Tema

Enzimas

Bioquímica

Grado de Enfermería

Índice de contenidos
1. Introducción ............................................................................................................... 1
2. El enzima como catalizador ..................................................................................... 1
3. Naturaleza química de los enzimas ......................................................................... 1
4. Clasificación de los enzimas ................................................................................... 3
5. El mecanismo de acción enzimática ....................................................................... 3
5.1. El sitio activo ......................................................................................................................... 4
6. Especificidad de los enzimas .................................................................................. 5
7. Factores que regulan la actividad de los enzimas ................................................ 6
8. Variación de la velocidad de reacción enzimática en función del sustrato.
Ecuación de Michaelis-Menten ....................................................................................... 7
9. Inhibidores enzimáticos ........................................................................................... 8
10. Referencias bibliográficas...................................................................................... 10
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1. Introducción

En los seres vivos ocurren numerosas reacciones químicas que en conjunto constituyen el
metabolismo.
El metabolismo es el conjunto de intercambios y transformaciones que tienen lugar en el
interior de las células, debido a procesos químicos (reacciones) catalizados por enzimas.
Los enzimas son biocatalizadores autógenos de acción específica; esto significa que son
catalizadores biológicos, por tanto, biomoléculas orgánicas, mayoritariamente proteínas,
que son fabricadas por la propia célula. Los enzimas actúan cada uno en una reacción
determinada, acelerándola, rompiendo y reorganizando los enlaces covalentes de forma
controlada.
Dado que hay cientos de reacciones en una célula, es fácil deducir que los enzimas
constituyen un abundante e importante tipo de moléculas.

2. El enzima como catalizador

Los enzimas tienen las siguientes características:

- Facilitan y aceleran las reacciones químicas, pero no desplazan el equilibrio
- Se encuentran en pequeña cantidad
- No se alteran en la reacción y cuando ésta termina quedan libres y pueden volver
a utilizarse de nuevo
- Tienen una gran actividad catalítica ya que elevan la velocidad de reacción entre
106 y 1014 veces
- Su actividad es regulable por medio de estímulos intracelulares o extracelulares. En
el metabolismo celular hay grupos de enzimas que actúan secuencialmente para
llevar a cabo un proceso metabólico. En esas cadenas, denominadas rutas
metabólicas, el producto de la reacción del primer enzima se convierte en el sustrato
de la siguiente, y así sucesivamente.
- Actúan en condiciones suaves de pH y temperatura
- Especificidad, dado que cada enzima actúa sobre uno o muy pocos sustratos
- Tiene pesos moleculares elevados

3. Naturaleza química de los enzimas

Los enzimas son proteínas.

La mayoría de las enzimas son heteroproteínas, que necesitan estar unidas a una
sustancia no proteica para funcionar, denomina cofactor. Estos enzimas reciben el nombre
de holoenzimas siendo la parte proteica el apoenzima, de modo que:
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Holoenzima = apoenzima + cofactor

Figura 1. Holoenzima y sus componentes

Tanto el apoenzima como el cofactor son inactivos por sí mismas, han de estar unidos para
que el holoenzima sea activo. Generalmente, el apoenzima determina la especificidad de
la reacción, es decir, el sustrato sobre el que puede actuar mientras que el cofactor
colabora en la transformación de dicho sustrato.
Hay distintos tipos de cofactores, la mayoría son moléculas orgánicas. Estos cofactores
orgánicos se denominan grupos prostéticos si se unen mediante enlaces covalente y de
forma permanente al apoenzima (como el grupo hemo del citocromo c). En los casos en
las uniones son débiles y tras la catálisis se separan, reciben el nombre de coenzimas,
por ej., el coenzima A, el NAD +/NADH, etc. También hay cofactores que son inorgánicos,
como los cationes metálicos, Fe+2, Mg+2, Cu+2, que actúan de forma similar al coenzima.

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4. Clasificación de los enzimas

Los enzimas se clasifican en 6 clases que a su vez contienen varias subclases. Cada clase
cataliza un tipo de reacción diferente (Tabla 1).
Tabla 1. Clasificación de enzimas

5. El mecanismo de acción enzimática

El mecanismo por el que los enzimas catalizan las reacciones es la disminución de la

energía de activación.
En una reacción química se produce la transformación de unas sustancias iniciales o
reactivos que en el caso de una reacción catalizada por enzimas se llama sustrato, y las
convierte en productos. Este paso se realiza a través de una etapa intermedia,
denominada etapa de transición, que es un estado inestable y altamente energético que
dura muy poco tiempo, en el que los reactivos se activan debilitándose alguno de sus
enlaces, favoreciendo su ruptura y la formación de otros nuevos. Para que los reactivos
alcancen la etapa de transición y la reacción se lleve a cabo es necesario suministrarles
una cierta cantidad de energía, a esta energía se la denomina energía de activación.
Como vemos en la Fig. 2 si hay enzimas no es necesaria tanta energía de activación.

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Figura 2. Reducción de la energía de activación producida por un enzima. Fuente:

[Link]

El hecho de que la cantidad de energía total liberada sea la misma con o sin enzima, indica
que el enzima no interviene como reactivo en la reacción, sólo facilita la reacción.

5.1. El sitio activo

La unión entre el enzima y el sustrato, mediante numerosos enlaces débiles (puentes de

H, fuerzas de Van der Waals….), se produce en una zona del enzima llamada sitio o
centro activo.
Los aminoácidos del sitio activo pueden llevar a cabo dos tipos de funciones:
Función de unión o fijación: Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas laterales R
poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles (puentes de
hidrógeno, interacciones iónicas, etc.) con grupos funcionales complementarios de la
molécula de sustrato. Su función consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo
en la posición adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar
Función catalítica: Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas laterales R poseen unas
peculiaridades químicas tales que los facultan para desarrollar una función catalítica.
Constituyen el verdadero centro catalítico del enzima.
En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima, los que no
forman parte del centro activo, tienen la función de mantener la conformación tridimensional
catalíticamente activa del enzima (función estructural); sin ella no existiría centro activo
y el enzima no podría interactuar con su sustrato.

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Figura 3. Sitio activo de un enzima

6. Especificidad de los enzimas

Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un sustrato o un
grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la complementariedad que
debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima. Para explicar la especificidad
enzimática se han propuesto varios modelos:
El modelo de la llave y la cerradura propone que el centro activo tiene una forma
tridimensional determinada y el sustrato debe ser complementario a él y encajar
perfectamente.
El modelo del ajuste inducido es el más aceptado en la actualidad. Propone que no hay
una adaptación predeterminada como ocurre en el modelo de la llave- cerradura, sino una
adaptación inducida por los aminoácidos de unión. El propio enzima experimenta un
cambio en la conformación cuando se fija el sustrato inducido por múltiples interacciones
débiles con el sustrato.

Figura 4. A) modelo de llave-cerradura. B) Modelo de Encaje inducido

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7. Factores que regulan la actividad de los enzimas

Los factores que afectan a la actividad enzimática son:
- pH. Es uno de los factores más importantes ya que pequeñas variaciones en el pH
del medio provocan cambios en los grupos R (cadenas laterales) de los
aminoácidos del centro activo y por tanto, las cargas del centro activo y del sustrato.
Cada enzima realiza su acción de un determinado intervalo de pH en el que la
actividad enzimática será máxima al pH óptimo. Por debajo del pH mínimo del
intervalo y por encima del pH máximo, el enzima se desnaturaliza dejan de tener
actividad (Figura 5).

Figura 5. Actividad enzimática de diferentes enzimas en función del pH

- Temperatura. Un aumento de temperatura implica un aumento en la velocidad de

las reacciones químicas. Sin embargo, cuando se supera la temperatura óptima, se
produce la desnaturalización de los enzimas perdiendo su función (figura 6).

Figura 6. Actividad enzimática en función de la temperatura

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8. Variación de la velocidad de reacción enzimática en función del

sustrato. Ecuación de Michaelis-Menten

Cuando la concentración del enzima constante, la velocidad de la reacción enzimática

aumenta a medida que aumenta la concentración del sustrato. Este aumento de
velocidad es rápido para concentraciones bajas de sustrato y, a medida que aumenta su
concentración, el aumento de velocidad es cada vez más lento hasta un cierto valor, a partir
del cual, aunque aumente la concentración del sustrato, no aumenta la velocidad de la
reacción. Esto es debido a que llega un momento en que todas las moléculas del enzima
están unidas al sustrato, se dice que el enzima está saturado de sustrato. En ese punto la
reacción ha alcanzado la velocidad máxima (Figura 7)
La variación de la velocidad de una reacción enzimática en función de la concentración del
sustrato viene dada por la ecuación de Michaelis - Menten.

Donde:
▪ v es la velocidad de la reacción para una determinada concentración de sustrato
[S].
▪ Vmax es la velocidad máxima de la reacción
▪ Km es una constante denominada constante de Michaelis-Menten, característica
de cada enzima.
Si en la ecuación hacemos V =½ Vmax y despejamos Km obtenemos lo siguiente:

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Por tanto, Km representa la concentración de sustrato cuando la velocidad de la reacción

es la mitad de la velocidad máxima.

Figura 7. Velocidad de la reacción enzimática en función de la concentración de sustrato

▪ Si el valor de Km es pequeño, se necesita menor cantidad de sustrato para

alcanzar la mitad de la velocidad máxima, ello nos indica que el enzima tiene gran
afinidad por el sustrato.
▪ Si el valor de Km es alto, se necesita una elevada concentración de sustrato
para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, indicando que el enzima tiene
poca afinidad por el sustrato.

9. Inhibidores enzimáticos
Los inhibidores enzimáticos son sustancias químicas que disminuyen o bloquean la
actividad de los enzimas. Estas sustancias pueden ser de distintos tipos, como iones o
moléculas orgánicas. Según el modo de acción se distinguen dos tipos de inhibidores:
Los inhibidores irreversibles impiden totalmente la actividad enzimática, actúan de forma
permanente, bien porque se unen con un fuerte enlace covalente o bien porque alteran su
estructura. Estos inhibidores son toxinas, venenos como pesticidas o herbicidas, o
fármacos, por ej., la penicilina, que impide trabajar a las enzimas que sintetizan la pared
bacteriana.
En cambio, la inhibición reversible tiene un efecto temporal, porque el inhibidor solo se
une por enlaces débiles al enzima y no lo destruye. Según la forma de actuación se
reconocen 3 tipos de inhibidores reversibles:

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Inhibición competitiva
El inhibidor competitivo (I) compite con el sustrato por el centro activo del enzima. Por lo
general, el inhibidor competitivo es un análogo estructural del sustrato. Cuando se une al
enzima ocupando el sitio activo no se produce catálisis, aunque el enzima no se inactiva.
la acción del inhibidor puede contrarrestarse aumentando la concentración del sustrato.

Figura 8. Inhibición competitiva

Inhibición acompetitiva
El inhibidor acompetitivo se fija a un sitio distinto del que se fija el sustrato en el sitio activo
y sólo se une al complejo ES. El lugar de unión del inhibidor se crea tras la unión del
sustrato al enzima (figura 9).

Figura 9. Inhibición acompetitiva

Inhibición mixta
El inhibidor mixto se fija a un sitio distinto al sustrato, pero se fija tanto a E como a ES
(figura10)

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Figura 10. Inhibición mixta

10. Referencias bibliográficas

Feduchi, E., Blasco, I., Romero, A.S., Yánez, E. Bioquímica. Conceptos esenciales. 3ª
Edición. Madrid: Panamericana; 2021
David L. Nelson, Michael M. Cox. Lehninger Principios de bioquímica. 7ª edición.
Barcelona: Omega; 2017
[Link]

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