ENZIMAS
Grupo 1
Integrantes:
- Kevin Chucuri Guapi
- Gilbert Blanco Romero
- Elias Guillen Bobadilla
- Daniela Vera Villegas
enzimas.
Las enzimas, conjunto de
moléculas biológicas, sirven como
catalizadores esenciales para la
vida en nuestro planeta. Estas
proteínas especializadas
desempeñan un papel central en
la aceleración de las reacciones
químicas vitales para el
funcionamiento de los
organismos, desde los más
simples hasta los más complejos.
Las reacciones transcurren linealmente, debido a que
importancia de las enzimas cumplen funciones muy puntuales, las
las enzimas. enzimas son especificas para un sustrato.
De esta forma el sustrato se une al sitio activo y la
Su importancia se basa en que las enzimas son
enzima cataliza la reacción correspondiente.
proteínas de alto peso molecular.
Actúan como catalizadores y controlan, aceleran o Las enzimas y los sustratos al estar relacionados se
modifican los procesos metabólicos de la célula, enlazan para cuantificar la eficiencia de una enzima.
determinando el inicio y la marcha de algunas
reacciones.
Actividad catalizadora de las
- Actividad catalizadora de coenzimas:
enzimas y coenzimas..
Las coenzimas son compuestos orgánicos que
Las enzimas son catalizadores muy potentes y ayudan a una enzima a ser eficaz, y pueden unirse
eficaces. temporalmente o permanentemente a una enzima.
Por lo que un catalizador es una sustancia que
Las coenzimas también pueden catalizar reacciones,
acelera una reacción química, para hacerla más
pero no con la misma efectividad que cuando están
rápida o casi rápida; el catalizador disminuye la
unidas a una enzima
energía de activación.
La actividad catalítica de una enzima se determina
midiendo la velocidad inicial de reacción, que es la
pendiente de la curva de proceso.
mecanismos
de catálisis
Todas reacciones químicas necesitan una energía de
activación para poder romper los enlaces de unas
sustancias iniciales, denominadas reactivos o sustratos (S),
para transformarlas en unas sustancias finales o productos
La transformación de reactivo
a producto no es directa, sino
que hay un paso intermedio
en el que el reactivo se activa,
y sus enlaces se debilitan.
Para llegar a este complejo
activado es necesario:
La velocidad de reacción
La energía de activación
Las enzimas se encargan de
Las enzimas pueden actuar de dos
rebajar la energía de activación
formas:
para llegar fácilmente al
Fijándose al sustrato mediante
complejo activado y permitir
enlaces fuertes (covalentes)
que la reacción se realice.
para debilitar sus enlaces y
que no sea necesaria tanta
energía para romperlos.
Atrayendo a los sustratos
hacia la enzima para que
aumente la posibilidad de
encuentro y facilitar la
reacción.
En una reacción bioquímica
catalizada por una enzima,
siempre se produce la unión
del sustrato a la enzima,
formando el complejo enzima-
sustrato, imprescindible para
que la reacción química pueda
llevarse a cabo. Se puede
representar mediante la
ecuación:
E + S → ES → E + P
La unión de la enzima al Una vez formado el complejo
sustrato es reversible, pues una enzima-sustrato, el cofactor lleva a
parte del complejo enzima cabo la reacción y se obtiene el
sustrato (ES) se disocia y, producto final (P). Esta etapa es
debido precisamente a esa muy rápida e irreversible.
reversibilidad, esta primera ES → E+P
etapa es más lenta. Si no hay cofactores, la acción
E + S ↔ ES catalítica la realizan algunos
aminoácidos del propio centro
activo.
Regulación de la actividad
enzimática
es un proceso que permite a los organismos controlar la velocidad de las
reacciones químicas en su interior para satisfacer sus necesidades metabólicas.
Hay varios mecanismos de regulación de la actividad enzimática, que se
pueden dividir en tres categorías principales: regulación por activación
enzimática, regulación por inhibición enzimática y alosterismo.
regulación por
activación
La regulación por activación enzimática
implica la activación de una enzima
para aumentar su actividad catalítica.
Esto se logra mediante la interacción
con moléculas específicas, llamadas
cofactores o coenzimas, que se unen a
la enzima y modifican su conformación
o facilitan la unión del sustrato
regulación por
inhibición
Competitiva No competitiva
Una molécula similar al sustrato, llamada El inhibidor no se une al sitio activo sino al sitio
inhibidor competitivo, se une reversiblemente alostérico. la unión del inhibidor cambia la
al sitio activo de la enzima, impidiendo que el conformación de la enzima y reduce su
sustrato se una, disminuyendo así la velocidad actividad, generalmente de manera irreversible.
de la reacción enzimática. La adición de más la inhibición no competitiva puede ser causada
sustrato puede desplazar al inhibidor y por inhibidores específicos o productos finales
restaurar la actividad enzimática. de una vía metabólica.
Alosterismo
El alosterismo es un mecanismo crucial para regular la actividad enzimática en muchas
vías metabólicas. Se basa en la interacción de moléculas efectoras con sitios alostéricos
en la enzima, que son diferentes de los sitios activos. Estas moléculas efectoras pueden
ser tanto activadoras como inhibidoras, y su unión induce un cambio conformacional en
la enzima que afecta su actividad
Gracias