PROTEÍNAS
Son biomoléculas que contienen carbono, hidrógeno,
oxígeno y nitrógeno (C, H, O, N) y pequeñas cantidades
de azufre (S).
Formadas por aminoácidos unidos entre sí por
enlaces peptídicos.
CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
De acuerdo a su función:
. Proteínas de transporte: se encargan de llevar átomos o moléculas a distintas partes del
cuerpo, por ejemplo, la hemoglobina, que lleva oxígeno (O2) a las células a través de la
sangre. Otras proteínas de esta clase se encuentran en la membrana celular y permiten el
transporte selectivo de nutrientes al interior de la célula o la excreción de toxinas.
. Proteínas estructurales: son insolubles y su función es la de formar tejidos y órganos de
protección y sostén. Ejemplos de esta clase de proteínas son el colágeno (en la piel) y la
queratina (en uñas y cuernos).
. Proteínas contráctiles: se localizan en los músculos y son las que permiten su contracción
(estiramiento y encogimiento); por ejemplo, la miosina y la actina.
. Proteínas de defensa: los anticuerpos.
. Proteínas respiratorias: permiten que se efectúen ciertas reacciones de oxidación y
reducción.
. Enzimas: permiten que se lleven a cabo procesos de desdoblamiento y síntesis de las
moléculas que requiere nuestro organismo. Por ejemplo, la lactasa (necesaria para separar la
lactosa en glucosa y galactosa).
. Hormonas: regulan el metabolismo de ciertas sustancias, por ejemplo, la insulina permite
que las células dispongan de la glucosa.
De acuerdo a su composición:
. Proteínas simples: contienen únicamente aminoácidos en sus
estructuras. Por ejemplo, la insulina y la ribonucleasa.
. Proteínas conjugadas: contienen, además de aminoácidos, grupos
prostéticos o no proteicos como son: azúcares, ácidos nucleicos y
lípidos, entre otros. Algunos ejemplos son la hemoglobina y los
ribosomas.
De acuerdo a su forma:
. Proteínas fibrosas: forman filamentos largos, como el pelo y las
uñas y casi siempre son insolubles en agua. Cuentan con funciones
de tipo estructural. Por ejemplo, la queratina que conforma las
uñas.
. Proteínas globulares: se enrollan adquiriendo formas esféricas,
gracias a lo cual pueden ser solubles en disolventes polares. Por
ejemplo, la hemoglobina, que es la proteína que abunda en la
sangre.
AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos formados por un ácido
carboxílico y un grupo amino unido en el carbono
alfa, es decir, en el carbono vecino al carbono
carboxílico.
. La diferencia estructural entre un aminoácido y
otro está en el grupo “R” unido al carbono alfa De los 20 aminoácidos estándar, el ser humano es capaz
que, en este caso, puede consistir en un átomo o de sintetizar 10, es decir, puede producirlos a partir de
grupos de átomos, desde un hidrógeno hasta otras moléculas y se les conoce como “no esenciales”
ramificaciones con anillos aromáticos y (aunque son indispensables para integrar proteínas
heterociclos u otras que contienen átomos de vitales); el resto se conocen como aminoácidos
azufre y nitrógeno, grupos –OH, etcétera. “esenciales” y no son producidos por el metabolismo, por
tanto, deben ser consumidos en nuestra dieta: la carne, el
pescado, el huevo y la leche contienen los 10 aminoácidos
esenciales.
ENLACE PEPTÍDICO
Se forma al unirse el grupo amino de un aminoácido
con el grupo carboxilo de otro aminoácido.
Como resultado, se forma la molécula de una
proteína muy simple, conocida como
dipéptido, y una molécula de agua. Cuando se
unen tres aminoácidos, la proteína se conoce
como tripéptido, con cuatro aminoácidos se
denomina tetrapéptido y así sucesivamente,
hasta llegar a los polipéptidos que contienen
miles de aminoácidos en sus estructuras.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
Estructura primaria
Se refiere al orden en el que están enlazados los
aminoácidos (incluso otros grupos prostéticos). Esta
la presentan todas las proteínas y de ella dependen
funciones como la actividad enzimática o su
capacidad para formar estructuras fibrosas o
globulares.
Estructura secundaria
. Los grupos funcionales de un aminoácido y otro se
aproximan, generando pliegues y dobleces en la
cadena. Existen dos ordenamientos: la α-hélice (se ve
como la espiral de un cuaderno) y la β-plegada (o
laminar y se ve como un acordeón). Hay un tercer tipo
que se denomina “al azar” y, como su nombre lo
indica, forma un enrollamiento irregular
Estructura terciaria
Se refiere a la estructura tridimensional que tiene una
proteína como producto de las interacciones de tipo
covalente, como los puentes disulfuro y puentes de
hidrógeno entre cadenas distintas.
Estructura cuaternaria
Es la estructura más compleja, en donde se forman
agregados de cadenas de proteínas con estructura
terciaria que interaccionan por enlaces que no son de tipo
covalente, sino de tipo electrostático o por enlaces de
hidrógeno entre cadenas laterales distintas. Al cambiar la
disposición de las cadenas asociadas y con ello la
orientación espacial de los grupos funcionales, se
modifica el nivel de actividad de la proteína, fenómeno
que se conoce como alosterismo y se presenta en
proteínas que cuentan con estructura cuaternaria. La
hemoglobina presenta este tipo de estructura.
Desnaturalización proteica
Las proteínas son moléculas muy sensibles a la
temperatura y al pH del medio en el que se
encuentran y pueden perder sus estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria, con lo cual también
pierden sus funciones (parcial o totalmente).
¿Entiendes ahora por qué puede ser muy dañina
la fiebre? Si la temperatura corporal se eleva más
allá de los 37 °C es posible que las diversas
proteínas que forman parte de nuestro cuerpo se
desnaturalicen y pierdan sus funciones, muchas
de las cuales son vitales.