LILIANA P VENTANCOUR
BIOQUIMICA DE LA NUTRICIÓN I
Puntos a ver.
• Naturaleza química, función y mecanismo de acción.
•Sitio activo y sitio catalítico.
•Clasificación de enzimas. Isoenzimas. Zimógenos.
•Cofactores.
•Regulación enzimática: alosterismo, modificación covalente, control genético.
•Efectos del pH y la temperatura sobre la actividad enzimática.
❖Bibliografía obligatoria: Capitulo 8 pag143-188
✓Son proteínas y algunos son ARN (ribozima).
✓De estructura terciaria o cuaternaria, estructura globular.
✓Son termolábiles. Para que tenga función hay que
mantener el rango Fisiológico de temperatura y pH
✓Muy selectiva y eficientes.
✓Específicas de sustrato y reacciones.
✓Reutilizables.
✓Regulables
▪ Actúa sobre un sustrato específico.
▪ La enzima (E) y el sustrato(S) se combinan para formar un complejo intermediario (E-S)
▪ Ese complejo se descompone formando un producto y regenerando la enzima
nuevamente.
Estado de
transición de
sustrato
En el estado de
transición del sustrato
sucede distorsión de
enlaces y
reacomodamiento de
grupos funcionales.
▪No modifica la Energía
neta o total de la
reacción(energía inicial
– energía final).
•El sitio activo o lugar del sustrato posee
dos sitios: de unión al sustrato y el
catalítico.
•El sitio de unión al sustrato es una
agrupación de número de
aminoácidos en la que comprende la
formación de interacciones no
covalentes, tales como:
-puente de hidrógeno
-enlaces iónicos
-interacciones hidrofóbicas y enlaces
de van der Waals.
•La unión que se produce es una unión •El sitio catalítico transforma sustrato
débil. en producto.
Simples= parte proteica simple
Enzimas
Conjugada = parte proteica + cofactor
Muchas enzimas sólo pueden realizar su función catalítica en asociación con otra
molécula no proteica, de tamaño pequeño, denominada Cofactor.
El sistema completo se llama holoenzima
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR
enzima total Proteína No proteína
Oxidoreductasas, transferasas,isomerazas y ligasas requieren
coenzimas
La coenzima acepta átomos que les da la enzima y se desprende.
La unión con la enzima es débil.
La coenzima transporta átomos y los cede,
recuperando así su capacidad para aceptar nuevos
átomos.
NAD+(nicotín-adenín dinucleótido): transferencia de electrones y
protones.
NADP+ (nicotín-adenín dinucleótido fosfato): transferencia de electrones
y protones.
En casos en que los cofactores se unan en forma permanente se
los suele nombrar como grupo prostético.
Se unen a la enzima por medio de unión covalente
FMN (flavin Mononucleótido)
FAD (flavín adenin sinucleotido)
Iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su
capacidad de atraer o donar electrones.
Se unen con la coenzima a la enzima como por ejemplo:
Fe: catalasa, peroxidasas y citocromos son
hemoproteínas en las cuales el hierro es esencial para la
actividad enzimática.
Mg; Mn; Ca
Cofactores y su relación con las vitaminas
Las coenzimas y los grupos prostéticos se relacionan estructuralmente con las
Vitaminas del grupo B
Nombre Vitamina correspondiente.
PPT pirofosfato de tiamina Tiamina B1
PAL fosfato de piridoxidal Pirodixina B6
FAD Flavina adenina dinucleótido Rivoflabina B2
NAD nicotinamida adenina dinucleotido Nicotinamida B3
Coenzima A Pantonetico B5
Coenzima B12 Cianocobamina B12
Varios factores que influyen sobre la velocidad de la reacción.
A. Concentración de enzima
B. Concentración de sustrato
C. Temperatura
D. pH Actividad enzimática:
se mide el tiempo en el
que desaparece del
sustrato
A. Concentración de enzima
Sin variar la
concentración
de
SUSTRATO
La velocidad de la reacción es directamente
proporcional a la concentración de enzima.
B. Concentración de sustrato
Se mantiene
constante la
concentración
de enzima
➢Es la concentración del sustrato en el cual se alcanza la mitad de la
velocidad máxima de la reacción.
Km= Vmax/2
▪Al comienzo aumenta la velocidad con la concentración del sustrato a curva tiende a la
horizontal correspondiente a velocidad máxima (V max)
▪A concentraciones muy bajas de sustrato, las enzimas se encuentran libres, a medida
que aumenta la sustrato, mayor número de moléculas de enzima va siendo ocupado
para formar ES, si sigue aumentando el sustrato, llega un momento que las enzimas
están todas ocupadas por sustrato, la enzima se ha saturado con sustrato.
KM
❖El valor Km es característico para cada enzima
❖En la mayoría de las enzimas el valor Km guarda relación
inversa con la afinidad de la enzima por el sustrato.
❖ A MAYOR AFINIDAD MENOR KM
❖Esto quiere decir que se necesita poca concentraciones de sustrato para alcanzar la
velocidad de la reacción.
C. Temperatura
La actividad enzimática aumenta con la temperatura, se llega a un valor máximo,
correspondientes a la temperatura óptima, en la mayoría de los animales, corresponde
a una temp 37°C. Por encima de ese valor la actividad cae rápidamente.
A temperaturas mayores a 40°C las enzimas proteicas se desnaturalizan por el
aumento de temperatura.
D. pH
La actividad óptima de las enzimas se encuentra entre pH6 y 8.
Hay excepciones por ejemplo la pepsina de jugo gástrico tienen un pH óptimo
alrededor de 1,5.
Una enzima puede ser regulable por:
Alosterismo
Modificación covalente
Control genético: - por inducción o represión genética
- Se regula por síntesis de ADN
❖Algunas enzimas pueden presentar las 3 regulaciones.
La enzima puede ser inhibida o estimuladas por el
producto final o por compuestos que se acumulan en
el medio.
Tanto la inhibición como la activación, son
reversibles.
Las moléculas que se unen al sitio alosterico
reciben el nombre de moduladores,
modificadores o efectores alostéricos.
La enzima se regula por
adición o sustracción de grupos
unidos covalentemente, pueden
ser grupos fosfatos, adenilatos,
etc
Intervienen enzimas quinasas y
fosfatasas.
Se encuentran regulada por
control hormonal.
Mecanismo reversible
Conclusión
Las enzimas pueden regularse por: concentración de sustrato, por concentración de
enzima por temperatura y por pH además de regulaciones específicas tales como:
Regulación Alostérica
Modificacion covalente:
estimulación o inhibición
Son mecanismos rápidos
Regulación genética
Represion o inducción
Es un mecanismo lento
Isoenzima
Son proteínas diferentes con la misma actividad enzimática.
La existencia de isoenzimas permite que haya enzimas similares con diferentes caracteristicas,
“personalizadas” de acuerdo a los requerimientos especificos del tejido o a determinadas
condiciones metabolicas.
Pueden tener diferentes parámetros:
❖ Diferentes valores de Km.
❖ Puntos isoeléctrico, especificidad de sustrato etc.
EJEMPLO DE ISOENZIMAS
Glucoquinasa y Hexoquinasa
Hexoquinasa I esta presente en todos los tejidos,
Glucoquinasa, está presente en el hígado, el páncreas y el cerebro.
Ambas enzimas catalizan la fosforilación de la glucosa:
Glucosa + ATP —–à Glucosa 6 (P) + ADP
Hexoquinasa I tiene un bajo Km y es inhibida por Glucosa 6 (P).
Glucoquinasa no es inhibida por Glucosa 6 (P) y tiene un alto Km.
Zimógenos
Precursor inactivo de la enzima que contiene una pequeña cadena de
aminoácidos de más.
Al quitar esta cadena, se obtiene una enzima activa.
Generalmente las enzimas terminan con el sufijo asa
✓Oxidorreductasas
✓Transferasas
✓Hidrolasas Se clasifican
de acuerdo
✓Liasas al tipo de
✓Isomerasa reacción
✓ligasas
Por ejemplo
Oxidorreductasas:
Catalizan reacciones óxido-reducción
Deshidrogenasas. El sustrato es donante de hidrógeno, que son aceptados por la coenzima.
Oxidasas: Enzimas que catalizan reacciones en las cuales el aceptor de hidrógenos es el
oxígeno molecular(O2)
Transferasas
Catalizan la trasferencia de un grupo de átomos
Por ejemplo como amina, carboxilo, carbonilo, metilo, acilo, glicosilo, fosforilo, desde un
sustrato considerado donante, a otro compuesto aceptor.
Hidrolasas
Catalizan la ruptura de enlaces C-O. C-N. C-S. y O-P por adición de agua
Isomerasa
Convierten al sustrato en uno de sus isómeros
Términos Apoenzima holoenzima.
Velocidad de reacción enzimática: como influye la concentración de la enzima,
la concentración del sustrato , la temperatura y el pH
Significado de Km
¿Cómo se clasifican las enzimas?
¿Qué son las isoenzima?
Mencione los tipos de regulación enzimática.
Se terminooo!!!!!!