIEDADES ESPECTROSCOPICAS
CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
II. Desde el punto de vista biológico.
1. Aminoácidos proteicos:
Se encuentran formando parte estructural de las
proteínas.
a. Aminoácidos universales o codificados
Poseen un triplete en el RNA mensajero que los
codifica como tales, son incorporados durante el
proceso de síntesis proteica.
b. Aminoácidos modificados o particulares
Posterior a la síntesis de proteínas sufren una
modificación química en su estructura, no tienen
un triplete que los codifica como tales.
4-hidroxiprolina ,5-hidroxilisina, gamma-carboxiGlu
• a
2. AMINOACIDOS NO PROTEICOS
Se encuentran en los organismos vivos, cumpliendo otras
funciones especificas en el metabolismo intermediario,
como hormonas, neurotransmisores.
• a
III. Desde el punto de vista nutricional o
dietético
1. Aminoácidos esenciales
El organismo no tiene la capacidad de sintetizarlos
en cantidades suficientes y deben ser incluidos en la
dieta, son de origen exógeno.
2. Aminoácidos no esenciales
A partir de precursores nitrogenados simples, el
organismo puede sintetizarlos, estos aminoácidos
son de origen endógeno.