UNIDAD N°16: ENZIMAS

DEFINICIÓN: Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar

(disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones químicas,
siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que son sustancias
reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general disminuyendo la energía inicial
requerida para poner en marcha la reacción.
LA NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS: Las enzimas son proteínas que
actúan como catalizadores biológicos en las reacciones químicas que ocurren en los
organismos vivos. Su naturaleza química se basa en su estructura proteica, compuesta por
cadenas de aminoácidos plegadas en una forma tridimensional específica.
Las enzimas contienen sitios activos, también conocidos como centros activos, donde se
unen los sustratos y se lleva a cabo la reacción química. Estos sitios activos tienen una
forma y una carga específicas que les permiten interactuar selectivamente con los sustratos
y facilitar la conversión de los mismos en productos.
La actividad enzimática se debe a la capacidad de las enzimas para estabilizar los estados
de transición de las reacciones químicas, reduciendo así la energía de activación necesaria
para que ocurran. Esto acelera significativamente la velocidad de las reacciones químicas
en los organismos vivos.
En resumen, la naturaleza química de las enzimas se basa en su estructura proteica y en su
capacidad para interactuar selectivamente con los sustratos y facilitar las reacciones
químicas en los organismos vivos.
CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:
 Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de
electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las
enzimas deshidrogenasa y c oxidasa.
 Transferasas. Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente
del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
 Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas
orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
 Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por
ejemplo, el acetato descarboxilasa.
 Isomerasas. Catalizan la interconversion de isómeros, es decir, convierten una
molecula en su variante geométrica tridimensional
 Ligasas. Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones especificas de unión de
sustratos, mediante la hidrolisis simultanea de nucleótidos de trifosfato (tales como
el ATP o el GTP). Por ejemplo: la enzima privato carboxilasa
PURIFICACION DE ENZIMAS
PURIFICACIÓN: en el caso de proteínas enzimáticas, se puede determinar la cantidad de
enzima en una disolución o extracto de tejido determinado en función del efecto catalítico
que produce la enzima.
 Purificación por precipitación: en la precipitación se concentra el soluto de una
solución convirtiéndolo en sólido mediante la acción de un agente precipitante.
  Purificación por diálisis: es un procedimiento que separa las proteínas de los
disolventes aprovechando el mayor tamaño de las proteínas. la diálisis retiene las
proteínas grandes como por ejemplo enzimas dentro de las membranas.
 Electroforesis
 Cromatografía
 Inmovilización de enzimas
PROPIEDADES DE LA ENZIMAS
Como todo verdadero catalizador, las enzimas muestran las siguientes propiedades:
 Están presentes en pequeñas cantidades.
 No sufren alteraciones irreversibles en el curso de la reacción y por lo tanto, cada
molécula deenzima puede participar en muchas reacciones individuales.
 No tienen efecto sobre la termodinámica de la reacción.
 Tiene gran poder catalítico.
 Son catalizadores en las reacciones químicas de los sistemas biológicos.
 Poseen un elevado grado de especifidad de sustrato.
 Funcionan en soluciones acuosas en condiciones suaves de pH y temperatura
 La mayoría de las enzimas son proteínas
LA ACTIVIDAD ENZIMATICA
La actividad de una enzima describe qué tan rápido ésta cataliza la reacción que convierte
un sustrato en producto. Esta actividad depende en gran medida de las condiciones de la
reacción, que incluyen temperatura, pH, concentración de la enzima y concentración del
sustrato.
TEMPERATURA
Las enzimas son muy sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de
las enzimas muestra poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que
tenga lugar la reacción catalizada. A temperaturas más altas, la actividad enzimática
aumenta a medida que las moléculas reactantes se mueven más rápido para generar más
colisiones con las enzimas.
La mayoría de las enzimas humanas son más activas a temperatura óptima, que es de 37°C,
o temperatura corporal. A temperaturas superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por ende
la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de
actividad enzimática. Por esta razón, el equipo en los hospitales y laboratorios se esteriliza
en autoclaves donde las temperaturas altas desnaturalizan las enzimas que existen en las
bacterias dañinas. Una fiebre corporal alta puede ayudar a desnaturalizar las enzimas
existentes en las bacterias que causan la infección
pH
Las enzimas son más activas a su pH óptimo, el pH que mantiene la estructura terciaria
adecuada de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las
interacciones delos grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo.
Como resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no
ocurren reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar
su estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo
destruyen de manera permanente la estructura de la enzima
Las enzimas en la mayor parte de las células humanas tienen valores de pH óptimos a un
pH fisiológico de más o menos 7.4. Sin embargo, las enzimas en el estómago tienen un pH
óptimo bajo porque hidrolizan las proteínas en el pH ácido del estómago
CONCENTRACIÓN DE ENZIMAS Y SUSTRATOS
En cualquier reacción catalizada, el sustrato debe unirse primero con la enzima para formar
el complejo enzima-sustrato. Para una concentración de sustrato particular, un aumento en
la concentración enzimática aumenta la velocidad de la reacción catalizada. A
concentraciones enzimáticas más altas, más moléculas están disponibles para unirse al
sustrato y catalizar la reacción. Mientras la concentración de sustrato sea mayor que la
concentración de la enzima, hay una relación directa entre la concentración de la enzima y
la actividad enzimática. En muchas reacciones catalizadas por enzimas, la concentración
del sustrato es mucho mayor que la concentración de la enzima.
Cuando la concentración de enzima se mantiene constante, la adición de más sustrato
aumentará la velocidad de la reacción. Si la concentración del sustrato es alta, puede saturar
todas las moléculas de la enzima. Entonces la velocidad de la reacción alcanza su máximo y
la adición de más sustrato no aumenta más la velocidad de la reacción.
NOCIONES ACERCA DE LOS METOOS ENZIMATICOS DE ANALISIS
Los métodos enzimáticos se utilizan para la determinación de diversos componentes de los
alimentos, como azúcar, ácido o alcohol. Estos métodos son importantes a la hora de
analizar, por ejemplo, vino, cerveza, zumos de fruta o productos lácteos.