UNIVERSIDAD NACIONAL DE MOQUEGUA
ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AMBIENTAL
ENZIMAS
INTEGRANTES:
DAFNE GOMEZ CALLOMAMANI
MALYHORY DANNYDIA AGUILAR QUISPE
CLAUDIA ERESVITA MAYTA SANCHEZ
ESTEFANY CONTRERAS QUISPE
GINETH CCALLOMAMANI MAMANI
KERLY MURILLO TAPIA
Introducción
Las enzimas son el grupo más variado y especializado de las
proteínas, su función es actuar como catalizadores,
permitiendo que las reacciones que transcurren en los seres
vivos puedan desarrollarse a un ritmo adecuado. Un
catalizador, por definición, es un compuesto que con su sola
presencia aumenta la velocidad de la reacción sin
experimentar ninguna modificación.
Las enzimas son capaces de acelerar reacciones químicas
específicas en un medio acuoso, y en condiciones en las
que los catalizadores no biológicos, serían incapaces de
realizar iguales funciones.
ESTRUCTURA ENZIMÁTICA
Las enzimas son proteínas
generalmente globulares que
pueden presentar tamaños muy
variables; al igual que muchas otras
proteínas cuentan con una
estructura compuesta por: un sitio
activo a través del cual interactúan
con las moléculas de ligando, que en
este caso recibe el nombre de
sustrato, mediante un acoplamiento
espacial y químico.
Sitio activo: La Sustrato: Producto:
región que contiene Molécula sobre Molécula que se
los productos la que actúa la obtiene a partir del
encargados de enzima. sustrato después
catalizar la de la reacción.
reacción.
Según su estructura, se pueden diferenciar dos tipos de enzimas:
Holoproteínas, enzimas formadas
solamente por polipéptidos.
Holoenzimas, enzimas formadas por
la asociación de una parte
polipeptídica o apoenzima y de una
parte no polipeptídica o cofactor.
La apoenzima: parte
proteica que se encarga de
proporcionar la estructura El cofactor, parte no proteica que
espacial específica que forma los componentes
permite la unión a los enzimáticos que llevan a cabo la
sustratos, moléculas sobre reacción
las que actúan las enzimas El cofactor puede ser:
Un ión metálico: Fe++, Mg++, Cu++ y Zn++
en las reacciones químicas. Un coenzima: molécula orgánica compleja que
suele contener una vitamina.
Grupos prostéticos: moléculas fuertemente
unidas por enlaces covalentes a la cadena
polipeptídica
CLASIFICACIÓN
DE LAS ENZIMAS
Oxidorreductasas
De manera tradicional, a las enzimas
se les ha puesto en nombre del Transferasas
sustrato sobre el que actúan
terminado en "asa", por ejemplo, la Hidrolasas
palabra sacarasa es el nombre de
ENZIMAS
una enzima cuyo sustrato es la
Liasas
sacarosa.
Existe una clasificación internacional
de las enzimas, la cual se basa en el Isomerasas
tipo de reacción que catalizan y estas
se clasifican en 6. Ligasas
OXIDORREDUCTASAS TRANSFERASAS
Este tipo de enzimas catalizan la La reacción que catalizan estas
transferencia de electrones o átomos de enzimas es la de transferir un grupo
hidrógeno de un compuesto a otro. Casi funcional de una molécula a otra.
siempre los electrones van acompañados
de protones.
Ejemplo: QUINASAS, que transfieren
grupos de fosfato.
Figura : Una oxidoreductasa
transfiere un par de electrones de Figura : Las transferasas pasan un
un compuesto a otro. grupo químico de un compuesto a otro.
HIDROLASAS LIASAS
Como su nombre lo dice, estas enzimas
Las enzimas de este tipo agregan (o
Catalizan la ruptura de enlaces químicos
sustraen), grupos químicos a dobles
utilizando agua (hidrólisis)
enlaces sin la participación de agua ni la
transferencia de electrones
Ejemplo: Proteasas (rompen enlaces Ejemplo: Descarboxilasas, que eliminan
peptídicos), lipasas. dióxido de carbono
Figura: Las hidrolasas rompen ligaduras Figura: Las liasas son enzimas que
introduciendo una molécula de agua. rompen dobles ligaduras.
ISOMERASAS LIGASAS
Estas enzimas transforman un compuesto Estas enzimas forman uniones covalentes
en alguno de sus isómeros. (Recuerde que entre dos compuestos, la reacción es
los isómeros son compuestos que tienen endergónica y requieren de la ruptura de
los mismos átomos pero diferente arreglo moléculas de ATP que proporcionen
en el espacio). energía.
Figura: Las ligasas son enzimas que unen
covalentemente a dos compuestos utilizando
una molécula de ATP para obtener energía.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Las enzimas son fundamentales para la vida, ya que
aceleran las reacciones químicas que ocurren en los
Datos informativos:
seres vivos, (siguen las leyes termodinámicas)
unidades de medida de la actividad enzimática
Unidad de acividad enzimática (UI): Es la cantidad de
enzima que convierte 1 micromolar (μM) de sustrato
en producto por minuto.
Katal (kat): Es la cantidad de enzima que convierte 1
mol de sustrato por segundo.
La actividad específica se refiere a las unidades de
actividad enzimática por miligramo de proteína (U/mg
de proteína), usadas para medir la pureza de una
enzima
La enzima (E) se combina con el sustrato (S)
para formar un complejo enzima-sustrato
(ES), que luego se transforma en producto (P)
La energía de activación es la energía El sitio activo es donde la enzima se une al
necesaria para llegar a este estado. Cuanto sustrato, facilitando su transformación en
más alta sea esta energía, más lenta será la producto.
Algunas enzimas son específicas, mientras que
reacción. Las enzimas reducen esta energía,
otras aceptan moléculas similares. Esta unión
acelerando así la reacción..
reduce la energía de activación y acelera la
reacción.
Catálisis enzimática
La biocatálisis, o catálisis enzimática, consiste en el uso de compuestos biológicamente activos para
catalizar transformaciones químicas.
Los diversos mecanismos
Facilitación del medio ambiente de la reacción: El
Disminución de la entropía: Las colisiones de las
centro activo de la enzima dispone de grupos
moléculas en disolución pueden ser escasas, la
funcionales que pueden modificar el medio ambiente
existencia y acción de una molécula más grande
del sustrato, por ejemplo situándolo en un medio
con tendencia a unir y colocar correctamente los
hidrofóbico que produzca su desolvatación, y que
sustratos facilita la transformación.
este cambio en su entorno posibilite la reacción.
Introducción de tensión o distorsión sobre el sustrato:
La complementariedad entre el centro activo y el sustrato
provoca tensiones sobre la molécula de sustrato
favoreciendo la aparición, o desaparición de enlaces que
facilita su transformación en producto.
Existencia de grupos catalíticos específicos: El centro activo
puede disponer de grupos funcionales catalíticos que
colaboren de forma directa, en la formación o rotura de
enlaces.
Grupos catalíticos ácido-básicos, que participan
dando o aceptando protones y permiten el
desarrollo de la reacción hacia la formación del
producto
Grupos catalíticos covalentes, que mediante la
creación de enlaces covalentes transitorios con el
sustrato, direccionan la reacción en el mismo
sentido que los anteriores.
CINÉTICA Modelo de Michaelis-Menten
ENZIMÁTICA
Este modelo sólo es válido cuando la concentración del
sustrato es mayor que la concentración de la enzima, y para
condiciones de estado estacionario, es decir, cuando la
concentración del complejo enzima-sustrato es constante.
Mide la velocidad de las
reaciones quimicas
FORMULA
EJERCICIOS
a)
b)
FACTORES QUE
INFLUYEN EN LA
ACTIVIDAD ENZIMATICA
Diferentes factores ambientales
pueden afectar a la actividad
enzimática. Destacaremos dos:
Temperatura.
pH (potencial de hidrógeno).
Otros factores que influyen en la
actividad enzimatica son:
Concentración de sustrato.
Concentración de enzima.
pH (Potencial de
TEMPERATURA hidrógeno)
Al igual que ocurre con la La mayoría de los enzimas
mayoría de las reacciones presentan un pH óptimo para el
químicas, la velocidad de las cual su actividad es máxima; por
reacciones catalizadas por encima o por debajo de ese pH
enzimas se incrementa con la la actividad disminuye
temperatura. La variación de la bruscamente. Este efecto se
actividad enzimática con la debe a que, al ser los enzimas de
temperatura es diferente de naturaleza proteica, al igual que
unos enzimas a otros en función otras proteínas, se
de la barrera de energía de
desnaturalizan y pierden su
activación de la reacción
actividad si el pH varía más allá
catalizada.
de unos límites estrechos
CONCENTRACIÓN DE CONCENTRACIÓN
SUSTRATO DE ENZIMA
A medida que aumenta la
concentración del sustrato, la Un aumento en la
velocidad de la reacción concentración de la
enzimática también aumenta, enzima generalmente
hasta alcanzar un punto de acelera la reacción,
saturación donde todas las siempre que haya
enzimas están ocupadas y no suficiente sustrato
pueden reaccionar más disponible. Sin embargo, si
rápido, incluso si se añade el sustrato se satura, la
más sustrato. velocidad de reacción no
aumentará más.
Inhibición enzimática
Al conjunto de moléculas que
Dependiendo del tipo de unión que
disminuyen la actividad
establezcan con la enzima hay dos
enzimática se les denomina
grandes grupos de inhibidores:
inhibidores, y en las reacciones
químicas del organismo in vivo son
utilizados para controlar el grado
de actividad de una enzima Inhibidores Inhibidores
concreta. reversibles irreversibles
Muchos medicamentos actúan Unidos por enlaces Unidos por fuertes
como inhibidores enzimáticos, no covalentes y enlaces covalentes
bloqueando enzimas específicas reversibles, se irreversibles,
pueden eliminar. difíciles de eliminar.
relacionadas con enfermedades.
Inhibidores reversibles
Inhibidores competitivos Inhibidores no competitivos Inhibidores acompetitivos
Los inhibidores compiten con el Los inhibidores se unen a la Los inhibidores no presentan
sustrato por ocupar el centro enzima en puntos distintos al afinidad por la molécula, sino que
activo. Estas moléculas presentan centro activo, su unión incapacita se unen a la enzima cuando ésta se
una semejanza estructural con el a la enzima para desarrollar su encuentra formando el complejo
sustrato que les permite situarse acción catalítica, ya que produce enzima-sustrato (ES),
en el centro activo y bloquear la un cambio en la estructura y inhabilitándole para continuar el
catalización enzimática. forma. proceso y formar producto.
Inhibidores irreversibles
Son los que se unen a la enzima Inhibidor suicida: Una vez unidos al centro
activo, la enzima transforma la molécula en
mediante enlaces covalentes, bien una especie química muy reactiva que modifica
en el centro activo o en cualquier covalentemente a la enzima, inactivándola.
otro lugar, causando una
inactivación permanente.
Muchos fármacos presentan este
mecanismo de acción, como por
ejemplo la penicilina, inhiben enzimas
serínicas que participan en la
formación de la pared bacteriana.
Enzimas
Reguladoras
Todos los enzimas presentan propiedades que los hacen candidatos a constituir elementos reguladores del
metabolismo. Estas propiedades son su sensibilidad a los cambios de pH, a la concentración del sustrato o a
la concentración de otras sustancias accesorias que denominaremos cofactores.
Enzimas alostéricos
Existen dos tipos principales de
enzimas reguladores
Enzimas modulados
covalentemente.
Moléculas reguladoras. La actividad enzimática pueden
"prenderse" o "apagarse" con moléculas activadoras e
inhibitorias que se unen específicamente a la enzima.
Cofactores. Muchas enzimas solo son funcionales cuando se
unen a moléculas auxiliares no proteicas conocidas como
cofactores.
Compartimentación. Almacenar enzimas en
compartimientos específicos puede evitar que causen daño o
proporcionan las condiciones adecuadas para su actividad.
Inhibición por retroalimentación. Las enzimas metabólicas
clave suelen inhibirse por el producto final de la vía que
controlan (inhibición por retroalimentación).
Regulación alostérica
En general, la regulación
alostérica, es solo cualquier
forma de regulación donde la
molécula reguladora (un
activador o un inhibidor) se une
a una enzima en algún lugar
diferente al sitio activo. El lugar
de unión del regulador se
conoce como sitio alostérico.
EFECTO HOMOTRÓPICO: EFECTO HETEROTRÓPICO:
ENZIMAS MODULADOS
COVALENTEMENTE. Tal modificación suele consistir en la
adición o eliminación de un grupo químico
Los enzimas modulados esencial para la catálisis (generalmente un
covalentemente también presentan grupo fosfato, metilo, adenilato u otros) de
dos formas, una activa y otra manera que el enzima modulado se activa
inactiva, que son interconvertibles cuando está unido a dicho grupo y se
por modificación covalente de sus inactiva cuando éste se elimina. En la mayor
estructuras catalizada por otros parte de los casos son necesarios dos
enzimas, denominados enzimas enzimas moduladores diferentes, uno que
moduladores activa el enzima modulado y otro que lo
inactiva.
Cofactores Coenzimas
Estos pueden unirse Son un subconjunto de
temporalmente a la enzima a cofactores que son moléculas
través de enlaces iónicos o de
Cofactores y hidrógeno, o
permanentemente mediante
orgánicas (basadas en el
carbono). La fuente más
coenzimas enlaces covalentes más
fuertes. Entre los cofactores
común de coenzimas son las
vitaminas de la dieta. Algunas
vitaminas son precursores de
comunes están los iones coenzimas y otras actúan
inorgánicos como el hierro Fe2 directamente como coenzimas.
y el magnesio Mg2. Por Por ejemplo, la vitamina C es
ejemplo, la enzima que hace las una coenzima de varias
moléculas de ADN, la ADN enzimas que participan en la
polimerasa, necesita iones construcción de la proteína
magnesio para funcionar. llamada colágena, una parte
clave del tejido conectivo.
GRACIAS