AMINOACIDOS

Silvia Lorena Barrera Gallo,

Camilo Alejandro Camacho Medina

, María Camila Correa Caicedo

Marialejandra Gutierrez Quintero

Nicolás Santiago López Anaya

Maria Luisa Mora Arenas

Viviana Peña Pardo

INSTITUTO MADRE DEL BUEN CONSEJO

FLORIDABLANCA

2024
 TABLA DE CONTENIDOS

-INTRODUCCION………………………………………………………………………….3

• Definición de los Aminoácidos

• Estructura
• Definición del Enlace Peptídico

CLASIFICACIÓN………………………………………………………………………3-4

32 AMINOACIDOS
• Estructura
• Función
• Como surgen
• Clasificación
• Por qué esenciales y por qué no esenciales

BIBLIOGRAFIA…………………………………………………………………………...20
 3

Definición:

Un aminoácido, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH) en un extremo. Son la base de las proteínas; sin embargo, tanto estos
como sus derivados participan en funciones celulares tan diversas como la transmisión
nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, pirimidinas y urea.

Estructura: Los aminoácidos comparten una estructura básica que consiste en un átomo
central de carbono, también llamado carbono alfa, unido a un grupo amino, un grupo
carboxilo y un átomo de hidrógeno.

Enlace peptídico: Enlace químico que se establece entre el grupo carboxilo de un

aminoácido y el grupo amino de otro aminoácido. Esta clase de enlace, donde se pierde una
molécula de agua, permite la formación de los mencionados péptidos y de las proteínas.

32 AMINOACIDOS

Alanina

La alanina tiene la fórmula molecular C₃H₇NO₂. Su estructura básica incluye un grupo

amino (NH₂), un grupo carboxilo (COOH), un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral
de metilo (CH₃)

Cumple funciones importantes en el metabolismo, sobre todo en el ciclo de la glucosa-

alanina. Durante este proceso, la alanina transporta amoníaco desde los músculos al hígado,
donde se convierte nuevamente en piruvato para producir glucosa, contribuyendo a la
regulación del azúcar en sangre.
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Surge principalmente por la transaminación del piruvato, un producto del glicólisis.

La alanina es no esencial porque el organismo puede producirla internamente a partir de

metabolitos comunes como el piruvato. No es necesario obtenerla de la dieta.

Tipo de enlace: Se une a otros aminoácidos mediante enlaces peptídicos, formando las
proteínas. Este enlace es de tipo covalente y se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino de otro.

Conclusión: La alanina es un aminoácido fundamental para el metabolismo energético y la

eliminación de productos de desecho. Aunque no es esencial porque el cuerpo la produce,
es vital en la síntesis de proteínas y en la regulación de los niveles de glucosa en sangre.

Arginina

La arginina tiene la fórmula molecular C₆H₁₄N₄O₂. Su estructura incluye un grupo amino

(NH₂), un grupo carboxilo (COOH) y una cadena lateral que contiene un grupo guanidina,
lo que la distingue como uno de los aminoácidos más básicos.

La arginina cumple varias funciones esenciales, entre ellas: Síntesis de oxido nítrico, ciclo
de la urea y crecimiento y reparación

La arginina puede ser sintetizada por el cuerpo a través del ciclo de la urea, aunque en
momentos de alta demanda, como durante el crecimiento o la recuperación de lesiones, la
cantidad producida puede no ser suficiente, por lo que también es obtenida a través de la
dieta.
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Es considerada un aminoácido condicionalmente esencial. En adultos sanos, el cuerpo

puede sintetizar suficiente arginina, pero en situaciones de estrés, trauma o enfermedad, se
vuelve esencial obtenerla a través de la dieta.

Conclusión: La arginina es vital para muchos procesos biológicos, como la eliminación de

toxinas y la regulación de la presión arterial, refleja su importancia en momentos de alta
demanda fisiológica, donde su síntesis endógena puede no ser suficiente.

Asparagina (Asn)
Tiene un grupo amida (-CONH2) en lugar del grupo ácido carboxílico de su precursor, el
ácido aspártico. Su estructura es:

La asparagina es fundamental en la síntesis de glicoproteínas y el metabolismo de los

neurotransmisores. Es importante para el buen funcionamiento del sistema nervioso.
Se forma a partir del ácido aspártico mediante la acción de la enzima asparagina sintetasa,
que utiliza glutamina como donante de amonio.
Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo puede sintetizarlo a partir del
ácido aspártico.

Ácido Aspártico (Asp)

Contiene un grupo carboxílico extra, lo que lo hace más ácido que otros aminoácidos. Su
estructura es:
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Involucrado en el ciclo de la urea, la síntesis de otros aminoácidos y la función del sistema

nervioso. Actúa como un neurotransmisor excitatorio.
Se sintetiza a partir del oxalacetato mediante transaminación, un proceso común en el
metabolismo de aminoácidos.
Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo lo produce fácilmente a partir de
otros compuestos del ciclo del ácido cítrico.

Cisteína (Cys)
Contiene un grupo tiol (-SH), lo que le permite formar enlaces disulfuro. Su estructura es:

Importante para la formación de puentes disulfuro en proteínas, que estabilizan su

estructura. También es un antioxidante al participar en la síntesis de glutatión.
Se sintetiza a partir de la serina y el azufre de la metionina.
No esencial porque se produce a partir de serina y metionina; sin embargo, su producción
depende de la disponibilidad de metionina.

Glutamina (Gln)
Tiene un grupo amida en lugar de uno de los grupos carboxílicos de su precursor. Su
estructura es:

Crucial en el metabolismo de nitrógeno, regulación del pH en los riñones, síntesis de

proteínas y como fuente de energía para células del sistema inmunológico y del intestino.
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Se sintetiza a partir del ácido glutámico mediante la enzima glutamina sintetasa, que
incorpora un grupo amida.
Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo puede sintetizarla, aunque puede
volverse condicionalmente esencial en situaciones de alto estrés o enfermedad.

Ácido Glutámico (Glu)

Tiene un grupo carboxílico adicional, similar al ácido aspártico, pero con una cadena lateral
más larga. Su estructura es:

Actúa como un neurotransmisor excitatorio en el cerebro, es un precursor de la síntesis de

GABA, y participa en el ciclo de la urea y el metabolismo de aminoácidos.
Se forma a partir de α-cetoglutarato, un intermediario del ciclo de Krebs, mediante
transaminación.
Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo lo produce abundantemente en el
ciclo del ácido cítrico.

Glicina
Es el aminoácido más simple, con solo un átomo de hidrógeno como su cadena lateral, lo
que le permite encajar fácilmente en las estructuras proteicas. Su estructura es:

La glicina es el aminoácido más pequeño y tiene múltiples funciones. Participa en la

síntesis de proteínas, la formación de colágeno (importante en la estructura de la piel y
tejidos conectivos) y actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central.
También es un precursor de moléculas como el glutatión, hemo y purinas.
Cómo surge: El cuerpo puede sintetizar glicina a partir de la serina y la treonina.
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Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo puede sintetizarla.

Histidina
Tiene un anillo imidazol en su cadena lateral, lo que le permite participar en reacciones
catalíticas y en la unión de iones metálicos. Su estructura es:

La histidina es crucial en la síntesis de histamina, un compuesto importante en las

respuestas inmunitarias, la regulación del sueño, la secreción de ácido gástrico y las
reacciones inflamatorias. También es necesaria en el mantenimiento de la estructura de
hemoglobina y es clave en la regulación del pH a nivel celular.
Cómo surge: La histidina se obtiene principalmente a través de la dieta, en alimentos como
carne, pescado y productos lácteos.
Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no puede sintetizarla y debe
obtenerse a través de la alimentación.

Isoleucina
Posee una cadena lateral alifática ramificada, lo que la hace hidrofóbica y adecuada para la
estructura de las proteínas. Su estructura es:

La isoleucina es importante en la síntesis de proteínas, especialmente en el músculo, y

juega un papel clave en el metabolismo energético, la regulación del azúcar en sangre, y la
reparación del tejido muscular después del ejercicio. Es uno de los aminoácidos de cadena
ramificada (BCAA).
Cómo surge: Se obtiene únicamente a través de la dieta, en alimentos como carnes, huevos,
productos lácteos y legumbres.
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Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no puede sintetizarla y debe

obtenerse a través de la alimentación.

Leucina
Tiene una cadena lateral alifática ramificada, lo que la hace hidrofóbica. Su estructura es:

La leucina es otro de los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA). Es vital para la

síntesis y reparación de proteínas musculares. También regula el metabolismo de la glucosa
y estimula la secreción de insulina, lo que promueve la absorción de nutrientes. Participa en
la señalización celular para la síntesis de proteínas (vía mTOR).
Cómo surge: Se obtiene a través de la dieta en alimentos ricos en proteínas como carne,
lácteos, huevos y legumbres.
Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no puede sintetizarla.

Lisina
Tiene una cadena lateral básica, con un grupo amino extra, lo que le otorga una carga
positiva a pH fisiológico. Su estructura es:

La lisina es crucial para el crecimiento y la reparación de tejidos. Es importante en la

síntesis de colágeno y elastina, lo que contribuye a la salud de la piel, los tendones y los
huesos. Además, juega un papel en la absorción de calcio, la producción de hormonas y
enzimas, y en la función del sistema inmunológico.
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Cómo surge: Se obtiene exclusivamente de la dieta, en alimentos como carne, pescado,

huevos y legumbres.
Clasificación: Aminoácido esencial., porque el cuerpo no puede sintetizarla.

Metionina (Met)
Contiene un átomo de azufre en su grupo lateral, lo que la hace importante en la síntesis de
compuestos de azufre, como la cisteína y el glutatión. Su estructura es:

La Metionina es un aminoácido esencial, pero exógeno, es decir, no puede ser sintetizado

por el cuerpo humano. Es vital para la salud y, por tanto, debe aportarse con la
alimentación.
Se obtiene exclusivamente a través de la dieta, en alimentos como carnes, pescado, y
legumbres. No puede ser sintetizada por el cuerpo.
Clasificación: Aminoácido esencia, porque el cuerpo no puede producirla y debe obtenerse
de los alimentos.

Fenilalanina (Phe)
Tiene un anillo aromático (benceno), lo que la convierte en un aminoácido hidrofóbico. Su
estructura es:

Es un aminoácido esencial que actúa como precursor de la tirosina, la cual es necesaria para
la síntesis de neurotransmisores como la dopamina, la noradrenalina, y la adrenalina.
También participa en la síntesis de hormonas tiroideas y melanina.
Cómo surge: Se obtiene a través de la dieta, en alimentos como carne, pescado, huevos y
productos lácteos.
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Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no puede sintetizarlo, y es necesario

obtenerlo a través de la dieta.

Prolina (Pro)
Su característica más distintiva es que su grupo amino está incorporado en un anillo, lo que
le da rigidez estructural. Su estructura es:

La prolina es importante en la formación de colágeno, ya que introduce giros en las cadenas

polipeptídicas, lo que permite formar estructuras como las hélices del colágeno. También
ayuda a la estabilidad de las proteínas.
Cómo surge: Se sintetiza en el cuerpo a partir del ácido glutámico mediante reacciones
enzimáticas.
Clasificación: Aminoácido no esencial.
Esencial o no esencial: No esencial porque el cuerpo puede producirla a partir de otros
compuestos.

Serina (Ser)
Tiene un grupo hidroxilo (-OH) en su cadena lateral, lo que le permite participar en la
formación de enlaces de hidrógeno y en la fosforilación de proteínas. Su estructura es:

La serina es importante para la síntesis de fosfolípidos, que son componentes esenciales de

las membranas celulares. También participa en la síntesis de otras biomoléculas, como
glicina y cisteína, y está involucrada en la regulación de la función enzimática mediante
fosforilación.
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Cómo surge: Se sintetiza en el cuerpo a partir del 3-fosfoglicerato, un intermediario de la

glucólisis.
Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo puede sintetizarla a partir de
compuestos intermedios del metabolismo.

Treonina (Thr)
Contiene un grupo hidroxilo (-OH), lo que le permite participar en enlaces de hidrógeno y
reacciones de fosforilación. Su estructura es:

Es un aminoácido esencial que participa en la síntesis de glicoproteínas y la regulación de

enzimas a través de la fosforilación. También es importante para el sistema inmunológico y
la formación de colágeno y elastina.
Cómo surge: Se obtiene exclusivamente a través de la dieta, en alimentos como carne,
lácteos, huevos y legumbres.
Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no puede producirla y debe obtenerse
a través de la alimentación.

Triptófano (Trp)
Tiene un anillo indol (una estructura de doble anillo con nitrógeno) en su cadena lateral.
Esta es su estructura:
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Es un precursor de la serotonina (neurotransmisor que regula el estado de ánimo), la

melatonina (hormona que regula el sueño) y la niacina (vitamina B3). También se utiliza en
la síntesis de proteínas.
Se obtiene exclusivamente a través de la dieta, ya que el cuerpo no puede sintetizarlo.
Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no lo produce, por lo que debe ser
ingerido en la dieta.

Tirosina (Tyr)
Contiene un grupo hidroxilo (-OH) unido a un anillo aromático, lo que le permite participar
en la señalización celular. Su estructura es:

Precursor de neurotransmisores como la dopamina, la noradrenalina, y la adrenalina.

También participa en la síntesis de hormonas tiroideas y la melanina, el pigmento de la piel.
Como se origina: Se sintetiza a partir de la fenilalanina mediante la enzima fenilalanina
hidroxilasa.
Clasificación: Aminoácido no esencial, porque el cuerpo puede sintetizarlo a partir de la
fenilalanina, un aminoácido esencial

Valina (Val)
Posee una cadena lateral ramificada, lo que le da su carácter hidrofóbico. Su estructura es:

Es uno de los aminoácidos de cadena ramificada (BCAA), importante en la reparación y

crecimiento de los tejidos musculares. También participa en la producción de energía.
Cómo surge: Debe obtenerse a través de la dieta, ya que no puede ser sintetizada por el
cuerpo.
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Clasificación: Aminoácido esencial, porque el cuerpo no tiene la capacidad de sintetizarlo y

necesita ingerirse a través de los alimentos.

Selenocisteína (Sec)
Similar a la cisteína, pero el grupo azufre (-S) de la cisteína es reemplazado por un átomo
de selenio (-Se). Su estructura es:

Es conocida como el "21º aminoácido", y se encuentra en las selenoproteínas, que tienen

funciones antioxidantes importantes. Está involucrada en la desintoxicación de radicales
libres y el metabolismo del tiroides.
Cómo surge: Se sintetiza durante la traducción de proteínas a partir de un codón UGA, que
generalmente es un codón de terminación, pero en este caso codifica para selenocisteína
cuando está presente una secuencia de inserción de selenocisteína (SECIS).
Clasificación: Aminoácido especial, porque el cuerpo puede sintetizarlo, pero requiere la
presencia de selenio.

Pirrolisina (Pyl)
Tiene un anillo pirrol unido a una cadena lateral de lisina. Su estructura es más compleja
que la de los aminoácidos estándar. Aquí está su estructura:

Es el "22º aminoácido" y se encuentra principalmente en ciertas arqueas y bacterias

metanogénicas. Se utiliza en la biosíntesis de proteínas involucradas en la producción de
metano.
Cómo surge: Se codifica por un codón UAG en estas bacterias, que usualmente es un codón
de terminación, pero en ciertos contextos permite la incorporación de pirrolisina.
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Clasificación: Aminoácido especial.

Esencial o no esencial: No es esencial para los humanos, ya que no está presente en las
proteínas humanas. Sin embargo, es esencial en las especies en las que se encuentra.

Citrulina
Tiene un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) en su estructura, pero su
grupo lateral no tiene propiedades específicas que lo hagan parte de las proteínas. Su
estructura es:

La citrulina es un intermediario clave en el ciclo de la urea, que ayuda a eliminar el

amoníaco del cuerpo. También es importante en la síntesis de óxido nítrico, que regula la
vasodilatación y la circulación sanguínea.
Cómo surge: Se forma como un producto intermedio en el ciclo de la urea durante la
conversión de la ornitina a arginina. También puede obtenerse a partir de la dieta, en
alimentos como la sandía.
Clasificación: No es uno de los 20 aminoácidos estándar, sino un aminoácido no proteico.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que el cuerpo puede producirla en el hígado como
parte del ciclo de la urea.

Ornitina
Posee un grupo amino y un grupo carboxilo, pero no se incorpora en las proteínas. Su
estructura es:

La ornitina es un intermediario crucial en el ciclo de la urea, donde participa en la

conversión de amoníaco tóxico en urea, que luego es eliminada por los riñones. También
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desempeña un papel en la síntesis de poliaminas, que están involucradas en la proliferación

celular.
Cómo surge: La ornitina se produce en el ciclo de la urea a partir de la arginina y el
amoníaco.
Clasificación: Es un aminoácido no proteico, es decir, no forma parte de las proteínas.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que el cuerpo la sintetiza como parte del ciclo de
la urea.

Hidroxiprolina
Tiene un grupo hidroxilo (-OH) adicional en comparación con la prolina, lo que le otorga
mayor estabilidad en el colágeno. Su estructura es:

La hidroxiprolina es un derivado de la prolina que juega un papel crucial en la estabilidad

del colágeno. Aporta rigidez a la estructura helicoidal del colágeno, una proteína estructural
esencial en la piel, los tendones y los huesos.
Cómo surge: Se forma a partir de la prolina mediante una modificación postraduccional
(hidroxilación) que ocurre en el retículo endoplasmático de las células.
Clasificación: Es un aminoácido modificado, no uno de los 20 aminoácidos estándar.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que se deriva de la prolina, la cual el cuerpo
puede sintetizar.

Hidroxilisina
Tiene un grupo hidroxilo en su cadena lateral, lo que le permite formar enlaces cruzados en
el colágeno. Su estructura es:
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La hidroxilisina es otro aminoácido modificado presente en el colágeno. Es crucial para la

estabilidad de las fibras de colágeno y para la unión de carbohidratos a las proteínas de
colágeno.
Cómo surge: Se produce a partir de la lisina mediante la acción de la enzima lisil
hidroxilasa, que introduce un grupo hidroxilo en la cadena lateral de la lisina.
Clasificación: Aminoácido no proteico modificado.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que se forma a partir de la lisina.

Homocisteína
Similar a la cisteína, pero con un grupo -CH2 adicional en su estructura. Su estructura es:

La homocisteína es un aminoácido que se forma como intermediario en el metabolismo de

la metionina. Está implicada en la metilación de ADN y proteínas. Niveles elevados de
homocisteína en sangre están asociados con un mayor riesgo de enfermedades
cardiovasculares.
Se forma a partir de la metionina a través del ciclo de la metionina, y puede convertirse en
cisteína o metionina en función de las necesidades metabólicas.
Clasificación: Aminoácido no proteico. Es no esencial, ya que se deriva de la metionina.

Cistina
La cistina está formada por dos unidades de cisteína enlazadas por un puente disulfuro (-S-
S-). Su estructura es:
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La cistina se forma cuando dos moléculas de cisteína se enlazan mediante un puente

disulfuro (S-S). Estos enlaces son cruciales para estabilizar la estructura tridimensional de
las proteínas, especialmente en el cabello, la piel y las uñas. También juega un papel en la
desintoxicación de radicales libres.
Cómo surge: Se forma a partir de la oxidación de dos moléculas de cisteína. La cisteína, a
su vez, se deriva de la metionina en el cuerpo.
Clasificación: Aminoácido no proteico (forma dimerizada de la cisteína).
Es no esencial, ya que el cuerpo puede sintetizarla a partir de la cisteína, que se deriva de la
metionina.

Ácido Gamma-Aminobutírico (GABA)

El GABA tiene una estructura similar al glutamato, pero carece del grupo carboxilo en su
cadena lateral. Su estructura es:

El GABA es el principal neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Regula la

excitabilidad neuronal y ayuda a reducir la actividad nerviosa, promoviendo la relajación, el
control de la ansiedad y el sueño.
Cómo surge: Se sintetiza a partir del aminoácido glutamato mediante la acción de la enzima
glutamato descarboxilasa.
Clasificación: Aminoácido no proteico, ya que no se encuentra en las proteínas
estructurales.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que se sintetiza a partir del glutamato en el
cerebro.

Taurina
A diferencia de otros aminoácidos, la taurina no tiene un grupo carboxilo (-COOH) sino un
grupo sulfonato (-SO3H). Su estructura es:
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La taurina es importante para el desarrollo neurológico, la regulación de agua y sales

minerales en la sangre, y el funcionamiento adecuado del corazón y los músculos. Además,
actúa como antioxidante y es crucial en la formación de bilis.
Cómo surge: La taurina se deriva de la cisteína en el hígado a través de un proceso
enzimático.
Clasificación: Aminoácido no proteico, ya que no se incorpora en las proteínas, pero es
vital en muchos procesos biológicos.
Esencial o no esencial: Es condicionalmente esencial, ya que aunque el cuerpo puede
sintetizarla, en ciertos momentos como durante el desarrollo o en condiciones de estrés, su
síntesis puede no ser suficiente.

Beta-Alanina
Es un isómero de la alanina, con el grupo amino en la posición beta en lugar de la alfa. Su
estructura es:

La beta-alanina es importante en la síntesis de carnosina, una molécula que ayuda a

tamponar los iones de hidrógeno en el músculo, lo que retrasa la fatiga muscular durante el
ejercicio de alta intensidad. También juega un papel en la síntesis de coenzimas como el
ácido pantoténico (vitamina B5).
Cómo surge: Se obtiene de la dieta y puede sintetizarse en el cuerpo a partir de la
descomposición de otros aminoácidos como la uracila.
Clasificación: Aminoácido no proteico, no se encuentra en las proteínas estructurales.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que puede sintetizarse a partir de otros
compuestos en el cuerpo.
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Sarcosina
Es un derivado de la glicina con un grupo metilo añadido al nitrógeno del grupo amino. Su
estructura es:

La sarcosina es un intermediario en el metabolismo de la glicina. Se ha investigado su

posible papel en el tratamiento de esquizofrenia y como biomarcador en el cáncer de
próstata. También es importante en la síntesis de creatina y fosfatidilcolina.
Cómo surge: La sarcosina se sintetiza a partir de la desmetilación de la metionina o a través
del metabolismo de la colina. También se forma como un subproducto del metabolismo de
la glicina.
Clasificación: Aminoácido no proteico.
Esencial o no esencial: Es no esencial, ya que se deriva del metabolismo de la glicina y
otros compuestos metilados.

BIBLIOGRAFIA
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