Prof.

Florencia Morales Gil

Química

ENZIMAS

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos.

¿Qué es un catalizador? Es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los
productos finales ni desgastarse en el proceso.

Las enzimas actúan disminuyendo la ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (Ea) de una reacción. Solo catalizan
reacciones químicas determinadas. Algunas actúan sobre sustancias distintas, pero en general, se
trata de compuestos homólogos, y la reacción catalizada es siempre del mismo tipo.
La ESPECIFICIDAD de una enzima, les permite distinguir con selectividad entre diferentes sustancias e
isómeros ópticos.

Sustrato: sustancia sobre la cual actúan las enzimas.

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

● OXIDORREDUCTASAS
● TRANSFERASAS
● HIDROLASAS
● LIASAS
● LIGASAS
● ISOMERASAS

ACTIVIDAD

A partir de la clasificación de enzimas, investiga a que se decida cada una de ellas.

NATURALEZA QUÍMICA DE LAS ENZIMAS

Todas las enzimas son proteínas. Sin embargo, se han aislado moléculas de ácido ribonucleico (ARN)
con actividad catalítica, llamadas RIBOZIMAS.
Algunas enzimas están formadas sólo por aminoácidos. Las HIDROLASAS son proteínas simples.
Existen enzimas formadas por la asociación de cadenas polipeptídicas, es decir, son oligómeros.
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Química

COENZIMA es una molécula no proteica. Muchas enzimas sólo pueden realizar su acción catalítica en
asociación con esta. Las coenzimas pueden estar unidas a enzimas por uniones covalentes o enlaces
tipo fuerte, formando complejos difíciles de separar. Las dos porciones, proteína y no proteica, son
indispensables para la actividad de la enzima.

El sistema completo se llama HOLOENZIMA y está constituido por, APOENZIMA (molécula proteica) y la
COENZIMA (molécula no proteica).

Las enzimas de tipo oxidorreductasas, transferasas, ligasas e isomerasas, requieren coenzimas. Las
coenzimas intervienen activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las
transformaciones sufridas por el sustrato. Si bien las coenzimas siempre participan en un
determinado tipo de reacción, esta puede unirse a distintas apoenzimas y actúan frente a diferentes
sustratos. La APOENZIMA es la responsable de reconocer con precisión al sustrato. La especificidad de
la HOLOENZIMA depende de la porción proteica.

Las coenzimas están relacionadas con las VITAMINAS, compuestos que los organismos no pueden
sintetizar y deben ser aportados por la alimentación. Las “VIT B” forman parte de la estructura de las
coenzimas.

CATÁLISIS ENZIMÁTICA
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la ENERGÍA DE ACTIVACIÓN. De esta
manera, más moléculas alcanzan el ESTADO DE TRANSICIÓN O INTERMEDIARIO, y la transformación
química se acelera. Como todo catalizador, las enzimas, no modifican el cambio neto de energía, ni la
constante de equilibrio.

SITIO ACTIVO

Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima. Esta región de la
molécula se denomina: SITIO ACTIVO, y es donde se realiza la reacción catalítica. El lugar del sustrato
posee sitios de unión y catalíticos.

En la formación del sitio activo participan restos de aminoácidos, situados en posiciones distantes
de la cadena polipeptídica, que convergen en una zona restringida y se ubican en posiciones
espaciales adecuadas, debidos a los plegamientos y torsiones de la cadena.
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Química

La unión del sustrato a la enzima comprende la formación de enlaces no covalentes.

El sustrato fijado a la enzima sufre una deformación en los enlaces que son afectados por la reacción
y adquiere un estado “tenso”, desde el cual pasa a formar el o los productos. Este estado de “tensión
o activación” es denominado INTERMEDIARIO DE TRANSICIÓN, y explica porque la enzima reduce la
energía de activación, la formación del estado de transición y el incremento de la velocidad de
reacción

DETERMINACION DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

La actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto formado o de

sustrato consumido, en una mezcla. La determinación guarda relación con la cantidad de enzima
presente, y no en influida por los cambios producidos en la mezcla durante la reacción, si se mide la
VELOCIDAD INICIAL, es decir, cuando la cantidad de sustrato utilizado es insignificante en relación con
el total que hay en la mezcla.
La VELOCIDAD INICIAL es la determinada antes que el consumo de sustrato haya alcanzado el 20%
total presente.

Actividad específica: es una expresión que indica la pureza relativa de la concentración de la enzima
en la mezcla. Relaciona actividad enzimática con el total de proteínas existentes en la misma. Esta
actividad indica las unidades de enzima por mg de proteínas presentes en la muestra.

FACTORES QUE DETERMINAN LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

A- Concentración de enzima: cuando se determina la velocidad inicial de una reacción catalizada por
una enzima en diferentes concentraciones, en presencia de cantidades saturantes de sustrato y
manteniendo constantes todos los demás factores en el medio de reacción; se puede establecer la
relación entre cantidad de enzima y velocidad inicial (equivalente a actividad enzimática). La
velocidad es directamente proporcional a la concentración de enzima.

B- Concentración de sustrato: si se efectúan determinaciones de actividad enzimática manteniendo

constante concentración de enzima y los otros factores de la reacción, excepto la concentración de
sustrato y se representa un gráfico de coordenadas, se observa una curva hiperbólica. La actividad
enzimática aumenta con la concentración de sustrato, pero a niveles elevados de esta, la velocidad
crece lentamente y tiende alcanzar un máximo.

C- Temperatura: como consecuencia del incremento de energía cinética, la velocidad de una reacción
química aumenta con la temperatura asciende. El incremento de la velocidad de reacción cada 10ºC
de aumento de temperatura, es denominado. COEFICIENTE DE TEMPERATURA. [Link] la mayoría de
enzimas de animales homeotermos, la temperatura óptima se encuentra alrededor de los 37ºC. La
actividad disminuye más allá de esa. Alrededor de los 60ºC la mayor parte de las enzimas son
inactivadas completamente. Las enzimas proteicas son desnaturalizadas por el aumento de
temperatura.
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D- pH: si se mide la actividad enzimática a diferentes pH, manteniendo constantes los demás factores
de la reacción, se demuestra el efecto de la concentración de hidrogeniones. La concentración óptima
de pH se encuentra entre el 7 y 8. Por encima o debajo de estas, la velocidad de reacción cae
rápidamente. El pH óptimo es aquel en el cual el estado de disociación de los grupos funcionales es
el más apropiado para interactuar con el ES.
Los cambios de pH en el medio, afectan el estado de ionización de grupos funcionales en la molécula
de enzima y sustrato. Para la formación del complejo ES es necesario, una adecuada distribución de
cargas en ambas moléculas.

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

Agentes químicos que inhiben la acción catalítica de las enzimas. Algunos ejercen su función
uniéndose a los grupos funcionales esenciales de la molécula de la enzima. La inhibición puede ser
reversible o irreversible.

➢INHIBIDORES IRREVERSIBLES: producen cambios permanentes en la enzima con deterioro

definitivo de su capacidad catalítica. Los venenos organofosforados utilizados como insecticidas son
el ejemplo, producen inhibición irreversible de acetilcolinesterasa (enzima importante del sistema
nervioso).Inhibidores suicidas: son sustancias que, por su semejanza estructural con el sustrato,
pueden ocupar el sitio activo y ser transformados en productos por la enzima. Forman uniones
covalentes y bloquean el sitio activo de la enzima, como si esta se hubiese “suicidado”.

➢INHIBIDORES REVERSIBLES: existen de tres tipos

COMPETITIVOS: aumentan el valor de la constante de Michaelis (Km), pero no modifican la velocidad

máxima de la enzima.

NO COMPETITIVOS: se unen a la enzima, en un lugar diferente del sitio activo, y disminuyen la

velocidad máxima sin modificar la constante de Michaelis (Km). Este tipo de inhibición no es
revertida por aumento de la concentración de sustrato.

ANTICOMPETITIVOS: produce una disminución en la constante de Michaelis y en la velocidad máxima