Selectinas
Son receptores de adhesión dependiente de Ca2+
Las selectinas participan Tienen afinidad con hidratos de carbono de otras células.
frecuentemente en las
uniones de los leucocitos a Los receptores para las selectinas son oligosacáridos que forman
las células endoteliales parte de glucoproteínas (como las IgSF-CAM) o glucolípidos de la
facilitando su salida de los membrana plasmática.
vasos sanguíneos hacia un
foco inflamatorio.
Hay 3 tipos:
Selectina L: que interacciona con su receptor mediante uniones
heterófilas en la membrana plasmática de las células
Las selectinas se involucran en:
endoteliales que revisten los vasos sanguíneos.
Selectina P: cuyo nombre deriva de «plaquetas», donde la
expresión de esta selectina es abundante.
Inflamación Cáncer Selectina E: (de endotelio), que interaccionan a su vez con
oligosacáridos de la superficie de los leucocitos.
Determinado por estímulos
Histamina Trombina
Hormona, potente Enzima de la sangre que cataliza la
dilatador de los transformación del fibrinógeno en
vasos sanguíneos fibrina durante el proceso de
y de los capilares. coagulación.
Estimulas células endoteliales para que produzcan selectina P
en la superficie células
Además
El TNF-α causan un aumento de expresión de las selectinas E y P en el
endotelio, favoreciendo así la unión de leucocitos.
IgSF-CAM
Son moléculas de adhesión de la superfamilia
inmunoglobulinas, tiene forma de lazo, se
asemejan a los que están presentes en las
inmunoglobulinas
Uniones heterofilas Uniones homofila
Integrinas Selectinas IgSF-CAM
No tienen sitios de unión para el Ca2+ y median
uniones celulares, normalmente de tipo temporal.
Estas proteínas intervienen en la adhesión de
células del sistema inmunitario.
ICAM VCAM NCAM
I=intercelular. V=vascular. N=nerviosas.
Tiene interacción con células Están en neuronas y
sanguíneas, que poseen integrinas es interacción
en su membrana, la interacción es homofilica con otras
heterofila NCAM
Uniones ocluyentes (zónulas ocludentes o uniones estrechas)
Las uniones ocluyentes, también conocidas como "uniones estrechas", son regiones de
contacto estrechas en forma de banda que se encuentran principalmente en tejidos
epiteliales.
Las uniones estrechas cumplen dos funciones fundamentales:
Establecen la polaridad de la membrana en las células epiteliales al separar el dominio
apical del dominio basolateral. Esto evita la difusión libre de lípidos y proteínas entre
ambos dominios.
Impiden el paso de sustancias entre las células epiteliales a través del transporte paracelular.
Sin embargo, en ciertas circunstancias, las células pueden modificar sus uniones estrechas
para permitir el paso de ciertas sustancias. Esto ocurre cuando hay un exceso de estas
sustancias y el transporte a través de la membrana no es suficiente para su incorporación al
organismo. Por ejemplo, en el intestino, los aminoácidos y azúcares en exceso pueden ser
absorbidos mediante el transporte paracelular.
Las crestas en las uniones ocluyentes están compuestas por proteínas transmembrana, como
ocludinas y claudinas, que se conectan directamente con proteínas similares en las células
adyacentes. Estas proteínas, que pertenecen a la familia de las tetraspaninas, tienen cuatro
dominios transmembrana, dos bucles externos y dos colas citoplasmáticas cortas. En el
interior de la célula, las ocludinas y claudinas se anclan a diferentes proteínas estructurales,
como ZO-1, ZO-2 y ZO-3.
Se han relacionado algunas enfermedades con mutaciones en las proteínas de las uniones
ocluyentes. Por ejemplo, la claudina 16 se expresa en mayor medida en el epitelio del asa
ascendente gruesa de Henle, donde normalmente regula el transporte paracelular de
magnesio y parte del calcio. En pacientes con mutaciones en la claudina 16, se presenta un
síndrome poco común caracterizado por hipomagnesemia y convulsiones.
Uniones comunicantes (uniones de tipo gap, nexo o hendidura)
Las uniones comunicantes, también conocidas como "uniones de tipo nexo", "uniones en
hendidura" o "de tipo gap", son conexiones entre células adyacentes que permiten el
intercambio directo de iones y moléculas grandes a través de pequeñas aberturas. La unidad
básica de estas uniones es el conexón.
Cada conexón tiene un diámetro de aproximadamente 6,5 nm, y los centros de los
conexones están espaciados equidistantemente a unos 9 nm. En el contraste negativo, se
puede observar que cada conexón está compuesto por seis dominios citoplásmicos. Los
dominios citoplásmicos se unen a proteínas citosólicas, como las proteínas ZO-1, ZO-2 y
ZO-3, que actúan como anclajes al citoesqueleto de la célula.
Las uniones ocluyentes son reguladas por diversas señales intracelulares y extracelulares.
Por ejemplo, el calcio es un importante modulador de estas uniones y su concentración
intracelular puede afectar su apertura y cierre. Las proteínas ZO también pueden ser
fosforiladas por proteínas quinasas, lo que afecta su unión con las proteínas de las crestas
de cierre.
Además de su papel en la polaridad y la permeabilidad de los tejidos epiteliales, se ha
descubierto que las uniones ocluyentes también tienen un papel importante en la
señalización celular y en la patogénesis de diversas enfermedades. Por ejemplo, las células
cancerosas pueden modificar las uniones ocluyentes para permitir su migración a través de
tejidos y órganos, lo que contribuye a la metástasis. Asimismo, algunos patógenos, como
las bacterias y los virus, pueden aprovechar las uniones ocluyentes para acceder al interior
del huésped y causar infecciones.