BIOQUÍMICA
• Aminoácidos: propiedades,
• Clasificación según la cadena
lateral.
• Aminoácidos no proteicos
Importancia Biomédica
• Son las unidades de monómero a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipeptídicas largas de las proteínas
• Los ʟ-α-aminoácidos y sus derivados participan en funciones
celulares tan diversas como la transmisión nerviosa y la
biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.
• Los humanos y otros animales superiores no pueden sintetizar
10 de los ʟ-α-aminoácidos presentes en las proteínas, en
cantidades adecuadas para apoyar el crecimiento infantil o para
mantener la salud de adultos.
• Muchas bacterias elaboran péptidos que contienen tanto D-
como ʟ-α-aminoácidos, varios de los cuales poseen valor
terapéutico, incluso los antibióticos bacitracina y gramicidina A, y
el fármaco antitumoral bleomicina.
α - Aminoácido
Un α-aminoácido consta de:
Cada tipo de aminoácido tiene un grupo R. distinto.
Tipos de cadenas laterales:
• Varían en tamaño
• Forma
• Carga
• capacidad para formar enlaces de hidrógeno
• carácter hidrofóbico
• reactividad química.
Muchas de estas propiedades se deben a los grupos
funcionales, que químicamente son reactivos.
Los grupos funcionales de los aminoácidos incluyen:
• Alcoholes
• Tioles
• Tioéteres
• Ácidos carboxílicos
• Carboxamidas
• Varios grupos básicos.
Las proteínas se sintetizan de manera casi
exclusiva a partir del grupo de 20 ʟ-α
aminoácidos codificados por tripletes de
nucleótidos llamados codones
Los científicos a menudo representan las
secuencias de péptidos y proteínas usando
abreviaturas de una y tres letras para cada
aminoácido.
El código genético
especifica
Los aminoácidos pueden caracterizarse
como hidrofílicos o hidrofóbicos,
propiedades que afectan su ubicación en la
20 ʟ-α-aminoácidos
conformación plegada madura de una
proteína.
ʟ-α-
aminoácidos,
presentes en
proteínas
Son un grupo de tres
La glicina es abundante
aminoácidos (valina,
en el cuerpo. Actúa como
leucina e isoleucina) que La alanina apoya la
un transmisor en el
tienen una estructura función del hígado. Se
sistema nervioso central
molecular con una rama. usa para producir glucosa
y ayuda a regular las
Los BCAA son abundantes que el cuerpo necesita.
funciones del cuerpo,
en proteínas musculares, La alanina mejora la
como la locomoción y la
estimulan el crecimiento metabolización del
percepción sensorial. La
muscular en el cuerpo y alcohol.
glicina constituye un
proporcionan energía
tercio del colágeno.
durante el ejercicio.
ʟ-α-aminoácidos, presentes en proteínas
La cisteína
reduce la
cantidad de
pigmentación Tirosina: Se
de melanina usa para
negra fabricar
La metionina producida. La muchos tipos
se usa para cisteína es Serina: de aminas
La treonina se
producir abundante en utilizado para útiles. La
usa para hacer
muchas el cabello y el fabricar tirosina se
el sitio activo
sustancias vello corporal. fosfolípidos y agrupa como
de las
diferentes que La cisteína ácido un
enzimas.
se necesitan aumenta la glicérico. aminoácido
en el cuerpo. cantidad de aromático
melanina junto con
amarilla fenilalanina y
producida en triptófano.
lugar de
melanina
negra.
ʟ-α-aminoácidos, presentes en proteínas
La glutamina es uno de los aminoácidos más comunes en el cuerpo. Protege el estómago y el
tracto gastrointestinal. En particular, se usa para producir energía para el tracto gastrointestinal.
La glutamina promueve la metabolización del alcohol para proteger el hígado.
El aspartato (Asp) es uno de los aminoácidos más utilizables para la energía y es uno de los
aminoácidos más cercanos al ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) en el cuerpo que produce
energía. El ciclo TCA es como el motor que impulsa los automóviles. Cada célula de nuestro
cuerpo funciona para producir energía.
El glutamato (Glu) es la base del umami y los glutamatos libres se encuentran en kombu,
tomates y queso. Dentro del cuerpo, el glutamato se utiliza como un ácido importante de
aminoácidos esenciales.
La asparagina se descubrió a partir de los espárragos. Tanto la asparagina como el aspartato se
colocan cerca del ciclo del ácido tricarboxílico (TCA) que produce energía.
ʟ-α-aminoácidos, presentes en proteínas
La arginina juega un papel importante en la
apertura de las venas para mejorar el flujo
sanguíneo. El óxido nítrico que abre las venas
está hecho de arginina que es un aminoácido útil
para eliminar el exceso de amoníaco del cuerpo.
La arginina aumenta la inmunidad.
Lisina: el pan y el arroz tienden a ser bajos en
lisina. Por ejemplo, en comparación con una
composición ideal de aminoácidos, el trigo es
bajo en lisina. La investigación sobre personas
Histidina: se usa para en países en desarrollo donde dependen del
producir histamina trigo para obtener proteínas, y descubrió la
falta de lisina en su dieta. No tener suficiente
lisina y otros aminoácidos puede provocar
problemas graves, como retraso en el
crecimiento.
ʟ-α-
aminoácidos
presentes en
proteínas
Prolina: Es uno de los aminoácidos
contenidos en el colágeno que forma el
La fenilalanina se usa para fabricar tejido de la piel. La prolina es uno de los
muchos tipos de aminas útiles. aminoácidos más importantes para el
factor de hidratación natural (NMF) que
mantiene la piel húmeda.
ʟ-α-aminoácidos, desempeñan funciones
metabólicas adicionales
Cumplen funciones metabólicas vitales:
• Sirven como “bloques de construcción” de proteínas.
• las hormonas tiroideas se forman a partir de tirosina.
• El glutamato sirve como un neurotransmisor, y como el precursor del ácido ϒ-
aminobutírico (GABA),
• La ornitina y la citrulina son intermediarios en la biosíntesis de la urea, y la
homocisteína.
• La homoserina y el glutamato-ϒ-semialdehído participan en el metabolismo
intermediario de los aminoácidos proteína.
• Los aminoácidos de fenilalanina y tirosina sirven como precursores de la
epinefrina, la norepinefrina y la DOPA (dihidroxifenilalanina).
Ciertos ʟ-α-aminoácido de plantas, tienen
repercusiones adversas en la salud.
• Las semillas y los productos de semillas de tres especies de
la leguminosa Lathyrus han quedado implicados en la
génesis del neurolatirismo (un profundo trastorno
neurológico caracterizado por parálisis espástica progresiva e
irreversible de las piernas).
• Las semillas de ciertas especies de Lathyrus también
contienen ácido α,ϒ-diaminobutírico, un análogo de la
ornitina, que inhibe la enzima del ciclo de la urea hepático
ornitina transcarbamilasa; la alteración resultante del ciclo de
la urea lleva a toxicidad por amoníaco.
aminoácidos
21 y 22
proteícos
La selenocisteína es un ʟ-α-aminoácido que se encuentra en las
proteínas de todos los ámbitos de la vida.
Los humanos tienen alrededor de dos docenas de selenoproteínas
que incluyen ciertas peroxidasas y reductasas, selenoproteína P, que
Selenocisteína:
circula en el plasma, y las yodotironinas deiodinasas que se ʟ-α-aminoácido
encargan de convertir la prohormona tiroxina (T4) en la hormona 21 de proteína
tiroidea 3,3’5-triyodotironina (T3).
Aminoácidos no proteicos
• Ornitina, Citrulina, 3-metilhistidina, GABA, L-azaserina, Homoserina,
Homocisteína.
• Son derivados de otros aminoácidos, es decir, se incorporan a la
proteína como uno de los aminoácidos proteicos y, después de
haber sido formada la proteína, se modifican químicamente; ejemplo,
la hidroxiprolina.
• Algunos aminoácidos no proteicos tienen funciones propias, como
neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el
ácido gamma-aminobutírico (GABA).
• Aparentemente no tienen funciones reconocidas en procesos
metabólicos primarios sin embargo, investigaciones indican que son
de gran importancia para asegurar la supervivencia de especies
vegetales.
ᴅ-aminoácidos
Los d-aminoácidos que ocurren de manera natural comprenden:
• ᴅ-serina y ᴅ-aspartato libres en el tejido cerebral.
• ᴅ-alanina y ᴅ-glutamato en las paredes celulares de bacterias
grampositivas.
• ᴅ-aminoácidos están en ciertos péptidos y antibióticos
producidos por bacterias, hongos, reptiles y otras especies no
de mamíferos.
• Bacillus subtilis excreta ᴅ-metionina, ᴅ-tirosina, ᴅ-leucina y ᴅ-
triptófano para desencadenar desmontaje de biopelícula.
• Vibrio cholerae incorpora ᴅ-leucina y ᴅ-metionina en el
componente peptídico de su capa de peptidoglicano.
Los aminoácidos pueden tener carga positiva, negativa o
neutra:
• Si bien tanto R-COOH como R-NH3+ son ácidos débiles, R-
COOH es un ácido mucho más fuerte que R-NH3 +.
• Los grupos carboxilo existen casi en su totalidad como R-
COO–, y los grupos amino predominan como R-NH3 +.
• Las moléculas que contienen igual carga positiva y carga
negativa no tienen carga neta; estas especies neutras
ionizadas se denominan zwitteriones.
Propiedades de
los aminoácidos
La estructura B no existe en solución acuosa porque a pH bajo se
protona el grupo carboxilo y el grupo amino.
La carga neta en un aminoácido depende de los valores de pKa de
esos grupos funcionales, y del pH del medio circundante.
En el laboratorio, la alteración de la carga en aminoácidos y sus
derivados al variar el pH facilita la separación física de aminoácidos,
péptidos y proteínas.
El pH isoeléctrico, también llamado el pHI, es el pH en el punto medio
entre los valores de pKa para las ionizaciones a cada lado de las Propiedades
especies isoeléctricas.
Un ambiente no polar, aumenta la pKa del grupo carboxilo, haciéndolo
de los
un ácido más débil, pero al disminuir la pKa de un grupo amino, lo
hace un ácido más fuerte.
aminoácidos
De modo similar, la presencia de un grupo con carga opuesta
adyacente puede estabilizar, o de un grupo con carga similar puede
desestabilizar.
La solubilidad de los aminoácidos refleja su carácter iónico. son
fácilmente solvatados por solventes polares, como agua y etanol, pero
insolubles en solventes no polares, como benceno, hexano, o éter.
Puesto que la glicina, puede caber en Los grupos R hidrofóbicos
lugares inaccesibles a otros aminoácidos, a de la alanina, valina, leucina
menudo se encuentra donde los péptidos e isoleucina, y los grupos R
muestran una flexión aguda. aromáticos de la fenilalanina,
tirosina y triptófano,
típicamente ocurren
principalmente en el interior
de proteínas citosólicas.
Las interacciones iónicas, o puentes
Los grupos salinos funcionan en la “transmisión de
cargas” durante catálisis enzimática y
transporte de electrones en mitocondrias
α-R que están respirando. La histidina desempeña
funciones singulares en la
determinan catálisis enzimática.
propiedades El grupo alcohol primario de la serina y el grupo
tioalcohol (-SH) primario de la cisteína son
excelentes nucleófilos, y pueden funcionar como
tales durante la catálisis enzimática.
La secuencia de aminoácidos determina
la estructura primaria
• El número y el orden de los residuos de aminoácido en un
polipéptido constituyen su estructura primaria.
• Los residuos aminoacilo reemplazan los sufijos -ato o -ina de los
aminoácidos libres por -il (alanil, aspartil, tirosil).
• Los péptidos se nombran como derivados del residuo aminoacilo
carboxilo terminal. Por ejemplo Lis-Leu-Tir-Gln se llama lisil-leucil-
tirosil-glutamina.
La secuencia de aminoácidos determina
la estructura primaria
• La terminación -ina en el residuo carboxilo terminal (p. ej., glutamina)
indica que su grupo a-carboxilo no está involucrado en un enlace
peptídico.
• Las abreviaturas de tres letras enlazadas mediante líneas rectas
representan una estructura primaria inequívoca.
• Los prefijos como tri- u octa- denotan péptidos con tres u ocho
residuos, respectivamente
CLASIFICACION DE LOS AMINOÁCIDOS
Fenilalanina
Nutricional Isoleucina
Leucina
a)Esenciales o indispensables (8-9): Lisina
•No pueden ser sintetizados en el Nutrientes Metionina
Triptófano
organismo.
Treonina
•Deben ser aportados por la dieta para Valina
mantener el balance de Nitrógeno. Histidina
Phe, Ile, Leu, Lys, Met, Trp, Thr, Val
Alanina
His
Arginina
Aspartato
b)No esenciales:
Asparragina
•Pueden ser sintetizados en el organismo No
Glutamato
(principalmente en hígado) a partir de nutrientes Glutamina
intermediarios por transaminación.
Glicina
Prolina
Serina